Wikiversité:Ce que Wikiversité n'est pas

<mediawiki xmlns="http://www.mediawiki.org/xml/export-0.11/" xmlns:xsi="http://www.w3.org/2001/XMLSchema-instance" xsi:schemaLocation="http://www.mediawiki.org/xml/export-0.11/ http://www.mediawiki.org/xml/export-0.11.xsd" version="0.11" xml:lang="fr">
  <siteinfo>
    <sitename>Wikiversité</sitename>
    <dbname>frwikiversity</dbname>
    <base>https://fr.wikiversity.org/wiki/Wikiversit%C3%A9:Accueil</base>
    <generator>MediaWiki 1.47.0-wmf.13</generator>
    <case>first-letter</case>
    <namespaces>
      <namespace key="-2" case="first-letter">Média</namespace>
      <namespace key="-1" case="first-letter">Spécial</namespace>
      <namespace key="0" case="first-letter" />
      <namespace key="1" case="first-letter">Discussion</namespace>
      <namespace key="2" case="first-letter">Utilisateur</namespace>
      <namespace key="3" case="first-letter">Discussion utilisateur</namespace>
      <namespace key="4" case="first-letter">Wikiversité</namespace>
      <namespace key="5" case="first-letter">Discussion Wikiversité</namespace>
      <namespace key="6" case="first-letter">Fichier</namespace>
      <namespace key="7" case="first-letter">Discussion fichier</namespace>
      <namespace key="8" case="first-letter">MediaWiki</namespace>
      <namespace key="9" case="first-letter">Discussion MediaWiki</namespace>
      <namespace key="10" case="first-letter">Modèle</namespace>
      <namespace key="11" case="first-letter">Discussion modèle</namespace>
      <namespace key="12" case="first-letter">Aide</namespace>
      <namespace key="13" case="first-letter">Discussion aide</namespace>
      <namespace key="14" case="first-letter">Catégorie</namespace>
      <namespace key="15" case="first-letter">Discussion catégorie</namespace>
      <namespace key="102" case="first-letter">Projet</namespace>
      <namespace key="103" case="first-letter">Discussion Projet</namespace>
      <namespace key="104" case="first-letter">Recherche</namespace>
      <namespace key="105" case="first-letter">Discussion Recherche</namespace>
      <namespace key="106" case="first-letter">Faculté</namespace>
      <namespace key="107" case="first-letter">Discussion Faculté</namespace>
      <namespace key="108" case="first-letter">Département</namespace>
      <namespace key="109" case="first-letter">Discussion Département</namespace>
      <namespace key="110" case="first-letter">Transwiki</namespace>
      <namespace key="111" case="first-letter">Discussion Transwiki</namespace>
      <namespace key="710" case="first-letter">TimedText</namespace>
      <namespace key="711" case="first-letter">TimedText talk</namespace>
      <namespace key="828" case="first-letter">Module</namespace>
      <namespace key="829" case="first-letter">Discussion module</namespace>
      <namespace key="1728" case="first-letter">Event</namespace>
      <namespace key="1729" case="first-letter">Event talk</namespace>
      <namespace key="2600" case="first-letter">Sujet</namespace>
    </namespaces>
  </siteinfo>
  <page>
    <title>Wikiversité:Ce que Wikiversité n'est pas</title>
    <ns>4</ns>
    <id>127</id>
    <revision>
      <id>985405</id>
      <parentid>977440</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T00:53:38Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <origin>985405</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="4622" sha1="8i8mtv89ez68zxb0kiu2trupyo5gjyk" xml:space="preserve">{{Règle|raccourci=WV:NOT}}

'''Wikiversité est un portail de ressources pédagogiques interactives''' ; ses leçons doivent être obligatoirement
* construites à partir d'un programme éducatif officiel dans au moins un pays francophone,
* constituées d'une partie de cours magistral (optionnelle) et d’éléments interactifs avec quiz, exercices autocorrectifs, etc.

Des liens externes pertinents sont tolérés dans certains espaces, et à condition de donner la priorité aux liens internes (vers des pages de Wikiversité).

== Wikiversité n'est pas une université en ligne ==

Wikiversité étant un site collaboratif, la plupart des cours qu'elle propose sont inachevés et ne garantissent pas à eux seuls une préparation complète ou de qualité aux examens et concours existant dans les pays francophones. En particulier, Wikiversité ne délivre ni diplôme, ni certificat, ni unité de valeur (UV/ECTS).

Par ailleurs, Wikiversité n'a pas vocation à héberger uniquement du contenu correspondant aux études supérieures. Par exemple, tout contenu de niveau collège ou lycée est le bienvenu.

== Wikiversité n'est pas une encyclopédie ==

{{Raccourci|WV:ENCYCL}}
{{Wikipédia|Wikipédia:Wikipédia est une encyclopédie}}

Wikiversité n'a pas pour but de faire un simple exposé de connaissances, mais de permettre d'apprendre, de manipuler et d'assimiler par la pratique un ensemble de notions (techniques, culturelles ou scientifiques). Ainsi, il y existe normalement des activités, des exercices, des tâches à faire soi-même pour intégrer les connaissances et acquérir les compétences décrites.

En outre, Wikiversité n'a pas vocation à devenir un annuaire d'établissements, de laboratoires ou une collection de biographies de chercheurs, connus ou non.

Wikiversité héberge aussi un [[Recherche:Accueil|laboratoire virtuel de recherche]]. Les travaux inédits qui présentent une partie théorique dûment sourcée y sont donc évidemment acceptés.

== Wikiversité n'est pas un manuel pratique ==

{{Raccourci|WV:GUIDE|WV:MANUEL}}
{{Wikilivres|Wikilivres}}

À l'origine, Wikiversité était hébergée sur [[b:|Wikilivres]]. Cependant, Wikiversité n'a jamais eu vocation à remplacer ou copier le contenu de Wikilivres. Wikilivres propose des manuels pratiques, des tutoriels et des recettes de cuisine ; Wikiversité met l'accent sur le contenu strictement éducatif et pédagogique. En outre, Wikiversité a davantage vocation à présenter des actvités interactives, notamment des [[AIde:Quiz|quiz]].

Les leçons de loisirs (par exemple [[Photographie : éléments de base]]) sont acceptées sur Wikiversité à condition que ces dernières puissent s'inscrire dans le cadre d'une activité [[wikt:périscolaire|périscolaire]] commune.

== Wikiversité n'est pas un dictionnaire ==

{{Wiktionnaire|Wiktionnaire:À propos}}

Les pages de Wikiversité, strictement dédiées à l'éducation — donc à l'assimilation pas à pas de notions complexes —, ne peuvent se limiter à une simple définition d'une notion.

== Wikiversité n'est pas une bibliothèque ==

{{Wikisource|Wikisource:Qu’est-ce que Wikisource ?}}

Sur Wikiversité, les extraits d'œuvres littéraires ou de documents historiques tombés dans le domaine public ne sont acceptés que si ceux-ci sont les supports d'une leçon ou d'un exercice (un commentaire littéraire, par exemple). Toute mise en ligne de textes littéraires ou historiques sans explication connexe sera annulée.

== Cas des leçons de langue ==

{{Wikivoyage|Wikivoyage : Présentation de Wikivoyage}}

Une leçon de langue sur Wikiversité est (idéalement) un ensemble de tâches actionnelles qui s'appuient sur des documents authentiques ou adaptés ; à la fin de la leçon, des fiches de grammaire et de vocabulaire reprennent les notions vues dans les activités.

Toute fiche de vocabulaire non accompagnée d'activités, et ayant une utilité pratique pour le tourisme, est destinée à être transférée sur [[voy:|Wikivoyage]] comme « [[voy:Guides linguistiques|guide linguistique]] ».

[[Catégorie:Wikiversité:Racine]]
[[Catégorie:Documentation Wikiversité]]

[[ar:ويكي الجامعة:ويكي الجامعة ليست]]
[[de:Wikiversity:Was Wikiversity nicht ist]]
[[en:Wikiversity:What Wikiversity is not]]
[[es:Wikiversidad:Lo que la Wikiversidad no es]]
[[ja:Wikiversity:ウィキバーシティとは何でないか]]
[[pt:Wikiversidade:O que a Wikiversidade não é]]
[[ru:Викиверситет:Чем не является Викиверситет]]
[[sv:Wikiversity:Vad Wikiversity inte är]]</text>
      <sha1>8i8mtv89ez68zxb0kiu2trupyo5gjyk</sha1>
    </revision>
  </page>
  <page>
    <title>Wikiversité:Pages soupçonnées de violation de copyright</title>
    <ns>4</ns>
    <id>5030</id>
    <revision>
      <id>985421</id>
      <parentid>979305</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T01:12:54Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <origin>985421</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="2665" sha1="bgsjz1w76rzc9hpcxypyt33tkkd5lf5" xml:space="preserve">{{Boîte de requêtes}}
&lt;div class=&quot;plainlinks&quot; style=&quot;overflow: hidden; margin: .5em 0; padding: 1em; padding: 1em; border: 2px solid black; border-radius: 0; background-color: #ccc; color: #000; border-radius: 5px; margin: 0;&quot;&gt;
&lt;div style=&quot;background-color:#7f7f7f; margin-bottom: 15px; margin-left: -15px; margin-right: -15px; margin-top: -15px; line-height: 40px; font-size: 1.5em;&quot;&gt;{{Centrer|Pages soupçonnées de violation de copyright}}
&lt;/div&gt;
&lt;div style=&quot;opacity: 0.2; right: 20em&quot;&gt;[[File:Copyright.svg|droite|100px|link=]]&lt;/div&gt;
&lt;strong style=&quot;font-size:1.2em;color:&quot;&gt;Cette page permet de lister les pages soupçonnées de violation de copyright.&lt;/strong&gt;
&lt;strong style=&quot;font-size:1.0em;color:#D82A2A;&quot;&gt;Signaler une violation de copyright&lt;/strong&gt;&lt;br/&gt;
La procédure pour signaler une violation de copyright à suivre est ici : '''[[Wikiversité:Pages soupçonnées de violation de copyright (procédure)]]'''.{{clr}}
----
La liste des pages soupçonnées de violation de copyright est disponible ici : [[:Catégorie:Pages soupçonnées de travail sous copyright]].
----
*En savoir plus sur la republication avec l'autorisation des auteurs : {{w|Aide:Republication}}
*Pour restaurer une page supprimée : [[Wikiversité:Requêtes aux administrateurs]]
&lt;/div&gt;
{{Clr}}
{{Raccourci|WV:PCP|WV:COPYVIO|align=right}}

== Pages en cours de vérification ==

# {{A|Certification Linux LPI/Administrateur système débutant/Examen 101/Matériel et architecture/Configurer des périphériques USB}}

&lt;!-- Ordre chronologique IMPÉRATIF, sinon les anciens débats tout en bas resteront indéfiniment dans l'oubli. --&gt;

{{BDdebut|titre=Pages traitées}}
# {{A|Certification Linux LPI/Administrateur système débutant/Examen 102/Noyau Linux}} : {{supprimer}}
# {{A|Interactions fondamentales/Résumé du cours}} : {{conserver}}
# {{A|Bayt mal alqods acharif}} : {{supprimer}}
# {{A|Introduction au droit/Présentation de la leçon}} : {{supprimer}}
# {{A|Fonction publique/Fonction publique d'État, fonction publique territoriale, fonction publique hospitalière}} : {{conserver}}
# {{A|Théorie des cordes}} : {{supprimer}}
# {{A|Certification LPI}} : {{supprimer}}
# {{A|Informatique au lycée/Une petite histoire de l'informatique}} : {{conserver}}
# {{A|Recherche:Vienne au temps de Mozart et de Schubert}} : {{supprimer}}
# {{A|Recherche:République numérique}} : {{supprimer}}
# {{A|Reptiles de la Préhistoire et d'aujourd'hui}} : {{supprimer}}
# {{A|L'Antiquité sous tous ses aspects}} : {{supprimer}}
{{BDfin}}

[[Catégorie:Maintenance des pages|C]]
[[Catégorie:Discussions communautaires]]
[[Catégorie:Pages soupçonnées de travail sous copyright|*]]</text>
      <sha1>bgsjz1w76rzc9hpcxypyt33tkkd5lf5</sha1>
    </revision>
  </page>
  <page>
    <title>Modèle:Utilisateur Diplôme/Master</title>
    <ns>10</ns>
    <id>13313</id>
    <revision>
      <id>985418</id>
      <parentid>858016</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T01:03:39Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <origin>985418</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="536" sha1="6h47yf15xhvw38xzik1utma1xvb59nm" xml:space="preserve">{{BUtilisateur
  | bordure   = #909090
  | couleur   = #D7FFC7
  | img       = Baccalauréat icon.svg
  | img-titre = Master {{{nomdiplôme}}}
  | titre     = Master
  | texte     = {{#ifeq:{{{obtention}}}|encours|Je suis en train de passer|J'ai}} un '''master {{{nomdiplôme}}}'''{{#ifeq:{{{obtention}}}|encours||{{#if:{{{obtention|}}}|&lt;nowiki&gt; &lt;/nowiki&gt;depuis {{{obtention|}}}}} }}.
  | catégorie = Utilisateurs Diplômé Master
  | nocat     = {{{nocat|}}}
}}&lt;noinclude&gt;
[[Catégorie:Boîtes utilisateurs par diplôme]]
&lt;/noinclude&gt;</text>
      <sha1>6h47yf15xhvw38xzik1utma1xvb59nm</sha1>
    </revision>
  </page>
  <page>
    <title>Wikiversité:Débat d'admissibilité</title>
    <ns>4</ns>
    <id>14250</id>
    <revision>
      <id>985419</id>
      <parentid>984601</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T01:09:15Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <comment>/* Débats en cours */ màj</comment>
      <origin>985419</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="8938" sha1="83lgnrfz4lxjvs85h2d513rjzn7denc" xml:space="preserve">{{Nobots}}
__NEWSECTIONLINK__
{{Boîte de requêtes}}
&lt;div class=&quot;plainlinks&quot; style=&quot;overflow: hidden; margin: .5em 0; padding: 1em; padding: 1em; border: 2px solid #555753; border-radius: 0; background-color: #e5e6e3; color: #000; border-radius: 5px; margin: 0;&quot;&gt;

&lt;div style=&quot;background-color: #a7a8a7; margin-bottom: 15px; margin-left: -15px; margin-right: -15px; margin-top: -15px; line-height: 40px; font-size: 1.5em;&quot;&gt;{{Centrer|Débats d'admissibilité}}&lt;/div&gt;

&lt;div style=&quot;opacity: 0.2; right: 20em&quot;&gt;[[Image:Keep tidy ask 2.svg|droite|100px|link=]]&lt;/div&gt;&lt;strong style=&quot;font-size:1.2em;color:#3366BB;&quot;&gt;Cette page liste les débats d'admissibilité de pages, dits « DdA ».&lt;/strong&gt;

&lt;strong style=&quot;font-size:1.0em&quot;&gt;Lancer un débat&lt;/strong&gt;
#Ajoutez le modèle {{m|Admissibilité}} en haut de la page concernée : un bandeau sera ainsi visible pour indiquer aux autres contributeurs le débat d'admissibilité (ce bandeau ne doit pas être retiré avant la fin de la procédure).
#Cliquez sur le lien rouge, renseignez le motif puis sauvegardez.
#Ajoutez la page concernée dans la section &lt;code&gt;Débats en cours&lt;/code&gt; (ci-dessous) pour informer les autres contributeurs qui pourront ainsi participer aux discussions et au vote.

[[Image:OOjs UI icon alert-destructive.svg|{{{taille|30px}}}|link=]]&lt;strong style=&quot;font-size:1.0em;color:#D82A2A;&quot;&gt;Attention&lt;/strong&gt;
* si la page est clairement inadmissible → demandez une {{m|suppression immédiate}}
* si la page doublonne une autre page de Wikiversité → demandez une [[Wikiversité:Pages à fusionner|fusion]]
* si la page semble violer le droit d'auteur → signalez-le sur [[Wikiversité:Pages soupçonnées de violation de copyright]]&lt;/div&gt;

== Débats en cours ==

{{Raccourci|WV:DAD|WV:DdA|WV:PàS|align=right}}

{| class=&quot;wikitable sortable&quot;
! Lien vers la page concernée (P) et celle du débat !! Année de création&lt;br/&gt;&lt;small&gt;de la page mise en cause&lt;/small&gt; !! Nombre d'avis donnés
|-
| {{P|Langage cinématographique}} || 2007 || {{Rouge|0 avis}}
|-
| {{P|Flash}} || 2007 || {{Vert|5 avis}}
|-
| {{P|Mouvement féministe}} || 2008 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Joomla}} || 2008 || {{Vert|5 avis}}
|-
| {{P|Collapsologie}} || 2016 || {{Orange|3 avis}}
|-
| {{P|Citoyenneté et empire à Rome (Ie-IIIe siècle)}} || 2018 || {{Rouge|2 avis}}
|-
| {{P|Apprentissage non supervisé}} || 2018 || {{Rouge|2 avis}}
|-
| {{P|Peuples amérindiens}} || 2019 || {{Orange|3 avis}}
|-
| {{P|Création des états modernes en Europe}} || 2019 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Mouvement ouvrier}} || 2020 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Apprentissage profond}} || 2024 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Apprentissage par renforcement}} || 2024 || {{Orange|3 avis}}
|-
| {{P|Algorithme génétique}} || 2024 || {{Vert|4 avis}}
|}

== Débats clos ==

{|class=&quot;wikitable&quot;
|-
! Pages supprimées !! Pages conservées !! Autres cas
|-
!colspan=&quot;4&quot;| 2007
|-
|
* {{A|Argot (région parisienne)}}
|
* {{A|Matériel (réseau)}}
| 
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2008
|-
| 
* {{A|Bayt mal alqods acharif}}
* {{A|Comité alqods}}
* {{A|Catégorie:Grammaire lettonne}}
* {{A|Catégorie:Conjugaison lettonne}}
* {{A|Grammaire/Latin/Les prépositions latines}}
* {{A|Introduction aux genres littéraires/Le genre narratif}}
* {{A|Introduction à la musique/Introduction}}
| * {{A|Candide}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2009
|-
| 
* {{A|Diapause génétique}}
|
* {{A|Conseil de navigation}}
|
* {{A|Introduction à l'électrostatique/Définition}} : Recyclé comme fiche dans le cours [[Électrostatique]]
* {{A|Vocabulaire espagnol des animaux/Amphibiens}} : {{Fusionner}}
* {{A|Vocabulaire espagnol des animaux/Mollusques}} : {{Fusionner}}
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2011
|-
|
* {{A|Introduction à la mécanique des fluides/Exercices/Gradients et Laplaciens}}
|
* {{A|Guitare/Théorie d'accords}}
* {{A|Handball/Règles}}
* {{A|Modèle:Utilisateur Agrégé/Physique}}
* {{A|Recherche:Polynômes de Boubaker}}
|
* {{A|Introduction à la mécanique des fluides/Rappels de Mathématiques}} : Recyclée en annexe
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2012
|-
|
* {{A|Photométrie/Éclairement lumineux}}
|
|
* {{A|Recherche:ADN invisible}} redirigée vers {{A|Diapause génétique}}
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2013
|-
|
* {{A|Les Vazimbas}}
* {{A|Recherche:Nombres premiers et modèle des flèches de Jonathan}}
|
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2014
|-
|
* {{A|Département:Sociologie économique}} et revoir tous les départements de [[Faculté:Socio-anthropologie]] (fusion/regroupement/suppression/...)
* {{A|Recherche:Piratage électoral dans la commune de Walcourt}}
* {{A|Transgression télévisuelle}}
|
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2015
|-
|
* {{A|Corsü di xeç}}
* {{A|Dénotation et connotation}}
* {{A|Le barbier de Séville}}
* {{A|Le parc de Tsimbazaza}}
* {{A|Le besoin satisfait par le système}}
* {{A|Liaisons élastiques. Ressorts}}
* {{A|Musicologues}}
* {{A|Recherche:Fausse schizophrénie}}
* {{A|Recherche:L'effet balançoire}}
* {{A|Recherche:La double stratégie}}
* {{A|Recherche:Nouvelle menace HIV}}
* {{A|Sentiment d appartenance}}
* {{A|Taxe sur la valeur ajoutée}}
* {{A|Portugais/Grammaire/Alphabet}} (Motif : Demande de l'auteur)
|
* {{A|Le Mariage de Figaro}}
* {{A|Recherche:Polynômes de Boubaker}} (conservée en 2011)
|
* {{A|Méthode par questionnaire}} : Fusionnée avec la leçon [[Sondage]]
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2016
|-
|
* {{A|Analyse de questions en forme de QCM sur le chocolat}}
|
* {{A|Recherche:Collaboration juive sous le nazisme}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2017
|-
|
* {{A|Être témoin de Jésus-Christ aujourd'hui}}
* {{A|Créer une animation GIF}}
* {{A|Anglais/Méthode/Unité 2}}
* {{A|Anglais/Méthode/Unité 1}}
* {{A|Département:Afrikaans}}
* {{A|Département:Estonien}}
* {{A|Département:Francique lorrain}}
* {{A|Département:Indonésien}}
* {{A|Département:Lojban}}
* {{A|Département:Normand}}
* {{A|Département:Norvégien}}
* {{A|Département:Occitan}}
* {{A|Département:Ukrainien}}
* {{A|Département:Wallon}}
* {{A|Méthode des différences finies}}
* {{A|Variables aléatoires}}
* {{A|Statistiques appliquées en Licence 3 en Economie et Gestion}}
* {{A|Formules de Taylor}}
|
* {{A|Géographie de l'Allemagne}} : {{renommer}} [[Allemand/Civilisation]]
* {{A|Wikiversité:Conventions de gestion}} '''en attendant la conclusion du [[Projet:Wikiversité/Conventions de gestion]] (page recréée le 5 octobre 2017)'''.
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2018
|-
|
* {{A|Recherche:Base logique des structures hypercomplexes}}
* {{A|Recherche:Travaux de recherche partiels de Patrick Bréjon}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2019
|-
|
* {{A|Recherche:Raisonnement contradictoire et structure des nombres entiers/Démonstration canonique du DTF}}
* {{A|Recherche:L'explication de Ronel Dixit disant quel est le vrai sens de la vie}}
* {{A|Calcul infinitésimal}}
* {{A|L'habitat et les ouvrages de notre environnement/Pourquoi les bâtiments et les ouvrages d'arts construits par les hommes ne sont pas tous semblables?}}
|
* {{A|Logique (mathématiques)}}
* [[Wikiversité:Débat d'admissibilité/Suppression de travaux personnels|Suppression de travaux personnels]]
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2020
|-
|
* {{A|Français en première S}}
* {{A|Français en première ES}}
* {{A|Français en première L}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2021
|-
|
* {{A|Réforme de l'instruction et de l'éducation}}
* {{A|Les Catacombes de Paris}}
* {{A|Les cycles de développement}}
* {{A|Les fécondations}}
|
* {{A|Espéranto/Vocabulaire/Érotisme}}
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2022
|-
|
* {{A|Recherche:L'explication de Ronel Dixit disant ce qu'est l'authentique Justice}}
* {{A|Brevet informatique et internet}} (DdA groupé avec 3 niveaux : école, collège, lycée)
* {{A|Certificat informatique et internet}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2023
|-
|
* {{A|Recherche:Duplication}}
* {{P|Recherche:The Western Canon: The Books and School of the Ages}}
* {{P|Recherche:Volguine, Alexandre}}
* {{A|Recherche:Exploration sur un livre qui se passe en 2067}}
* {{A|Département:Monarchie}}
* {{A|Département:Guerre}}
* {{A|Département:Frontière}}
* {{A|Recherche:Socle commun citoyen des gauches et des écologistes}}
|
* {{A|Témoignage au procès du siècle de Valérie Masson-Delmotte 9 octobre 2050}}
* {{A|Recherche:Réflexion sur des réformes de notre société}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2024
|-
|
* {{A|Recherche:Effets secondaires de Sahaja Yoga}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2025
|-
|
* {{A|Homme, système complexe}}
* {{A|Recherche:Relativité des choses}}
* {{A|Système d'exploitation multiprogrammation}}
* {{A|Australie et Nouvelle-Zélande}}
* {{A|Rwanda}}
* {{A|Grande Dépression}}
* {{A|Guerre russo-japonaise}}
* {{A|Famille &quot;De Tremblecourt&quot; (Famille &quot;Chrétien&quot; depuis 1735)}}
* {{A|Maison &quot;de Tremblecourt&quot; (Maison &quot;Chrétien&quot; depuis 1735)}}
* {{A|Programmation distribuée}}
* {{A|Apprentissage supervisé}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2026
|-
|
* {{A|Économie numérique au Maroc}}
* {{A|Digitale}}
* {{A|Utilisateur:Fahimi mohame}}
|
|}

[[Catégorie:Maintenance des pages]]
[[Catégorie:Discussions communautaires]]</text>
      <sha1>83lgnrfz4lxjvs85h2d513rjzn7denc</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985422</id>
      <parentid>985419</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T01:13:22Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <origin>985422</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="8810" sha1="2ct45oop3ptz8m6mfo6j6duvn7p2qtk" xml:space="preserve">{{Nobots}}
__NEWSECTIONLINK__
{{Boîte de requêtes}}
&lt;div class=&quot;plainlinks&quot; style=&quot;overflow: hidden; margin: .5em 0; padding: 1em; padding: 1em; border: 2px solid #555753; border-radius: 0; background-color: #e5e6e3; color: #000; border-radius: 5px; margin: 0;&quot;&gt;

&lt;div style=&quot;background-color: #a7a8a7; margin-bottom: 15px; margin-left: -15px; margin-right: -15px; margin-top: -15px; line-height: 40px; font-size: 1.5em;&quot;&gt;{{Centrer|Débats d'admissibilité}}&lt;/div&gt;

&lt;div style=&quot;opacity: 0.2; right: 20em&quot;&gt;[[Image:Keep tidy ask 2.svg|droite|100px|link=]]&lt;/div&gt;&lt;strong style=&quot;font-size:1.2em;color:#3366BB;&quot;&gt;Cette page liste les débats d'admissibilité de pages, dits « DdA ».&lt;/strong&gt;

&lt;strong style=&quot;font-size:1.0em&quot;&gt;Lancer un débat&lt;/strong&gt;
#Ajoutez le modèle {{m|Admissibilité}} en haut de la page concernée : un bandeau sera ainsi visible pour indiquer aux autres contributeurs le débat d'admissibilité (ce bandeau ne doit pas être retiré avant la fin de la procédure).
#Cliquez sur le lien rouge, renseignez le motif puis sauvegardez.
#Ajoutez la page concernée dans la section &lt;code&gt;Débats en cours&lt;/code&gt; (ci-dessous) pour informer les autres contributeurs qui pourront ainsi participer aux discussions et au vote.

[[Image:OOjs UI icon alert-destructive.svg|{{{taille|30px}}}|link=]]&lt;strong style=&quot;font-size:1.0em;color:#D82A2A;&quot;&gt;Attention&lt;/strong&gt;
* si la page est clairement inadmissible → demandez une {{m|suppression immédiate}}
* si la page doublonne une autre page de Wikiversité → demandez une [[Wikiversité:Pages à fusionner|fusion]]&lt;/div&gt;

== Débats en cours ==

{{Raccourci|WV:DAD|WV:DdA|WV:PàS|align=right}}

{| class=&quot;wikitable sortable&quot;
! Lien vers la page concernée (P) et celle du débat !! Année de création&lt;br/&gt;&lt;small&gt;de la page mise en cause&lt;/small&gt; !! Nombre d'avis donnés
|-
| {{P|Langage cinématographique}} || 2007 || {{Rouge|0 avis}}
|-
| {{P|Flash}} || 2007 || {{Vert|5 avis}}
|-
| {{P|Mouvement féministe}} || 2008 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Joomla}} || 2008 || {{Vert|5 avis}}
|-
| {{P|Collapsologie}} || 2016 || {{Orange|3 avis}}
|-
| {{P|Citoyenneté et empire à Rome (Ie-IIIe siècle)}} || 2018 || {{Rouge|2 avis}}
|-
| {{P|Apprentissage non supervisé}} || 2018 || {{Rouge|2 avis}}
|-
| {{P|Peuples amérindiens}} || 2019 || {{Orange|3 avis}}
|-
| {{P|Création des états modernes en Europe}} || 2019 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Mouvement ouvrier}} || 2020 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Apprentissage profond}} || 2024 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Apprentissage par renforcement}} || 2024 || {{Orange|3 avis}}
|-
| {{P|Algorithme génétique}} || 2024 || {{Vert|4 avis}}
|}

== Débats clos ==

{|class=&quot;wikitable&quot;
|-
! Pages supprimées !! Pages conservées !! Autres cas
|-
!colspan=&quot;4&quot;| 2007
|-
|
* {{A|Argot (région parisienne)}}
|
* {{A|Matériel (réseau)}}
| 
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2008
|-
| 
* {{A|Bayt mal alqods acharif}}
* {{A|Comité alqods}}
* {{A|Catégorie:Grammaire lettonne}}
* {{A|Catégorie:Conjugaison lettonne}}
* {{A|Grammaire/Latin/Les prépositions latines}}
* {{A|Introduction aux genres littéraires/Le genre narratif}}
* {{A|Introduction à la musique/Introduction}}
| * {{A|Candide}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2009
|-
| 
* {{A|Diapause génétique}}
|
* {{A|Conseil de navigation}}
|
* {{A|Introduction à l'électrostatique/Définition}} : Recyclé comme fiche dans le cours [[Électrostatique]]
* {{A|Vocabulaire espagnol des animaux/Amphibiens}} : {{Fusionner}}
* {{A|Vocabulaire espagnol des animaux/Mollusques}} : {{Fusionner}}
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2011
|-
|
* {{A|Introduction à la mécanique des fluides/Exercices/Gradients et Laplaciens}}
|
* {{A|Guitare/Théorie d'accords}}
* {{A|Handball/Règles}}
* {{A|Modèle:Utilisateur Agrégé/Physique}}
* {{A|Recherche:Polynômes de Boubaker}}
|
* {{A|Introduction à la mécanique des fluides/Rappels de Mathématiques}} : Recyclée en annexe
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2012
|-
|
* {{A|Photométrie/Éclairement lumineux}}
|
|
* {{A|Recherche:ADN invisible}} redirigée vers {{A|Diapause génétique}}
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2013
|-
|
* {{A|Les Vazimbas}}
* {{A|Recherche:Nombres premiers et modèle des flèches de Jonathan}}
|
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2014
|-
|
* {{A|Département:Sociologie économique}} et revoir tous les départements de [[Faculté:Socio-anthropologie]] (fusion/regroupement/suppression/...)
* {{A|Recherche:Piratage électoral dans la commune de Walcourt}}
* {{A|Transgression télévisuelle}}
|
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2015
|-
|
* {{A|Corsü di xeç}}
* {{A|Dénotation et connotation}}
* {{A|Le barbier de Séville}}
* {{A|Le parc de Tsimbazaza}}
* {{A|Le besoin satisfait par le système}}
* {{A|Liaisons élastiques. Ressorts}}
* {{A|Musicologues}}
* {{A|Recherche:Fausse schizophrénie}}
* {{A|Recherche:L'effet balançoire}}
* {{A|Recherche:La double stratégie}}
* {{A|Recherche:Nouvelle menace HIV}}
* {{A|Sentiment d appartenance}}
* {{A|Taxe sur la valeur ajoutée}}
* {{A|Portugais/Grammaire/Alphabet}} (Motif : Demande de l'auteur)
|
* {{A|Le Mariage de Figaro}}
* {{A|Recherche:Polynômes de Boubaker}} (conservée en 2011)
|
* {{A|Méthode par questionnaire}} : Fusionnée avec la leçon [[Sondage]]
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2016
|-
|
* {{A|Analyse de questions en forme de QCM sur le chocolat}}
|
* {{A|Recherche:Collaboration juive sous le nazisme}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2017
|-
|
* {{A|Être témoin de Jésus-Christ aujourd'hui}}
* {{A|Créer une animation GIF}}
* {{A|Anglais/Méthode/Unité 2}}
* {{A|Anglais/Méthode/Unité 1}}
* {{A|Département:Afrikaans}}
* {{A|Département:Estonien}}
* {{A|Département:Francique lorrain}}
* {{A|Département:Indonésien}}
* {{A|Département:Lojban}}
* {{A|Département:Normand}}
* {{A|Département:Norvégien}}
* {{A|Département:Occitan}}
* {{A|Département:Ukrainien}}
* {{A|Département:Wallon}}
* {{A|Méthode des différences finies}}
* {{A|Variables aléatoires}}
* {{A|Statistiques appliquées en Licence 3 en Economie et Gestion}}
* {{A|Formules de Taylor}}
|
* {{A|Géographie de l'Allemagne}} : {{renommer}} [[Allemand/Civilisation]]
* {{A|Wikiversité:Conventions de gestion}} '''en attendant la conclusion du [[Projet:Wikiversité/Conventions de gestion]] (page recréée le 5 octobre 2017)'''.
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2018
|-
|
* {{A|Recherche:Base logique des structures hypercomplexes}}
* {{A|Recherche:Travaux de recherche partiels de Patrick Bréjon}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2019
|-
|
* {{A|Recherche:Raisonnement contradictoire et structure des nombres entiers/Démonstration canonique du DTF}}
* {{A|Recherche:L'explication de Ronel Dixit disant quel est le vrai sens de la vie}}
* {{A|Calcul infinitésimal}}
* {{A|L'habitat et les ouvrages de notre environnement/Pourquoi les bâtiments et les ouvrages d'arts construits par les hommes ne sont pas tous semblables?}}
|
* {{A|Logique (mathématiques)}}
* [[Wikiversité:Débat d'admissibilité/Suppression de travaux personnels|Suppression de travaux personnels]]
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2020
|-
|
* {{A|Français en première S}}
* {{A|Français en première ES}}
* {{A|Français en première L}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2021
|-
|
* {{A|Réforme de l'instruction et de l'éducation}}
* {{A|Les Catacombes de Paris}}
* {{A|Les cycles de développement}}
* {{A|Les fécondations}}
|
* {{A|Espéranto/Vocabulaire/Érotisme}}
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2022
|-
|
* {{A|Recherche:L'explication de Ronel Dixit disant ce qu'est l'authentique Justice}}
* {{A|Brevet informatique et internet}} (DdA groupé avec 3 niveaux : école, collège, lycée)
* {{A|Certificat informatique et internet}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2023
|-
|
* {{A|Recherche:Duplication}}
* {{P|Recherche:The Western Canon: The Books and School of the Ages}}
* {{P|Recherche:Volguine, Alexandre}}
* {{A|Recherche:Exploration sur un livre qui se passe en 2067}}
* {{A|Département:Monarchie}}
* {{A|Département:Guerre}}
* {{A|Département:Frontière}}
* {{A|Recherche:Socle commun citoyen des gauches et des écologistes}}
|
* {{A|Témoignage au procès du siècle de Valérie Masson-Delmotte 9 octobre 2050}}
* {{A|Recherche:Réflexion sur des réformes de notre société}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2024
|-
|
* {{A|Recherche:Effets secondaires de Sahaja Yoga}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2025
|-
|
* {{A|Homme, système complexe}}
* {{A|Recherche:Relativité des choses}}
* {{A|Système d'exploitation multiprogrammation}}
* {{A|Australie et Nouvelle-Zélande}}
* {{A|Rwanda}}
* {{A|Grande Dépression}}
* {{A|Guerre russo-japonaise}}
* {{A|Famille &quot;De Tremblecourt&quot; (Famille &quot;Chrétien&quot; depuis 1735)}}
* {{A|Maison &quot;de Tremblecourt&quot; (Maison &quot;Chrétien&quot; depuis 1735)}}
* {{A|Programmation distribuée}}
* {{A|Apprentissage supervisé}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2026
|-
|
* {{A|Économie numérique au Maroc}}
* {{A|Digitale}}
* {{A|Utilisateur:Fahimi mohame}}
|
|}

[[Catégorie:Maintenance des pages]]
[[Catégorie:Discussions communautaires]]</text>
      <sha1>2ct45oop3ptz8m6mfo6j6duvn7p2qtk</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985423</id>
      <parentid>985422</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T01:14:24Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <origin>985423</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="8800" sha1="o3h9id788edv5ne1t0f23xx2xqwnflu" xml:space="preserve">{{Nobots}}
__NEWSECTIONLINK__
{{Boîte de requêtes}}
&lt;div class=&quot;plainlinks&quot; style=&quot;overflow: hidden; margin: .5em 0; padding: 1em; padding: 1em; border: 2px solid #555753; border-radius: 0; background-color: #e5e6e3; color: #000; border-radius: 5px; margin: 0;&quot;&gt;

&lt;div style=&quot;background-color: #a7a8a7; margin-bottom: 15px; margin-left: -15px; margin-right: -15px; margin-top: -15px; line-height: 40px; font-size: 1.5em;&quot;&gt;{{Centrer|Débats d'admissibilité}}&lt;/div&gt;

&lt;div style=&quot;opacity: 0.2; right: 20em&quot;&gt;[[Image:Keep tidy ask 2.svg|droite|100px|link=]]&lt;/div&gt;&lt;strong style=&quot;font-size:1.2em;color:#3366BB;&quot;&gt;Cette page liste les débats d'admissibilité de pages, dits « DdA ».&lt;/strong&gt;

&lt;strong style=&quot;font-size:1.0em&quot;&gt;Lancer un débat&lt;/strong&gt;
#Écrivez {{m|Admissibilité}} en haut de la page concernée : un bandeau sera ainsi visible pour indiquer aux autres contributeurs le débat d'admissibilité (ce bandeau ne doit pas être retiré avant la fin de la procédure).
#Cliquez sur le lien rouge, renseignez le motif puis sauvegardez.
#Ajoutez la page concernée dans la section &lt;code&gt;Débats en cours&lt;/code&gt; (ci-dessous) pour informer les autres contributeurs qui pourront ainsi participer aux discussions et au vote.

[[Image:OOjs UI icon alert-destructive.svg|{{{taille|30px}}}|link=]]&lt;strong style=&quot;font-size:1.0em;color:#D82A2A;&quot;&gt;Attention&lt;/strong&gt;
* si la page est clairement inadmissible → demandez une {{m|suppression immédiate}}
* si la page doublonne une autre page de Wikiversité → demandez une [[Wikiversité:Pages à fusionner|fusion]]&lt;/div&gt;

== Débats en cours ==

{{Raccourci|WV:DAD|WV:DdA|WV:PàS|align=right}}

{| class=&quot;wikitable sortable&quot;
! Lien vers la page concernée (P) et celle du débat !! Année de création&lt;br/&gt;&lt;small&gt;de la page mise en cause&lt;/small&gt; !! Nombre d'avis donnés
|-
| {{P|Langage cinématographique}} || 2007 || {{Rouge|0 avis}}
|-
| {{P|Flash}} || 2007 || {{Vert|5 avis}}
|-
| {{P|Mouvement féministe}} || 2008 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Joomla}} || 2008 || {{Vert|5 avis}}
|-
| {{P|Collapsologie}} || 2016 || {{Orange|3 avis}}
|-
| {{P|Citoyenneté et empire à Rome (Ie-IIIe siècle)}} || 2018 || {{Rouge|2 avis}}
|-
| {{P|Apprentissage non supervisé}} || 2018 || {{Rouge|2 avis}}
|-
| {{P|Peuples amérindiens}} || 2019 || {{Orange|3 avis}}
|-
| {{P|Création des états modernes en Europe}} || 2019 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Mouvement ouvrier}} || 2020 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Apprentissage profond}} || 2024 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Apprentissage par renforcement}} || 2024 || {{Orange|3 avis}}
|-
| {{P|Algorithme génétique}} || 2024 || {{Vert|4 avis}}
|}

== Débats clos ==

{|class=&quot;wikitable&quot;
|-
! Pages supprimées !! Pages conservées !! Autres cas
|-
!colspan=&quot;4&quot;| 2007
|-
|
* {{A|Argot (région parisienne)}}
|
* {{A|Matériel (réseau)}}
| 
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2008
|-
| 
* {{A|Bayt mal alqods acharif}}
* {{A|Comité alqods}}
* {{A|Catégorie:Grammaire lettonne}}
* {{A|Catégorie:Conjugaison lettonne}}
* {{A|Grammaire/Latin/Les prépositions latines}}
* {{A|Introduction aux genres littéraires/Le genre narratif}}
* {{A|Introduction à la musique/Introduction}}
| * {{A|Candide}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2009
|-
| 
* {{A|Diapause génétique}}
|
* {{A|Conseil de navigation}}
|
* {{A|Introduction à l'électrostatique/Définition}} : Recyclé comme fiche dans le cours [[Électrostatique]]
* {{A|Vocabulaire espagnol des animaux/Amphibiens}} : {{Fusionner}}
* {{A|Vocabulaire espagnol des animaux/Mollusques}} : {{Fusionner}}
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2011
|-
|
* {{A|Introduction à la mécanique des fluides/Exercices/Gradients et Laplaciens}}
|
* {{A|Guitare/Théorie d'accords}}
* {{A|Handball/Règles}}
* {{A|Modèle:Utilisateur Agrégé/Physique}}
* {{A|Recherche:Polynômes de Boubaker}}
|
* {{A|Introduction à la mécanique des fluides/Rappels de Mathématiques}} : Recyclée en annexe
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2012
|-
|
* {{A|Photométrie/Éclairement lumineux}}
|
|
* {{A|Recherche:ADN invisible}} redirigée vers {{A|Diapause génétique}}
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2013
|-
|
* {{A|Les Vazimbas}}
* {{A|Recherche:Nombres premiers et modèle des flèches de Jonathan}}
|
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2014
|-
|
* {{A|Département:Sociologie économique}} et revoir tous les départements de [[Faculté:Socio-anthropologie]] (fusion/regroupement/suppression/...)
* {{A|Recherche:Piratage électoral dans la commune de Walcourt}}
* {{A|Transgression télévisuelle}}
|
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2015
|-
|
* {{A|Corsü di xeç}}
* {{A|Dénotation et connotation}}
* {{A|Le barbier de Séville}}
* {{A|Le parc de Tsimbazaza}}
* {{A|Le besoin satisfait par le système}}
* {{A|Liaisons élastiques. Ressorts}}
* {{A|Musicologues}}
* {{A|Recherche:Fausse schizophrénie}}
* {{A|Recherche:L'effet balançoire}}
* {{A|Recherche:La double stratégie}}
* {{A|Recherche:Nouvelle menace HIV}}
* {{A|Sentiment d appartenance}}
* {{A|Taxe sur la valeur ajoutée}}
* {{A|Portugais/Grammaire/Alphabet}} (Motif : Demande de l'auteur)
|
* {{A|Le Mariage de Figaro}}
* {{A|Recherche:Polynômes de Boubaker}} (conservée en 2011)
|
* {{A|Méthode par questionnaire}} : Fusionnée avec la leçon [[Sondage]]
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2016
|-
|
* {{A|Analyse de questions en forme de QCM sur le chocolat}}
|
* {{A|Recherche:Collaboration juive sous le nazisme}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2017
|-
|
* {{A|Être témoin de Jésus-Christ aujourd'hui}}
* {{A|Créer une animation GIF}}
* {{A|Anglais/Méthode/Unité 2}}
* {{A|Anglais/Méthode/Unité 1}}
* {{A|Département:Afrikaans}}
* {{A|Département:Estonien}}
* {{A|Département:Francique lorrain}}
* {{A|Département:Indonésien}}
* {{A|Département:Lojban}}
* {{A|Département:Normand}}
* {{A|Département:Norvégien}}
* {{A|Département:Occitan}}
* {{A|Département:Ukrainien}}
* {{A|Département:Wallon}}
* {{A|Méthode des différences finies}}
* {{A|Variables aléatoires}}
* {{A|Statistiques appliquées en Licence 3 en Economie et Gestion}}
* {{A|Formules de Taylor}}
|
* {{A|Géographie de l'Allemagne}} : {{renommer}} [[Allemand/Civilisation]]
* {{A|Wikiversité:Conventions de gestion}} '''en attendant la conclusion du [[Projet:Wikiversité/Conventions de gestion]] (page recréée le 5 octobre 2017)'''.
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2018
|-
|
* {{A|Recherche:Base logique des structures hypercomplexes}}
* {{A|Recherche:Travaux de recherche partiels de Patrick Bréjon}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2019
|-
|
* {{A|Recherche:Raisonnement contradictoire et structure des nombres entiers/Démonstration canonique du DTF}}
* {{A|Recherche:L'explication de Ronel Dixit disant quel est le vrai sens de la vie}}
* {{A|Calcul infinitésimal}}
* {{A|L'habitat et les ouvrages de notre environnement/Pourquoi les bâtiments et les ouvrages d'arts construits par les hommes ne sont pas tous semblables?}}
|
* {{A|Logique (mathématiques)}}
* [[Wikiversité:Débat d'admissibilité/Suppression de travaux personnels|Suppression de travaux personnels]]
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2020
|-
|
* {{A|Français en première S}}
* {{A|Français en première ES}}
* {{A|Français en première L}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2021
|-
|
* {{A|Réforme de l'instruction et de l'éducation}}
* {{A|Les Catacombes de Paris}}
* {{A|Les cycles de développement}}
* {{A|Les fécondations}}
|
* {{A|Espéranto/Vocabulaire/Érotisme}}
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2022
|-
|
* {{A|Recherche:L'explication de Ronel Dixit disant ce qu'est l'authentique Justice}}
* {{A|Brevet informatique et internet}} (DdA groupé avec 3 niveaux : école, collège, lycée)
* {{A|Certificat informatique et internet}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2023
|-
|
* {{A|Recherche:Duplication}}
* {{P|Recherche:The Western Canon: The Books and School of the Ages}}
* {{P|Recherche:Volguine, Alexandre}}
* {{A|Recherche:Exploration sur un livre qui se passe en 2067}}
* {{A|Département:Monarchie}}
* {{A|Département:Guerre}}
* {{A|Département:Frontière}}
* {{A|Recherche:Socle commun citoyen des gauches et des écologistes}}
|
* {{A|Témoignage au procès du siècle de Valérie Masson-Delmotte 9 octobre 2050}}
* {{A|Recherche:Réflexion sur des réformes de notre société}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2024
|-
|
* {{A|Recherche:Effets secondaires de Sahaja Yoga}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2025
|-
|
* {{A|Homme, système complexe}}
* {{A|Recherche:Relativité des choses}}
* {{A|Système d'exploitation multiprogrammation}}
* {{A|Australie et Nouvelle-Zélande}}
* {{A|Rwanda}}
* {{A|Grande Dépression}}
* {{A|Guerre russo-japonaise}}
* {{A|Famille &quot;De Tremblecourt&quot; (Famille &quot;Chrétien&quot; depuis 1735)}}
* {{A|Maison &quot;de Tremblecourt&quot; (Maison &quot;Chrétien&quot; depuis 1735)}}
* {{A|Programmation distribuée}}
* {{A|Apprentissage supervisé}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2026
|-
|
* {{A|Économie numérique au Maroc}}
* {{A|Digitale}}
* {{A|Utilisateur:Fahimi mohame}}
|
|}

[[Catégorie:Maintenance des pages]]
[[Catégorie:Discussions communautaires]]</text>
      <sha1>o3h9id788edv5ne1t0f23xx2xqwnflu</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985424</id>
      <parentid>985423</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T01:15:18Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <origin>985424</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="8783" sha1="pb5q9su84uk649hpuducubleoyffhh5" xml:space="preserve">{{Nobots}}
__NEWSECTIONLINK__
{{Boîte de requêtes}}
&lt;div class=&quot;plainlinks&quot; style=&quot;overflow: hidden; margin: .5em 0; padding: 1em; padding: 1em; border: 2px solid #555753; border-radius: 0; background-color: #e5e6e3; color: #000; border-radius: 5px; margin: 0;&quot;&gt;

&lt;div style=&quot;background-color: #a7a8a7; margin-bottom: 15px; margin-left: -15px; margin-right: -15px; margin-top: -15px; line-height: 40px; font-size: 1.5em;&quot;&gt;{{Centrer|Débats d'admissibilité}}&lt;/div&gt;

&lt;div style=&quot;opacity: 0.2; right: 20em&quot;&gt;[[Image:Keep tidy ask 2.svg|droite|100px|link=]]&lt;/div&gt;&lt;strong style=&quot;font-size:1.2em;color:#3366BB;&quot;&gt;Cette page liste les débats d'admissibilité de pages, dits « DdA ».&lt;/strong&gt;

&lt;strong style=&quot;font-size:1.0em&quot;&gt;Lancer un débat&lt;/strong&gt;
#Écrivez {{m|Admissibilité}} en haut de la page concernée : un bandeau sera ainsi visible pour indiquer le débat aux autres contributeurs (ce bandeau ne doit pas être retiré avant la fin de la procédure).
#Cliquez sur le lien rouge, renseignez le motif puis sauvegardez.
#Ajoutez la page concernée dans la section &lt;code&gt;Débats en cours&lt;/code&gt; (ci-dessous) pour informer les autres contributeurs qui pourront ainsi participer aux discussions et au vote.

[[Image:OOjs UI icon alert-destructive.svg|{{{taille|30px}}}|link=]]&lt;strong style=&quot;font-size:1.0em;color:#D82A2A;&quot;&gt;Attention&lt;/strong&gt;
* si la page est clairement inadmissible → demandez une {{m|suppression immédiate}}
* si la page doublonne une autre page de Wikiversité → demandez une [[Wikiversité:Pages à fusionner|fusion]]&lt;/div&gt;

== Débats en cours ==

{{Raccourci|WV:DAD|WV:DdA|WV:PàS|align=right}}

{| class=&quot;wikitable sortable&quot;
! Lien vers la page concernée (P) et celle du débat !! Année de création&lt;br/&gt;&lt;small&gt;de la page mise en cause&lt;/small&gt; !! Nombre d'avis donnés
|-
| {{P|Langage cinématographique}} || 2007 || {{Rouge|0 avis}}
|-
| {{P|Flash}} || 2007 || {{Vert|5 avis}}
|-
| {{P|Mouvement féministe}} || 2008 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Joomla}} || 2008 || {{Vert|5 avis}}
|-
| {{P|Collapsologie}} || 2016 || {{Orange|3 avis}}
|-
| {{P|Citoyenneté et empire à Rome (Ie-IIIe siècle)}} || 2018 || {{Rouge|2 avis}}
|-
| {{P|Apprentissage non supervisé}} || 2018 || {{Rouge|2 avis}}
|-
| {{P|Peuples amérindiens}} || 2019 || {{Orange|3 avis}}
|-
| {{P|Création des états modernes en Europe}} || 2019 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Mouvement ouvrier}} || 2020 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Apprentissage profond}} || 2024 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Apprentissage par renforcement}} || 2024 || {{Orange|3 avis}}
|-
| {{P|Algorithme génétique}} || 2024 || {{Vert|4 avis}}
|}

== Débats clos ==

{|class=&quot;wikitable&quot;
|-
! Pages supprimées !! Pages conservées !! Autres cas
|-
!colspan=&quot;4&quot;| 2007
|-
|
* {{A|Argot (région parisienne)}}
|
* {{A|Matériel (réseau)}}
| 
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2008
|-
| 
* {{A|Bayt mal alqods acharif}}
* {{A|Comité alqods}}
* {{A|Catégorie:Grammaire lettonne}}
* {{A|Catégorie:Conjugaison lettonne}}
* {{A|Grammaire/Latin/Les prépositions latines}}
* {{A|Introduction aux genres littéraires/Le genre narratif}}
* {{A|Introduction à la musique/Introduction}}
| * {{A|Candide}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2009
|-
| 
* {{A|Diapause génétique}}
|
* {{A|Conseil de navigation}}
|
* {{A|Introduction à l'électrostatique/Définition}} : Recyclé comme fiche dans le cours [[Électrostatique]]
* {{A|Vocabulaire espagnol des animaux/Amphibiens}} : {{Fusionner}}
* {{A|Vocabulaire espagnol des animaux/Mollusques}} : {{Fusionner}}
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2011
|-
|
* {{A|Introduction à la mécanique des fluides/Exercices/Gradients et Laplaciens}}
|
* {{A|Guitare/Théorie d'accords}}
* {{A|Handball/Règles}}
* {{A|Modèle:Utilisateur Agrégé/Physique}}
* {{A|Recherche:Polynômes de Boubaker}}
|
* {{A|Introduction à la mécanique des fluides/Rappels de Mathématiques}} : Recyclée en annexe
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2012
|-
|
* {{A|Photométrie/Éclairement lumineux}}
|
|
* {{A|Recherche:ADN invisible}} redirigée vers {{A|Diapause génétique}}
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2013
|-
|
* {{A|Les Vazimbas}}
* {{A|Recherche:Nombres premiers et modèle des flèches de Jonathan}}
|
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2014
|-
|
* {{A|Département:Sociologie économique}} et revoir tous les départements de [[Faculté:Socio-anthropologie]] (fusion/regroupement/suppression/...)
* {{A|Recherche:Piratage électoral dans la commune de Walcourt}}
* {{A|Transgression télévisuelle}}
|
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2015
|-
|
* {{A|Corsü di xeç}}
* {{A|Dénotation et connotation}}
* {{A|Le barbier de Séville}}
* {{A|Le parc de Tsimbazaza}}
* {{A|Le besoin satisfait par le système}}
* {{A|Liaisons élastiques. Ressorts}}
* {{A|Musicologues}}
* {{A|Recherche:Fausse schizophrénie}}
* {{A|Recherche:L'effet balançoire}}
* {{A|Recherche:La double stratégie}}
* {{A|Recherche:Nouvelle menace HIV}}
* {{A|Sentiment d appartenance}}
* {{A|Taxe sur la valeur ajoutée}}
* {{A|Portugais/Grammaire/Alphabet}} (Motif : Demande de l'auteur)
|
* {{A|Le Mariage de Figaro}}
* {{A|Recherche:Polynômes de Boubaker}} (conservée en 2011)
|
* {{A|Méthode par questionnaire}} : Fusionnée avec la leçon [[Sondage]]
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2016
|-
|
* {{A|Analyse de questions en forme de QCM sur le chocolat}}
|
* {{A|Recherche:Collaboration juive sous le nazisme}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2017
|-
|
* {{A|Être témoin de Jésus-Christ aujourd'hui}}
* {{A|Créer une animation GIF}}
* {{A|Anglais/Méthode/Unité 2}}
* {{A|Anglais/Méthode/Unité 1}}
* {{A|Département:Afrikaans}}
* {{A|Département:Estonien}}
* {{A|Département:Francique lorrain}}
* {{A|Département:Indonésien}}
* {{A|Département:Lojban}}
* {{A|Département:Normand}}
* {{A|Département:Norvégien}}
* {{A|Département:Occitan}}
* {{A|Département:Ukrainien}}
* {{A|Département:Wallon}}
* {{A|Méthode des différences finies}}
* {{A|Variables aléatoires}}
* {{A|Statistiques appliquées en Licence 3 en Economie et Gestion}}
* {{A|Formules de Taylor}}
|
* {{A|Géographie de l'Allemagne}} : {{renommer}} [[Allemand/Civilisation]]
* {{A|Wikiversité:Conventions de gestion}} '''en attendant la conclusion du [[Projet:Wikiversité/Conventions de gestion]] (page recréée le 5 octobre 2017)'''.
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2018
|-
|
* {{A|Recherche:Base logique des structures hypercomplexes}}
* {{A|Recherche:Travaux de recherche partiels de Patrick Bréjon}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2019
|-
|
* {{A|Recherche:Raisonnement contradictoire et structure des nombres entiers/Démonstration canonique du DTF}}
* {{A|Recherche:L'explication de Ronel Dixit disant quel est le vrai sens de la vie}}
* {{A|Calcul infinitésimal}}
* {{A|L'habitat et les ouvrages de notre environnement/Pourquoi les bâtiments et les ouvrages d'arts construits par les hommes ne sont pas tous semblables?}}
|
* {{A|Logique (mathématiques)}}
* [[Wikiversité:Débat d'admissibilité/Suppression de travaux personnels|Suppression de travaux personnels]]
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2020
|-
|
* {{A|Français en première S}}
* {{A|Français en première ES}}
* {{A|Français en première L}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2021
|-
|
* {{A|Réforme de l'instruction et de l'éducation}}
* {{A|Les Catacombes de Paris}}
* {{A|Les cycles de développement}}
* {{A|Les fécondations}}
|
* {{A|Espéranto/Vocabulaire/Érotisme}}
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2022
|-
|
* {{A|Recherche:L'explication de Ronel Dixit disant ce qu'est l'authentique Justice}}
* {{A|Brevet informatique et internet}} (DdA groupé avec 3 niveaux : école, collège, lycée)
* {{A|Certificat informatique et internet}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2023
|-
|
* {{A|Recherche:Duplication}}
* {{P|Recherche:The Western Canon: The Books and School of the Ages}}
* {{P|Recherche:Volguine, Alexandre}}
* {{A|Recherche:Exploration sur un livre qui se passe en 2067}}
* {{A|Département:Monarchie}}
* {{A|Département:Guerre}}
* {{A|Département:Frontière}}
* {{A|Recherche:Socle commun citoyen des gauches et des écologistes}}
|
* {{A|Témoignage au procès du siècle de Valérie Masson-Delmotte 9 octobre 2050}}
* {{A|Recherche:Réflexion sur des réformes de notre société}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2024
|-
|
* {{A|Recherche:Effets secondaires de Sahaja Yoga}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2025
|-
|
* {{A|Homme, système complexe}}
* {{A|Recherche:Relativité des choses}}
* {{A|Système d'exploitation multiprogrammation}}
* {{A|Australie et Nouvelle-Zélande}}
* {{A|Rwanda}}
* {{A|Grande Dépression}}
* {{A|Guerre russo-japonaise}}
* {{A|Famille &quot;De Tremblecourt&quot; (Famille &quot;Chrétien&quot; depuis 1735)}}
* {{A|Maison &quot;de Tremblecourt&quot; (Maison &quot;Chrétien&quot; depuis 1735)}}
* {{A|Programmation distribuée}}
* {{A|Apprentissage supervisé}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2026
|-
|
* {{A|Économie numérique au Maroc}}
* {{A|Digitale}}
* {{A|Utilisateur:Fahimi mohame}}
|
|}

[[Catégorie:Maintenance des pages]]
[[Catégorie:Discussions communautaires]]</text>
      <sha1>pb5q9su84uk649hpuducubleoyffhh5</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985425</id>
      <parentid>985424</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T01:16:24Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <minor />
      <origin>985425</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="8789" sha1="lirpbotk46dhpmwk5ippp2fm1r0pj1n" xml:space="preserve">{{Nobots}}
__NEWSECTIONLINK__
{{Boîte de requêtes}}
&lt;div class=&quot;plainlinks&quot; style=&quot;overflow: hidden; margin: .5em 0; padding: 1em; padding: 1em; border: 2px solid #555753; border-radius: 0; background-color: #e5e6e3; color: #000; border-radius: 5px; margin: 0;&quot;&gt;

&lt;div style=&quot;background-color: #a7a8a7; margin-bottom: 15px; margin-left: -15px; margin-right: -15px; margin-top: -15px; line-height: 40px; font-size: 1.5em;&quot;&gt;{{Centrer|Débats d'admissibilité}}&lt;/div&gt;

&lt;div style=&quot;opacity: 0.2; right: 20em&quot;&gt;[[Image:Keep tidy ask 2.svg|droite|100px|link=]]&lt;/div&gt;&lt;strong style=&quot;font-size:1.2em;color:#3366BB;&quot;&gt;Cette page liste les débats d'admissibilité de pages, dits « DdA ».&lt;/strong&gt;

&lt;strong style=&quot;font-size:1.0em&quot;&gt;Lancer un débat&lt;/strong&gt;
#Écrivez {{m|Admissibilité}} en haut de la page concernée : un bandeau sera ainsi visible pour indiquer le débat aux autres contributeurs (ce bandeau ne doit pas être retiré avant la fin de la procédure).
#Cliquez sur le lien rouge, renseignez le motif puis sauvegardez.
#Ajoutez la page concernée dans la section &lt;code&gt;Débats en cours&lt;/code&gt; (ci-dessous) pour informer les autres contributeurs qui pourront ainsi participer aux discussions et au « vote ».

[[Image:OOjs UI icon alert-destructive.svg|{{{taille|30px}}}|link=]]&lt;strong style=&quot;font-size:1.0em;color:#D82A2A;&quot;&gt;Attention&lt;/strong&gt;
* si la page est clairement inadmissible → demandez une {{m|suppression immédiate}}
* si la page doublonne une autre page de Wikiversité → demandez une [[Wikiversité:Pages à fusionner|fusion]]&lt;/div&gt;

== Débats en cours ==

{{Raccourci|WV:DAD|WV:DdA|WV:PàS|align=right}}

{| class=&quot;wikitable sortable&quot;
! Lien vers la page concernée (P) et celle du débat !! Année de création&lt;br/&gt;&lt;small&gt;de la page mise en cause&lt;/small&gt; !! Nombre d'avis donnés
|-
| {{P|Langage cinématographique}} || 2007 || {{Rouge|0 avis}}
|-
| {{P|Flash}} || 2007 || {{Vert|5 avis}}
|-
| {{P|Mouvement féministe}} || 2008 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Joomla}} || 2008 || {{Vert|5 avis}}
|-
| {{P|Collapsologie}} || 2016 || {{Orange|3 avis}}
|-
| {{P|Citoyenneté et empire à Rome (Ie-IIIe siècle)}} || 2018 || {{Rouge|2 avis}}
|-
| {{P|Apprentissage non supervisé}} || 2018 || {{Rouge|2 avis}}
|-
| {{P|Peuples amérindiens}} || 2019 || {{Orange|3 avis}}
|-
| {{P|Création des états modernes en Europe}} || 2019 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Mouvement ouvrier}} || 2020 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Apprentissage profond}} || 2024 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Apprentissage par renforcement}} || 2024 || {{Orange|3 avis}}
|-
| {{P|Algorithme génétique}} || 2024 || {{Vert|4 avis}}
|}

== Débats clos ==

{|class=&quot;wikitable&quot;
|-
! Pages supprimées !! Pages conservées !! Autres cas
|-
!colspan=&quot;4&quot;| 2007
|-
|
* {{A|Argot (région parisienne)}}
|
* {{A|Matériel (réseau)}}
| 
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2008
|-
| 
* {{A|Bayt mal alqods acharif}}
* {{A|Comité alqods}}
* {{A|Catégorie:Grammaire lettonne}}
* {{A|Catégorie:Conjugaison lettonne}}
* {{A|Grammaire/Latin/Les prépositions latines}}
* {{A|Introduction aux genres littéraires/Le genre narratif}}
* {{A|Introduction à la musique/Introduction}}
| * {{A|Candide}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2009
|-
| 
* {{A|Diapause génétique}}
|
* {{A|Conseil de navigation}}
|
* {{A|Introduction à l'électrostatique/Définition}} : Recyclé comme fiche dans le cours [[Électrostatique]]
* {{A|Vocabulaire espagnol des animaux/Amphibiens}} : {{Fusionner}}
* {{A|Vocabulaire espagnol des animaux/Mollusques}} : {{Fusionner}}
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2011
|-
|
* {{A|Introduction à la mécanique des fluides/Exercices/Gradients et Laplaciens}}
|
* {{A|Guitare/Théorie d'accords}}
* {{A|Handball/Règles}}
* {{A|Modèle:Utilisateur Agrégé/Physique}}
* {{A|Recherche:Polynômes de Boubaker}}
|
* {{A|Introduction à la mécanique des fluides/Rappels de Mathématiques}} : Recyclée en annexe
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2012
|-
|
* {{A|Photométrie/Éclairement lumineux}}
|
|
* {{A|Recherche:ADN invisible}} redirigée vers {{A|Diapause génétique}}
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2013
|-
|
* {{A|Les Vazimbas}}
* {{A|Recherche:Nombres premiers et modèle des flèches de Jonathan}}
|
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2014
|-
|
* {{A|Département:Sociologie économique}} et revoir tous les départements de [[Faculté:Socio-anthropologie]] (fusion/regroupement/suppression/...)
* {{A|Recherche:Piratage électoral dans la commune de Walcourt}}
* {{A|Transgression télévisuelle}}
|
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2015
|-
|
* {{A|Corsü di xeç}}
* {{A|Dénotation et connotation}}
* {{A|Le barbier de Séville}}
* {{A|Le parc de Tsimbazaza}}
* {{A|Le besoin satisfait par le système}}
* {{A|Liaisons élastiques. Ressorts}}
* {{A|Musicologues}}
* {{A|Recherche:Fausse schizophrénie}}
* {{A|Recherche:L'effet balançoire}}
* {{A|Recherche:La double stratégie}}
* {{A|Recherche:Nouvelle menace HIV}}
* {{A|Sentiment d appartenance}}
* {{A|Taxe sur la valeur ajoutée}}
* {{A|Portugais/Grammaire/Alphabet}} (Motif : Demande de l'auteur)
|
* {{A|Le Mariage de Figaro}}
* {{A|Recherche:Polynômes de Boubaker}} (conservée en 2011)
|
* {{A|Méthode par questionnaire}} : Fusionnée avec la leçon [[Sondage]]
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2016
|-
|
* {{A|Analyse de questions en forme de QCM sur le chocolat}}
|
* {{A|Recherche:Collaboration juive sous le nazisme}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2017
|-
|
* {{A|Être témoin de Jésus-Christ aujourd'hui}}
* {{A|Créer une animation GIF}}
* {{A|Anglais/Méthode/Unité 2}}
* {{A|Anglais/Méthode/Unité 1}}
* {{A|Département:Afrikaans}}
* {{A|Département:Estonien}}
* {{A|Département:Francique lorrain}}
* {{A|Département:Indonésien}}
* {{A|Département:Lojban}}
* {{A|Département:Normand}}
* {{A|Département:Norvégien}}
* {{A|Département:Occitan}}
* {{A|Département:Ukrainien}}
* {{A|Département:Wallon}}
* {{A|Méthode des différences finies}}
* {{A|Variables aléatoires}}
* {{A|Statistiques appliquées en Licence 3 en Economie et Gestion}}
* {{A|Formules de Taylor}}
|
* {{A|Géographie de l'Allemagne}} : {{renommer}} [[Allemand/Civilisation]]
* {{A|Wikiversité:Conventions de gestion}} '''en attendant la conclusion du [[Projet:Wikiversité/Conventions de gestion]] (page recréée le 5 octobre 2017)'''.
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2018
|-
|
* {{A|Recherche:Base logique des structures hypercomplexes}}
* {{A|Recherche:Travaux de recherche partiels de Patrick Bréjon}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2019
|-
|
* {{A|Recherche:Raisonnement contradictoire et structure des nombres entiers/Démonstration canonique du DTF}}
* {{A|Recherche:L'explication de Ronel Dixit disant quel est le vrai sens de la vie}}
* {{A|Calcul infinitésimal}}
* {{A|L'habitat et les ouvrages de notre environnement/Pourquoi les bâtiments et les ouvrages d'arts construits par les hommes ne sont pas tous semblables?}}
|
* {{A|Logique (mathématiques)}}
* [[Wikiversité:Débat d'admissibilité/Suppression de travaux personnels|Suppression de travaux personnels]]
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2020
|-
|
* {{A|Français en première S}}
* {{A|Français en première ES}}
* {{A|Français en première L}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2021
|-
|
* {{A|Réforme de l'instruction et de l'éducation}}
* {{A|Les Catacombes de Paris}}
* {{A|Les cycles de développement}}
* {{A|Les fécondations}}
|
* {{A|Espéranto/Vocabulaire/Érotisme}}
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2022
|-
|
* {{A|Recherche:L'explication de Ronel Dixit disant ce qu'est l'authentique Justice}}
* {{A|Brevet informatique et internet}} (DdA groupé avec 3 niveaux : école, collège, lycée)
* {{A|Certificat informatique et internet}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2023
|-
|
* {{A|Recherche:Duplication}}
* {{P|Recherche:The Western Canon: The Books and School of the Ages}}
* {{P|Recherche:Volguine, Alexandre}}
* {{A|Recherche:Exploration sur un livre qui se passe en 2067}}
* {{A|Département:Monarchie}}
* {{A|Département:Guerre}}
* {{A|Département:Frontière}}
* {{A|Recherche:Socle commun citoyen des gauches et des écologistes}}
|
* {{A|Témoignage au procès du siècle de Valérie Masson-Delmotte 9 octobre 2050}}
* {{A|Recherche:Réflexion sur des réformes de notre société}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2024
|-
|
* {{A|Recherche:Effets secondaires de Sahaja Yoga}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2025
|-
|
* {{A|Homme, système complexe}}
* {{A|Recherche:Relativité des choses}}
* {{A|Système d'exploitation multiprogrammation}}
* {{A|Australie et Nouvelle-Zélande}}
* {{A|Rwanda}}
* {{A|Grande Dépression}}
* {{A|Guerre russo-japonaise}}
* {{A|Famille &quot;De Tremblecourt&quot; (Famille &quot;Chrétien&quot; depuis 1735)}}
* {{A|Maison &quot;de Tremblecourt&quot; (Maison &quot;Chrétien&quot; depuis 1735)}}
* {{A|Programmation distribuée}}
* {{A|Apprentissage supervisé}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2026
|-
|
* {{A|Économie numérique au Maroc}}
* {{A|Digitale}}
* {{A|Utilisateur:Fahimi mohame}}
|
|}

[[Catégorie:Maintenance des pages]]
[[Catégorie:Discussions communautaires]]</text>
      <sha1>lirpbotk46dhpmwk5ippp2fm1r0pj1n</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985426</id>
      <parentid>985425</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T01:17:02Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <origin>985426</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="8815" sha1="als5blf6zyl0xv354yk2b0tlpish9n4" xml:space="preserve">{{Nobots}}
__NEWSECTIONLINK__
{{Boîte de requêtes}}
&lt;div class=&quot;plainlinks&quot; style=&quot;overflow: hidden; margin: .5em 0; padding: 1em; padding: 1em; border: 2px solid #555753; border-radius: 0; background-color: #e5e6e3; color: #000; border-radius: 5px; margin: 0;&quot;&gt;

&lt;div style=&quot;background-color: #a7a8a7; margin-bottom: 15px; margin-left: -15px; margin-right: -15px; margin-top: -15px; line-height: 40px; font-size: 1.5em;&quot;&gt;{{Centrer|Débats d'admissibilité}}&lt;/div&gt;

&lt;div style=&quot;opacity: 0.2; right: 20em&quot;&gt;[[Image:Keep tidy ask 2.svg|droite|100px|link=]]&lt;/div&gt;&lt;strong style=&quot;font-size:1.2em;color:#3366BB;&quot;&gt;Cette page liste les débats d'admissibilité de pages, dits « DdA ».&lt;/strong&gt;

&lt;strong style=&quot;font-size:1.0em&quot;&gt;Lancer un débat&lt;/strong&gt;
#Écrivez {{m|Admissibilité}} en haut de la page concernée : un bandeau sera ainsi visible pour indiquer le débat aux autres contributeurs (ce bandeau ne doit pas être retiré avant la fin de la procédure).
#Cliquez sur le lien rouge, renseignez le motif puis sauvegardez.
#Ajoutez la page concernée dans la section &lt;code&gt;Débats en cours&lt;/code&gt; (ci-dessous) pour informer les autres contributeurs qui pourront ainsi participer aux discussions et au « vote ».

[[Image:OOjs UI icon alert-destructive.svg|{{{taille|30px}}}|link=]]&lt;strong style=&quot;font-size:1.0em;color:#D82A2A;&quot;&gt;Attention&lt;/strong&gt;
* si la page est clairement inadmissible → écrivez {{m|Suppression immédiate}} en haut de la page concernée
* si la page doublonne une autre page de Wikiversité → demandez une [[Wikiversité:Pages à fusionner|fusion]]&lt;/div&gt;

== Débats en cours ==

{{Raccourci|WV:DAD|WV:DdA|WV:PàS|align=right}}

{| class=&quot;wikitable sortable&quot;
! Lien vers la page concernée (P) et celle du débat !! Année de création&lt;br/&gt;&lt;small&gt;de la page mise en cause&lt;/small&gt; !! Nombre d'avis donnés
|-
| {{P|Langage cinématographique}} || 2007 || {{Rouge|0 avis}}
|-
| {{P|Flash}} || 2007 || {{Vert|5 avis}}
|-
| {{P|Mouvement féministe}} || 2008 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Joomla}} || 2008 || {{Vert|5 avis}}
|-
| {{P|Collapsologie}} || 2016 || {{Orange|3 avis}}
|-
| {{P|Citoyenneté et empire à Rome (Ie-IIIe siècle)}} || 2018 || {{Rouge|2 avis}}
|-
| {{P|Apprentissage non supervisé}} || 2018 || {{Rouge|2 avis}}
|-
| {{P|Peuples amérindiens}} || 2019 || {{Orange|3 avis}}
|-
| {{P|Création des états modernes en Europe}} || 2019 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Mouvement ouvrier}} || 2020 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Apprentissage profond}} || 2024 || {{Vert|4 avis}}
|-
| {{P|Apprentissage par renforcement}} || 2024 || {{Orange|3 avis}}
|-
| {{P|Algorithme génétique}} || 2024 || {{Vert|4 avis}}
|}

== Débats clos ==

{|class=&quot;wikitable&quot;
|-
! Pages supprimées !! Pages conservées !! Autres cas
|-
!colspan=&quot;4&quot;| 2007
|-
|
* {{A|Argot (région parisienne)}}
|
* {{A|Matériel (réseau)}}
| 
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2008
|-
| 
* {{A|Bayt mal alqods acharif}}
* {{A|Comité alqods}}
* {{A|Catégorie:Grammaire lettonne}}
* {{A|Catégorie:Conjugaison lettonne}}
* {{A|Grammaire/Latin/Les prépositions latines}}
* {{A|Introduction aux genres littéraires/Le genre narratif}}
* {{A|Introduction à la musique/Introduction}}
| * {{A|Candide}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2009
|-
| 
* {{A|Diapause génétique}}
|
* {{A|Conseil de navigation}}
|
* {{A|Introduction à l'électrostatique/Définition}} : Recyclé comme fiche dans le cours [[Électrostatique]]
* {{A|Vocabulaire espagnol des animaux/Amphibiens}} : {{Fusionner}}
* {{A|Vocabulaire espagnol des animaux/Mollusques}} : {{Fusionner}}
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2011
|-
|
* {{A|Introduction à la mécanique des fluides/Exercices/Gradients et Laplaciens}}
|
* {{A|Guitare/Théorie d'accords}}
* {{A|Handball/Règles}}
* {{A|Modèle:Utilisateur Agrégé/Physique}}
* {{A|Recherche:Polynômes de Boubaker}}
|
* {{A|Introduction à la mécanique des fluides/Rappels de Mathématiques}} : Recyclée en annexe
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2012
|-
|
* {{A|Photométrie/Éclairement lumineux}}
|
|
* {{A|Recherche:ADN invisible}} redirigée vers {{A|Diapause génétique}}
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2013
|-
|
* {{A|Les Vazimbas}}
* {{A|Recherche:Nombres premiers et modèle des flèches de Jonathan}}
|
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2014
|-
|
* {{A|Département:Sociologie économique}} et revoir tous les départements de [[Faculté:Socio-anthropologie]] (fusion/regroupement/suppression/...)
* {{A|Recherche:Piratage électoral dans la commune de Walcourt}}
* {{A|Transgression télévisuelle}}
|
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2015
|-
|
* {{A|Corsü di xeç}}
* {{A|Dénotation et connotation}}
* {{A|Le barbier de Séville}}
* {{A|Le parc de Tsimbazaza}}
* {{A|Le besoin satisfait par le système}}
* {{A|Liaisons élastiques. Ressorts}}
* {{A|Musicologues}}
* {{A|Recherche:Fausse schizophrénie}}
* {{A|Recherche:L'effet balançoire}}
* {{A|Recherche:La double stratégie}}
* {{A|Recherche:Nouvelle menace HIV}}
* {{A|Sentiment d appartenance}}
* {{A|Taxe sur la valeur ajoutée}}
* {{A|Portugais/Grammaire/Alphabet}} (Motif : Demande de l'auteur)
|
* {{A|Le Mariage de Figaro}}
* {{A|Recherche:Polynômes de Boubaker}} (conservée en 2011)
|
* {{A|Méthode par questionnaire}} : Fusionnée avec la leçon [[Sondage]]
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2016
|-
|
* {{A|Analyse de questions en forme de QCM sur le chocolat}}
|
* {{A|Recherche:Collaboration juive sous le nazisme}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2017
|-
|
* {{A|Être témoin de Jésus-Christ aujourd'hui}}
* {{A|Créer une animation GIF}}
* {{A|Anglais/Méthode/Unité 2}}
* {{A|Anglais/Méthode/Unité 1}}
* {{A|Département:Afrikaans}}
* {{A|Département:Estonien}}
* {{A|Département:Francique lorrain}}
* {{A|Département:Indonésien}}
* {{A|Département:Lojban}}
* {{A|Département:Normand}}
* {{A|Département:Norvégien}}
* {{A|Département:Occitan}}
* {{A|Département:Ukrainien}}
* {{A|Département:Wallon}}
* {{A|Méthode des différences finies}}
* {{A|Variables aléatoires}}
* {{A|Statistiques appliquées en Licence 3 en Economie et Gestion}}
* {{A|Formules de Taylor}}
|
* {{A|Géographie de l'Allemagne}} : {{renommer}} [[Allemand/Civilisation]]
* {{A|Wikiversité:Conventions de gestion}} '''en attendant la conclusion du [[Projet:Wikiversité/Conventions de gestion]] (page recréée le 5 octobre 2017)'''.
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2018
|-
|
* {{A|Recherche:Base logique des structures hypercomplexes}}
* {{A|Recherche:Travaux de recherche partiels de Patrick Bréjon}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2019
|-
|
* {{A|Recherche:Raisonnement contradictoire et structure des nombres entiers/Démonstration canonique du DTF}}
* {{A|Recherche:L'explication de Ronel Dixit disant quel est le vrai sens de la vie}}
* {{A|Calcul infinitésimal}}
* {{A|L'habitat et les ouvrages de notre environnement/Pourquoi les bâtiments et les ouvrages d'arts construits par les hommes ne sont pas tous semblables?}}
|
* {{A|Logique (mathématiques)}}
* [[Wikiversité:Débat d'admissibilité/Suppression de travaux personnels|Suppression de travaux personnels]]
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2020
|-
|
* {{A|Français en première S}}
* {{A|Français en première ES}}
* {{A|Français en première L}}
|
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2021
|-
|
* {{A|Réforme de l'instruction et de l'éducation}}
* {{A|Les Catacombes de Paris}}
* {{A|Les cycles de développement}}
* {{A|Les fécondations}}
|
* {{A|Espéranto/Vocabulaire/Érotisme}}
|-
!colspan=&quot;3&quot;| 2022
|-
|
* {{A|Recherche:L'explication de Ronel Dixit disant ce qu'est l'authentique Justice}}
* {{A|Brevet informatique et internet}} (DdA groupé avec 3 niveaux : école, collège, lycée)
* {{A|Certificat informatique et internet}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2023
|-
|
* {{A|Recherche:Duplication}}
* {{P|Recherche:The Western Canon: The Books and School of the Ages}}
* {{P|Recherche:Volguine, Alexandre}}
* {{A|Recherche:Exploration sur un livre qui se passe en 2067}}
* {{A|Département:Monarchie}}
* {{A|Département:Guerre}}
* {{A|Département:Frontière}}
* {{A|Recherche:Socle commun citoyen des gauches et des écologistes}}
|
* {{A|Témoignage au procès du siècle de Valérie Masson-Delmotte 9 octobre 2050}}
* {{A|Recherche:Réflexion sur des réformes de notre société}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2024
|-
|
* {{A|Recherche:Effets secondaires de Sahaja Yoga}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2025
|-
|
* {{A|Homme, système complexe}}
* {{A|Recherche:Relativité des choses}}
* {{A|Système d'exploitation multiprogrammation}}
* {{A|Australie et Nouvelle-Zélande}}
* {{A|Rwanda}}
* {{A|Grande Dépression}}
* {{A|Guerre russo-japonaise}}
* {{A|Famille &quot;De Tremblecourt&quot; (Famille &quot;Chrétien&quot; depuis 1735)}}
* {{A|Maison &quot;de Tremblecourt&quot; (Maison &quot;Chrétien&quot; depuis 1735)}}
* {{A|Programmation distribuée}}
* {{A|Apprentissage supervisé}}
|
|-

!colspan=&quot;3&quot;| 2026
|-
|
* {{A|Économie numérique au Maroc}}
* {{A|Digitale}}
* {{A|Utilisateur:Fahimi mohame}}
|
|}

[[Catégorie:Maintenance des pages]]
[[Catégorie:Discussions communautaires]]</text>
      <sha1>als5blf6zyl0xv354yk2b0tlpish9n4</sha1>
    </revision>
  </page>
  <page>
    <title>Premiers secours/Droit</title>
    <ns>0</ns>
    <id>35965</id>
    <revision>
      <id>985397</id>
      <parentid>974139</parentid>
      <timestamp>2026-07-29T15:48:04Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Regimminius</username>
        <id>8193</id>
      </contributor>
      <minor />
      <comment>/* En France */ Faute de frappe</comment>
      <origin>985397</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="20065" sha1="lt5f8ancv13cvcnf4a517gaqxcmo47k" xml:space="preserve">{{Chapitre
  | idfaculté = médecine
  | numéro    = 6
  | niveau    = 0
  | précédent = [[../Trousse de secours/]]
  | suivant   = [[../Protection/]] 
}}

Les premiers secours sont les soins apportés en urgence à la victime d'un accident. Il y a encore peu (moins de cinquante ans), le fait d'apporter du secours ne pouvait pas donner de conséquences négatives. Il ne s'agissait que d'un acte altruiste. Maintenant, les secouristes craignent la répercussion pénale d'un acte négatif ou de la simple exécution d'un acte non-autorisé.

== Introduction : le droit et les premiers secours  ==
=== Historique : la judiciarisation des premiers secours ===
==== En France  ====
Il y a encore peu, ce domaine était totalement hors du droit et ne concernait que la morale. Ce n'est qu'après la création du délit de non-assistance à personne en danger, par le régime de Vichy, que le droit s'est emparé officiellement du sujet.

==== De manière générale ====
Les rapports entre le droit et les premiers secours ont commencé par la création d'une mise en responsabilité des médecins pour faute professionnelle. En effet, dans des pays comme les États-Unis d'Amérique, cette responsabilité est très forte. On peut se souvenir des problèmes posés en France avec la responsabilité des médecins et la hausse de leurs assurances professionnelles.

De plus en parallèle à ces problèmes subsiste le risque d'exercice illégal de la médecine. Dans de nombreux pays, les professions médicales et paramédicales sont réglementées, et donc l'exercice de certains actes peut être puni par la loi. Cette incrimination était, il y a peu encore, réservée à ceux qu'on pourrait appeler « ''les faux médecins'' » qui, en l'absence de diplôme, prescrivent des médicaments ou auscultent des malades dans un cabinet.

Les premiers témoins intervenant sur un accident ou un malaise craignent donc d’être confrontés à ces problématiques, car bien que non professionnels de santé, ils interviennent dans le domaine de la santé humaine, et certains gestes de premiers secours peuvent nécessiter une manipulation de la victime.

=== Problématique : conciliation de la protection des victimes et des « probables sauveteurs »  ===
Comme d'habitude, le droit a donc dû faire l'équilibre entre des intérêts contraires pour la victime :
* entre une protection forte de la victime pour éviter les abus des « sauveurs » mals formés qui peuvent aggraver la situation ;
* et entre la possibilité pour un sauveteur d’agir dans une circonstance de sécurité juridique, voire l'''obligation'' pour un tiers de porter secours, l'action du premier témoin étant souvent l'élément clef permettant de sauver la vie de la victime.
Équilibre donc entre la nécessité d’agir et la nécessité de ne pas faire de geste néfaste, donc de ne pas agir au-delà d'un certain cadre.

== En France  ==
=== Droit d’être secouru ===
La protection des populations (sûreté, protection de la santé) face aux accidents quotidiens, maladies et catastrophes (calamités), est une des fonctions de l'État, qui est inscrite explicitement dans la Constitution française. L'État organise donc les secours publics, pour les situations normales (risque quotidien) comme pour les situations d'exception (catastrophes) :
* aide médicale urgente et transport sanitaires ;
* service des urgences à l'hôpital ;
* sécurité des populations et prévention des risques ;
* obligation pour les opérateurs de télécommunications d'acheminer les [[premiers secours/Alerte|appels vers les secours publics]].

==== Les textes relatifs au droit d’être secouru  ====
* la Constitution, et notamment le préambule à la Constitution de 1946 qui y est annexé, articles 11 et 12, et la Déclaration des droits de l'homme et du citoyen (1789) article 2 ;
* Déclaration universelle des droits de l'homme (1948), un des traités internationaux qu'a ratifié la France, articles 3, 22 et 25 ;
* le Code de la santé publique, « Chapitre préliminaire : Droits de la personne » (articles L1110-1 et suivants) ;
* la partie « Textes législatifs » de l’article sur l'aide médicale urgente
* loi {{n°|87-565}} du 22 juillet 1987 sur l'organisation de la sécurité civile et la prévention des risques ;
* la partie « Textes législatifs » de l’article sur les sapeurs-pompiers ;
* Autorité de régulation des télécommunications — Décision {{n°|2002-1179}} du 19 décembre 2002 établissant la liste des numéros d'urgence devant être acheminés gratuitement par les opérateurs de télécommunications autorisés au titre des articles L. 33-1 et L. 34-1 du code des postes et télécommunications, NOR : ARTL0200744S (Journal officiel de la République française n° 155 du 6 juillet 2003 page {{formatnum:11520}}).

=== Devoir de secourir  ===
Le nouveau Code pénal français condamne l'entrave aux mesures d'assistance et l'omission de porter secours, et notamment l'« abstention volontaire de porter assistance à personne en péril », (concept plus connu sous le nom de ''non assistance à personne en danger'').

Lorsqu'une personne est consciente d'un danger, elle doit donc tout faire pour combattre ce danger et aider les victimes dans la mesure de ses connaissances et de ses moyens, sans toutefois mettre en danger sa vie ou celle des autres. Le minimum est de d'assurer une [[premiers secours/Protection|protection]] — baliser l'accident, supprimer le danger (p.ex. couper le courant, arrêter un appareil…), mettre les personnes alentours en sécurité — et de [[premiers secours/Alerte|prévenir ou faire prévenir les secours publics]]. Lorsqu'une personne provoque un accident, elle doit de la même manière porter secours et prévenir les secours.

La passivité face à une situation, par exemple en n'avertissant pas une personne de la présence d'un danger, peut aboutir à la notion de « mise en danger d'autrui », ou, dans une moindre mesure, la notion « d'atteinte à l'intégrité physique par manquement à une obligation de prudence ». Le code pénal punit également « Le délaissement, en un lieu quelconque, d'une personne qui n’est pas en mesure de se protéger en raison de son âge ou de son état physique ou psychique ». Par ailleurs, l'entrave à l'intervention des secours publics est également condamnée, notamment, les usagers de la route doivent céder la priorité aux véhicules d'intervention d'urgence.

=== Protection pénale du sauveteur  ===
La question cruciale pour le sauveteur est « puis-je être condamné si je fais un mauvais geste ? » Il faut distinguer deux types de condamnation :
* la condamnation civile : « qui casse paie », il s'agit du dédommagement du préjudice causé à la victime, sous la forme de dommages-intérêts ;
* la condamnation pénale : il s'agit de punir un comportement jugé illégal, habituellement par une amende, un travail d'intérêt général ou une peine de prison ; il s'agit de réguler les comportements sociaux.

L'article 122-7 du code pénal précise qu'une personne ne peut être poursuivie pénalement si elle mène une action proportionnelle au risque. Le point important est donc de bien évaluer le risque avant d'agir, ce qui, bien sûr, est loin d’être évident en situation de stress, notamment en présence d'un risque imminent.

Mais par exemple, on ne peut pas reprocher à une personne d’avoir vidé un extincteur sur un feu naissant, d’avoir tiré le signal d'alarme en présence d'un malaise, alors que ces comportements sont condamnés s'il n'y a pas de risque. On ne pourra pas non plus poursuivre pour coups et blessures une personne qui a cassé des côtes en pratiquant une réanimation cardio-pulmonaire sur une personne en arrêt cardio-respiratoire, ou d’avoir aggravé un traumatisme en tournant une personne inconsciente sur le côté (position latérale de sécurité) — ceci parce que ces gestes sont ''proportionnels'' aux risques (en l’occurrence, dans les deux cas cités, risque de décès).

Un simple citoyen, même formé aux premiers secours, n'a pas les connaissances nécessaires ni le recul pour juger quels sont les risques liés à l'état de santé d'une victime et les gestes proportionnés à ce risque. Pour cette raison, la plupart des messages au grand public (pour les personnes non formées) recommandent de s'abstenir d’agir (c'est-à-dire ne pas toucher à la victime) et de se contenter de prévenir les secours. Les formations aux premiers secours invitent à se conformer ''strictement'' aux gestes enseignés : en effet, la commission pédagogique nationale (l'Observatoire national du secourisme) a longuement étudié ce problème, et les gestes enseignés lors de la [[Premiers secours/Formation de base|formation aux premiers secours]] sont proportionnés au risque. Encore faut-il que la personne ait bien identifié la situation (par exemple être sûr que la victime est en arrêt cardio-respiratoire avant d'entamer la réanimation, être sûr que la victime est inconsciente avant de la tourner en {{abréviation|PLS|position latérale de sécurité}}).

Mais dans tous les cas, formés ou pas, confiants ou pas, les témoins d'un accident peuvent toujours (ils en ont même l'obligation légale) assurer une [[premiers secours/Protection|protection]] (baliser, supprimer le danger, éloigner les badauds) et [[premiers secours/Alerte|prévenir les secours]].

L'article 122-7, qui dégage la responsabilité pénale du secouriste, ne concerne pas sa responsabilité civile pour le cas où un dommage corporel ou matériel résulterait de l'intervention. Par exemple, si le secouriste marche sur des lunettes, la victime pourra lui demander le remboursement ; toute ou partie de ces risques civils peuvent être pris en charge par son assurance. Par ailleurs, on peut invoquer dans certains cas la notion de « collaborateur occasionnel de la puissance publique », la responsabilité civile étant alors assumée par l'État.

Dans le cas d'une victime d'un crime ou d'un délit (par exemple viol, agression, victime infraction routière), les soins prodigués à la victime peuvent modifier l'état des lieux et gêner l'enquête policière ; toutefois, les soins à la victime priment, et le sauveteur ne peut être poursuivi pénalement pour obstruction à l'enquête (art. 55 du Code de procédure pénale).

La loi {{n°|2020-840}} du 3 juillet 2020 visant à créer le statut de citoyen sauveteur, lutter contre l'arrêt cardiaque et sensibiliser aux gestes qui sauvent&lt;ref&gt;{{Ouvrage|titre=Loi {{n°|2020-840}} du 3 juillet 2020 visant à créer le statut de citoyen sauveteur, lutter contre l'arrêt cardiaque et sensibiliser aux gestes qui sauvent|date=3 juillet 2020|lire en ligne=https://www.legifrance.gouv.fr/affichTexte.do?cidTexte=JORFTEXT000042079128&amp;categorieLien=id|consulté le=2020-07-05}}&lt;/ref&gt; constitue une avancée dans la protection du sauveteur en créant un statut de « citoyen sauveteur » pour les personnes qui viennent en aide de manière volontaire et bénévole aux victimes d'un accident.

L'un des buts de cette loi est d’encourager les personnes se trouvant à proximité d'une victime (le texte vise notamment une personne victime d'un arrêt cardiaque) à intervenir, sans attendre l'arrivée des services de secours. La loi du 3 juillet 2020 décharge la responsabilité des citoyens sauveteurs tout en leur permettant de bénéficier de la qualité de collaborateur occasionnel du service public.

Le Code de la sécurité intérieure&lt;ref&gt;article L721-1 du Code de la sécurité intérieure&lt;/ref&gt; dispose désormais que « lorsqu'il résulte un préjudice du fait de son intervention, le citoyen sauveteur est exonéré de toute responsabilité civile, sauf en cas de faute lourde ou intentionnelle de sa part ». D'autre part, les diligences normales mentionnées au troisième alinéa de l'article 121-3 du Code pénal s'apprécient, pour le citoyen sauveteur, de la même manière que pour les différents acteurs de sécurité civile, c'est-à-dire « au regard notamment de l'urgence dans laquelle il intervient ainsi que des informations dont il dispose au moment de son intervention ». Une disposition identique existait déjà au dernier alinéa de l'article L721-2 du Code de la sécurité intérieure pour les agents et personnels des différents services assurant des missions de sécurité civile.

Cette disposition est donc étendue par la loi du 3 juillet 2020 à « quiconque porte assistance de manière bénévole à une personne en situation apparente de péril grave et imminent ».

==== Quelle est la force juridique d'un référentiel de formation ?  ====
Le sauveteur n'ayant ni les connaissances, ni un recul suffisant pour évaluer la proportionnalité entre la situation et les gestes à faire, il doit donc se reposer sur ce qu’il a appris, donc par conséquent sur les référentiels de formation (manuels édités à destination des moniteurs et contenant le programme de formation) : fiches pédagogiques et techniques (avant 2000), guides nationaux de référence (GNR, de 2000), référentiels nationaux (RN, de 2006 à 2021) ou recommandations. Se pose donc le problème de la force juridique de ces référentiels : dans quelle mesure peut-on s'appuyer dessus en cas de problème ? Les référentiels officiels sont créés par des règlements, arrêtés pris en application de décrets, par exemple :
* le Guide national de référence — Formation aux premiers secours (AFPS) a été créé par l'arrêté du 29 juin 2001 (Journal officiel de la République française du 24 août 2001) relatif à la formation aux premiers secours (modifiant l'arrêté du 8 novembre 1991, JO du 30 novembre 1991) ; le GNR-FPS est une annexe de cet arrêté ;
* le Guide national de référence — Formation à l’utilisation du défibrillateur semi-automatique est annexé à la circulaire du 24 octobre 2001, prise pour l’application de l’arrêté du 10 septembre 2001 relatif à la formation des secouristes à l’utilisation d’un défibrillateur semi-automatique, et pour sa deuxième version la circulaire du 28 juin 2004, relative à la formation des secouristes à l’utilisation d’un défibrillateur semi-automatique. 

Ce statut officiel protège le sauveteur contre des accusations d'exercice illégal d'une profession médicale ou paramédicale (par exemple infirmier) : l'exercice illégal est défini comme la pratique d'actes déterminés dans des décrets, les textes décrivant les gestes de secourisme étant aussi des émanations de décrets (le texte lui-même est dans un arrêté ou une circulaire, mais la liste des gestes est dans un décret), ces textes sont de même niveau juridique.

Par contre, cela n'exonère pas le sauveteur de sa responsabilité pénale ; fait « d’agir selon le référentiel » ne protège pas le sauveteur pénalement. Un juge prendra en compte la totalité des éléments, et la conformité au référentiel ne sera qu'un des éléments. La jurisprudence en matière de faute professionnelle fait souvent appel à la notion « d'état de l'art » ; un référentiel de formation n'étant modifié que rarement (environ tous les dix ans), et les citoyens n'étant pas assujettis à une formation continue, il peut arriver que l'action du sauveteur, si elle est conforme à ce qu’il a appris, ne soit pas conforme à l'état de l'art, et donc ne soit pas optimale. Outre le fait que l’on peut s'attendre à l'indulgence du juge sur cette notion d'état de l'art (puisqu’il s'agit d'une situation d'exception), le point principal est que si le geste n'était pas optimal, il n'était cependant pas néfaste et qu’il valait mieux faire ce geste que de ne rien faire (dans la mesure où le geste était justifié).

=== Protection pénale de la victime  ===
La victime étant en position de faiblesse (détresse physique et/ou psychologique), la loi la protège bien évidemment. Une personne ne devrait donc effectuer que les gestes auxquels elle est formée, et pour les situations définies dans la formation. Si le sauveteur effectue un geste inapproprié (c'est-à-dire non proportionné au risque) et que celui-ci cause un dommage physique ou matériel, alors il n'est plus protégé par l’article 122-7 du code pénal. Il peut au contraire être condamné pénalement pour ces faits pour manquement à une obligation de prudence.

L'action de secours doit bien entendu respecter les libertés individuelles. Notamment, si une victime est consciente, on ne peut pas agir contre son consentement, ou contre le consentement du représentant légal dans le cas d'un mineur (parent, tuteur) ; une personne a le droit de refuser d’être soigné. Cela ne signifie pas qu’il faille recueillir le consentement avant de faire le geste, mais que le sauveteur doit s'interrompre en cas de refus ; il est par ailleurs conseillé aux sauveteurs d'expliquer ce qu’ils font (annoncer les gestes et leur pourquoi) à la victime et à son entourage afin que ceux-ci comprennent bien pourquoi le geste est important.
 
En cas de refus de la victime ou de son représentant légal, le sauveteur a tout de même obligation prévenir les secours en expliquant le problème : en effet, la victime ou son représentant doit avoir une information sur les risques que représentent le refus de soin, information qui ne peut émaner que d'un médecin.

Toutefois, si la victime n'est manifestement pas en possession de ses moyens (par exemple en cas de traumatisme crânien ou d'intoxication, ou bien c’est un majeur non capable), ou si la victime a un comportement susceptible de mettre en danger sa vie (inconscience du danger, tentative de suicide) ou celle des autres (inconscience du danger, agressivité), le sauveteur peut avoir à prendre des mesures de protection contre le gré de la victime. Il devra alors impérativement le signaler aux secours lors de l'appel. Le sauveteur est alors protégé par l’article 122-7 du code pénal, voire même en cas d'inaction, il pourrait se voir reprocher une abstention volontaire de porter secours (sauf si la mesure de protection mettrait en danger la vie du témoin, comme par exemple un forcené armé). Mais une telle action doit être réservée aux cas de réel danger, après épuisement des tentatives de discussion. Si un tuteur légal s'oppose aux soins sur un mineur visiblement en danger, cela doit motiver un appel au Samu y compris contre l'avis du tuteur légal.

Par ailleurs, il faut veiller à protéger la vie privée de la victime, et à ne pas révéler de détails sur l'intervention. Une intervention de premiers secours est stressante, il est tout à fait légitime que le sauveteur en parle à des proches, dans le cadre privé, pour se soulager. Par contre, l'évoquer à haute voix en public, ou donner des détails à des journalistes, est tout autre chose…

Dans tous les cas, même en absence de condamnation pénale, la victime peut demander au sauveteur le paiement de dédommagements pour le préjudice commis.

== Bilan ==
Il y a un délicat équilibre entre
* l'obligation d'agir, l'action étant protégée contre les poursuites pénales si elle est proportionnée au danger,
* et la protection de la victime.

L'important est, pour tout citoyen, de ''systématiquement'' assurer la protection et l'alerte aux secours publics, et pour les personnes formées aux premiers secours, se conformer ''strictement'' aux gestes enseignés sans se prendre pour Superman ni pour le docteur Carter d'''Urgences''…

Une personne formée ne devrait pas hésiter à les mettre en œuvre les gestes qu'elle a appris, ceux-ci ayant été soigneusement étudiés par l'Observatoire national du secourisme — face à une urgence vitale, les actions enseignées sont largement proportionnées au risque (décès)…


{{Bas de page
  | idfaculté = médecine
  | précédent = [[../Trousse de secours/]]
  | suivant   = [[../Protection/]] 
}}</text>
      <sha1>lt5f8ancv13cvcnf4a517gaqxcmo47k</sha1>
    </revision>
  </page>
  <page>
    <title>Wikiversité:Réserve</title>
    <ns>4</ns>
    <id>60157</id>
    <revision>
      <id>985420</id>
      <parentid>985251</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T01:10:59Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <comment>/* Faible activité de WV:DdA */ Réponse</comment>
      <origin>985420</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="4512" sha1="g3ycdqcv6qacuh874bbu5l92r0nznsp" xml:space="preserve">{{Raccourci|WV:R|WV:Réserve}}

{{Titre projet
 | nom = Discussions entre administrateurs
 | image = Wikiversity Overshight.svg
}}

&lt;div class=&quot;plainlinks&quot; style=&quot;margin-bottom: 1em; padding: .8em; background: #FFDF80; border: 2px solid #CCB266; text-align: justify; border-radius: 8px;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:120%&quot;&gt;Cet espace est fermé depuis le {{1er}} janvier 2026 et gardée en tant qu'archive en raison d'un manque d'activité. Rendez-vous dans la [[WV:LSC|salle café]] pour les discussions.&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;

&lt;div class=&quot;plainlinks&quot; style=&quot;margin-bottom: 1em; padding: .8em; background: #FFDF80; border: 2px solid #CCB266; text-align: justify; border-radius: 8px;&quot;&gt;
Cette page était destinée aux échanges entre [[Wikiversité:Administrateur|administrateurs]]. Vous trouverez la liste des administrateurs sur [[Special:Listusers/sysop|cette page]]. Pour contacter l'un d'eux en particulier, il suffit de laisser un message sur sa page de discussion. Pour les contacter ensemble publiquement, faites une [[Wikiversité:Requêtes aux administrateurs|requête]].
----
&lt;div style=&quot;text-align: center;&quot;&gt;
'''Pages importantes'''

'''[[Wikiversité:Pages soupçonnées de violation de copyright|Copyvio]] • [[Wikiversité:Requêtes import|Imports demandés]] • [[Wikiversité:Pages à fusionner|Pages à fusionner]] • [[Projet:Maintenance|Tableau de bord de la maintenance]] • [[Wikiversité:Requêtes de facultés|Facultés suggérées]]'''
&lt;/div&gt;
&lt;/div&gt;

{{archives|an|Wikiversité:Réserve|2007|2021|image}}{{clr}}

&lt;div class=&quot;plainlinks&quot; style=&quot;text-align: center; font-size: 1.5em;&quot;&gt;
'''[{{fullurl:{{FULLPAGENAME}}|action=edit&amp;section=new}} Effectuer une requête]'''
&lt;/div&gt;

{{nobots}}
[[Catégorie:Wikiversité:Administrateur]]
[[Catégorie:Requêtes à une catégorie d'utilisateurs]]
[[Catégorie:Discussions communautaires]]

== PàF ==

Bonjour, mes propositions de fusions s'accumulent sur la page [[WV:PàF]] sans que personne n'intervienne... [[Utilisateur:Hérisson grognon|Hérisson grognon]] ([[Discussion utilisateur:Hérisson grognon/Flow|discuter]]) 20 janvier 2023 à 17:27 (UTC)
:Ah oui ça dure depuis deux ans quand-même... [[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]] ([[Discussion utilisateur:JackPotte|&lt;span style=&quot;color:#FF6600&quot;&gt;$&lt;/span&gt;♠]]) 20 janvier 2023 à 19:44 (UTC)
::Merci pour ton intervention {{Mention|JackPotte}} ! Il y a encore deux cas, plus complexes ceux-là, qui nécessitent à mon avis de passer par une discussion. --[[Utilisateur:Hérisson grognon|Hérisson grognon]] ([[Discussion utilisateur:Hérisson grognon/Flow|discuter]]) 21 janvier 2023 à 12:03 (UTC)

== Pénurie de contributeurs &quot;prêts à aider&quot; ==

Bonjour,

La [[:Catégorie:Utilisateurs prêts à aider]] ne contient que {{U|Crochet.david}} et moi depuis au moins 2 ans. N'hésitez pas à vous inscrire si vous voulez aider un nouveau professeur ou élève à découvrir le fonctionnement de Wikiversité !

Cordialement, [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Hérisson grognon/Flow|discuter]]) 27 août 2023 à 08:31 (UTC)

== Faible activité de [[WV:DdA]] ==

Bonjour tout le monde,

Un petit message pour vous rappeler que plusieurs débats d'admissibilité trainent encore ! Je finirai par les clore de toute façon, mais ce serait dommage qu'il n'y ait qu'un seul avis exprimé.

-- [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 6 mai 2025 à 14:36 (UTC)
: Pensez-vous qu'il soit intéressant de lancer un [[Special:MassMessage]] pour inviter à se prononcer sur les débats en cours ? --[[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 26 juin 2025 à 09:59 (UTC)
::Oui @[[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]], c'est quelque chose que l'on faisait avant. Il n'y a pas de raison de d'y mettre fin. Tu peux envoyer un massmessage avec une date de clôture et clôturer par la suite. Es-tu familié avec massmessage ? Il y a cette page qui te permet de fournir une liste de destinataires au système : [[Wikiversité:Notifications au sujet des prises de décisions et des débuts de votes]] [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 25 juillet 2026 à 19:39 (UTC)
:::Bonsoir {{Mention|Lionel Scheepmans}} Oui, j'ai déjà eu l'occasion de recourir à cet outil par le passé. {{Sourire}} [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 30 juillet 2026 à 01:10 (UTC)</text>
      <sha1>g3ycdqcv6qacuh874bbu5l92r0nznsp</sha1>
    </revision>
  </page>
  <page>
    <title>Utilisateur:Fourmidable</title>
    <ns>2</ns>
    <id>75916</id>
    <revision>
      <id>985410</id>
      <parentid>983300</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T00:59:55Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <origin>985410</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="4377" sha1="nmncrl3hq3ogscwltnqa4gom37er5q9" xml:space="preserve">__AUCUNSOMMAIRE__
{{Titre incorrect|Administrateur:Fourmidable}}
{{Utilisateur:Fourmidable/Menu}}

{{BUdébut}}
{{Utilisateur Administrateur|vimage=version2}}
{{Utilisateur Étudiant/Pédagogie}}
{{Utilisateur Étudiant|[[Scolarité en France/Masters|master]] de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]]}}
{{Utilisateur Wikiversité:Date|année=2020|mois=4|jour=14}}
{{Utilisateur Projet/Maintenance}}
{{Utilisateur Aide}}
{{BUfin}}

'''Bienvenue''' sur ma page de contributeur.

Je travaille dans le [[Projet:Français|français langue étrangère (FLE)]], comme enseignant, ingénieur pédagogique (créateur de ressources) et examinateur (juré de diplômes). En parallèle, je suis titulaire d’un master en [[Scolarité en France/Masters|master]] en [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]]. Mes domaines de prédilection sont la [[Projet:Pédagogie|pédagogie]], la [[Projet:Philosophie|philosophie]] (surtout [[Département:Philosophie politique|politique]] et du langage), les [[Projet:Langues|langues]] et la [[Projet:Musique|musique]].

Je travaille essentiellement à :
* améliorer l'accessibilité du site ;
* accompagner les nouveaux contributeurs, et notamment les nouveaux créateurs de ressources ;
* faire de la [[Projet:Maintenance|maintenance]] générale ([[Wikiversité:Débat d'admissibilité#Débats en cours|suppressions]], renommages, [[Wikiversité:Pages à fusionner|fusions]], [[Spécial:Pages liées/Modèle:À wikifier|formatages]]).

'''Pour toute question, &lt;span class=&quot;plainlinks&quot;&gt;[//fr.wikiversity.org/wiki/Discussion_utilisateur:Fourmidable?action=edit&amp;section=new cliquez ici]&lt;/span&gt;''', mais prévoyez un court délai de réponse. J'essaye de me connecter au moins une fois par semaine (voir la [[Spécial:Contributions/Fourmidable|liste de mes dernières contributions]]).

== Ma formation ==

* 2017-2020 : bac scientifique
* 2020-2022 : [[Hypokhâgne AL|classe préparatoire A/L]] (hypokhâgne-khâgne)
* 2022-2023 : [[Licence de lettres|L3 de lettres]] + érudition musicale ([[Département:Solfège|solfège]], [[orchestration]], {{Abréviation|[[Écriture musicale|écriture]]|harmonisation dans des styles classiques}} et composition contemporaine) en conservatoire
* 2023-2025 : master de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]] (mémoire toujours en rédaction)

== Disciplines pour lesquelles je peux faire du soutien ==

'''Attention !''' Les mentions « Je suis professeur de … » n'ont un sens que sur Wikiversité et ne correspondent pas nécessairement à une réalité dans la vraie vie.

{| align=&quot;center&quot;
|{{Utilisateur Diplôme/ASSR1|obtention=2014}}
|{{Utilisateur Diplôme/ASSR2|obtention=2016}}
|-
|{{Utilisateur Diplôme/DNB|mention=Très bien|obtention=2017}}
|{{Utilisateur Diplôme/Bac|nomdiplôme=scientifique|mention=Bien|obtention=2020}}
|-
|{{Utilisateur Diplôme/Licence|nomdiplôme=de lettres modernes|mention=Bien|obtention=2023}}
|{{Utilisateur Master|de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]]}}
|-
|{{Utilisateur fr}}
|{{Utilisateur Professeur/Français}}
|-
|{{Utilisateur en-3}}
|{{Utilisateur Professeur/Anglais}}
|-
|{{Utilisateur de-2}}
|{{Utilisateur Professeur/Allemand}}
|-
|{{Utilisateur grc-1}}
|{{Utilisateur Étudiant/Langues anciennes}}
|-
|{{Utilisateur instrument/Piano}}
|{{Utilisateur Professeur/Musique}}
|}
{{Clr}}

== Récompenses ==

''N'hésitez pas à me [[Modèle:Récompense|décerner une récompense]] sur [[Discussion utilisateur:Fourmidable|ma page de discussion]] si vous appréciez mon travail sur Wikiversité !''

{{Récompense|Brilliant Idea Barnstar Hires.png|Cher Ami, vos lumières sont si grandes, votre gentillesse si précieuse, que je m'interdis de vous encenser davantage. Puisse alors cette très lumineuse étoile continuer de vous inspirer dans le plus ambitieux projet qu’une communauté d’internautes (réellement sidérants) ait imaginé, avant d’oser le concrétiser. Recevez ma bénédiction ! Amicalement,&lt;br/&gt;[[Utilisateur:EclairEnZ|Père Supermario]] ([[Discussion utilisateur:EclairEnZ|discussion]]) 3 septembre 2021 à 18:43 (UTC)}}

{{Récompense|Graduate award.svg|Bravo pour vos conseils de grande qualité!&lt;br/&gt;--[[Utilisatrice:Anaïs Castelli|Anaïs Castelli]] ([[Discussion utilisatrice:Anaïs Castelli|discuter]]) 8 avril 2023 à 17:30 (UTC)}}</text>
      <sha1>nmncrl3hq3ogscwltnqa4gom37er5q9</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985411</id>
      <parentid>985410</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T01:00:16Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <origin>985411</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="4344" sha1="pqznprrvch9vjrbo1vxqg69cnpkefkf" xml:space="preserve">__AUCUNSOMMAIRE__
{{Titre incorrect|Administrateur:Fourmidable}}
{{Utilisateur:Fourmidable/Menu}}

{{BUdébut}}
{{Utilisateur Administrateur|vimage=version2}}
{{Utilisateur Étudiant/Pédagogie}}
{{Utilisateur Étudiant|[[Scolarité en France/Masters|master]] de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]]}}
{{Utilisateur Wikiversité:Date|année=2020|mois=4|jour=14}}
{{Utilisateur Projet/Maintenance}}
{{Utilisateur Aide}}
{{BUfin}}

'''Bienvenue''' sur ma page de contributeur.

Titulaire d’un [[Scolarité en France/Masters|master]] en [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]], je travaille dans le [[Projet:Français|français langue étrangère (FLE)]], comme enseignant, ingénieur pédagogique (créateur de ressources) et examinateur (juré de diplômes). Mes domaines de prédilection sont la [[Projet:Pédagogie|pédagogie]], la [[Projet:Philosophie|philosophie]] (surtout [[Département:Philosophie politique|politique]] et du langage), les [[Projet:Langues|langues]] et la [[Projet:Musique|musique]].

Je travaille essentiellement à :
* améliorer l'accessibilité du site ;
* accompagner les nouveaux contributeurs, et notamment les nouveaux créateurs de ressources ;
* faire de la [[Projet:Maintenance|maintenance]] générale ([[Wikiversité:Débat d'admissibilité#Débats en cours|suppressions]], renommages, [[Wikiversité:Pages à fusionner|fusions]], [[Spécial:Pages liées/Modèle:À wikifier|formatages]]).

'''Pour toute question, &lt;span class=&quot;plainlinks&quot;&gt;[//fr.wikiversity.org/wiki/Discussion_utilisateur:Fourmidable?action=edit&amp;section=new cliquez ici]&lt;/span&gt;''', mais prévoyez un court délai de réponse. J'essaye de me connecter au moins une fois par semaine (voir la [[Spécial:Contributions/Fourmidable|liste de mes dernières contributions]]).

== Ma formation ==

* 2017-2020 : bac scientifique
* 2020-2022 : [[Hypokhâgne AL|classe préparatoire A/L]] (hypokhâgne-khâgne)
* 2022-2023 : [[Licence de lettres|L3 de lettres]] + érudition musicale ([[Département:Solfège|solfège]], [[orchestration]], {{Abréviation|[[Écriture musicale|écriture]]|harmonisation dans des styles classiques}} et composition contemporaine) en conservatoire
* 2023-2025 : master de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]] (mémoire toujours en rédaction)

== Disciplines pour lesquelles je peux faire du soutien ==

'''Attention !''' Les mentions « Je suis professeur de … » n'ont un sens que sur Wikiversité et ne correspondent pas nécessairement à une réalité dans la vraie vie.

{| align=&quot;center&quot;
|{{Utilisateur Diplôme/ASSR1|obtention=2014}}
|{{Utilisateur Diplôme/ASSR2|obtention=2016}}
|-
|{{Utilisateur Diplôme/DNB|mention=Très bien|obtention=2017}}
|{{Utilisateur Diplôme/Bac|nomdiplôme=scientifique|mention=Bien|obtention=2020}}
|-
|{{Utilisateur Diplôme/Licence|nomdiplôme=de lettres modernes|mention=Bien|obtention=2023}}
|{{Utilisateur Master|de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]]}}
|-
|{{Utilisateur fr}}
|{{Utilisateur Professeur/Français}}
|-
|{{Utilisateur en-3}}
|{{Utilisateur Professeur/Anglais}}
|-
|{{Utilisateur de-2}}
|{{Utilisateur Professeur/Allemand}}
|-
|{{Utilisateur grc-1}}
|{{Utilisateur Étudiant/Langues anciennes}}
|-
|{{Utilisateur instrument/Piano}}
|{{Utilisateur Professeur/Musique}}
|}
{{Clr}}

== Récompenses ==

''N'hésitez pas à me [[Modèle:Récompense|décerner une récompense]] sur [[Discussion utilisateur:Fourmidable|ma page de discussion]] si vous appréciez mon travail sur Wikiversité !''

{{Récompense|Brilliant Idea Barnstar Hires.png|Cher Ami, vos lumières sont si grandes, votre gentillesse si précieuse, que je m'interdis de vous encenser davantage. Puisse alors cette très lumineuse étoile continuer de vous inspirer dans le plus ambitieux projet qu’une communauté d’internautes (réellement sidérants) ait imaginé, avant d’oser le concrétiser. Recevez ma bénédiction ! Amicalement,&lt;br/&gt;[[Utilisateur:EclairEnZ|Père Supermario]] ([[Discussion utilisateur:EclairEnZ|discussion]]) 3 septembre 2021 à 18:43 (UTC)}}

{{Récompense|Graduate award.svg|Bravo pour vos conseils de grande qualité!&lt;br/&gt;--[[Utilisatrice:Anaïs Castelli|Anaïs Castelli]] ([[Discussion utilisatrice:Anaïs Castelli|discuter]]) 8 avril 2023 à 17:30 (UTC)}}</text>
      <sha1>pqznprrvch9vjrbo1vxqg69cnpkefkf</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985412</id>
      <parentid>985411</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T01:00:46Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <origin>985412</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="4346" sha1="3kems4940nkh1asnu6eksjwp3p4k21k" xml:space="preserve">__AUCUNSOMMAIRE__
{{Titre incorrect|Administrateur:Fourmidable}}
{{Utilisateur:Fourmidable/Menu}}

{{BUdébut}}
{{Utilisateur Administrateur|vimage=version2}}
{{Utilisateur Étudiant/Pédagogie}}
{{Utilisateur Étudiant|[[Scolarité en France/Masters|master]] de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]]}}
{{Utilisateur Wikiversité:Date|année=2020|mois=4|jour=14}}
{{Utilisateur Projet/Maintenance}}
{{Utilisateur Aide}}
{{BUfin}}

'''Bienvenue''' sur ma page de contributeur.

Titulaire d’un [[Scolarité en France/Masters|master]] en [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]], je travaille dans le [[Projet:Français|français langue étrangère (FLE)]], comme enseignant, ingénieur pédagogique (créateur de ressources) et examinateur (juré de diplômes). Mes domaines de prédilection sont la [[Projet:Pédagogie|pédagogie]], la [[Projet:Philosophie|philosophie]] (surtout [[Département:Philosophie politique|politique]] et linguistique), les [[Projet:Langues|langues]] et la [[Projet:Musique|musique]].

Je travaille essentiellement à :
* améliorer l'accessibilité du site ;
* accompagner les nouveaux contributeurs, et notamment les nouveaux créateurs de ressources ;
* faire de la [[Projet:Maintenance|maintenance]] générale ([[Wikiversité:Débat d'admissibilité#Débats en cours|suppressions]], renommages, [[Wikiversité:Pages à fusionner|fusions]], [[Spécial:Pages liées/Modèle:À wikifier|formatages]]).

'''Pour toute question, &lt;span class=&quot;plainlinks&quot;&gt;[//fr.wikiversity.org/wiki/Discussion_utilisateur:Fourmidable?action=edit&amp;section=new cliquez ici]&lt;/span&gt;''', mais prévoyez un court délai de réponse. J'essaye de me connecter au moins une fois par semaine (voir la [[Spécial:Contributions/Fourmidable|liste de mes dernières contributions]]).

== Ma formation ==

* 2017-2020 : bac scientifique
* 2020-2022 : [[Hypokhâgne AL|classe préparatoire A/L]] (hypokhâgne-khâgne)
* 2022-2023 : [[Licence de lettres|L3 de lettres]] + érudition musicale ([[Département:Solfège|solfège]], [[orchestration]], {{Abréviation|[[Écriture musicale|écriture]]|harmonisation dans des styles classiques}} et composition contemporaine) en conservatoire
* 2023-2025 : master de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]] (mémoire toujours en rédaction)

== Disciplines pour lesquelles je peux faire du soutien ==

'''Attention !''' Les mentions « Je suis professeur de … » n'ont un sens que sur Wikiversité et ne correspondent pas nécessairement à une réalité dans la vraie vie.

{| align=&quot;center&quot;
|{{Utilisateur Diplôme/ASSR1|obtention=2014}}
|{{Utilisateur Diplôme/ASSR2|obtention=2016}}
|-
|{{Utilisateur Diplôme/DNB|mention=Très bien|obtention=2017}}
|{{Utilisateur Diplôme/Bac|nomdiplôme=scientifique|mention=Bien|obtention=2020}}
|-
|{{Utilisateur Diplôme/Licence|nomdiplôme=de lettres modernes|mention=Bien|obtention=2023}}
|{{Utilisateur Master|de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]]}}
|-
|{{Utilisateur fr}}
|{{Utilisateur Professeur/Français}}
|-
|{{Utilisateur en-3}}
|{{Utilisateur Professeur/Anglais}}
|-
|{{Utilisateur de-2}}
|{{Utilisateur Professeur/Allemand}}
|-
|{{Utilisateur grc-1}}
|{{Utilisateur Étudiant/Langues anciennes}}
|-
|{{Utilisateur instrument/Piano}}
|{{Utilisateur Professeur/Musique}}
|}
{{Clr}}

== Récompenses ==

''N'hésitez pas à me [[Modèle:Récompense|décerner une récompense]] sur [[Discussion utilisateur:Fourmidable|ma page de discussion]] si vous appréciez mon travail sur Wikiversité !''

{{Récompense|Brilliant Idea Barnstar Hires.png|Cher Ami, vos lumières sont si grandes, votre gentillesse si précieuse, que je m'interdis de vous encenser davantage. Puisse alors cette très lumineuse étoile continuer de vous inspirer dans le plus ambitieux projet qu’une communauté d’internautes (réellement sidérants) ait imaginé, avant d’oser le concrétiser. Recevez ma bénédiction ! Amicalement,&lt;br/&gt;[[Utilisateur:EclairEnZ|Père Supermario]] ([[Discussion utilisateur:EclairEnZ|discussion]]) 3 septembre 2021 à 18:43 (UTC)}}

{{Récompense|Graduate award.svg|Bravo pour vos conseils de grande qualité!&lt;br/&gt;--[[Utilisatrice:Anaïs Castelli|Anaïs Castelli]] ([[Discussion utilisatrice:Anaïs Castelli|discuter]]) 8 avril 2023 à 17:30 (UTC)}}</text>
      <sha1>3kems4940nkh1asnu6eksjwp3p4k21k</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985413</id>
      <parentid>985412</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T01:01:32Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <comment>/* Ma formation */</comment>
      <origin>985413</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="4351" sha1="qek55boefo5196cm6n1io503xl1ro85" xml:space="preserve">__AUCUNSOMMAIRE__
{{Titre incorrect|Administrateur:Fourmidable}}
{{Utilisateur:Fourmidable/Menu}}

{{BUdébut}}
{{Utilisateur Administrateur|vimage=version2}}
{{Utilisateur Étudiant/Pédagogie}}
{{Utilisateur Étudiant|[[Scolarité en France/Masters|master]] de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]]}}
{{Utilisateur Wikiversité:Date|année=2020|mois=4|jour=14}}
{{Utilisateur Projet/Maintenance}}
{{Utilisateur Aide}}
{{BUfin}}

'''Bienvenue''' sur ma page de contributeur.

Titulaire d’un [[Scolarité en France/Masters|master]] en [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]], je travaille dans le [[Projet:Français|français langue étrangère (FLE)]], comme enseignant, ingénieur pédagogique (créateur de ressources) et examinateur (juré de diplômes). Mes domaines de prédilection sont la [[Projet:Pédagogie|pédagogie]], la [[Projet:Philosophie|philosophie]] (surtout [[Département:Philosophie politique|politique]] et linguistique), les [[Projet:Langues|langues]] et la [[Projet:Musique|musique]].

Je travaille essentiellement à :
* améliorer l'accessibilité du site ;
* accompagner les nouveaux contributeurs, et notamment les nouveaux créateurs de ressources ;
* faire de la [[Projet:Maintenance|maintenance]] générale ([[Wikiversité:Débat d'admissibilité#Débats en cours|suppressions]], renommages, [[Wikiversité:Pages à fusionner|fusions]], [[Spécial:Pages liées/Modèle:À wikifier|formatages]]).

'''Pour toute question, &lt;span class=&quot;plainlinks&quot;&gt;[//fr.wikiversity.org/wiki/Discussion_utilisateur:Fourmidable?action=edit&amp;section=new cliquez ici]&lt;/span&gt;''', mais prévoyez un court délai de réponse. J'essaye de me connecter au moins une fois par semaine (voir la [[Spécial:Contributions/Fourmidable|liste de mes dernières contributions]]).

== Ma formation ==

* 2017-2020 : bac scientifique
* 2020-2022 : [[Hypokhâgne AL|classe préparatoire A/L]] (hypokhâgne-khâgne)
* 2022-2023 : [[Licence de lettres|L3 de lettres]] + érudition musicale ([[Département:Solfège|solfège]], [[orchestration]], {{Abréviation|[[Écriture musicale|écriture]]|harmonisation dans des styles classiques}} et composition contemporaine) en conservatoire
* 2023-2025 : master de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]] (mémoire en rédaction jusqu'en 2026)

== Disciplines pour lesquelles je peux faire du soutien ==

'''Attention !''' Les mentions « Je suis professeur de … » n'ont un sens que sur Wikiversité et ne correspondent pas nécessairement à une réalité dans la vraie vie.

{| align=&quot;center&quot;
|{{Utilisateur Diplôme/ASSR1|obtention=2014}}
|{{Utilisateur Diplôme/ASSR2|obtention=2016}}
|-
|{{Utilisateur Diplôme/DNB|mention=Très bien|obtention=2017}}
|{{Utilisateur Diplôme/Bac|nomdiplôme=scientifique|mention=Bien|obtention=2020}}
|-
|{{Utilisateur Diplôme/Licence|nomdiplôme=de lettres modernes|mention=Bien|obtention=2023}}
|{{Utilisateur Master|de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]]}}
|-
|{{Utilisateur fr}}
|{{Utilisateur Professeur/Français}}
|-
|{{Utilisateur en-3}}
|{{Utilisateur Professeur/Anglais}}
|-
|{{Utilisateur de-2}}
|{{Utilisateur Professeur/Allemand}}
|-
|{{Utilisateur grc-1}}
|{{Utilisateur Étudiant/Langues anciennes}}
|-
|{{Utilisateur instrument/Piano}}
|{{Utilisateur Professeur/Musique}}
|}
{{Clr}}

== Récompenses ==

''N'hésitez pas à me [[Modèle:Récompense|décerner une récompense]] sur [[Discussion utilisateur:Fourmidable|ma page de discussion]] si vous appréciez mon travail sur Wikiversité !''

{{Récompense|Brilliant Idea Barnstar Hires.png|Cher Ami, vos lumières sont si grandes, votre gentillesse si précieuse, que je m'interdis de vous encenser davantage. Puisse alors cette très lumineuse étoile continuer de vous inspirer dans le plus ambitieux projet qu’une communauté d’internautes (réellement sidérants) ait imaginé, avant d’oser le concrétiser. Recevez ma bénédiction ! Amicalement,&lt;br/&gt;[[Utilisateur:EclairEnZ|Père Supermario]] ([[Discussion utilisateur:EclairEnZ|discussion]]) 3 septembre 2021 à 18:43 (UTC)}}

{{Récompense|Graduate award.svg|Bravo pour vos conseils de grande qualité!&lt;br/&gt;--[[Utilisatrice:Anaïs Castelli|Anaïs Castelli]] ([[Discussion utilisatrice:Anaïs Castelli|discuter]]) 8 avril 2023 à 17:30 (UTC)}}</text>
      <sha1>qek55boefo5196cm6n1io503xl1ro85</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985414</id>
      <parentid>985413</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T01:02:30Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <comment>/* Disciplines pour lesquelles je peux faire du soutien */</comment>
      <origin>985414</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="4361" sha1="o971ngzx93tg3w26jik74i30s0rgf9m" xml:space="preserve">__AUCUNSOMMAIRE__
{{Titre incorrect|Administrateur:Fourmidable}}
{{Utilisateur:Fourmidable/Menu}}

{{BUdébut}}
{{Utilisateur Administrateur|vimage=version2}}
{{Utilisateur Étudiant/Pédagogie}}
{{Utilisateur Étudiant|[[Scolarité en France/Masters|master]] de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]]}}
{{Utilisateur Wikiversité:Date|année=2020|mois=4|jour=14}}
{{Utilisateur Projet/Maintenance}}
{{Utilisateur Aide}}
{{BUfin}}

'''Bienvenue''' sur ma page de contributeur.

Titulaire d’un [[Scolarité en France/Masters|master]] en [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]], je travaille dans le [[Projet:Français|français langue étrangère (FLE)]], comme enseignant, ingénieur pédagogique (créateur de ressources) et examinateur (juré de diplômes). Mes domaines de prédilection sont la [[Projet:Pédagogie|pédagogie]], la [[Projet:Philosophie|philosophie]] (surtout [[Département:Philosophie politique|politique]] et linguistique), les [[Projet:Langues|langues]] et la [[Projet:Musique|musique]].

Je travaille essentiellement à :
* améliorer l'accessibilité du site ;
* accompagner les nouveaux contributeurs, et notamment les nouveaux créateurs de ressources ;
* faire de la [[Projet:Maintenance|maintenance]] générale ([[Wikiversité:Débat d'admissibilité#Débats en cours|suppressions]], renommages, [[Wikiversité:Pages à fusionner|fusions]], [[Spécial:Pages liées/Modèle:À wikifier|formatages]]).

'''Pour toute question, &lt;span class=&quot;plainlinks&quot;&gt;[//fr.wikiversity.org/wiki/Discussion_utilisateur:Fourmidable?action=edit&amp;section=new cliquez ici]&lt;/span&gt;''', mais prévoyez un court délai de réponse. J'essaye de me connecter au moins une fois par semaine (voir la [[Spécial:Contributions/Fourmidable|liste de mes dernières contributions]]).

== Ma formation ==

* 2017-2020 : bac scientifique
* 2020-2022 : [[Hypokhâgne AL|classe préparatoire A/L]] (hypokhâgne-khâgne)
* 2022-2023 : [[Licence de lettres|L3 de lettres]] + érudition musicale ([[Département:Solfège|solfège]], [[orchestration]], {{Abréviation|[[Écriture musicale|écriture]]|harmonisation dans des styles classiques}} et composition contemporaine) en conservatoire
* 2023-2025 : master de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]] (mémoire en rédaction jusqu'en 2026)

== Disciplines pour lesquelles je peux faire du soutien ==

'''Attention !''' Les mentions « Je suis professeur de … » n'ont un sens que sur Wikiversité et ne correspondent pas nécessairement à une réalité dans la vraie vie.

{| align=&quot;center&quot;
|{{Utilisateur Diplôme/ASSR1|obtention=2014}}
|{{Utilisateur Diplôme/ASSR2|obtention=2016}}
|-
|{{Utilisateur Diplôme/DNB|mention=Très bien|obtention=2017}}
|{{Utilisateur Diplôme/Bac|nomdiplôme=scientifique|mention=Bien|obtention=2020}}
|-
|{{Utilisateur Diplôme/Licence|nomdiplôme=de lettres modernes|mention=Bien|obtention=2023}}
|{{Utilisateur Diplômé Master|de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]]}}
|-
|{{Utilisateur fr}}
|{{Utilisateur Professeur/Français}}
|-
|{{Utilisateur en-3}}
|{{Utilisateur Professeur/Anglais}}
|-
|{{Utilisateur de-2}}
|{{Utilisateur Professeur/Allemand}}
|-
|{{Utilisateur grc-1}}
|{{Utilisateur Étudiant/Langues anciennes}}
|-
|{{Utilisateur instrument/Piano}}
|{{Utilisateur Professeur/Musique}}
|}
{{Clr}}

== Récompenses ==

''N'hésitez pas à me [[Modèle:Récompense|décerner une récompense]] sur [[Discussion utilisateur:Fourmidable|ma page de discussion]] si vous appréciez mon travail sur Wikiversité !''

{{Récompense|Brilliant Idea Barnstar Hires.png|Cher Ami, vos lumières sont si grandes, votre gentillesse si précieuse, que je m'interdis de vous encenser davantage. Puisse alors cette très lumineuse étoile continuer de vous inspirer dans le plus ambitieux projet qu’une communauté d’internautes (réellement sidérants) ait imaginé, avant d’oser le concrétiser. Recevez ma bénédiction ! Amicalement,&lt;br/&gt;[[Utilisateur:EclairEnZ|Père Supermario]] ([[Discussion utilisateur:EclairEnZ|discussion]]) 3 septembre 2021 à 18:43 (UTC)}}

{{Récompense|Graduate award.svg|Bravo pour vos conseils de grande qualité!&lt;br/&gt;--[[Utilisatrice:Anaïs Castelli|Anaïs Castelli]] ([[Discussion utilisatrice:Anaïs Castelli|discuter]]) 8 avril 2023 à 17:30 (UTC)}}</text>
      <sha1>o971ngzx93tg3w26jik74i30s0rgf9m</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985415</id>
      <parentid>985414</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T01:02:42Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <comment>/* Disciplines pour lesquelles je peux faire du soutien */</comment>
      <origin>985415</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="4362" sha1="cdq0gt6zkc4ucov6095u2l3lkmnv576" xml:space="preserve">__AUCUNSOMMAIRE__
{{Titre incorrect|Administrateur:Fourmidable}}
{{Utilisateur:Fourmidable/Menu}}

{{BUdébut}}
{{Utilisateur Administrateur|vimage=version2}}
{{Utilisateur Étudiant/Pédagogie}}
{{Utilisateur Étudiant|[[Scolarité en France/Masters|master]] de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]]}}
{{Utilisateur Wikiversité:Date|année=2020|mois=4|jour=14}}
{{Utilisateur Projet/Maintenance}}
{{Utilisateur Aide}}
{{BUfin}}

'''Bienvenue''' sur ma page de contributeur.

Titulaire d’un [[Scolarité en France/Masters|master]] en [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]], je travaille dans le [[Projet:Français|français langue étrangère (FLE)]], comme enseignant, ingénieur pédagogique (créateur de ressources) et examinateur (juré de diplômes). Mes domaines de prédilection sont la [[Projet:Pédagogie|pédagogie]], la [[Projet:Philosophie|philosophie]] (surtout [[Département:Philosophie politique|politique]] et linguistique), les [[Projet:Langues|langues]] et la [[Projet:Musique|musique]].

Je travaille essentiellement à :
* améliorer l'accessibilité du site ;
* accompagner les nouveaux contributeurs, et notamment les nouveaux créateurs de ressources ;
* faire de la [[Projet:Maintenance|maintenance]] générale ([[Wikiversité:Débat d'admissibilité#Débats en cours|suppressions]], renommages, [[Wikiversité:Pages à fusionner|fusions]], [[Spécial:Pages liées/Modèle:À wikifier|formatages]]).

'''Pour toute question, &lt;span class=&quot;plainlinks&quot;&gt;[//fr.wikiversity.org/wiki/Discussion_utilisateur:Fourmidable?action=edit&amp;section=new cliquez ici]&lt;/span&gt;''', mais prévoyez un court délai de réponse. J'essaye de me connecter au moins une fois par semaine (voir la [[Spécial:Contributions/Fourmidable|liste de mes dernières contributions]]).

== Ma formation ==

* 2017-2020 : bac scientifique
* 2020-2022 : [[Hypokhâgne AL|classe préparatoire A/L]] (hypokhâgne-khâgne)
* 2022-2023 : [[Licence de lettres|L3 de lettres]] + érudition musicale ([[Département:Solfège|solfège]], [[orchestration]], {{Abréviation|[[Écriture musicale|écriture]]|harmonisation dans des styles classiques}} et composition contemporaine) en conservatoire
* 2023-2025 : master de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]] (mémoire en rédaction jusqu'en 2026)

== Disciplines pour lesquelles je peux faire du soutien ==

'''Attention !''' Les mentions « Je suis professeur de … » n'ont un sens que sur Wikiversité et ne correspondent pas nécessairement à une réalité dans la vraie vie.

{| align=&quot;center&quot;
|{{Utilisateur Diplôme/ASSR1|obtention=2014}}
|{{Utilisateur Diplôme/ASSR2|obtention=2016}}
|-
|{{Utilisateur Diplôme/DNB|mention=Très bien|obtention=2017}}
|{{Utilisateur Diplôme/Bac|nomdiplôme=scientifique|mention=Bien|obtention=2020}}
|-
|{{Utilisateur Diplôme/Licence|nomdiplôme=de lettres modernes|mention=Bien|obtention=2023}}
|{{Utilisateurs Diplômé Master|de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]]}}
|-
|{{Utilisateur fr}}
|{{Utilisateur Professeur/Français}}
|-
|{{Utilisateur en-3}}
|{{Utilisateur Professeur/Anglais}}
|-
|{{Utilisateur de-2}}
|{{Utilisateur Professeur/Allemand}}
|-
|{{Utilisateur grc-1}}
|{{Utilisateur Étudiant/Langues anciennes}}
|-
|{{Utilisateur instrument/Piano}}
|{{Utilisateur Professeur/Musique}}
|}
{{Clr}}

== Récompenses ==

''N'hésitez pas à me [[Modèle:Récompense|décerner une récompense]] sur [[Discussion utilisateur:Fourmidable|ma page de discussion]] si vous appréciez mon travail sur Wikiversité !''

{{Récompense|Brilliant Idea Barnstar Hires.png|Cher Ami, vos lumières sont si grandes, votre gentillesse si précieuse, que je m'interdis de vous encenser davantage. Puisse alors cette très lumineuse étoile continuer de vous inspirer dans le plus ambitieux projet qu’une communauté d’internautes (réellement sidérants) ait imaginé, avant d’oser le concrétiser. Recevez ma bénédiction ! Amicalement,&lt;br/&gt;[[Utilisateur:EclairEnZ|Père Supermario]] ([[Discussion utilisateur:EclairEnZ|discussion]]) 3 septembre 2021 à 18:43 (UTC)}}

{{Récompense|Graduate award.svg|Bravo pour vos conseils de grande qualité!&lt;br/&gt;--[[Utilisatrice:Anaïs Castelli|Anaïs Castelli]] ([[Discussion utilisatrice:Anaïs Castelli|discuter]]) 8 avril 2023 à 17:30 (UTC)}}</text>
      <sha1>cdq0gt6zkc4ucov6095u2l3lkmnv576</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985416</id>
      <parentid>985415</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T01:03:03Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <comment>/* Disciplines pour lesquelles je peux faire du soutien */</comment>
      <origin>985416</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="4360" sha1="9qgj4fsvfly88vhwka3kn386zquozmc" xml:space="preserve">__AUCUNSOMMAIRE__
{{Titre incorrect|Administrateur:Fourmidable}}
{{Utilisateur:Fourmidable/Menu}}

{{BUdébut}}
{{Utilisateur Administrateur|vimage=version2}}
{{Utilisateur Étudiant/Pédagogie}}
{{Utilisateur Étudiant|[[Scolarité en France/Masters|master]] de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]]}}
{{Utilisateur Wikiversité:Date|année=2020|mois=4|jour=14}}
{{Utilisateur Projet/Maintenance}}
{{Utilisateur Aide}}
{{BUfin}}

'''Bienvenue''' sur ma page de contributeur.

Titulaire d’un [[Scolarité en France/Masters|master]] en [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]], je travaille dans le [[Projet:Français|français langue étrangère (FLE)]], comme enseignant, ingénieur pédagogique (créateur de ressources) et examinateur (juré de diplômes). Mes domaines de prédilection sont la [[Projet:Pédagogie|pédagogie]], la [[Projet:Philosophie|philosophie]] (surtout [[Département:Philosophie politique|politique]] et linguistique), les [[Projet:Langues|langues]] et la [[Projet:Musique|musique]].

Je travaille essentiellement à :
* améliorer l'accessibilité du site ;
* accompagner les nouveaux contributeurs, et notamment les nouveaux créateurs de ressources ;
* faire de la [[Projet:Maintenance|maintenance]] générale ([[Wikiversité:Débat d'admissibilité#Débats en cours|suppressions]], renommages, [[Wikiversité:Pages à fusionner|fusions]], [[Spécial:Pages liées/Modèle:À wikifier|formatages]]).

'''Pour toute question, &lt;span class=&quot;plainlinks&quot;&gt;[//fr.wikiversity.org/wiki/Discussion_utilisateur:Fourmidable?action=edit&amp;section=new cliquez ici]&lt;/span&gt;''', mais prévoyez un court délai de réponse. J'essaye de me connecter au moins une fois par semaine (voir la [[Spécial:Contributions/Fourmidable|liste de mes dernières contributions]]).

== Ma formation ==

* 2017-2020 : bac scientifique
* 2020-2022 : [[Hypokhâgne AL|classe préparatoire A/L]] (hypokhâgne-khâgne)
* 2022-2023 : [[Licence de lettres|L3 de lettres]] + érudition musicale ([[Département:Solfège|solfège]], [[orchestration]], {{Abréviation|[[Écriture musicale|écriture]]|harmonisation dans des styles classiques}} et composition contemporaine) en conservatoire
* 2023-2025 : master de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]] (mémoire en rédaction jusqu'en 2026)

== Disciplines pour lesquelles je peux faire du soutien ==

'''Attention !''' Les mentions « Je suis professeur de … » n'ont un sens que sur Wikiversité et ne correspondent pas nécessairement à une réalité dans la vraie vie.

{| align=&quot;center&quot;
|{{Utilisateur Diplôme/ASSR1|obtention=2014}}
|{{Utilisateur Diplôme/ASSR2|obtention=2016}}
|-
|{{Utilisateur Diplôme/DNB|mention=Très bien|obtention=2017}}
|{{Utilisateur Diplôme/Bac|nomdiplôme=scientifique|mention=Bien|obtention=2020}}
|-
|{{Utilisateur Diplôme/Licence|nomdiplôme=de lettres modernes|mention=Bien|obtention=2023}}
|{{Utilisateur Diplôme/Master|de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]]}}
|-
|{{Utilisateur fr}}
|{{Utilisateur Professeur/Français}}
|-
|{{Utilisateur en-3}}
|{{Utilisateur Professeur/Anglais}}
|-
|{{Utilisateur de-2}}
|{{Utilisateur Professeur/Allemand}}
|-
|{{Utilisateur grc-1}}
|{{Utilisateur Étudiant/Langues anciennes}}
|-
|{{Utilisateur instrument/Piano}}
|{{Utilisateur Professeur/Musique}}
|}
{{Clr}}

== Récompenses ==

''N'hésitez pas à me [[Modèle:Récompense|décerner une récompense]] sur [[Discussion utilisateur:Fourmidable|ma page de discussion]] si vous appréciez mon travail sur Wikiversité !''

{{Récompense|Brilliant Idea Barnstar Hires.png|Cher Ami, vos lumières sont si grandes, votre gentillesse si précieuse, que je m'interdis de vous encenser davantage. Puisse alors cette très lumineuse étoile continuer de vous inspirer dans le plus ambitieux projet qu’une communauté d’internautes (réellement sidérants) ait imaginé, avant d’oser le concrétiser. Recevez ma bénédiction ! Amicalement,&lt;br/&gt;[[Utilisateur:EclairEnZ|Père Supermario]] ([[Discussion utilisateur:EclairEnZ|discussion]]) 3 septembre 2021 à 18:43 (UTC)}}

{{Récompense|Graduate award.svg|Bravo pour vos conseils de grande qualité!&lt;br/&gt;--[[Utilisatrice:Anaïs Castelli|Anaïs Castelli]] ([[Discussion utilisatrice:Anaïs Castelli|discuter]]) 8 avril 2023 à 17:30 (UTC)}}</text>
      <sha1>9qgj4fsvfly88vhwka3kn386zquozmc</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985417</id>
      <parentid>985416</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T01:03:13Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <comment>/* Disciplines pour lesquelles je peux faire du soutien */</comment>
      <origin>985417</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="4372" sha1="57g5yhr506rozts7lp1v8mw1vvnrvf5" xml:space="preserve">__AUCUNSOMMAIRE__
{{Titre incorrect|Administrateur:Fourmidable}}
{{Utilisateur:Fourmidable/Menu}}

{{BUdébut}}
{{Utilisateur Administrateur|vimage=version2}}
{{Utilisateur Étudiant/Pédagogie}}
{{Utilisateur Étudiant|[[Scolarité en France/Masters|master]] de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]]}}
{{Utilisateur Wikiversité:Date|année=2020|mois=4|jour=14}}
{{Utilisateur Projet/Maintenance}}
{{Utilisateur Aide}}
{{BUfin}}

'''Bienvenue''' sur ma page de contributeur.

Titulaire d’un [[Scolarité en France/Masters|master]] en [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]], je travaille dans le [[Projet:Français|français langue étrangère (FLE)]], comme enseignant, ingénieur pédagogique (créateur de ressources) et examinateur (juré de diplômes). Mes domaines de prédilection sont la [[Projet:Pédagogie|pédagogie]], la [[Projet:Philosophie|philosophie]] (surtout [[Département:Philosophie politique|politique]] et linguistique), les [[Projet:Langues|langues]] et la [[Projet:Musique|musique]].

Je travaille essentiellement à :
* améliorer l'accessibilité du site ;
* accompagner les nouveaux contributeurs, et notamment les nouveaux créateurs de ressources ;
* faire de la [[Projet:Maintenance|maintenance]] générale ([[Wikiversité:Débat d'admissibilité#Débats en cours|suppressions]], renommages, [[Wikiversité:Pages à fusionner|fusions]], [[Spécial:Pages liées/Modèle:À wikifier|formatages]]).

'''Pour toute question, &lt;span class=&quot;plainlinks&quot;&gt;[//fr.wikiversity.org/wiki/Discussion_utilisateur:Fourmidable?action=edit&amp;section=new cliquez ici]&lt;/span&gt;''', mais prévoyez un court délai de réponse. J'essaye de me connecter au moins une fois par semaine (voir la [[Spécial:Contributions/Fourmidable|liste de mes dernières contributions]]).

== Ma formation ==

* 2017-2020 : bac scientifique
* 2020-2022 : [[Hypokhâgne AL|classe préparatoire A/L]] (hypokhâgne-khâgne)
* 2022-2023 : [[Licence de lettres|L3 de lettres]] + érudition musicale ([[Département:Solfège|solfège]], [[orchestration]], {{Abréviation|[[Écriture musicale|écriture]]|harmonisation dans des styles classiques}} et composition contemporaine) en conservatoire
* 2023-2025 : master de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]] (mémoire en rédaction jusqu'en 2026)

== Disciplines pour lesquelles je peux faire du soutien ==

'''Attention !''' Les mentions « Je suis professeur de … » n'ont un sens que sur Wikiversité et ne correspondent pas nécessairement à une réalité dans la vraie vie.

{| align=&quot;center&quot;
|{{Utilisateur Diplôme/ASSR1|obtention=2014}}
|{{Utilisateur Diplôme/ASSR2|obtention=2016}}
|-
|{{Utilisateur Diplôme/DNB|mention=Très bien|obtention=2017}}
|{{Utilisateur Diplôme/Bac|nomdiplôme=scientifique|mention=Bien|obtention=2020}}
|-
|{{Utilisateur Diplôme/Licence|nomdiplôme=de lettres modernes|mention=Bien|obtention=2023}}
|{{Utilisateur Diplôme/Master|nomdiplôme=de [[Département:Didactique des langues|didactique des langues]]}}
|-
|{{Utilisateur fr}}
|{{Utilisateur Professeur/Français}}
|-
|{{Utilisateur en-3}}
|{{Utilisateur Professeur/Anglais}}
|-
|{{Utilisateur de-2}}
|{{Utilisateur Professeur/Allemand}}
|-
|{{Utilisateur grc-1}}
|{{Utilisateur Étudiant/Langues anciennes}}
|-
|{{Utilisateur instrument/Piano}}
|{{Utilisateur Professeur/Musique}}
|}
{{Clr}}

== Récompenses ==

''N'hésitez pas à me [[Modèle:Récompense|décerner une récompense]] sur [[Discussion utilisateur:Fourmidable|ma page de discussion]] si vous appréciez mon travail sur Wikiversité !''

{{Récompense|Brilliant Idea Barnstar Hires.png|Cher Ami, vos lumières sont si grandes, votre gentillesse si précieuse, que je m'interdis de vous encenser davantage. Puisse alors cette très lumineuse étoile continuer de vous inspirer dans le plus ambitieux projet qu’une communauté d’internautes (réellement sidérants) ait imaginé, avant d’oser le concrétiser. Recevez ma bénédiction ! Amicalement,&lt;br/&gt;[[Utilisateur:EclairEnZ|Père Supermario]] ([[Discussion utilisateur:EclairEnZ|discussion]]) 3 septembre 2021 à 18:43 (UTC)}}

{{Récompense|Graduate award.svg|Bravo pour vos conseils de grande qualité!&lt;br/&gt;--[[Utilisatrice:Anaïs Castelli|Anaïs Castelli]] ([[Discussion utilisatrice:Anaïs Castelli|discuter]]) 8 avril 2023 à 17:30 (UTC)}}</text>
      <sha1>57g5yhr506rozts7lp1v8mw1vvnrvf5</sha1>
    </revision>
  </page>
  <page>
    <title>Recherche:Atelier du Vivant</title>
    <ns>104</ns>
    <id>85166</id>
    <revision>
      <id>985445</id>
      <parentid>985081</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T10:39:02Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Lidotchek</username>
        <id>77921</id>
      </contributor>
      <comment>biblio</comment>
      <origin>985445</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="15337" sha1="phn4da0jt6axrnj772mdilj0o3csyaa" xml:space="preserve">[[Fichier:Cowscape-1.jpg|vignette|Ce paysage surréaliste composé du le dos de vache Holstein (race bovine la plus industrialisée et mondialisée) dont la robe évoque les figures humaines, et des éléments de notre monde techno-industriel, illustre l'engagement interdisciplinaire de notre Atelier du Vivant pour mieux saisir les enchevêtrements socio-bio-techniques de l'Anthropocène(c)Lidia Chavinskaia]]
L'atelier du vivant est une activité de l'UMR [[LISIS]] animé par Lidia Chavinskaia, Julie Labatut, François Charrier.

==== Travaux en cours ====

* [[Recherche:Atelier du Vivant/Cartographie|Cartographie]]

== Argumentaire ==
Il paraît dorénavant évident que le rapport au vivant au sein de notre société change et ce changement s’accélère et devient perceptible à plusieurs niveaux : social, politique, économique, scientifique, etc. De nombreux mouvements sociaux en faveur de la protection des espèces animales et végétales, revendiquent le changement de leur statut et de leurs droits dans la société. Les questions de protection de l’environnement et du droit des animaux intègrent activement les agendas politiques aussi bien localement qu’à l’international. Les entreprises, et en particulier des filières agro-alimentaires, se voient obligées d’adapter leurs stratégies aux nouvelles exigences sociétales vis-à-vis du traitement des animaux et des plantes. La gestion des risques sanitaires oblige à élargir leur cadrage en tenant compte de la transversalité et de la dynamique des vecteurs des maladies (concept « one health »). Les disciplines '''biologiques''' revoient leurs questions de recherche, leurs méthodes, leurs résultats.

La façon de voir, de penser et d’étudier les organismes vivants dans le périmètre propre de leurs corps laisse de plus en plus la place à l’approche interactionniste et relationnelle du vivant (cf., par exemple, Heams 2019). Le déterminisme génétique comme idéal du vivant prédictible s’assouplie avec les connaissances sur les mécanismes épigénétiques et laisse sa place à l’effet de l’environnement dans le sens très large du terme comme co-déterminant (rappelons-nous ici Lamarck) mais peu prédictible et peu saisissable avec les outils scientifiques développés jusqu’au là. Le vivant est décrit comme « anarchique » notamment dans les travaux du biologiste Jean-Jacques Kupiec (2017, 2019) qui questionne les outils et les méthodes de la biologie moderne. 

Dans les '''SHS''', le dépassement épistémologique des frontières de la société humaine est relativement récent. 

'''Animal studies''' (Kalof 2017) et plus récentes '''Plant studies''' (Woodward &amp; Lemmer 2019), champs d’études interdisciplinaires, explorent la relation respectivement homme-animal et homme-plante dans l’histoire et au travers des différentes pratiques sociétales. On y adopte une approche critique de l’anthropocentrisme et cherche à montrer « l’agency » des animaux et des plantes en tant qu’êtres sensibles et dotés d’intelligence.  

Dans le champ des « '''management and organization studies''' », on observe également une augmentation significative des travaux s’intéressant au vivant. Ces contributions ont participé à développer une pensée critique au-delà des concepts classiques dans ce champ disciplinaire tels que le développement durable ou la responsabilité sociale et environnementale des entreprises. Depuis les travaux sur les animaux de compagnie dans le Journal of Business Research en 2008, de nombreux numéros spéciaux et articles ont été produits, notamment dans les revues Organization et Organization Studies, autour du changement climatique, de l’Anthropocène, des animal studies, appelant cette communauté à adopter une « Earth-centered perspective » et à s’engager dans de nouvelles réflexions épistémologiques, ontologiques et méthodologiques autour du vivant. 

Si les '''STS''' '''(Science and Technology Studies)''' étaient précurseurs dans la prise en compte rationnelle des éléments non-humains dans les sciences humaines et sociales, le vivant (bios) en tant qu’actant à part entière dans les systèmes sociotechniques a eu relativement peu d’attention jusqu’à présent. Lorsque Bruno Latour écrit en 1984 que Louis Pasteur en découvrant les microorganismes ''« recompose la société différemment'' », il appelle justement à penser notre société différemment, en tenant compte des éléments non-humains et en particulier d’autres organismes vivants. Il nous le rappelle et en 2020 à l’occasion de la pandémie : ''«… la définition classique de la société – les humains entre eux – n’a aucun sens. […] Une fois pris en compte tout le réseau dont il n’est qu’un maillon, le même virus n’agit pas de la même façon à Taïwan, Singapour, New York ou Paris.»''

Des cadres théoriques et la méthodologie analytique des STS sont appliqués aussi bien dans Animal et Plant studies que dans les Management and Organization studies. Mais le vivant en tant qu’objet systémique et systématique d’étude nous semble mériter plus d’attention en lien avec les pratiques scientifiques et technologiques, en particulier à l’heure actuelle où certains paradigmes et régimes de production de connaissances sur la vie sont en train d’évoluer. L’INRAE, organisme de recherche finalisée et appliquée, nous offre un terrain favorable pour observer et analyser ces évolutions en mettant en œuvre les changements épistémologiques nécessaires à ce tournant vers le vivant, notamment l’interdisciplinarité. La transition du paradigme productiviste au paradigme agroécologique où le vivant-objet (outil) laisse plus de place au vivant-sujet (acteur), apporte à la recherche de nouveaux enjeux, questions, méthodes, résultats, ouvertures et organisations (exemples : la génétique, l’expérimentation, transgénèse et biologie de synthèse…). 

Comment, par quel biais cognitif, le vivant se manifeste-t-il à nous? Que produit-il comme changement au sein de la société? Comment s’intègre-t-il dans les systèmes/réseaux/agencements socio(bio)techniques ? Comment cette intégration est vécue par d’autres acteurs ? Comment enfin penser le vivant non seulement dans son ontologie biologique mais aussi sociale ? ... Nos nombreux cas d'étude peuvent probablement éclairer ces questionnements si on les met à réflexion ensemble. 

=== Tentative de définition conceptuelle ===
''Le vivant'' par sa forme grammaticale (participe présent du verbe ''vivre'' transformé en substantif) traduit la volonté de concrétiser la notion trop abstraite de ''vie'' en lui procurant une forme d’agentivité. Ainsi, le vivant définit les manifestations de la vie contextualisées, situées, incarnées dans les pratiques et les imaginaires des acteurs. Mettre cette notion au centre d’un discours/projet signifie (i) d’admettre l’existence dans nos objets d’attention de ce que les biologistes eux-mêmes caractérisent comme complexe, incertain, imprédictible et même portant une certaine forme « d’anarchisme » (Teams 2019, Kupiec 2019, Hamant 2022), (ii) de  questionner les approches mécanistiques, déterministes et de ce point de vue réductionnistes des êtres et des phénomènes étudiés et/ou mis en utilisation et (iii) de tenir compte de leurs dimensions de dynamisme constant, d’incertitude ontologique (Callon 2012), de cyclicité, d’interactivité relationnelle tant biologique que sociale. 

== Séances ==

=== A venir ===
'''Mardi 3 juin 2025, 10h30-12h30 :''' Isabelle Arpin (sociologue, INRAE) et François Sarrazin (écologue, MNHN).

=== Historique des séances ===

* &lt;u&gt;Juin 2023&lt;/u&gt;
** Evelyne Lhoste (STS, INRAE), et Davi Savietto (sciences animales, INRAE): LAPOESIE - projet transdisciplinaire analyse la faisabilité et la plus-value de l'association arboriculture-élevage de lapins en agriculture biologique (AB)
** Tasnime Adamji (doctorante en sociologie, INRAE) et Simon Fellous (écologue INRAE): TIS : insectes stériles comme lutte biologique

* &lt;u&gt;14 octobre 2023&lt;/u&gt;
** Céline Lafontaine (sociologue, professeure à l'Université de Montréal): &quot;Bio-objets. Les nouvelles frontières du vivant&quot;

* &lt;u&gt;5 décembre 2023&lt;/u&gt;
** Christian Ducrot (épidémiologiste, INRAE): reflexions méthodologiques sur le travail interdisciplinaire entre l'épidémiologie et les SHS

* &lt;u&gt;5 mars 2024&lt;/u&gt;
** Lidia Chavinskaia (STS, INRAE) et Vincent Ducrocq (génétique animale, INRAE): &quot;La Vache globale&quot;: retour sur l'expérience interdisciplinaire de la thèse entre SHS et génétique
** Alice Dupré la Tour (sciences de gestion, post-doctorante INRAE) et Alain Charcosset (génétique végétale, INRAE): entre l'agronomie et la génétique végétale

* &lt;u&gt;14 mai 2024&lt;/u&gt; - Approche systémique du vivant
** Pierre Cornu (historien, ENS Lyon et INRAE): histoire de l'approche systémique en sciences animales à l'INRAE
** Olivier Hamant (biologie végétale, ENS Lyon et INRAE): besoin de l'approche systémique en sciences végétales, discussion de son livre &quot;La troisième voie du vivant&quot;

* &lt;u&gt;2 juillet 2024&lt;/u&gt;
** Marc Barbier (sociologue, INRAE) et Séverine Bord (ingénieure statisticienne, INRAE): SOTIQUE projet collaboratif sur les tiques dans l’espace urbain
** Bilan de l'année

* &lt;u&gt;11 février 2025&lt;/u&gt;
** Baptiste Bedessem (sociologue, INRAE): recherche participative et transdisciplinaire en écologie de la vigne

* &lt;u&gt;1er avril 2025&lt;/u&gt;
** &quot;Le vivant versus le non-humain : regards croisés entre biologie et sociologie&quot;, Céline Lafontaine, Université Montréal, Thomas Heams, AgroParisTech, UMR GABI INRAE

== Bibliographie générale ==
'''&quot;Le Vivant&quot;'''

Boisseau, A., &amp; Tahar, M. (2022). Remettre à l’œuvre les processus du vivant. Repenser le lien de l’histoire humaine avec l’histoire naturelle: lectures croisées de Bergson et Ruyer. ''Rue Descartes'', ''101''(1), 23-39. &lt;nowiki&gt;https://shs.cairn.info/revue-rue-descartes-2022-1?lang=fr&lt;/nowiki&gt;

Fassin, D. (2000). Entre politiques du vivant et politiques de la vie : pour une anthropologie de la santé. ''Anthropologie et Sociétés'', ''24''(1), 95–116. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.7202/015638ar&lt;/nowiki&gt;

Hamant, O. (2022). ''La troisième voie du vivant''. Paris : Odile Jacob, 288 p.

Heams, T. (2019). Infavies. Le vivant sans frontières. Editions du Seuil, 192 p.

Kupiec, J.-J. (2019). ''Et si le vivant était anarchique?'' Actes Sud, 256 p.

Lafontaine, C. (2021). ''Bio-objets. Les nouvelles frontières du vivant.'' Editions du Seuil

Miquel, P. A. (1996). ''Le problème de la nouveauté dans l'évolution du vivant: de l'évolution créatrice de Bergson à la biologie contemporaine'' (Doctoral dissertation, Paris 10)

Morange, M.  (2012). Les secrets du vivant : Contre la pensée unique en biologie. La Découverte. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.3917/dec.moran.2012.01&lt;/nowiki&gt;.

Passet, R.  (1995). L'Économique et Le Vivant. Economica. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.3917/econo.passe.1996.01&lt;/nowiki&gt;.

'''Interdisciplinarité SHS-Sciences biologiques:'''

Berlivet, L. (2018). « Chassez le naturel… » : Les sciences sociales aux prises avec le déterminisme biologique (note critique). ''Annales. Histoire, Sciences Sociales'', ''73''(2), 443‑473. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.1017/ahss.2019.7&lt;/nowiki&gt;

Cornu, P. (2023). Un historien en interdisciplinarité. Essai d’épistémologie située. ''Natures Sciences Sociétés'', ''31''(1), 103‑109. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.1051/nss/2023016&lt;/nowiki&gt;

Dedeurwaerdere, T. (2023). ''Transdisciplinary Research, Sustainability, and Social Transformation : Governance and Knowledge Co-Production'' (1&lt;sup&gt;re&lt;/sup&gt; éd.). Routledge. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.4324/9781032624297&lt;/nowiki&gt;

Demeulenaere, É. (2022). Trois expériences et un enseignement. De quelques inconforts de la recherche interdisciplinaire et participative autour d’enjeux de biodiversité. ''Tracés'', (#22), 97‑116. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.4000/traces.14821&lt;/nowiki&gt;

Ducrot, C., Barrio, M. B., Boissy, A., Casabianca, F., Pinard-van Der Laan, M.-H., &amp; Maillet, I. (2021). Comment faciliter la construction et la conduite des projets interdisciplinaires : Retour d’expérience d’un programme de recherche sur la gestion intégrée de la santé des animaux en élevage. ''Natures Sciences Sociétés'', ''29''(2), 213‑222. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.1051/nss/2021035&lt;/nowiki&gt;

Garin, P., Arpin, I., Barreteau, O., Caranta, C., Ducrot, C., Hannachi, M., &amp; Maillet, I. (2021). Réfléchir l’interdisciplinarité à INRAE. ''Natures Sciences Sociétés'', ''29''(2), 206‑212. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.1051/nss/2021034&lt;/nowiki&gt;

Guillo, D. (2012). Les usages de la biologie en sciences sociales : Comparaison entre le naturalisme socio-anthropologique du dix-neuvième siècle et celui d’aujourd’hui. ''Revue européenne des sciences sociales'', ''50‑1'', 191‑226. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.4000/ress.1194&lt;/nowiki&gt;

Hubert, B., &amp; Mathieu, N. (Éds.). (2016). ''Interdisciplinarités entre Natures et Sociétés''. Peter Lang B. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.3726/978-3-0352-6633-7&lt;/nowiki&gt;

Newton, T. (2025). What Is Social Science? A Comparison with Biology. ''Sociological Theory'', ''43''(3), 238‑263. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.1177/07352751251353197&lt;/nowiki&gt;

Nourrit-Lucas, D., Aleveque, G., Laurent, A., &amp; Libourel Rouge, T. (2023). L’interdisciplinarité dans tous ses états : Une approche complexe, floue et interalogique. ''Journal of Interdisciplinary Methodologies and Issues in Sciences'', ''Vol 11-Thinking...''(Issues), 11317. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.46298/jimis.11317&lt;/nowiki&gt;

Sanchez, W., Mamy, L., Pesce, S., &amp; Leenhardt, S. (2023). Pluridisciplinarité et interdisciplinarité au cœur de l’expertise scientifique collective INRAE et Ifremer sur les effets des produits phytopharmaceutiques sur la biodiversité et les services écosystémiques. ''Natures Sciences Sociétés'', ''31''(2), 199‑206. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.1051/nss/2023038&lt;/nowiki&gt;

Star, S. L. (2010). Ceci n’est pas un objet-frontière ! : Réflexions sur l’origine d’un concept (M. B. Bah, Trad.). ''Revue d’anthropologie des connaissances'', ''4''(1). &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.3917/rac.009.0018&lt;/nowiki&gt;

Star, S. L., &amp; Griesemer, J. R. (1989). Institutional Ecology, « Translations » and Boundary Objects : Amateurs and Professionals in Berkeley’s Museum of Vertebrate Zoology, 1907-39. ''Social Studies of Science'', ''19''(3), 387‑420.

Trompette, P., &amp; Vinck, D. (2009). Retour sur la notion d’objet-frontière. ''Revue d’anthropologie des connaissances'', ''3''(1). &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.3917/rac.006.0005&lt;/nowiki&gt;

Unité et diversité du vivant. Réflexions pour un séminaire interdisciplinaire de l’Association NSS-Dialogues. (2023). ''Natures Sciences Sociétés'', ''31''(2), 263‑266. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.1051/nss/2023043&lt;/nowiki&gt;

Vinck, D. (2009). De l’objet intermédiaire à l’objet-frontière : Vers la prise en compte du travail d’équipement. ''Revue d’anthropologie des connaissances'', ''3''(1). &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.3917/rac.006.0051&lt;/nowiki&gt;</text>
      <sha1>phn4da0jt6axrnj772mdilj0o3csyaa</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985446</id>
      <parentid>985445</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T11:22:58Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Lidotchek</username>
        <id>77921</id>
      </contributor>
      <origin>985446</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="15882" sha1="8c8wvek7034jlvzd6w054s5okounq1g" xml:space="preserve">[[Fichier:Cowscape-1.jpg|vignette|Ce paysage surréaliste composé du le dos de vache Holstein (race bovine la plus industrialisée et mondialisée) dont la robe évoque les figures humaines, et des éléments de notre monde techno-industriel, illustre l'engagement interdisciplinaire de notre Atelier du Vivant pour mieux saisir les enchevêtrements socio-bio-techniques de l'Anthropocène(c)Lidia Chavinskaia]]
L'atelier du vivant est une activité de l'UMR [[LISIS]] animé par Lidia Chavinskaia, Julie Labatut, François Charrier.

==== Travaux en cours ====

* [[Recherche:Atelier du Vivant/Cartographie|Cartographie]]

== Argumentaire ==
Il paraît dorénavant évident que le rapport au vivant au sein de notre société change et ce changement s’accélère et devient perceptible à plusieurs niveaux : social, politique, économique, scientifique, etc. De nombreux mouvements sociaux en faveur de la protection des espèces animales et végétales, revendiquent le changement de leur statut et de leurs droits dans la société. Les questions de protection de l’environnement et du droit des animaux intègrent activement les agendas politiques aussi bien localement qu’à l’international. Les entreprises, et en particulier des filières agro-alimentaires, se voient obligées d’adapter leurs stratégies aux nouvelles exigences sociétales vis-à-vis du traitement des animaux et des plantes. La gestion des risques sanitaires oblige à élargir leur cadrage en tenant compte de la transversalité et de la dynamique des vecteurs des maladies (concept « one health »). Les disciplines '''biologiques''' revoient leurs questions de recherche, leurs méthodes, leurs résultats.

La façon de voir, de penser et d’étudier les organismes vivants dans le périmètre propre de leurs corps laisse de plus en plus la place à l’approche interactionniste et relationnelle du vivant (cf., par exemple, Heams 2019). Le déterminisme génétique comme idéal du vivant prédictible s’assouplie avec les connaissances sur les mécanismes épigénétiques et laisse sa place à l’effet de l’environnement dans le sens très large du terme comme co-déterminant (rappelons-nous ici Lamarck) mais peu prédictible et peu saisissable avec les outils scientifiques développés jusqu’au là. Le vivant est décrit comme « anarchique » notamment dans les travaux du biologiste Jean-Jacques Kupiec (2017, 2019) qui questionne les outils et les méthodes de la biologie moderne. 

Dans les '''SHS''', le dépassement épistémologique des frontières de la société humaine est relativement récent. 

'''Animal studies''' (Kalof 2017) et plus récentes '''Plant studies''' (Woodward &amp; Lemmer 2019), champs d’études interdisciplinaires, explorent la relation respectivement homme-animal et homme-plante dans l’histoire et au travers des différentes pratiques sociétales. On y adopte une approche critique de l’anthropocentrisme et cherche à montrer « l’agency » des animaux et des plantes en tant qu’êtres sensibles et dotés d’intelligence.  

Dans le champ des « '''management and organization studies''' », on observe également une augmentation significative des travaux s’intéressant au vivant. Ces contributions ont participé à développer une pensée critique au-delà des concepts classiques dans ce champ disciplinaire tels que le développement durable ou la responsabilité sociale et environnementale des entreprises. Depuis les travaux sur les animaux de compagnie dans le Journal of Business Research en 2008, de nombreux numéros spéciaux et articles ont été produits, notamment dans les revues Organization et Organization Studies, autour du changement climatique, de l’Anthropocène, des animal studies, appelant cette communauté à adopter une « Earth-centered perspective » et à s’engager dans de nouvelles réflexions épistémologiques, ontologiques et méthodologiques autour du vivant. 

Si les '''STS''' '''(Science and Technology Studies)''' étaient précurseurs dans la prise en compte rationnelle des éléments non-humains dans les sciences humaines et sociales, le vivant (bios) en tant qu’actant à part entière dans les systèmes sociotechniques a eu relativement peu d’attention jusqu’à présent. Lorsque Bruno Latour (1988) écrit que Louis Pasteur en découvrant les microorganismes ''« recompose la société différemment'' », il appelle justement à penser notre société différemment, en tenant compte des éléments non-humains et en particulier d’autres organismes vivants. Il nous le rappelle et en 2020 à l’occasion de la pandémie : ''«… la définition classique de la société – les humains entre eux – n’a aucun sens. […] Une fois pris en compte tout le réseau dont il n’est qu’un maillon, le même virus n’agit pas de la même façon à Taïwan, Singapour, New York ou Paris.»''

Des cadres théoriques et la méthodologie analytique des STS sont appliqués aussi bien dans Animal et Plant studies que dans les Management and Organization studies. Mais le vivant en tant qu’objet systémique et systématique d’étude nous semble mériter plus d’attention en lien avec les pratiques scientifiques et technologiques, en particulier à l’heure actuelle où certains paradigmes et régimes de production de connaissances sur la vie sont en train d’évoluer. L’INRAE, organisme de recherche finalisée et appliquée, nous offre un terrain favorable pour observer et analyser ces évolutions en mettant en œuvre les changements épistémologiques nécessaires à ce tournant vers le vivant, notamment l’interdisciplinarité. La transition du paradigme productiviste au paradigme agroécologique où le vivant-objet (outil) laisse plus de place au vivant-sujet (acteur), apporte à la recherche de nouveaux enjeux, questions, méthodes, résultats, ouvertures et organisations (exemples : la génétique, l’expérimentation, transgénèse et biologie de synthèse…). 

Comment, par quel biais cognitif, le vivant se manifeste-t-il à nous? Que produit-il comme changement au sein de la société? Comment s’intègre-t-il dans les systèmes/réseaux/agencements socio(bio)techniques ? Comment cette intégration est vécue par d’autres acteurs ? Comment enfin penser le vivant non seulement dans son ontologie biologique mais aussi sociale ? ... Nos nombreux cas d'étude peuvent probablement éclairer ces questionnements si on les met à réflexion ensemble. 

=== Tentative de définition conceptuelle ===
''Le vivant'' par sa forme grammaticale (participe présent du verbe ''vivre'' transformé en substantif) traduit la volonté de concrétiser la notion trop abstraite de ''vie'' en lui procurant une forme d’agentivité. Ainsi, le vivant définit les manifestations de la vie contextualisées, situées, incarnées dans les pratiques et les imaginaires des acteurs. Mettre cette notion au centre d’un discours/projet signifie (i) d’admettre l’existence dans nos objets d’attention de ce que les biologistes eux-mêmes caractérisent comme complexe, incertain, imprédictible et même portant une certaine forme « d’anarchisme » (Heams 2019, Kupiec 2019, Hamant 2022), (ii) de  questionner les approches mécanistiques, déterministes et de ce point de vue réductionnistes des êtres et des phénomènes étudiés et/ou mis en utilisation et (iii) de tenir compte de leurs dimensions de dynamisme constant, d’incertitude ontologique (Callon 2014), de cyclicité, d’interactivité relationnelle tant biologique que sociale. 

== Bibliographie générale ==
'''&quot;Le Vivant&quot;'''

Boisseau, A., &amp; Tahar, M. (2022). Remettre à l’œuvre les processus du vivant. Repenser le lien de l’histoire humaine avec l’histoire naturelle: lectures croisées de Bergson et Ruyer. ''Rue Descartes'', ''101''(1), 23-39. &lt;nowiki&gt;https://shs.cairn.info/revue-rue-descartes-2022-1?lang=fr&lt;/nowiki&gt;

Fassin, D. (2000). Entre politiques du vivant et politiques de la vie : pour une anthropologie de la santé. ''Anthropologie et Sociétés'', ''24''(1), 95–116. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.7202/015638ar&lt;/nowiki&gt;

Hamant, O. (2022). ''La troisième voie du vivant''. Paris : Odile Jacob, 288 p.

Heams, T. (2019). Infavies. Le vivant sans frontières. Editions du Seuil, 192 p.

Kalof, L. (Éd.). (2017). ''The Oxford handbook of animal studies''. Oxford University Press.

Kupiec, J.-J. (2019). ''Et si le vivant était anarchique?'' Actes Sud, 256 p.

Lafontaine, C. (2021). ''Bio-objets. Les nouvelles frontières du vivant.'' Editions du Seuil

Latour, B. (1988). ''The pasteurization of France''. Harvard University Press.

Miquel, P. A. (1996). ''Le problème de la nouveauté dans l'évolution du vivant: de l'évolution créatrice de Bergson à la biologie contemporaine'' (Doctoral dissertation, Paris 10)

Morange, M.  (2012). Les secrets du vivant : Contre la pensée unique en biologie. La Découverte. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.3917/dec.moran.2012.01&lt;/nowiki&gt;.

Passet, R.  (1995). L'Économique et Le Vivant. Economica. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.3917/econo.passe.1996.01&lt;/nowiki&gt;.

Woodward, W., &amp; Lemmer, E. (2019). Introduction : Critical Plant Studies. ''Journal of Literary Studies'', ''35''(4), 23‑27. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.1080/02564718.2019.1690804&lt;/nowiki&gt;

'''Interdisciplinarité SHS-Sciences biologiques:'''

Berlivet, L. (2018). « Chassez le naturel… » : Les sciences sociales aux prises avec le déterminisme biologique (note critique). ''Annales. Histoire, Sciences Sociales'', ''73''(2), 443‑473. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.1017/ahss.2019.7&lt;/nowiki&gt;

Callon, M. (2014). Les incertitudes scientifiques et techniques constituent-elles une source possible de renouvellement de la vie démocratique ? In D. Vrancken (Éd.), ''Penser l’incertain'' (p. 29‑48). Les Presses de l’Université de Laval. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.1515/9782763720746-004&lt;/nowiki&gt;

Cornu, P. (2023). Un historien en interdisciplinarité. Essai d’épistémologie située. ''Natures Sciences Sociétés'', ''31''(1), 103‑109. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.1051/nss/2023016&lt;/nowiki&gt;

Dedeurwaerdere, T. (2023). ''Transdisciplinary Research, Sustainability, and Social Transformation : Governance and Knowledge Co-Production'' (1&lt;sup&gt;re&lt;/sup&gt; éd.). Routledge. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.4324/9781032624297&lt;/nowiki&gt;

Demeulenaere, É. (2022). Trois expériences et un enseignement. De quelques inconforts de la recherche interdisciplinaire et participative autour d’enjeux de biodiversité. ''Tracés'', (#22), 97‑116. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.4000/traces.14821&lt;/nowiki&gt;

Ducrot, C., Barrio, M. B., Boissy, A., Casabianca, F., Pinard-van Der Laan, M.-H., &amp; Maillet, I. (2021). Comment faciliter la construction et la conduite des projets interdisciplinaires : Retour d’expérience d’un programme de recherche sur la gestion intégrée de la santé des animaux en élevage. ''Natures Sciences Sociétés'', ''29''(2), 213‑222. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.1051/nss/2021035&lt;/nowiki&gt;

Garin, P., Arpin, I., Barreteau, O., Caranta, C., Ducrot, C., Hannachi, M., &amp; Maillet, I. (2021). Réfléchir l’interdisciplinarité à INRAE. ''Natures Sciences Sociétés'', ''29''(2), 206‑212. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.1051/nss/2021034&lt;/nowiki&gt;

Guillo, D. (2012). Les usages de la biologie en sciences sociales : Comparaison entre le naturalisme socio-anthropologique du dix-neuvième siècle et celui d’aujourd’hui. ''Revue européenne des sciences sociales'', ''50‑1'', 191‑226. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.4000/ress.1194&lt;/nowiki&gt;

Hubert, B., &amp; Mathieu, N. (Éds.). (2016). ''Interdisciplinarités entre Natures et Sociétés''. Peter Lang B. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.3726/978-3-0352-6633-7&lt;/nowiki&gt;

Newton, T. (2025). What Is Social Science? A Comparison with Biology. ''Sociological Theory'', ''43''(3), 238‑263. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.1177/07352751251353197&lt;/nowiki&gt;

Nourrit-Lucas, D., Aleveque, G., Laurent, A., &amp; Libourel Rouge, T. (2023). L’interdisciplinarité dans tous ses états : Une approche complexe, floue et interalogique. ''Journal of Interdisciplinary Methodologies and Issues in Sciences'', ''Vol 11-Thinking...''(Issues), 11317. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.46298/jimis.11317&lt;/nowiki&gt;

Sanchez, W., Mamy, L., Pesce, S., &amp; Leenhardt, S. (2023). Pluridisciplinarité et interdisciplinarité au cœur de l’expertise scientifique collective INRAE et Ifremer sur les effets des produits phytopharmaceutiques sur la biodiversité et les services écosystémiques. ''Natures Sciences Sociétés'', ''31''(2), 199‑206. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.1051/nss/2023038&lt;/nowiki&gt;

Star, S. L. (2010). Ceci n’est pas un objet-frontière ! : Réflexions sur l’origine d’un concept (M. B. Bah, Trad.). ''Revue d’anthropologie des connaissances'', ''4''(1). &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.3917/rac.009.0018&lt;/nowiki&gt;

Star, S. L., &amp; Griesemer, J. R. (1989). Institutional Ecology, « Translations » and Boundary Objects : Amateurs and Professionals in Berkeley’s Museum of Vertebrate Zoology, 1907-39. ''Social Studies of Science'', ''19''(3), 387‑420.

Trompette, P., &amp; Vinck, D. (2009). Retour sur la notion d’objet-frontière. ''Revue d’anthropologie des connaissances'', ''3''(1). &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.3917/rac.006.0005&lt;/nowiki&gt;

Unité et diversité du vivant. Réflexions pour un séminaire interdisciplinaire de l’Association NSS-Dialogues. (2023). ''Natures Sciences Sociétés'', ''31''(2), 263‑266. &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.1051/nss/2023043&lt;/nowiki&gt;

Vinck, D. (2009). De l’objet intermédiaire à l’objet-frontière : Vers la prise en compte du travail d’équipement. ''Revue d’anthropologie des connaissances'', ''3''(1). &lt;nowiki&gt;https://doi.org/10.3917/rac.006.0051&lt;/nowiki&gt;
== Séances ==

=== Historique des séances ===

* &lt;u&gt;Juin 2023&lt;/u&gt;
** Evelyne Lhoste (STS, INRAE), et Davi Savietto (sciences animales, INRAE): LAPOESIE - projet transdisciplinaire analyse la faisabilité et la plus-value de l'association arboriculture-élevage de lapins en agriculture biologique (AB)
** Tasnime Adamji (doctorante en sociologie, INRAE) et Simon Fellous (écologue INRAE): TIS : insectes stériles comme lutte biologique

* &lt;u&gt;14 octobre 2023&lt;/u&gt;
** Céline Lafontaine (sociologue, professeure à l'Université de Montréal): &quot;Bio-objets. Les nouvelles frontières du vivant&quot;

* &lt;u&gt;5 décembre 2023&lt;/u&gt;
** Christian Ducrot (épidémiologiste, INRAE): reflexions méthodologiques sur le travail interdisciplinaire entre l'épidémiologie et les SHS

* &lt;u&gt;5 mars 2024&lt;/u&gt;
** Lidia Chavinskaia (STS, INRAE) et Vincent Ducrocq (génétique animale, INRAE): &quot;La Vache globale&quot;: retour sur l'expérience interdisciplinaire de la thèse entre SHS et génétique
** Alice Dupré la Tour (sciences de gestion, post-doctorante INRAE) et Alain Charcosset (génétique végétale, INRAE): entre l'agronomie et la génétique végétale

* &lt;u&gt;14 mai 2024&lt;/u&gt; - Approche systémique du vivant
** Pierre Cornu (historien, ENS Lyon et INRAE): histoire de l'approche systémique en sciences animales à l'INRAE
** Olivier Hamant (biologie végétale, ENS Lyon et INRAE): besoin de l'approche systémique en sciences végétales, discussion de son livre &quot;La troisième voie du vivant&quot;

* &lt;u&gt;2 juillet 2024&lt;/u&gt;
** Marc Barbier (sociologue, INRAE) et Séverine Bord (ingénieure statisticienne, INRAE): SOTIQUE projet collaboratif sur les tiques dans l’espace urbain
** Bilan de l'année

* &lt;u&gt;11 février 2025&lt;/u&gt;
** Baptiste Bedessem (sociologue, INRAE): recherche participative et transdisciplinaire en écologie de la vigne

* &lt;u&gt;1er avril 2025&lt;/u&gt;
** &quot;Le vivant versus le non-humain : regards croisés entre biologie et sociologie&quot;, Céline Lafontaine, Université Montréal, Thomas Heams, AgroParisTech, UMR GABI INRAE</text>
      <sha1>8c8wvek7034jlvzd6w054s5okounq1g</sha1>
    </revision>
  </page>
  <page>
    <title>Recherche:Chiralité prébiotique 2</title>
    <ns>104</ns>
    <id>86018</id>
    <revision>
      <id>985393</id>
      <parentid>985388</parentid>
      <timestamp>2026-07-29T14:40:30Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* TPP Thiamine pyrophosphate */</comment>
      <origin>985393</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="114455" sha1="e6axkn7jpov8z2mgj3wjlxxtd8kkqim" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59 dans REHA, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire.
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130) et quelques bactéries légionelles (20) d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>e6axkn7jpov8z2mgj3wjlxxtd8kkqim</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985394</id>
      <parentid>985393</parentid>
      <timestamp>2026-07-29T14:49:39Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* TPP Thiamine pyrophosphate */</comment>
      <origin>985394</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="114485" sha1="sf4oj950t2yxzwxz7l9ca9vqos9bv4j" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59 dans REHA, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>sf4oj950t2yxzwxz7l9ca9vqos9bv4j</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985395</id>
      <parentid>985394</parentid>
      <timestamp>2026-07-29T15:00:04Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* TPP Thiamine pyrophosphate */</comment>
      <origin>985395</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="114838" sha1="iw44cg3xjvica9twiocplsf3ctybxae" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59 dans REHA, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>iw44cg3xjvica9twiocplsf3ctybxae</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985396</id>
      <parentid>985395</parentid>
      <timestamp>2026-07-29T15:18:31Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* TPP Thiamine pyrophosphate */</comment>
      <origin>985396</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="115360" sha1="3y64agsalmlv2k6kfi9vt841udo6de7" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59 dans REHA, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>3y64agsalmlv2k6kfi9vt841udo6de7</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985398</id>
      <parentid>985396</parentid>
      <timestamp>2026-07-29T17:51:00Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* TPP Thiamine pyrophosphate */</comment>
      <origin>985398</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="115646" sha1="9mhshuivxas06e2rl5qfxraekxsfpcx" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>9mhshuivxas06e2rl5qfxraekxsfpcx</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985399</id>
      <parentid>985398</parentid>
      <timestamp>2026-07-29T18:17:42Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* CoA Coenzyme A */</comment>
      <origin>985399</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="116213" sha1="h007cxssjmefxjuljcuzkfs9u0keq5w" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>h007cxssjmefxjuljcuzkfs9u0keq5w</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985400</id>
      <parentid>985399</parentid>
      <timestamp>2026-07-29T19:54:54Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* CoA Coenzyme A */</comment>
      <origin>985400</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="117180" sha1="ov8m57iik11u9259tdi8g0a3ijjj30u" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC271.24 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>ov8m57iik11u9259tdi8g0a3ijjj30u</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985401</id>
      <parentid>985400</parentid>
      <timestamp>2026-07-29T19:57:26Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* CoA Coenzyme A */</comment>
      <origin>985401</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="117154" sha1="5k6jrihzmlag3cdp5oagw8dtuqkc44l" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>5k6jrihzmlag3cdp5oagw8dtuqkc44l</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985402</id>
      <parentid>985401</parentid>
      <timestamp>2026-07-29T20:06:40Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* CoA Coenzyme A */</comment>
      <origin>985402</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="117554" sha1="rumhx0f9ph5n24gfwsq7becaafpzlda" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>rumhx0f9ph5n24gfwsq7becaafpzlda</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985403</id>
      <parentid>985402</parentid>
      <timestamp>2026-07-29T20:34:58Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Val Ile Leu */</comment>
      <origin>985403</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="117883" sha1="04p3yl7dy4ynu1y33nhepi8ykq65mi8" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>04p3yl7dy4ynu1y33nhepi8ykq65mi8</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985404</id>
      <parentid>985403</parentid>
      <timestamp>2026-07-29T21:00:51Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Val Ile Leu */</comment>
      <origin>985404</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="118618" sha1="hardu01lfrievnz8530upfzbv6czqiw" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''methyl-oxopentanoate'''
*: -*methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>hardu01lfrievnz8530upfzbv6czqiw</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985427</id>
      <parentid>985404</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T06:02:14Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Val Ile Leu */</comment>
      <origin>985427</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="119597" sha1="6q8g3au7w6m7z9m1ih4dhevwpsr4fxj" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>6q8g3au7w6m7z9m1ih4dhevwpsr4fxj</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985428</id>
      <parentid>985427</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T06:04:57Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Val Ile Leu */</comment>
      <origin>985428</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="119782" sha1="t4khdmhngu1rw8jdv1eoil2hprp4s0f" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)
=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du Methanol.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>t4khdmhngu1rw8jdv1eoil2hprp4s0f</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985429</id>
      <parentid>985428</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T07:07:00Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Methionine Met */</comment>
      <origin>985429</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="119848" sha1="g9jjgnwmg7fbx8g2uqbm1gdja7jrhmr" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)
=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>g9jjgnwmg7fbx8g2uqbm1gdja7jrhmr</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985430</id>
      <parentid>985429</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T07:13:54Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Methionine Met */</comment>
      <origin>985430</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="120152" sha1="3r4nud64clkr2ymswh79vymhbiu0fqk" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)
=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acety-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acety-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>3r4nud64clkr2ymswh79vymhbiu0fqk</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985431</id>
      <parentid>985430</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T07:46:54Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Methionine Met */</comment>
      <origin>985431</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="120507" sha1="qjd8euqbkcdwqtltzxsdbvq353oot8y" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)
=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acety-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acety-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' 
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>qjd8euqbkcdwqtltzxsdbvq353oot8y</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985432</id>
      <parentid>985431</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T07:48:38Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Methionine Met */</comment>
      <origin>985432</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="120510" sha1="o3mh9kcwto14w30mknse33wcmaanx3k" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)
=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acety-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acety-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' 
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>o3mh9kcwto14w30mknse33wcmaanx3k</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985433</id>
      <parentid>985432</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T07:51:18Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Methionine Met */</comment>
      <origin>985433</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="120541" sha1="reyxi0whigsz3um6mghmque3kdajrsb" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)
=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acety-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acety-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>reyxi0whigsz3um6mghmque3kdajrsb</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985434</id>
      <parentid>985433</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T07:55:02Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Methionine Met */</comment>
      <origin>985434</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="120724" sha1="fleecbgitpzbs7jpbp81ye8oyleivd2" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)
=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acety-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acety-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)
=====Glutamate Glu=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*acety-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acety-CoA'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>fleecbgitpzbs7jpbp81ye8oyleivd2</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985435</id>
      <parentid>985434</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T08:29:49Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Glutamate Glu */</comment>
      <origin>985435</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="121385" sha1="mm08vmxgvbdtauwinkxieqii0glfxgs" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)
=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acety-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acety-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)
=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxogltarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' 
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>mm08vmxgvbdtauwinkxieqii0glfxgs</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985436</id>
      <parentid>985435</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T08:31:40Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Val Ile Leu */</comment>
      <origin>985436</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="121390" sha1="hqpth2mtm0bvjzohnryd4k9h7mbzn1a" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acety-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acety-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)
=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxogltarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' 
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>hqpth2mtm0bvjzohnryd4k9h7mbzn1a</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985437</id>
      <parentid>985436</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T08:32:23Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Methionine Met */</comment>
      <origin>985437</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="121393" sha1="9ny0fr8f5v3w9wldjkpkdcy84vwoe2b" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxogltarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' 
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>9ny0fr8f5v3w9wldjkpkdcy84vwoe2b</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985438</id>
      <parentid>985437</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T08:33:04Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Glutamate Glu Gln */</comment>
      <origin>985438</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="121397" sha1="tdrxnrygd6sqy42thphva16az8ouisr" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxogltarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' 
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>tdrxnrygd6sqy42thphva16az8ouisr</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985439</id>
      <parentid>985438</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T08:35:54Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Glutamate Glu Gln */</comment>
      <origin>985439</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="121416" sha1="07fbwjop4gi12vdo2dj9med6s672ev0" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxogltarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>07fbwjop4gi12vdo2dj9med6s672ev0</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985440</id>
      <parentid>985439</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T10:20:14Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Glutamate Glu Gln */</comment>
      <origin>985440</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="122337" sha1="km5idcujimtrvs6l1lxd85esmkzkdg5" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxogltarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)
=====Arginine Arg Pro=====
*Nécessite CoA et Glu
*: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu'''
*: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P'''
*: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde'''
*: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6)
*: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne &lt;&gt; Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine'''
*: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>km5idcujimtrvs6l1lxd85esmkzkdg5</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985441</id>
      <parentid>985440</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T10:21:24Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Arginine Arg Pro */</comment>
      <origin>985441</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="122335" sha1="5m5p8mgwfepjfm6ccgt1k0pobtfkaju" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxogltarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)
=====Arginine Arg Pro=====
*Nécessite CoA et Glu
*: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu'''
*: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P'''
*: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde'''
*: -*N-Acetyl-Ornithine + oxo-Glu '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6)
*: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne &lt;&gt; Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine'''
*: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>5m5p8mgwfepjfm6ccgt1k0pobtfkaju</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985442</id>
      <parentid>985441</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T10:21:51Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Arginine Arg Pro */</comment>
      <origin>985442</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="122337" sha1="km5idcujimtrvs6l1lxd85esmkzkdg5" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxogltarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)
=====Arginine Arg Pro=====
*Nécessite CoA et Glu
*: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu'''
*: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P'''
*: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde'''
*: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6)
*: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne &lt;&gt; Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine'''
*: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>km5idcujimtrvs6l1lxd85esmkzkdg5</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985443</id>
      <parentid>985442</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T10:34:48Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Arginine Arg Pro */</comment>
      <origin>985443</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="122557" sha1="lzepr8uhjmcz57oxtv3vh0hrmig220j" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxogltarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)
=====Arginine Arg Pro=====
*Nécessite CoA et Glu
*: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu'''
*: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P'''
*: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde'''
*: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6)
*: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne &lt;&gt; Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine'''
*: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg'''
*: -*Glu-5-semialdehyde  donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate'''
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>lzepr8uhjmcz57oxtv3vh0hrmig220j</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985444</id>
      <parentid>985443</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T10:36:34Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Arginine Arg Pro */</comment>
      <origin>985444</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="122577" sha1="ev69plc76rikiv48y3rh7nardp37b80" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxogltarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)
=====Arginine Arg Pro=====
*Nécessite CoA et Glu
*: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu'''
*: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P'''
*: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde'''
*: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6)
*: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne &lt;&gt; Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine'''
*: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-5-semialdehyde  donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate'''
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
      <sha1>ev69plc76rikiv48y3rh7nardp37b80</sha1>
    </revision>
  </page>
  <page>
    <title>Wikiversité:La salle café/juillet 2026</title>
    <ns>4</ns>
    <id>86052</id>
    <revision>
      <id>985407</id>
      <parentid>985369</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T00:56:12Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <comment>/* Wikimania Paris 2026 */ Réponse</comment>
      <origin>985407</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="29018" sha1="1j9cgyray49o7ts4c23bn2k6amcu2md" xml:space="preserve">__EXPECTED_UNCONNECTED_PAGE__
&lt;noinclude&gt;{{SC|2026|07}}{{Clr}}&lt;/noinclude&gt;

== Un RAW bien frais pour juillet ==

{| style=&quot;width:100%;&quot;
| valign=&quot;top&quot; align=&quot;center&quot; style=&quot;border:1px gray solid; padding:1em;&quot; |
{| align=&quot;center&quot;
|-
| style=&quot;text-align: center;&quot; | &lt;div style=&quot;background-color:#177860; border-radius:.2em;  color:#FFF;padding: 1em;&quot;&gt;
&lt;div style=&quot;font-family: Century Gothic; font-size:4.5em; line-height:120%;text-align:center;color: #fff;&quot;&gt;RAW&lt;/div&gt;
&lt;div style=&quot;margin-bottom:1.5em;text-align:center; color: #fff; font-style:italic;&quot;&gt;Regards sur l’actualité du mouvement Wikimédia.&lt;/div&gt;
&lt;div style=&quot;text-align: center;&quot;&gt;{{#ifeq:{{FULLPAGENAME}}|Wikipédia:RAW/Rédaction}}&lt;/div&gt;
&lt;/div&gt;&lt;br /&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div style=&quot;font-size:12pt; font-family:Times New Roman; text-align:center;&quot;&gt;[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05|&lt;span style=&quot;color:darkslategray;&quot;&gt;Le numéro de juillet 2026 est sorti.&lt;/span&gt;]]&lt;/div&gt;
&lt;hr /&gt;&lt;br /&gt;

|- style=&quot;text-align: center;&quot;
| &lt;span style=&quot;font-size:12pt; font-family:Times New Roman;&quot;&gt; '''❖ Au menu de ce numéro ❖'''&lt;/span&gt;
|- style=&quot;font-size:10pt; font-family:Times New Roman; text-align:center;&quot;
| &lt;div style=&quot;text-align:center; column-count:1; column-width:28em; vertical-align:top;&quot;&gt;

'''L'Édito'''&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#L'Édito|Fêtons notre mouvement !]]

'''Échos francophones'''&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#Résidence|Un nouveau vigneron dans la résidence]]&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#Logo_WP25|Wikipédia en français aux couleurs des 25 ans]]&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#DAF|Wikipédia dans le ''Dictionnaire de l'Académie française'']]&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#Millésime_Wiktionnaire|Quelles sont les nouvelles entrées en français sur le Wiktionnaire ?]]&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#ADS|Relance de l'Article de la semaine]]&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#sans_pagEs|Le projet des sans pagEs fête ses dix ans]]&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#contributions_rémunérées|Faut-il faire évoluer les règles sur les contributions rémunérées ?]]&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#wikification|Le mois de la wikification fait son retour pour une septième édition]]

'''Ailleurs dans le mouvement'''&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#Txikipedia|Txikipedia franchit le cap des 10 000 articles]]&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#Concours_santé_2026|Un concours sur la santé]]&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#Commons_et_IA|Commons se penche sur l'IA]]

'''Nouveautés techniques et outils'''&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#VIZWP|VIZWP : un outil pour visualiser les lacunes dans les sujets climatiques sur Wikipédia, mais pas que…]]&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#AI_Source_Verification|Examiner la vérifiabilité grâce à l'IA ?]]&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#Icônes|Les icônes de l'interface ont changé]]&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#Sous-références|Ça y est, les sous-références sont là]]&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#ConvoCompass|ConvoCompass, pour moins d'attaques personnelles]]&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#LSV-Tools|LSV-Tools : faciliter la gestion des anecdotes « Le saviez-vous ? »]]&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#LegendAndDot|Semi-automatiser l'ajout de ponctuation dans les légendes d'images]]

'''Du côté de la recherche'''&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#COMSAV|COMSAV : la contribution à Wikipédia fait-elle d'un ensemble d'individus un ensemble de pairs ?]]&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#JourneyMap|Où commence la contribution et où s'arrête-t-elle ?]]

'''Le POV'''&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#Le_POV|Guide survie pour la Wikimania 2026]] par Trizek

'''L'Atelier'''&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#L'Atelier|Le point sur la diversité de genre dans les articles]] par PAC2

'''L'Analyse'''&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#L'Analyse|Larry Sanger is back... and fired!]] par Madelgarius, Trizek et Jules*

'''L'interview'''&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#L'interview|Pronoia : de Byzance aux réseaux sociaux, un œil sur Wikipédia et le monde]] par Antimuonium

'''Le wik’hit-parade'''&lt;/br&gt;
[[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05#Wikit|Articles les plus vus en juin 2026]] par Ælfgar

&lt;/div&gt;
|-
| style=&quot;font-family:Times New Roman; text-align:center; font-size:90%;&quot; | [[w:fr:Wikipédia:RAW/2026-07-05|Lire tout le numéro]]
|-
| valign=&quot;top&quot; colspan=&quot;2&quot; style=&quot;padding:0.5em; font-family:Times New Roman;text-align:center; font-size:100%;&quot; |
Venez rédiger le prochain numéro, y parler de ce qui se fait dans votre communauté : [[w:fr:Discussion_Wikipédia:RAW/Rédaction|Salle de rédaction]].&lt;/br&gt;Les anciens numéros sont retrouvables [[w:fr:Modèle:Palette RAW|ici]].
|-
|}
|}
&lt;div style=&quot;margin-top:10px; font-size:90%; padding-left:5px; font-family:Georgia, Palatino, Palatino Linotype, Times, Times New Roman, serif;&quot;&gt;[[w:fr:Wikipédia:RAW/Inscription|Abonnez-vous !]] [[Utilisateur:L&amp;#39;embellie|L&amp;#39;embellie]] ([[Discussion utilisateur:L&amp;#39;embellie|discuter]]) 4 juillet 2026 à 23:57 (UTC)&lt;/div&gt;

== Actualités techniques n° 2026-28 ==

&lt;section begin=&quot;technews-2026-W28&quot;/&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/28|D’autres traductions]] sont disponibles.

'''Actualités pour la contribution'''
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:34|la tâche soumise|les {{formatnum:34}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:34||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, les résultats de la barre de recherche sur Wikidata étaient en anglais au lieu d’utiliser la bonne langue de repli pour les utilisateurs de variantes de langues. Ce problème a maintenant été corrigé : les suggestions de recherche suivront désormais correctement la chaîne des langues de repli. [https://phabricator.wikimedia.org/T429769]

'''Actualités pour la contribution technique'''
* En préparation de la [[m:Special:MyLanguage/Event:Celebrate Women|campagne Célébrons les femmes]] prévues pour mars 2027, l’[[m:Special:MyLanguage/Wikimedia Foundation/Advancement/Community Growth/Content Enablement|équipe Activation du contenu]] de Wikimedia Foundation a lancé un sondage composé de 22 questions pour mieux comprendre les contributions techniques des personnes s’identifiant comme femmes sur les projets Wikimedia. Répondre au sondage prend environ 15 à 20 minutes ; il restera ouvert jusqu’au 20 juillet 2026. Les [[m:Special:MyLanguage/Celebrate Women/Technical contributions survey|questions]] sont aussi sur wiki pour les regarder auparavant.
* L’[[mw:Special:MyLanguage/Extension:Score|extension Partitions]] prend désormais en charge le rendu de partition musicales comme images SVG, en plus du format PNG. Cela répond à [[:phab:T49578|une vieille demande]] et résout des problèmes anciens de qualité de l’image. Les deux formats sont désormais fournis aux clients web : PNG dans l’attribut &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;src&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; et SVG dans l’attribut &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;srcset&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt;.
* Le nouvel analyseur syntaxique [[wikitech:Parsoid|Parsoid]] continue [[mw:Special:MyLanguage/Parsoid/Parser_Unification/Updates|d’être déployé sur d’autres wikis]], ce qui rend plus facile l’introduction de nouvelles fonctionnalités de lecture et de modification. Il a été activé sur Wikipédia en français, amenant la couverture totale à 78,9 % des pages vues de Wikipédia. Le déploiement sur Wikipédia en anglais sur ordinateur va progresser cette semaine.
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.10|MediaWiki]]

'''En détails'''
* La [[diffblog:2026/06/29/wikimedia-hackathon-2026-building-collaborating-and-shaping-the-future-together/|publication sur le blog récapitulant]] le Hackathon Wikimedia 2026 est désormais en ligne. Il met en avant les projets, séances et activités sociales de l’évènement de cette année et présente les premières grandes lignes du Hackathon Wikimedia 2027.

'''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/28|Traduire]]&amp;nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&amp;nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&amp;nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].''
&lt;/div&gt;&lt;section end=&quot;technews-2026-W28&quot;/&gt;

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]&lt;/bdi&gt; 6 juillet 2026 à 13:57 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&amp;oldid=30773578 --&gt;

== Actualités techniques n° 2026-29 ==

&lt;section begin=&quot;technews-2026-W29&quot;/&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/29|D’autres traductions]] sont disponibles.

'''Actualités pour la contribution'''
* [[mw:Special:MyLanguage/Growth/Revise_Tone|Revise Tone]] aide les nouveaux contributeurs à identifier les passages des articles de Wikipédia susceptibles de contenir un langage non encyclopédique et les encourage à envisager d'en réviser le ton. Cette fonctionnalité a fait l'objet d'un [[w:en:A/B_testing|test A/B]] sur les Wikipédias en arabe, en anglais, en français et en portugais, où le taux d'achèvement des tâches par les nouveaux contributeurs [[mw:Special:MyLanguage/Growth/Revise_Tone#Experiment_Results|a augmenté de 38,7 %]] par rapport à la tâche de relecture par défaut, sans que la qualité des modifications n'en soit affectée. Le test s'est achevé le 9 juillet et la fonctionnalité est désormais accessible à tous sur ces wikis ; elle est configurable via la configuration communautaire. [[phab:T426364|Il est prévu]] de déployer « Revise Tone » sur d’autres wikis.
* La configuration communautaire permettant la [[mw:Special:MyLanguage/Help:Growth/Mentorship#Automated mentor list cleanup|suppression automatique des mentors inactifs]] selon des critères configurables sera activée le jeudi 16, [[mw:Special:MyLanguage/Growth/Deployment|sur certains wikis]], afin de maintenir à jour les listes de mentors. Les mentors sont des contributeurs expérimentés qui choisissent d'aider les nouveaux utilisateurs sur le wiki grâce aux [[mw:Special:MyLanguage/Growth/Feature summary|fonctionnalités de croissance]]. Les administrateurs peuvent désormais préparer les paramètres via [[w:Special:CommunityConfiguration/Mentorship|Special:CommunityConfiguration/Mentorship]] ; ces fonctionnalités prendront effet à partir de jeudi.
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:38|la tâche soumise|les {{formatnum:38}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:38||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, un problème où certains utilisateurs de l'application Android Wikipedia ont été déconnectés immédiatement après leur connexion, les empêchant de rester connectés et de modifier les pages, a maintenant été résolu. [https://phabricator.wikimedia.org/T316916]

'''Actualités pour la contribution technique'''
* La modification d'une page à l'aide de scripts utilisateur ou de gadgets entraînait la réinitialisation des étiquettes de liste de suivi que l'utilisateur avait attribuées à cette page. Ce problème a désormais été résolu. [https://phabricator.wikimedia.org/T423778]
* Pour contourner un bug de Safari (voir [[phab:T425211]]), sur les wikis utilisant Parsoid, wikilink hrefs utilise désormais des URL absolues au lieu d'URL relatives au protocole. La sortie de l'API REST reste inchangée et continue d'utiliser des URL relatives au protocole. Les gadgets, les scripts utilisateur, les bots et les feuilles de style CSS devront probablement être adaptés s'ils s'appuyaient sur la présence d'URL relatives au protocole dans wikilink hrefs. [https://phabricator.wikimedia.org/T431358]
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.11|MediaWiki]]

'''En détails'''
* L'équipe chargée de la plateforme d'expérimentation de la Fondation Wikimedia a publié un article de blog faisant le bilan de sa première année d'expérimentation structurée. Cet article met en avant des expériences couronnées de succès, telles que « Paste Check », « Reference Check » et « Tone Check », qui ont permis d'améliorer les résultats des modifications et ont été étendues à un plus grand nombre d'utilisateurs, ainsi que des expériences qui n'ont pas abouti à des changements au niveau du produit. [[diffblog:2026/07/07/moving-the-needle-how-we-test-new-ideas-across-wikimedia-projects|En savoir plus]].

'''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/29|Traduire]]&amp;nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&amp;nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&amp;nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].''
&lt;/div&gt;&lt;section end=&quot;technews-2026-W29&quot;/&gt;

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]&lt;/bdi&gt; 13 juillet 2026 à 16:11 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&amp;oldid=30804401 --&gt;

== Wikimania Paris 2026 ==

Bonjour.


Un petit message pour vous dire que je suis à Wikimania et donc à Paris déjà ce soir et jusque samedi matin.

Du coup. Si d'autres contributeurs qui liront ce message s'y trouvent, on pourrait peut-être se fixer un rendez-vous.

Cela peut se faire aussi pour les gens qui habitent la Paris ou les environs.


Je vais en profiter pour rencontrer des gens pour voir comment gèrer le problème de cette salle café qui continue à s'afficher et fonctionner anormalement quand je suis sur PC alors que la version mobile que j'utilise actuellement fonctionne normalement.


Si vous avez des choses à me demander et que je pourrais peut-être chercher à résoudre avec des gens du hackathon, n'hésitez pas.


Belle fin de journée à tous ! [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 20 juillet 2026 à 18:53 (UTC)

:Malheureusement je n'y étais pas (je pouvais y être mais j'ai raté de peu la phase d'inscription...). {{Triste}} [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 30 juillet 2026 à 00:56 (UTC)

== Actualités techniques n° 2026-30 ==

&lt;section begin=&quot;technews-2026-W30&quot; /&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/30|D’autres traductions]] sont disponibles.

'''Actualités pour la contribution'''
* L'[[mw:Special:MyLanguage/Reader/Reader Experience|équipe chargée de l'expérience utilisateur]] a pris en compte les commentaires de la communauté concernant l'emplacement des boutons « Watchstar » et « Watchlist » pour la [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/WE3.3.4 Reading lists|fonctionnalité bêta « Listes de lecture »]], qui permettrait d'enregistrer des articles pour les lire plus tard – un [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist/W102|élément de la liste de souhaits]] visant à intégrer cette fonctionnalité sur le site web. Les contributeurs sont invités à activer cette fonctionnalité bêta pour la tester et [[phab:T426453|partager leurs impressions]].
* Le [[mw:Special:MyLanguage/VisualEditor/Suggestion Mode|mode Suggestions]] propose des suggestions d'édition au sein de l'éditeur visuel afin d'améliorer les articles de Wikipédia. [[Special:EditChecks|Toutes les suggestions]] sont [[mw:Special:MyLanguage/Help:Suggestion mode#For administrators – local customization|configurables par la communauté]]. La fonctionnalité [[mw:Special:MyLanguage/Edit check/TextMatch|TextMatch]] permet aux bénévoles de créer des suggestions locales personnalisées. Cette fonctionnalité recherche des chaînes de texte dans les articles et prend désormais en charge les expressions régulières. Cela offre aux bénévoles davantage de précision et de flexibilité quant aux types de suggestions locales qu’ils peuvent créer. Remarque : les suggestions [[mw:Special:MyLanguage/Edit check/Configuration#:~:text=maximumEditcount|peuvent être ciblées]] en fonction du nombre de modifications effectuées par la personne qui édite, ainsi que d’autres aspects de la page. Vous pouvez [[mw:Special:MyLanguage/Help:Suggestion mode#Create custom local types of Suggestions|trouver des exemples provenant d’autres communautés]] pour vous inspirer, notamment des TextMatches qui détectent : les fautes de frappe, les erreurs grammaticales, les publicités potentielles, les clichés, l’utilisation incorrecte des tirets ou des traits d’union, les mots-clés temporels non spécifiques, les noms obsolètes, et bien plus encore. Tout [[mw:Special:MyLanguage/Talk:VisualEditor/Suggestion Mode|retour]] est le bienvenu.
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:27|la tâche soumise|les {{formatnum:27}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:27||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, un problème lié à l'outil SVG Translate, qui pouvait utiliser une version obsolète d'un fichier, entraînant ainsi le remplacement des traductions existantes lors du téléchargement de nouvelles traductions, a désormais [[phab:T430577|été résolu]]. Au total, au cours du dernier trimestre, d'avril à juin 2026, environ 337 tâches communautaires ont été résolues par la Fondation Wikimedia.

'''Actualités pour la contribution technique'''
* Sur les wikis utilisant Parsoid, ce dernier affiche désormais un maximum de 1 250 images par page. Une nouvelle catégorie de suivi, « media-limit-reached », sera bientôt disponible pour identifier les pages où cette limite est atteinte, ce qui facilitera la recherche des contenus dont l'affichage des médias a pu être restreint lors du rendu. Consultez [[phab:T430854]] pour plus d'informations et pour nous faire part de vos commentaires.
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.12|MediaWiki]]

'''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/30|Traduire]]&amp;nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&amp;nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&amp;nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].''
&lt;/div&gt;&lt;section end=&quot;technews-2026-W30&quot; /&gt;

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]&lt;/bdi&gt; 21 juillet 2026 à 05:46 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&amp;oldid=30836091 --&gt;

== Request for comment (the future of Abstract Wikipedia) ==

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot; class=&quot;mw-content-ltr&quot;&gt;
Apologies if this has not yet been translated into your wiki's language. {{int:Please-translate}}
You are invited to voice your opinions in a [[:m:Requests for comment/The future of Abstract Wikipedia|request for comment about the future of Abstract Wikipedia]]. {{Int:Feedback-thanks-title}}
[[:m:User:Kowal2701|Kowal2701]] ([[:m:User talk:Kowal2701|talk]])  24 juillet 2026 à 12:25 (UTC)
&lt;/bdi&gt;
&lt;!-- Message envoyé par User:DreamRimmer@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Distribution_list/Global_message_delivery&amp;oldid=30513860 --&gt;

== Page MediaWiki:Common.css obsolète ==

Bonjour.

En changant les couleurs de la salle café, j'ai découvert que notre page [[MediaWiki:Common.css]] semble obsolète à de nombreux niveaux si l'on en croit ces deux tests réalisés. 

https://jigsaw.w3.org/css-validator/validator?uri=http%3A%2F%2Ffr.wikiversity.org%2Fwiki%2FMediaWiki%3ACommon.css&amp;warning=1&amp;profile=css21&amp;usermedium=all

https://validator.w3.org/nu/?doc=https%3A%2F%2Ffr.wikiversity.org%2Fwiki%2FWikiversit%25C3%25A9%3ALa_salle_caf%25C3%25A9

Qu'en pensez-vous ? Une mise à jour est-elle nécessaire ? Y a-t-il des administrateurs d'interface motivé pour s'impliquer dans ce chantier ? Bien à tous,  [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 25 juillet 2026 à 20:05 (UTC)

== &lt;span lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;Tech News: 2026-31&lt;/span&gt; ==

&lt;div lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;
&lt;section begin=&quot;technews-2026-W31&quot;/&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Latest '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|tech news]]''' from the Wikimedia technical community. Please tell other users about these changes. Not all changes will affect you. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/31|Translations]] are available.

'''Updates for editors'''
* [[File:Maki-gift-15.svg|12px|link=|class=skin-invert|Wishlist item]] [[mw:Special:MyLanguage/ContentTranslation|Content Translation]] now supports dark mode, fulfilling a [[m:Community Wishlist/W544|Community Wishlist request]]. This brings the tool in line with the accessibility features available in the Vector 2022 and Minerva skins, helping reduce visual fatigue for users translating content. [https://phabricator.wikimedia.org/T367077]
* DiscussionTools' source mode and the 2017 wikitext editor will now offer autocomplete for links (&lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;[[&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt;), templates (&lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;{{&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt;), HTML and parser tags (&lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;&lt;&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt;), and magic words (&lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;__&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt;), making it quicker and easier to insert links, templates, and other wiki markup while editing. [https://phabricator.wikimedia.org/T432400]
* The [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Growth/Mobile page previews|Readers Growth team]] has concluded its experiment with mobile page previews and will not roll out the feature. Page Previews are a pop-up bottom sheet that appears when readers tap a blue link, showing a thumbnail, lead paragraph, and an option to open the article. The experiment showed flat retention and negative indicator metrics, suggesting that mobile web readers preferred navigating directly to linked articles rather than using page previews.
* The Reader Experience team has seen encouraging early results from the [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists|Reading Lists feature]], with 93% of participating users reporting that it was useful. Reading Lists help active readers save articles for future reading and support their learning goals on Wikimedia projects. The team plans further improvements before expanding the feature to more users.
* The [[mw:Special:MyLanguage/Wikimedia Apps/Team/Explore Feed Refresh|Explore Feed Refresh]] initiative was tested with new and casual Wikipedia app readers. The refreshed feed helps readers discover new and relevant content. After a 10.5% increase in engagement with the feed, Wikimedia Apps team has decided to scale the Home Feed redesign to iOS with the learnings from the Android release applied.
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Recurrent item]] View all {{formatnum:23}} community-submitted {{PLURAL:23|task|tasks}} that were [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|resolved last week]]. For example, an issue where subject names in the Article Guidance feature were displayed with incorrect capitalization on French Wikipedia, has now been fixed. Subject names will now follow the correct capitalization rules for the language. [https://phabricator.wikimedia.org/T427201]

'''Updates for technical contributors'''
* After running several [[mw:Special:MyLanguage/Contributors/Account Creation Experiments|Account Creation Experiments]] to improve registration completion rates, a new version of the username field on [[Special:CreateAccount|Create Account]] has been rolled out. It includes [[:c:File:Create account - July 2026 updates.png|a popover summarizing the username policy]] to provide clearer guidance during account creation. As part of this change, the messages &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;createacct-helpusername&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; and &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;createacct-username-help&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; that several communities have configured will no longer be used. If communities want to customize the guidance shown in the new popover, they can instead edit the following messages: &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;createacct-username-policy-popover-bullet1&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt;, &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;createacct-username-policy-popover-bullet2&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt;, and &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;createacct-username-policy-popover-bullet3&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt;. [https://phabricator.wikimedia.org/T430604]
* Later this week, the [[mw:Special:MyLanguage/Help:Extension:CodeMirror|CodeMirror syntax highlighter]] will offer [[w:en:Theme (computing)|themes]]. The themes can be picked from a dropdown menu in the full [[mw:Special:MyLanguage/Help:Extension:CodeMirror#CodeMirror preferences|CodeMirror preferences]] dialog. For wikitext, available themes are default, colorblind-friendly (previously the colorblind preference option on [[Special:Preferences#mw-prefsection-editing]]) and no-highlighting. For code languages (i.e., CSS/JavaScript/JSON/Vue/Lua), there are several themes available. These same themes will eventually be available for wikitext, too. [https://phabricator.wikimedia.org/T163533]
* From now on, wikis can restrict editing in the &quot;User&quot; namespace to only the page owner and certain user groups. [[mw:Special:MyLanguage/Manual:$wgRestrictUserPageEditing|Read the configuration documentation]] to learn more.
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Recurrent item]] Detailed code updates later this week: [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.14|MediaWiki]]

'''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Tech news]]''' prepared by [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|Tech News writers]] and posted by [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|bot]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribute]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/31|Translate]]&amp;nbsp;• [[m:Tech|Get help]]&amp;nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Give feedback]]&amp;nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|Subscribe or unsubscribe]].''
&lt;/div&gt;&lt;section end=&quot;technews-2026-W31&quot;/&gt;
&lt;/div&gt;

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]&lt;/bdi&gt; 27 juillet 2026 à 18:49 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&amp;oldid=30856308 --&gt;</text>
      <sha1>1j9cgyray49o7ts4c23bn2k6amcu2md</sha1>
    </revision>
  </page>
  <page>
    <title>Wikiversité:La salle café/juin 2026</title>
    <ns>4</ns>
    <id>86053</id>
    <revision>
      <id>985406</id>
      <parentid>985330</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T00:55:06Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <comment>/* Des vidéos s'il vous plaît je veux Les vidéos 😭😭😭 */ mauvais endroit</comment>
      <origin>985406</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="46649" sha1="4iqavehme2q2zx3y5zmcvf1qe32ay81" xml:space="preserve">__EXPECTED_UNCONNECTED_PAGE__
&lt;noinclude&gt;{{SC|2026|06}}{{Clr}}&lt;/noinclude&gt;

== Actualités techniques n° 2026-23 ==

&lt;section begin=&quot;technews-2026-W23&quot;/&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/23|D’autres traductions]] sont disponibles.

'''Actualités pour la contribution'''
* L'équipe [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience|Reader Experience]] mène une expérience pour montrer la fonctionnalité [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists|listes de lecture]], qui est encore en développement, aux lecteurs non connectés sur mobile afin de tester si elle encourage la création de compte à un rythme plus élevé que le bouton watchstar. L'[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists#Experiment timeline|expérience]] a été lancée le 18 mai sur les wikis en allemand, espagnol, italien, portugais, polonais, néerlandais, turc et ourdou, et elle durera un mois.
* L'équipe Wikimedia Apps a publié la [[mw:Special:MyLanguage/Wikimedia Apps/Team/Explore Feed Refresh/Phase 1|Phase 1]] du flux d'accueil repensé pour l'application Android Beta. Le nouveau flux d'accueil comprend un onglet « Communauté » actualisé et un onglet « Pour vous » personnalisé contenant des recommandations de lecture mises à jour quotidiennement. La refonte fait partie d'un effort plus large visant à améliorer la découverte de contenu et à créer des expériences d'apprentissage plus engageantes dans les applications Wikipédia.
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:18|la tâche soumise|les {{formatnum:18}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:18||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, un problème où les images pouvaient ne pas se charger pour certaines modifications suggérées sur [[w:Special:Homepage|Special:Homepage]], laissant la vignette bloquée dans un état de chargement, a maintenant été corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T424048]

'''Actualités pour la contribution technique'''
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.5|MediaWiki]]

'''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/23|Traduire]]&amp;nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&amp;nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&amp;nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].''
&lt;/div&gt;&lt;section end=&quot;technews-2026-W23&quot;/&gt;

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]&lt;/bdi&gt; 1 juin 2026 à 21:08 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&amp;oldid=30613639 --&gt;

== De nouveau au sujet des problèmes techniques de la salle café ==

Bonjour. Je découvre que les problèmes technique que je rencontre dans l'usage du système conversationnelle qui permet de répondre à un sujet en cliquant sur &quot; répondre&quot; et en profitant d'un éditeur visuel fonctionne parfaitement quand j'utilise mon smartphone, comme je le fais à l'instant.  [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 8 juin 2026 à 11:43 (UTC)

Par contre, toujours avec mon smartphone, si je lui demande d'afficher la version de la page pour ordinateur, je me retrouve à nouveau obliger d'utiliser le wikicode. Est-ce que cela pourrait aider à identifier le problème qui reste non résolut ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 8 juin 2026 à 11:46 (UTC)

:Un petit message pour vous informer que je suis dans la salle du Hackathon de Wikimania et je vais modifier le code CSS de la page café pour tenter de résoudre le bug. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 09:23 (UTC)
::@[[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]], je suis en train de chercher à changer la couleur de fond de la page café. Je découvre que tu es la personne qui a créé la page et son CSS le [https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=MediaWiki:Common.css&amp;diff=prev&amp;oldid=239081 20 avril 2011] . Aurais-tu du temps pour m'aider à reconfigurer le code pour résoudre les disfonctionnements de la page café ? J'ai déjà essayé de modifié la couleur de fond, mais j'ai été bloqué par un filtre anti abus... [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 09:54 (UTC)
:::Pour info, le code qui détermine la couleur de fond de la salle café se trouve à la ligne 973 du code de la page [[MediaWiki:Common.css]] [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 09:58 (UTC)
::::Je regarde à présent pour résoudre le bug qui empêche le fonctionnement des fonctionnalités de réponse aux messages lorsque l'on utilise l'affichage ordinateur bureau. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 10:00 (UTC)
:::::On a déjà decouvert dans le code HTML de la page qu'il s'agit d'un conflit de classe au niveau de l'extention discussiontools. Nous cherchons à présent à décocher la fonction &quot;displaynone&quot; qui empèche l'ouverture des fenêtres de rédaction pour répondre aux messages. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 10:08 (UTC)
::::::La question maintenant est modifier le fichier qui détermine la classe et ce n'est pas sûr que ce soit possible avec les droits d'utilisateurs que nous avons et sans passer par les serveurs. Je vais voir avec les développeurs de la fondation... [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 10:12 (UTC)
:::::::Le problème qui se pose est en rapport avec un code qui fait apparaître le lien:
:::::::.ext-discussiontools-replytool-enabled .ext-discussiontools-init-replylink-buttons {
:::::::    '''display: inline;'''
:::::::}
:::::::et un autre qui fait disparaître le lien:
:::::::.ext-discussiontools-init-replylink-buttons {
:::::::    user-select: none;
:::::::    '''display: none;'''
:::::::    text-indent: 0;
:::::::    white-space: nowrap
:::::::} [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 10:14 (UTC)
::::::::Le code intégral en question est accessible sur 
::::::::https://fr.wikiversity.org/w/load.php?lang=fr&amp;modules=ext.discussionTools.init.styles%7Cext.dismissableSiteNotice.styles%7Cext.inputBox.styles%7Cext.wikimediamessages.styles%7Cmediawiki.hlist%7Cmediawiki.interface.helpers.linker.styles%7Cmediawiki.interface.helpers.styles%7Cmediawiki.ui.button%7Cmediawiki.widgets.styles%7Cmobile.init.styles%7Coojs-ui-core.icons%2Cstyles%7Coojs-ui.styles.indicators%7Cskins.minerva.codex.styles%7Cskins.minerva.content.styles.images%7Cskins.minerva.icons%2Cstyles%7Cwikibase.client.init&amp;only=styles&amp;skin=minerva
::::::::.
:::::::: ----
::::::::[[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 10:15 (UTC)
:::::::::La solution apportée par un programeur de la fondation se trouve sur la page [[Discussion MediaWiki:Common.js]]
:::::::::Je continue avec lui les démarches. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 11:53 (UTC)
::::::::::Voilà. Je viens de faire les modifications nécessaires pour supprimer le bug de la salle café et pour retirer la couleur verte en fond de page. N'hésitez pas à réagir. Belle journée à tous ! [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 12:20 (UTC)
:::::::::::Comme vous pouvez le remarquer, j'ai aussi changer la couleur du fond de la salle café, mais pas encore la couleur des identations. Est-ce que quelqu'un comme @[[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]], pourrait y jeter un coup sur la page [[MediaWiki:Common.css]] au niveau des lignes 970 à 1050 pour modifier les couleurs vers le blanc ? Je pourrais le faire moi-même, mais cela demanderait que je fasse une mise à jour de mes connaissances en HTML et CSS pour être sur de ne pas changer une coulleur qu'il ne faut pas.
:::::::::::En lisant le code, j'ai aussi remarqué que la Wikiversité utilise des couleurs de fond différente en fonction des espaces de noms. Est-ce vraiment quelque chose d'utile et de désirable de se distinguer de la sorte des autres projets ? Ne devrions-nous pas adopter la coulleur blanche comme coulleur de fond dans tous les projets ? Une bonne raison en faveur de ce choix est de rendre plus efficace l'application du thème sombre. Soit côté serveur, comme le propose la fondation actuellement, soit côté client, comme je le fais depuis longtemps avec l'extention Dark Reader dans Firefox et Chrome.
:::::::::::Qu'en pensez-vous ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 22:43 (UTC)
::::::::::::Voilà, je viens de changer les couleurs des identations pour qu'elles soient les mêmes que sur les autres pages de discussions.
::::::::::::Belle fin de journée à tous ! [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 25 juillet 2026 à 19:23 (UTC)

== Actualités techniques n° 2026-24 ==

&lt;section begin=&quot;technews-2026-W24&quot; /&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/24|D’autres traductions]] sont disponibles.

'''En lumière cette semaine'''
* Wikimedia Entreprise a relevé les limites d’utilisation gratuite de ses API. La limite mensuelle de requêtes pour l’API « à la demande » (&lt;i lang=&quot;en&quot;&gt;On-demand&lt;/i&gt;) est passée de {{formatnum:5000}} à {{formatnum:50000}} requêtes, tandis que celle de l’API des instantanés (&lt;i lang=&quot;en&quot;&gt;Snapshot&lt;/i&gt;) est passée de 15 à 30 requêtes par mois. De plus, les instantanés de contenus structurés sont désormais accessibles aux comptes gratuits. Ces changements élargissent l’accès aux données de Wikimedia Entreprise pour les développeurs et développeuses, les chercheurs et chercheuses et les organisations qui utilisent les contenus Wikimédia. [https://enterprise.wikimedia.com/blog/enhanced-free-api]

'''Actualités pour la contribution'''
* La [[mw:Special:MyLanguage/Wikimedia_Apps/Team/Explore Feed Refresh/Phase 1|nouvelle version du Fil d’exploration]], désormais appelé « Fil d’accueil », est en cours de déploiement auprès de 50 % des utilisateurs de l’application Wikipédia pour Android. Le fil d’accueil aide le lectorat à découvrir du contenu pertinent grâce à deux nouveaux onglets : « Communauté » et « Pour vous ». L’onglet « Communauté » propose un flux défilant de contenus sélectionnés et d’actualités provenant de l’ensemble de la communauté et du mouvement Wikimédia, tandis que l’onglet « Pour vous » offre une expérience en plein écran et par glissement qui présente des contenus adaptés aux centres d’intérêt de l’utilisateur ou utilisatrice. Cette refonte s’inscrit dans le cadre d’un travail en cours visant à améliorer la découverte et à enrichir l’expérience d’apprentissage au sein de l’application Wikipédia.
* Le jeu-questionnaire quotidien [[mw:Special:MyLanguage/Wikimedia Apps/Team/iOS/&quot;Which came first?&quot; Game|Qu’est-ce qui est arrivé en premier ?]] est désormais disponible dans la version bêta de l’application Wikipédia pour iOS en anglais, allemand, français, portugais, russe, espagnol, arabe, chinois et turc. Le jeu s’appuie sur des événements historiques tirés de la rubrique « Éphéméride » de Wikipédia et met les lecteurs au défi de deviner lequel des deux événements s’est produit en premier. Le jeu avait déjà été lancé sur Android. Les communautés souhaitant rendre le jeu disponible dans leur langue peuvent [[mw:Special:MyLanguage/Wikimedia_Apps/Team/Games#Game availability by language|consulter les instructions et les conditions requises]].
* [[m:Special:MyLanguage/WMDE Technical Wishes/Sub-referencing|Les sous-références]], une nouvelle fonctionnalité de MediaWiki permettant aux contributeurs de réutiliser des références avec des détails différents, va commencer à être déployée sur les wikis Wikimédia après une phase pilote réussie. Le déploiement débutera le 8 juin pour la plupart des [[wikitech:Deployments/Train#Wednesday|wikis du groupe 1]] et Wikipédia en français, puis d'autres éditions linguistiques de Wikipédia bénéficieront de cette fonctionnalité au cours des prochains mois. Les communautés sont invitées à se préparer en vérifiant s’il existe des [https://translatewiki.net/w/i.php?title=Special%3ATranslate&amp;group=ext-cite&amp;language=en&amp;action_source=search&amp;filter=%21translated&amp;optional=1&amp;action=translate messages non traduits de l’extension Cite] dans leur langue et en passant en revue toute utilisation de l’outil [[mw:Special:MyLanguage/Reference Tooltips|Infobulles des références]], qui pourraient nécessiter des [[:phab:T416304#11668731|mises à jour]] pour prendre en charge la nouvelle fonctionnalité. Les wikis utilisant les [[mw:Special:MyLanguage/Help:Reference Previews|aperçus de référence]] n’ont aucune action à entreprendre. Les communautés peuvent également créer la [[Special:TrackingCategories|catégorie de suivi]] ''cite-tracking-category-ref-details'' en tant que catégorie cachée à l’aide de &lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;__HIDDENCAT__&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt; (ou d’un modèle dédié), et la relier à l’élément Wikidata correspondant [[d:Q129764848]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T425662]
* L'[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Growth/Mobile page previews#Experimentation|expérience d'Aperçus de page]] sur le Web mobile a pris fin. L'équipe a décidé de ne pas déployer cette fonctionnalité après que les résultats ont montré qu'elle n'avait pas d'impact statistiquement significatif sur la fidélisation des lecteurs, l'amélioration de la fidélisation étant le principal indicateur de réussite. Les « Aperçus de page », déjà disponibles sur ordinateur et dans les applications, affichent une vignette, le premier paragraphe et un lien vers l'article complet lorsque les lecteurs cliquent sur un lien bleu. L'expérience a testé cette fonctionnalité sur le Web mobile sur six versions de Wikipédia.
* La [[mw:Special:MyLanguage/Codex/Design/Icons|bibliothèque d'icônes de l'interface utilisateur]] sera [[phab:T399175|mise à jour dans le courant de cette semaine ou la semaine prochaine]]. La plupart des quelque 300 icônes ont été légèrement peaufinées et une trentaine de nouvelles icônes ont été ajoutées. Ces modifications améliorent les icônes afin de les rendre plus cohérentes et plus compréhensibles, et d'offrir un meilleur équilibre visuel lorsqu'elles sont utilisées en groupe.
* L'interface [[mw:Special:MyLanguage/Universal Language Selector|Sélecteur universel de langue]] (ULS) de MediaWiki, qui aide les utilisateurs à sélectionner du contenu dans d'autres langues, a été mise à jour. La nouvelle version améliore la rapidité et l'accessibilité, et les utilisateurs des projets Wikimédia peuvent désormais épingler des langues pour changer de langue plus rapidement. Le déploiement sur les sites Wikimédia se fera progressivement au cours des prochaines semaines. Vous pouvez la tester dès maintenant en tant que fonctionnalité bêta en sélectionnant [[Special:Preferences#mw-prefsection-betafeatures|les fonctionnalités bêta]] dans les préférences de votre profil et partager vos commentaires sur [[mw:Special:MyLanguage/Universal Language Selector/New ULS|la page du projet]]. 
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:21|la tâche soumise|les {{formatnum:21}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:21||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, un problème du le tableau de bord d'analyse des pages vues sur pageviews.wmcloud.org qui a arrêté de mettre à jour les données graphiques en mai 2026, affectant tous les utilisateurs, a été résolu. [https://phabricator.wikimedia.org/T427171]

'''Actualités pour la contribution technique'''
* La signature de la fonction &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;mw.util.addPortletLink()&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; a été simplifiée. Les développeurs peuvent désormais passer un objet de configuration à la place d'une liste de paramètres positionnels lors de la création de liens vers des portlets. L'ancienne signature de la fonction reste prise en charge à des fins de compatibilité ascendante. Par exemple, au lieu de : &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;mw.util.addPortletLink('p-cactions', '#', 'Stub', 'ca-stubtag', 'Add a stub tag to this page');&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt;, utilisez &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;mw.util.addPortletLink('p-cactions', { href: '#', text: 'Stub', id: 'ca-stubtag', tooltip: 'Add a stub tag to this page' });&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt;. Les responsables de la maintenance des scripts sont invités à passer en revue les utilisations existantes de &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;addPortletLink()&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; et à les mettre à jour si nécessaire. Cette modification sera disponible sur tous les wikis à partir du 11 juin. Merci à Gerges, bénévole de la communauté, d'avoir apporté cette amélioration. [https://phabricator.wikimedia.org/T427945]
* '''Discussion sur la liste de souhaits de la communauté''': les [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist/Updates#May 20, 2026: Community Tech becomes a program|changements introduits]] par les équipes Produit et Technologie visent à augmenter le nombre et la complexité des souhaits exaucés, notamment par la dissolution de l'équipe Community Tech. Ils [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist/Updates|mènent actuellement des discussions]] sur une [[m:Talk:Community Wishlist#Proposed direction for Wishlist|orientation proposée pour la liste de souhaits]] émanant des membres de la communauté. Cela inclut des moyens de structurer le vote annuel, un meilleur suivi des souhaits, la suppression de certains domaines prioritaires et des [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist/Updates|mises à jour concernant le personnel]].
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.6|MediaWiki]]

'''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/24|Traduire]]&amp;nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&amp;nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&amp;nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].''
&lt;/div&gt;&lt;section end=&quot;technews-2026-W24&quot; /&gt;

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]&lt;/bdi&gt; 8 juin 2026 à 21:30 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&amp;oldid=30650573 --&gt;

== Gestion des ébauches ==

Bonjour,

Je propose de fusionner les catégories suivantes :
* [[:Catégorie:Pas fini|Leçons pas finies]]
* [[:Catégorie:Leçons d'avancement 0|Leçons d'avancement 0]]
* [[:Catégorie:Leçons d'avancement 1|Leçons d'avancement 1]]
* [[:Catégorie:Ébauche|Ébauches]] (après avoir retiré les pages qui ne sont pas dans l'espace principal, c'est-à-dire avec préfixe)
* [[:Catégorie:En cours|Leçons en cours]]

L'idée est de lancer une sorte de moteur de recherche interne qui faciliterait et encouragerait la contribution au sein de Wikiversité, et qui s'appuierait donc sur une seule catégorie de recherche d'ébauches à développer.

Qu'en dites-vous ?

Wikiversitairement, [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 14 juin 2026 à 13:32 (UTC)
:Pourquoi pas ? Je vais d'abord parcourir ces catégories avant de te donner ma réponse [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt;
::Bonjour, OK pour fusionner [[:Catégorie:Pas fini]] et [[:Catégorie:En cours]] dans [[:Catégorie:Ébauche]] qui est le standard interwiki.
::Par contre pour les leçons par avancement, je pense que l'on devrait plutôt ajouter [[:Catégorie:Ébauche]] à côté des catégories existantes, afin de conserver les informations des nombres de leçons par état de complétude, et aussi le cas d'utilisation de quelqu'un qui voudrait en reprendre une de zéro ou juste finaliser une trame déjà avancée. [[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]] ([[Discussion utilisateur:JackPotte|&lt;span style=&quot;color:#FF6600&quot;&gt;$&lt;/span&gt;♠]]) 21 juillet 2026 à 07:06 (UTC)
:::Je rejoins @[[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]] dans ses commentaires.
:::Il me semble aussi que ton initiative @[[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] pourrait être l'occasion de faire un peu de ménage dans les nombreuses page laissée à l'abandon. Grace à ta proposition, j'ai par exemple découvert qu'une page que j'avais créée en 2021 et que j'avais complètement oubliée était répertoriée dans la catégorie « en cours ».  J'en ai donc profité pour supprimé cette page en utilisant le message préformaté : « ébauche à l'abandon depuis plus de trois ans ».
:::Puisque ce message préformaté existe, je me dis qu'il doit être de coutume de supprimer les pages réputée comme ébauche à l'abandon après trois ans d'inactivité. Est-ce que quelqu'un se souvient d'une discussion ou d'une prise de décision à ce sujet ? Sans quoi, on peut toujours considérer qu'il sagit d'une pratique qui s'est naturellement formaliser dans le projet par la création d'un message de suppression prédéfini et dont on peut poursuivre l'application.
:::Ce qui veut dire qu'avant de faire la fusion des catégories précitées dans la catégorie « ébauche », on pourrait supprimer toutes les pages qui n'ont pas fait l'objet d'une modification depuis plus de trois ans.
:::Qu'en pensez-vous ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 22:22 (UTC)
:::PS. Par prudence, on peut aussi laisser un message au auteur pour les prévenir de la suppression qui pourrait alors se faire dans un délais d'une semaine si il n'y a aucune réponse ou objection.
:::: A mon avis il faudrait les supprimer au cas par cas, je vois mal un robot arbitrer en fonction du nombre de caractères dans chaque page. [[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]] ([[Discussion utilisateur:JackPotte|&lt;span style=&quot;color:#FF6600&quot;&gt;$&lt;/span&gt;♠]]) 26 juillet 2026 à 16:22 (UTC)
::::On est d'accord @[[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]]. Et l'idée serait d'établir une règle de base concernant la conservation des ébauches, car elles sont nombreuses à être abandonnées dans wikiversité et donne l'impression que le projet est une coquille vide. Une coquille qui de plus est contraignante pour les nouveaux arrivants qui ont du mal à trouver leurs marques au sein de celle-ci, tout en ayant beqcoup de difficultés pour l'adapter à leur projets personnels. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 26 juillet 2026 à 22:07 (UTC)

== Actualités techniques n° 2026-25 ==

&lt;section begin=&quot;technews-2026-W25&quot; /&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/25|D’autres traductions]] sont disponibles.

'''En lumière cette semaine'''
* L'[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Growth|équipe chargée de la croissance du lectorat]] a lancé une fonctionnalité bêta d'[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Growth/Image Browsing|exploration des images]] sur la version mobile de toutes les Wikipédias. Cette fonctionnalité affiche un carrousel d'images en haut des articles contenant au moins trois images. Les contributeurs peuvent configurer cette fonctionnalité à l'aide des commandes suivantes : pour masquer une image spécifique sur une page, utilisez soit &lt;code&gt;class=notpageimage&lt;/code&gt; pour l'exclure des aperçus miniatures, soit &lt;code&gt;class=noviewer&lt;/code&gt; pour l'exclure de MediaViewer. Le carrousel peut également être désactivé complètement sur une page à l'aide du mot magique &lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;__NOMEDIAVIEWERCAROUSEL__&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;. Pour faire des retours ou signaler des bugs, rendez-vous sur la [[mw:Talk:Readers/Reader Growth/Image Browsing|page de discussion du projet]]. 
* Les [[mw:Special:MyLanguage/Help:Tables#class=&quot;wikitable&quot;|Wikitables]] peuvent désormais être [[mw:Special:MyLanguage/Help:Sortable tables#Forcing the initial sort direction|triées par ordre décroissant]] dès le premier clic en ajoutant &lt;code dir=ltr&gt;data-sort-order=&quot;desc&quot;&lt;/code&gt; à la cellule d'en-tête. Auparavant, par défaut, cliquer une première fois sur l'en-tête d'une colonne entraînait un tri par ordre croissant. Cette nouveauté offre davantage de contrôle et de flexibilité pour les Wikitables, tandis que le comportement par défaut pour les clics suivants reste inchangé. [https://phabricator.wikimedia.org/T398416]

'''Actualités pour la contribution'''
* La fonctionnalité d'[[mw:Special:MyLanguage/Article guidance|Aide à la rédaction d'articles]] est actuellement en phase de test auprès de certains contributeurs qui créent de nouveaux articles sur les Wikipédias en anglais simplifié, en français et en turc. L'expérience débutera bientôt sur les Wikipédias en arabe et en bengali également. [[w:simple:Special:NewArticle|Cette fonctionnalité]] fournit aux contributeurs des conseils élaborés par la communauté afin de les aider à créer des articles conformes aux normes communautaires. Les contributeurs expérimentés peuvent continuer à créer ou à adapter des modèles pour des types d'articles spécifiques qui sont couramment créés par des contributeurs moins expérimentés. Ces modèles guident les contributeurs moins expérimentés dans la création d'articles de haute qualité. Un guide rapide des balises utilisées dans les modèles est disponible sur [[mw:Special:MyLanguage/Article guidance/Test feature guide#Markups in outlines|cette page]]. [[w:fr:Projet:Aide à la rédaction d'articles#Liste de plans d'aide à la rédaction|Des exemples de modèles]] pouvant être adaptés, ainsi que des instructions sur la manière de les adapter, se trouvent dans [[mw:Special:MyLanguage/Article guidance#Adapting a sample outline in a Wikipedia|cette section]] de la page du projet.
* Les wikis qui souhaitent remplacer le bouton « indéfiniment » dans la page Special:Block pour les comptes temporaires (par exemple, les wikis qui bloquent les utilisateurs temporaires uniquement jusqu'à l'expiration de leur compte) pourront le faire en créant [[MediaWiki:ipb-indefinite-expiry-temporary-account]] avec la durée de blocage souhaitée. [https://phabricator.wikimedia.org/T427125]
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:41|la tâche soumise|les {{formatnum:41}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:41||s}} la semaine dernière]].

'''Actualités pour la contribution technique'''
* D'ici la fin du mois de juin, une chaîne « user-agent » valide sera requise pour les téléchargements automatisés de sauvegardes depuis le site dumps.wikimedia.org. Les requêtes automatisées fournissant une chaîne « user-agent » générique ou vide seront bloquées. Cette mesure [[phab:T400119|renforce l'application]] de la [[foundation:Special:MyLanguage/Policy:Wikimedia Foundation User-Agent Policy|politique relative à l'agent utilisateur]] en vigueur depuis longtemps. L'accès aux sauvegardes via Wikimedia Cloud Services restera inchangé.
* La mise en place des [[mw:Wikimedia APIs/Rate limits|limites de débit des API]] à l'échelle mondiale est désormais achevée ; ces limites s'appliquent à toutes les API et sont fixées aux niveaux indiqués dans la documentation pour tous les groupes. Les bots fonctionnant sur Toolforge/WMCS ou disposant du droit d'utilisateur « bot » sur n'importe quel wiki restent exemptés. Tous les bots doivent continuer à respecter les bonnes pratiques décrites dans la documentation afin d'éviter d'être soumis à des limites de débit.
* Le [https://api.wikimedia.org/wiki/Main_Page wiki du portail API] sera en lecture seule à partir de cette semaine (du 15 au 18 juin). La semaine suivante (du 22 au 25 juin), toutes les URL du wiki du portail API redirigeront vers [[mw:Wikimedia APIs|les API Wikimedia sur mediawiki.org]]. Pour en savoir plus, consultez la [[wikitech:API Portal/Deprecation|page du projet]].
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.7|MediaWiki]]

'''Rencontres et évènements'''
* Le 17 juin à 18 h (UTC), la WMF organisera une réunion sur Discord consacrée à la revue de code. L'[[mw:Special:MyLanguage/Developer Satisfaction Survey/2026|enquête sur la satisfaction des développeurs]] nous a permis de constater que les bénévoles rencontrent des difficultés avec la revue de code, et nous souhaitons discuter de ces expériences afin de trouver des solutions concrètes. Vous pouvez rejoindre la réunion [https://discord.gg/wikipedia?event=1514727511102062664 via le serveur Discord de la communauté Wikimedia].
* La [[m:Special:MyLanguage/Conferencia Wikimedia de América Latina 2026|Conférence Wikimedia d'Amérique latine]] organisera un hackathon régional qui réunira la communauté technique du mouvement Wikimedia, notamment des développeurs, des administrateurs système, des data scientists et des utilisateurs disposant de droits étendus. Les contributeurs techniques intéressés peuvent [https://docs.google.com/forms/d/e/1FAIpQLSf4osJzTHBJjQbYJk7TMVEJjTEQv7IgtsUDfP-o-qTgeRQQxw/viewform postuler à une bourse] pour y participer jusqu'au 21 juin à minuit (heure de la Bolivie, UTC-4).
* Inscrivez-vous aux Wikimania Team Challenges pour participer à cet événement exceptionnel. Les défis par équipe se dérouleront en ligne et en présentiel les 21 et 22 juillet, avant la conférence Wikimania. Tout le monde est le bienvenu, quelles que soient ses compétences ou son inscription à Wikimania. Les équipes travailleront sur 10 défis importants visant à soutenir la communauté Wikimedia. Pour plus de détails, rendez-vous sur [[wmania:Special:MyLanguage/2026:Team challenges|la page des défis par équipe]] et [https://wikimedia.eventyay.com/wm/teamchallenges/ inscrivez-vous ici]. Les inscriptions se terminent le 20 juin à 23 h UTC. 

'''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/25|Traduire]]&amp;nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&amp;nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&amp;nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].''
&lt;/div&gt;&lt;section end=&quot;technews-2026-W25&quot; /&gt;

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]&lt;/bdi&gt; 15 juin 2026 à 16:48 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:UOzurumba (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&amp;oldid=30689604 --&gt;

== Actualités techniques n° 2026-26 ==

&lt;section begin=&quot;technews-2026-W26&quot; /&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/26|D’autres traductions]] sont disponibles.

'''En lumière cette semaine'''
* Les [[mw:Special:MyLanguage/Growth/Feature summary|fonctionnalités de croissance]] sont [[phab:T418115|désormais disponibles sur Wikidata]]. Cette mise à jour permet d'accéder au mentorat ([[mw:Special:MyLanguage/Help:Growth/Mentorship|s'il est configuré]]), au module Impact, au panneau d'aide et à une page d'accueil simplifiée pour les nouveaux arrivants (sans les suggestions de modifications). Les administrateurs de Wikidata continuent de paramétrer ces fonctionnalités via la configuration communautaire.

'''Actualités pour la contribution'''
* La page spéciale [[{{#special:RangeCalculator}}]] a été créée. Elle permet aux utilisateurs de trouver une plage d'adresses IP sans avoir à recourir à des outils externes. Jusqu'à présent, cet outil n'était accessible qu'aux CheckUsers. [https://phabricator.wikimedia.org/T268429]
* Les [[m:Special:MyLanguage/WMDE Technical Wishes/Sub-referencing|sous-références]] sont une nouvelle fonctionnalité de MediaWiki qui permet aux contributeurs de réutiliser des références en modifiant certains détails. Elle sera déployée le 23 juin, sur la plupart des versions de Wikipédia de petite et moyenne taille. La [[m:Special:MyLanguage/WMDE Technical Wishes/Sub-referencing#deployment|FAQ]] répertorie les mesures à prendre sur votre wiki pour faciliter ce déploiement. Consultez le [[:phab:T414094|plan de déploiement]] pour connaître les prochaines étapes. [https://phabricator.wikimedia.org/T428902]
* À partir de la semaine prochaine, les utilisateurs recevront une notification lorsqu'ils seront bloqués ou débloqués pour l'édition, ou si ce blocage venait à changer. [https://phabricator.wikimedia.org/T100974]
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:32|la tâche soumise|les {{formatnum:32}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:32||s}} la semaine dernière]].

'''Actualités pour la contribution technique'''
* À partir de la semaine prochaine, les filtres anti-abus configurés pour « exiger une vérification par CAPTCHA » s'appliqueront également aux utilisateurs disposant du droit &lt;code&gt;skipcaptcha&lt;/code&gt;, ce qui inclut la plupart des utilisateurs auto-confirmés. Les bots en sont exemptés. Ce changement ne concerne que les modifications qui déclenchent un filtre anti-abus. Le droit &lt;code&gt;skipcaptcha&lt;/code&gt; continuera à exempter les utilisateurs de l'obligation de résoudre des CAPTCHA dans le cadre d'une utilisation normale des wikis. [https://phabricator.wikimedia.org/T402595]
* La documentation de référence relative à l'[[wikitech:Machine_Learning/LiftWing/API|API Lift Wing]] a été déplacée du portail API vers le [https://wikitech.wikimedia.org/w/index.php?api=lift-wing&amp;title=Special%3ARestSandbox bac à sable REST] interactif.
* Le wiki du Portail API est désormais fermé. Pour consulter la documentation relative aux API, rendez-vous sur [[mw:Special:MyLanguage/Wikimedia_APIs|Wikimedia APIs sur mediawiki.org]]. À compter du 22 juin, toutes les URL du wiki du Portail API (https://api.wikimedia.org/wiki/) redirigeront vers la page de mediawiki.org. [https://phabricator.wikimedia.org/T427537]
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.8|MediaWiki]]

'''Rencontres et évènements'''
* Participez à une visioconférence le 25 juin à 14 h 30 UTC pour rencontrer les stagiaires actuels de Wikimédia participant au [[mw:Google_Summer_of_Code/2026|Google Summer of Code]] et à [[mw:Outreachy/Round_32|Outreachy]]. Les stagiaires présenteront leurs projets et feront une brève démonstration du travail qu'ils ont réalisé jusqu'à présent. Les participants sont invités à [[mw:event:Google_Summer_of_Code/Summer_2026_June_Internship_open_session|partager leurs idées et leurs contacts au sein de leur communauté]].

'''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/26|Traduire]]&amp;nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&amp;nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&amp;nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].''
&lt;/div&gt;&lt;section end=&quot;technews-2026-W26&quot; /&gt;

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]&lt;/bdi&gt; 23 juin 2026 à 13:05 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:Trizek (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&amp;oldid=30722494 --&gt;

== RFC about AI-generated content in Wikimedia Commons ==

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;Apologies for writing in English, please help translate this message to your language. You are invited to participate in a [[c:Commons:Requests for comment/Policy update for AI content|request for comment on Wikimedia Commons about a policy update for AI content]]. This may affect files that are uploaded to Wikimedia Commons for use on this project. Thank you. [[m:User:Codename Noreste|Codename Noreste]] ([[m:User talk:Codename Noreste|discussion]])&lt;/bdi&gt; 23 juin 2026 à 17:12 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:Codename Noreste@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Distribution_list/Global_message_delivery&amp;oldid=30513860 --&gt;

== Intégration du lien vers les contacts juridiques et de sécurité dans le pied de page de votre wiki ==

&lt;section begin=&quot;Message&quot;/&gt;
'''Contacts juridiques et de sécurité'''

Bonjour à toute la communauté, la Fondation Wikimedia a mis à disposition une [[wmf:Special:MyLanguage/Legal:Wikimedia Foundation Legal and Safety Contact Information|page unique dédiée aux mentions légales et à la sécurité]], à ajouter en pied de page de votre wiki, afin de garantir l'accès à des informations juridiques exactes. Il s'agit d'une exigence réglementaire. Nous avons déjà mis en place des liens vers les wikis en anglais, allemand, italien, espagnol et d'autres langues de Wikipedia, et nous les déploierons bientôt sur votre wiki. Pour en savoir plus, [[m:Special:MyLanguage/Wikimedia_Foundation_Legal_and_Safety_Contacts_FAQ|consultez la page du projet]] et n'hésitez pas à laisser vos commentaires dans ce fil de discussion ou sur la [[m:Special:MyLanguage/Talk:Wikimedia Foundation Legal and Safety Contacts FAQ|page de discussion]].

&lt;section end=&quot;Message&quot;/&gt;

-- [[User:Sannita (WMF)|User:Sannita (WMF)]] ([[User talk:Sannita (WMF)|talk]]) 25 juin 2026 à 13:31 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:Sannita (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=User:Sannita_(WMF)/Mass_sending_test&amp;oldid=30731267 --&gt;

== Actualités techniques n° 2026-27 ==

&lt;section begin=&quot;technews-2026-W27&quot; /&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/27|D’autres traductions]] sont disponibles.

'''Actualités pour la contribution'''
* Dans le cadre des [[mw:Special:MyLanguage/Contributors/Account Creation Experiments|expériences sur la création de comptes]], l'équipe Growth a testé l'ajout d'une icône de compte utilisateur dans l'en-tête du site mobile pour les utilisateurs non connectés, offrant ainsi un accès direct aux actions « Créer un compte » et « Se connecter ». Cette expérience a permis d'augmenter le nombre de créations de comptes d'environ 20 % sans nuire à la qualité des modifications ni au taux de modifications constructives. Cette fonctionnalité sera désormais déployée sur tous les wikis de la Fondation Wikimédia sur le site mobile au cours de la première semaine de juillet. [https://phabricator.wikimedia.org/T428220]
* À la suite d'une [[phab:T426248|expérience concluante]], les utilisateurs connectés qui n'ont pas [[mw:Special:MyLanguage/Help:Email_confirmation|confirmé leur adresse e-mail]] lors de la création de leur compte voient s'afficher une nouvelle bannière leur demandant de finaliser cette procédure. Cela permet de réduire le risque que les utilisateurs se retrouvent bloqués hors de leur compte et rend les adresses e-mail associées aux comptes globalement plus fiables. Cette mesure s'inscrit dans le cadre du projet [[mw:Special:MyLanguage/Product Safety and Integrity/Account Security|Sécurité des comptes]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T428292]
* Une mise à jour de [[Special:Search|Recherche]] affine le comportement de &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;-prefix:&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; lorsqu'il est utilisé pour exclure des résultats. Auparavant, l'utilisation de &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;-prefix:&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; avec la négation pouvait élargir involontairement les résultats de recherche en ajoutant les espaces de noms inclus dans le champ de recherche, ce qui entraînait un comportement déroutant pour les utilisateurs s'attendant à un filtre d'exclusion simple. Avec cette mise à jour, &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;-prefix:&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; exclura désormais strictement les titres de pages correspondants comme prévu et pourra afficher un avertissement si l'espace de noms concerné n'a pas été explicitement sélectionné. Le comportement de &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;prefix:&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; sans négation reste toutefois inchangé. [https://phabricator.wikimedia.org/T427443]
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:33|la tâche soumise|les {{formatnum:33}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:33||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, le problème qui empêchait les réviseurs utilisant la barre d'outils « Page Curation » d'être automatiquement abonnés aux discussions qu'ils avaient lancées sur les pages de discussion a désormais été résolu. Les réviseurs recevront désormais des notifications lorsqu'une personne répondra à ces discussions. [https://phabricator.wikimedia.org/T329346]

'''Actualités pour la contribution technique'''
* À compter du 29 juin, les téléchargements automatisés depuis le site web « dumps.wikimedia.org » seront soumis à la [[Foundation:Special:MyLanguage/Policy:Wikimedia Foundation User-Agent Policy|politique relative aux user-agents]]. Les requêtes automatisées utilisant un user-agent générique ou vide seront bloquées. L'accès aux sauvegardes via Wikimedia Cloud Services n'est pas affecté. Cette mesure fait suite à l'annonce publiée dans le [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/25|numéro 2026/25 de Tech News]].
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.9|MediaWiki]]

'''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/27|Traduire]]&amp;nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&amp;nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&amp;nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].''
&lt;/div&gt;&lt;section end=&quot;technews-2026-W27&quot; /&gt;

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]&lt;/bdi&gt; 29 juin 2026 à 11:48 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&amp;oldid=30744833 --&gt;</text>
      <sha1>4iqavehme2q2zx3y5zmcvf1qe32ay81</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985408</id>
      <parentid>985406</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T00:58:19Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <comment>/* Gestion des ébauches */</comment>
      <origin>985408</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="46718" sha1="gq51py64nwocjmjhdg923k8fu3i6f81" xml:space="preserve">__EXPECTED_UNCONNECTED_PAGE__
&lt;noinclude&gt;{{SC|2026|06}}{{Clr}}&lt;/noinclude&gt;

== Actualités techniques n° 2026-23 ==

&lt;section begin=&quot;technews-2026-W23&quot;/&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/23|D’autres traductions]] sont disponibles.

'''Actualités pour la contribution'''
* L'équipe [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience|Reader Experience]] mène une expérience pour montrer la fonctionnalité [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists|listes de lecture]], qui est encore en développement, aux lecteurs non connectés sur mobile afin de tester si elle encourage la création de compte à un rythme plus élevé que le bouton watchstar. L'[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists#Experiment timeline|expérience]] a été lancée le 18 mai sur les wikis en allemand, espagnol, italien, portugais, polonais, néerlandais, turc et ourdou, et elle durera un mois.
* L'équipe Wikimedia Apps a publié la [[mw:Special:MyLanguage/Wikimedia Apps/Team/Explore Feed Refresh/Phase 1|Phase 1]] du flux d'accueil repensé pour l'application Android Beta. Le nouveau flux d'accueil comprend un onglet « Communauté » actualisé et un onglet « Pour vous » personnalisé contenant des recommandations de lecture mises à jour quotidiennement. La refonte fait partie d'un effort plus large visant à améliorer la découverte de contenu et à créer des expériences d'apprentissage plus engageantes dans les applications Wikipédia.
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:18|la tâche soumise|les {{formatnum:18}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:18||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, un problème où les images pouvaient ne pas se charger pour certaines modifications suggérées sur [[w:Special:Homepage|Special:Homepage]], laissant la vignette bloquée dans un état de chargement, a maintenant été corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T424048]

'''Actualités pour la contribution technique'''
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.5|MediaWiki]]

'''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/23|Traduire]]&amp;nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&amp;nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&amp;nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].''
&lt;/div&gt;&lt;section end=&quot;technews-2026-W23&quot;/&gt;

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]&lt;/bdi&gt; 1 juin 2026 à 21:08 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&amp;oldid=30613639 --&gt;

== De nouveau au sujet des problèmes techniques de la salle café ==

Bonjour. Je découvre que les problèmes technique que je rencontre dans l'usage du système conversationnelle qui permet de répondre à un sujet en cliquant sur &quot; répondre&quot; et en profitant d'un éditeur visuel fonctionne parfaitement quand j'utilise mon smartphone, comme je le fais à l'instant.  [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 8 juin 2026 à 11:43 (UTC)

Par contre, toujours avec mon smartphone, si je lui demande d'afficher la version de la page pour ordinateur, je me retrouve à nouveau obliger d'utiliser le wikicode. Est-ce que cela pourrait aider à identifier le problème qui reste non résolut ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 8 juin 2026 à 11:46 (UTC)

:Un petit message pour vous informer que je suis dans la salle du Hackathon de Wikimania et je vais modifier le code CSS de la page café pour tenter de résoudre le bug. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 09:23 (UTC)
::@[[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]], je suis en train de chercher à changer la couleur de fond de la page café. Je découvre que tu es la personne qui a créé la page et son CSS le [https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=MediaWiki:Common.css&amp;diff=prev&amp;oldid=239081 20 avril 2011] . Aurais-tu du temps pour m'aider à reconfigurer le code pour résoudre les disfonctionnements de la page café ? J'ai déjà essayé de modifié la couleur de fond, mais j'ai été bloqué par un filtre anti abus... [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 09:54 (UTC)
:::Pour info, le code qui détermine la couleur de fond de la salle café se trouve à la ligne 973 du code de la page [[MediaWiki:Common.css]] [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 09:58 (UTC)
::::Je regarde à présent pour résoudre le bug qui empêche le fonctionnement des fonctionnalités de réponse aux messages lorsque l'on utilise l'affichage ordinateur bureau. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 10:00 (UTC)
:::::On a déjà decouvert dans le code HTML de la page qu'il s'agit d'un conflit de classe au niveau de l'extention discussiontools. Nous cherchons à présent à décocher la fonction &quot;displaynone&quot; qui empèche l'ouverture des fenêtres de rédaction pour répondre aux messages. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 10:08 (UTC)
::::::La question maintenant est modifier le fichier qui détermine la classe et ce n'est pas sûr que ce soit possible avec les droits d'utilisateurs que nous avons et sans passer par les serveurs. Je vais voir avec les développeurs de la fondation... [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 10:12 (UTC)
:::::::Le problème qui se pose est en rapport avec un code qui fait apparaître le lien:
:::::::.ext-discussiontools-replytool-enabled .ext-discussiontools-init-replylink-buttons {
:::::::    '''display: inline;'''
:::::::}
:::::::et un autre qui fait disparaître le lien:
:::::::.ext-discussiontools-init-replylink-buttons {
:::::::    user-select: none;
:::::::    '''display: none;'''
:::::::    text-indent: 0;
:::::::    white-space: nowrap
:::::::} [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 10:14 (UTC)
::::::::Le code intégral en question est accessible sur 
::::::::https://fr.wikiversity.org/w/load.php?lang=fr&amp;modules=ext.discussionTools.init.styles%7Cext.dismissableSiteNotice.styles%7Cext.inputBox.styles%7Cext.wikimediamessages.styles%7Cmediawiki.hlist%7Cmediawiki.interface.helpers.linker.styles%7Cmediawiki.interface.helpers.styles%7Cmediawiki.ui.button%7Cmediawiki.widgets.styles%7Cmobile.init.styles%7Coojs-ui-core.icons%2Cstyles%7Coojs-ui.styles.indicators%7Cskins.minerva.codex.styles%7Cskins.minerva.content.styles.images%7Cskins.minerva.icons%2Cstyles%7Cwikibase.client.init&amp;only=styles&amp;skin=minerva
::::::::.
:::::::: ----
::::::::[[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 10:15 (UTC)
:::::::::La solution apportée par un programeur de la fondation se trouve sur la page [[Discussion MediaWiki:Common.js]]
:::::::::Je continue avec lui les démarches. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 11:53 (UTC)
::::::::::Voilà. Je viens de faire les modifications nécessaires pour supprimer le bug de la salle café et pour retirer la couleur verte en fond de page. N'hésitez pas à réagir. Belle journée à tous ! [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 12:20 (UTC)
:::::::::::Comme vous pouvez le remarquer, j'ai aussi changer la couleur du fond de la salle café, mais pas encore la couleur des identations. Est-ce que quelqu'un comme @[[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]], pourrait y jeter un coup sur la page [[MediaWiki:Common.css]] au niveau des lignes 970 à 1050 pour modifier les couleurs vers le blanc ? Je pourrais le faire moi-même, mais cela demanderait que je fasse une mise à jour de mes connaissances en HTML et CSS pour être sur de ne pas changer une coulleur qu'il ne faut pas.
:::::::::::En lisant le code, j'ai aussi remarqué que la Wikiversité utilise des couleurs de fond différente en fonction des espaces de noms. Est-ce vraiment quelque chose d'utile et de désirable de se distinguer de la sorte des autres projets ? Ne devrions-nous pas adopter la coulleur blanche comme coulleur de fond dans tous les projets ? Une bonne raison en faveur de ce choix est de rendre plus efficace l'application du thème sombre. Soit côté serveur, comme le propose la fondation actuellement, soit côté client, comme je le fais depuis longtemps avec l'extention Dark Reader dans Firefox et Chrome.
:::::::::::Qu'en pensez-vous ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 22:43 (UTC)
::::::::::::Voilà, je viens de changer les couleurs des identations pour qu'elles soient les mêmes que sur les autres pages de discussions.
::::::::::::Belle fin de journée à tous ! [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 25 juillet 2026 à 19:23 (UTC)

== Actualités techniques n° 2026-24 ==

&lt;section begin=&quot;technews-2026-W24&quot; /&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/24|D’autres traductions]] sont disponibles.

'''En lumière cette semaine'''
* Wikimedia Entreprise a relevé les limites d’utilisation gratuite de ses API. La limite mensuelle de requêtes pour l’API « à la demande » (&lt;i lang=&quot;en&quot;&gt;On-demand&lt;/i&gt;) est passée de {{formatnum:5000}} à {{formatnum:50000}} requêtes, tandis que celle de l’API des instantanés (&lt;i lang=&quot;en&quot;&gt;Snapshot&lt;/i&gt;) est passée de 15 à 30 requêtes par mois. De plus, les instantanés de contenus structurés sont désormais accessibles aux comptes gratuits. Ces changements élargissent l’accès aux données de Wikimedia Entreprise pour les développeurs et développeuses, les chercheurs et chercheuses et les organisations qui utilisent les contenus Wikimédia. [https://enterprise.wikimedia.com/blog/enhanced-free-api]

'''Actualités pour la contribution'''
* La [[mw:Special:MyLanguage/Wikimedia_Apps/Team/Explore Feed Refresh/Phase 1|nouvelle version du Fil d’exploration]], désormais appelé « Fil d’accueil », est en cours de déploiement auprès de 50 % des utilisateurs de l’application Wikipédia pour Android. Le fil d’accueil aide le lectorat à découvrir du contenu pertinent grâce à deux nouveaux onglets : « Communauté » et « Pour vous ». L’onglet « Communauté » propose un flux défilant de contenus sélectionnés et d’actualités provenant de l’ensemble de la communauté et du mouvement Wikimédia, tandis que l’onglet « Pour vous » offre une expérience en plein écran et par glissement qui présente des contenus adaptés aux centres d’intérêt de l’utilisateur ou utilisatrice. Cette refonte s’inscrit dans le cadre d’un travail en cours visant à améliorer la découverte et à enrichir l’expérience d’apprentissage au sein de l’application Wikipédia.
* Le jeu-questionnaire quotidien [[mw:Special:MyLanguage/Wikimedia Apps/Team/iOS/&quot;Which came first?&quot; Game|Qu’est-ce qui est arrivé en premier ?]] est désormais disponible dans la version bêta de l’application Wikipédia pour iOS en anglais, allemand, français, portugais, russe, espagnol, arabe, chinois et turc. Le jeu s’appuie sur des événements historiques tirés de la rubrique « Éphéméride » de Wikipédia et met les lecteurs au défi de deviner lequel des deux événements s’est produit en premier. Le jeu avait déjà été lancé sur Android. Les communautés souhaitant rendre le jeu disponible dans leur langue peuvent [[mw:Special:MyLanguage/Wikimedia_Apps/Team/Games#Game availability by language|consulter les instructions et les conditions requises]].
* [[m:Special:MyLanguage/WMDE Technical Wishes/Sub-referencing|Les sous-références]], une nouvelle fonctionnalité de MediaWiki permettant aux contributeurs de réutiliser des références avec des détails différents, va commencer à être déployée sur les wikis Wikimédia après une phase pilote réussie. Le déploiement débutera le 8 juin pour la plupart des [[wikitech:Deployments/Train#Wednesday|wikis du groupe 1]] et Wikipédia en français, puis d'autres éditions linguistiques de Wikipédia bénéficieront de cette fonctionnalité au cours des prochains mois. Les communautés sont invitées à se préparer en vérifiant s’il existe des [https://translatewiki.net/w/i.php?title=Special%3ATranslate&amp;group=ext-cite&amp;language=en&amp;action_source=search&amp;filter=%21translated&amp;optional=1&amp;action=translate messages non traduits de l’extension Cite] dans leur langue et en passant en revue toute utilisation de l’outil [[mw:Special:MyLanguage/Reference Tooltips|Infobulles des références]], qui pourraient nécessiter des [[:phab:T416304#11668731|mises à jour]] pour prendre en charge la nouvelle fonctionnalité. Les wikis utilisant les [[mw:Special:MyLanguage/Help:Reference Previews|aperçus de référence]] n’ont aucune action à entreprendre. Les communautés peuvent également créer la [[Special:TrackingCategories|catégorie de suivi]] ''cite-tracking-category-ref-details'' en tant que catégorie cachée à l’aide de &lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;__HIDDENCAT__&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt; (ou d’un modèle dédié), et la relier à l’élément Wikidata correspondant [[d:Q129764848]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T425662]
* L'[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Growth/Mobile page previews#Experimentation|expérience d'Aperçus de page]] sur le Web mobile a pris fin. L'équipe a décidé de ne pas déployer cette fonctionnalité après que les résultats ont montré qu'elle n'avait pas d'impact statistiquement significatif sur la fidélisation des lecteurs, l'amélioration de la fidélisation étant le principal indicateur de réussite. Les « Aperçus de page », déjà disponibles sur ordinateur et dans les applications, affichent une vignette, le premier paragraphe et un lien vers l'article complet lorsque les lecteurs cliquent sur un lien bleu. L'expérience a testé cette fonctionnalité sur le Web mobile sur six versions de Wikipédia.
* La [[mw:Special:MyLanguage/Codex/Design/Icons|bibliothèque d'icônes de l'interface utilisateur]] sera [[phab:T399175|mise à jour dans le courant de cette semaine ou la semaine prochaine]]. La plupart des quelque 300 icônes ont été légèrement peaufinées et une trentaine de nouvelles icônes ont été ajoutées. Ces modifications améliorent les icônes afin de les rendre plus cohérentes et plus compréhensibles, et d'offrir un meilleur équilibre visuel lorsqu'elles sont utilisées en groupe.
* L'interface [[mw:Special:MyLanguage/Universal Language Selector|Sélecteur universel de langue]] (ULS) de MediaWiki, qui aide les utilisateurs à sélectionner du contenu dans d'autres langues, a été mise à jour. La nouvelle version améliore la rapidité et l'accessibilité, et les utilisateurs des projets Wikimédia peuvent désormais épingler des langues pour changer de langue plus rapidement. Le déploiement sur les sites Wikimédia se fera progressivement au cours des prochaines semaines. Vous pouvez la tester dès maintenant en tant que fonctionnalité bêta en sélectionnant [[Special:Preferences#mw-prefsection-betafeatures|les fonctionnalités bêta]] dans les préférences de votre profil et partager vos commentaires sur [[mw:Special:MyLanguage/Universal Language Selector/New ULS|la page du projet]]. 
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:21|la tâche soumise|les {{formatnum:21}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:21||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, un problème du le tableau de bord d'analyse des pages vues sur pageviews.wmcloud.org qui a arrêté de mettre à jour les données graphiques en mai 2026, affectant tous les utilisateurs, a été résolu. [https://phabricator.wikimedia.org/T427171]

'''Actualités pour la contribution technique'''
* La signature de la fonction &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;mw.util.addPortletLink()&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; a été simplifiée. Les développeurs peuvent désormais passer un objet de configuration à la place d'une liste de paramètres positionnels lors de la création de liens vers des portlets. L'ancienne signature de la fonction reste prise en charge à des fins de compatibilité ascendante. Par exemple, au lieu de : &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;mw.util.addPortletLink('p-cactions', '#', 'Stub', 'ca-stubtag', 'Add a stub tag to this page');&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt;, utilisez &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;mw.util.addPortletLink('p-cactions', { href: '#', text: 'Stub', id: 'ca-stubtag', tooltip: 'Add a stub tag to this page' });&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt;. Les responsables de la maintenance des scripts sont invités à passer en revue les utilisations existantes de &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;addPortletLink()&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; et à les mettre à jour si nécessaire. Cette modification sera disponible sur tous les wikis à partir du 11 juin. Merci à Gerges, bénévole de la communauté, d'avoir apporté cette amélioration. [https://phabricator.wikimedia.org/T427945]
* '''Discussion sur la liste de souhaits de la communauté''': les [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist/Updates#May 20, 2026: Community Tech becomes a program|changements introduits]] par les équipes Produit et Technologie visent à augmenter le nombre et la complexité des souhaits exaucés, notamment par la dissolution de l'équipe Community Tech. Ils [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist/Updates|mènent actuellement des discussions]] sur une [[m:Talk:Community Wishlist#Proposed direction for Wishlist|orientation proposée pour la liste de souhaits]] émanant des membres de la communauté. Cela inclut des moyens de structurer le vote annuel, un meilleur suivi des souhaits, la suppression de certains domaines prioritaires et des [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist/Updates|mises à jour concernant le personnel]].
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.6|MediaWiki]]

'''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/24|Traduire]]&amp;nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&amp;nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&amp;nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].''
&lt;/div&gt;&lt;section end=&quot;technews-2026-W24&quot; /&gt;

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]&lt;/bdi&gt; 8 juin 2026 à 21:30 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&amp;oldid=30650573 --&gt;

== Gestion des ébauches ==

Bonjour,

Je propose de fusionner les catégories suivantes :
* [[:Catégorie:Pas fini|Pas fini]]&lt;ref group=&quot;note&quot;&gt;après avoir retiré les pages qui ne sont pas dans l'espace principal, c'est-à-dire avec préfixe)&lt;/ref&gt;
* [[:Catégorie:Leçons d'avancement 0|Leçons d'avancement 0]]
* [[:Catégorie:Leçons d'avancement 1|Leçons d'avancement 1]]
* [[:Catégorie:Ébauche|Ébauche]]&lt;ref group=&quot;note&quot;/&gt;
* [[:Catégorie:En cours|En cours]]&lt;ref group=&quot;note&quot;/&gt;

&lt;references group=&quot;note&quot;/&gt;

L'idée est de lancer une sorte de moteur de recherche interne qui faciliterait et encouragerait la contribution au sein de Wikiversité, et qui s'appuierait donc sur une seule catégorie de recherche d'ébauches à développer.

Qu'en dites-vous ?

Wikiversitairement, [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 14 juin 2026 à 13:32 (UTC)
:Pourquoi pas ? Je vais d'abord parcourir ces catégories avant de te donner ma réponse [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt;
::Bonjour, OK pour fusionner [[:Catégorie:Pas fini]] et [[:Catégorie:En cours]] dans [[:Catégorie:Ébauche]] qui est le standard interwiki.
::Par contre pour les leçons par avancement, je pense que l'on devrait plutôt ajouter [[:Catégorie:Ébauche]] à côté des catégories existantes, afin de conserver les informations des nombres de leçons par état de complétude, et aussi le cas d'utilisation de quelqu'un qui voudrait en reprendre une de zéro ou juste finaliser une trame déjà avancée. [[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]] ([[Discussion utilisateur:JackPotte|&lt;span style=&quot;color:#FF6600&quot;&gt;$&lt;/span&gt;♠]]) 21 juillet 2026 à 07:06 (UTC)
:::Je rejoins @[[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]] dans ses commentaires.
:::Il me semble aussi que ton initiative @[[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] pourrait être l'occasion de faire un peu de ménage dans les nombreuses page laissée à l'abandon. Grace à ta proposition, j'ai par exemple découvert qu'une page que j'avais créée en 2021 et que j'avais complètement oubliée était répertoriée dans la catégorie « en cours ».  J'en ai donc profité pour supprimé cette page en utilisant le message préformaté : « ébauche à l'abandon depuis plus de trois ans ».
:::Puisque ce message préformaté existe, je me dis qu'il doit être de coutume de supprimer les pages réputée comme ébauche à l'abandon après trois ans d'inactivité. Est-ce que quelqu'un se souvient d'une discussion ou d'une prise de décision à ce sujet ? Sans quoi, on peut toujours considérer qu'il sagit d'une pratique qui s'est naturellement formaliser dans le projet par la création d'un message de suppression prédéfini et dont on peut poursuivre l'application.
:::Ce qui veut dire qu'avant de faire la fusion des catégories précitées dans la catégorie « ébauche », on pourrait supprimer toutes les pages qui n'ont pas fait l'objet d'une modification depuis plus de trois ans.
:::Qu'en pensez-vous ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 22:22 (UTC)
:::PS. Par prudence, on peut aussi laisser un message au auteur pour les prévenir de la suppression qui pourrait alors se faire dans un délais d'une semaine si il n'y a aucune réponse ou objection.
:::: A mon avis il faudrait les supprimer au cas par cas, je vois mal un robot arbitrer en fonction du nombre de caractères dans chaque page. [[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]] ([[Discussion utilisateur:JackPotte|&lt;span style=&quot;color:#FF6600&quot;&gt;$&lt;/span&gt;♠]]) 26 juillet 2026 à 16:22 (UTC)
::::On est d'accord @[[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]]. Et l'idée serait d'établir une règle de base concernant la conservation des ébauches, car elles sont nombreuses à être abandonnées dans wikiversité et donne l'impression que le projet est une coquille vide. Une coquille qui de plus est contraignante pour les nouveaux arrivants qui ont du mal à trouver leurs marques au sein de celle-ci, tout en ayant beqcoup de difficultés pour l'adapter à leur projets personnels. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 26 juillet 2026 à 22:07 (UTC)

== Actualités techniques n° 2026-25 ==

&lt;section begin=&quot;technews-2026-W25&quot; /&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/25|D’autres traductions]] sont disponibles.

'''En lumière cette semaine'''
* L'[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Growth|équipe chargée de la croissance du lectorat]] a lancé une fonctionnalité bêta d'[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Growth/Image Browsing|exploration des images]] sur la version mobile de toutes les Wikipédias. Cette fonctionnalité affiche un carrousel d'images en haut des articles contenant au moins trois images. Les contributeurs peuvent configurer cette fonctionnalité à l'aide des commandes suivantes : pour masquer une image spécifique sur une page, utilisez soit &lt;code&gt;class=notpageimage&lt;/code&gt; pour l'exclure des aperçus miniatures, soit &lt;code&gt;class=noviewer&lt;/code&gt; pour l'exclure de MediaViewer. Le carrousel peut également être désactivé complètement sur une page à l'aide du mot magique &lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;__NOMEDIAVIEWERCAROUSEL__&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;. Pour faire des retours ou signaler des bugs, rendez-vous sur la [[mw:Talk:Readers/Reader Growth/Image Browsing|page de discussion du projet]]. 
* Les [[mw:Special:MyLanguage/Help:Tables#class=&quot;wikitable&quot;|Wikitables]] peuvent désormais être [[mw:Special:MyLanguage/Help:Sortable tables#Forcing the initial sort direction|triées par ordre décroissant]] dès le premier clic en ajoutant &lt;code dir=ltr&gt;data-sort-order=&quot;desc&quot;&lt;/code&gt; à la cellule d'en-tête. Auparavant, par défaut, cliquer une première fois sur l'en-tête d'une colonne entraînait un tri par ordre croissant. Cette nouveauté offre davantage de contrôle et de flexibilité pour les Wikitables, tandis que le comportement par défaut pour les clics suivants reste inchangé. [https://phabricator.wikimedia.org/T398416]

'''Actualités pour la contribution'''
* La fonctionnalité d'[[mw:Special:MyLanguage/Article guidance|Aide à la rédaction d'articles]] est actuellement en phase de test auprès de certains contributeurs qui créent de nouveaux articles sur les Wikipédias en anglais simplifié, en français et en turc. L'expérience débutera bientôt sur les Wikipédias en arabe et en bengali également. [[w:simple:Special:NewArticle|Cette fonctionnalité]] fournit aux contributeurs des conseils élaborés par la communauté afin de les aider à créer des articles conformes aux normes communautaires. Les contributeurs expérimentés peuvent continuer à créer ou à adapter des modèles pour des types d'articles spécifiques qui sont couramment créés par des contributeurs moins expérimentés. Ces modèles guident les contributeurs moins expérimentés dans la création d'articles de haute qualité. Un guide rapide des balises utilisées dans les modèles est disponible sur [[mw:Special:MyLanguage/Article guidance/Test feature guide#Markups in outlines|cette page]]. [[w:fr:Projet:Aide à la rédaction d'articles#Liste de plans d'aide à la rédaction|Des exemples de modèles]] pouvant être adaptés, ainsi que des instructions sur la manière de les adapter, se trouvent dans [[mw:Special:MyLanguage/Article guidance#Adapting a sample outline in a Wikipedia|cette section]] de la page du projet.
* Les wikis qui souhaitent remplacer le bouton « indéfiniment » dans la page Special:Block pour les comptes temporaires (par exemple, les wikis qui bloquent les utilisateurs temporaires uniquement jusqu'à l'expiration de leur compte) pourront le faire en créant [[MediaWiki:ipb-indefinite-expiry-temporary-account]] avec la durée de blocage souhaitée. [https://phabricator.wikimedia.org/T427125]
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:41|la tâche soumise|les {{formatnum:41}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:41||s}} la semaine dernière]].

'''Actualités pour la contribution technique'''
* D'ici la fin du mois de juin, une chaîne « user-agent » valide sera requise pour les téléchargements automatisés de sauvegardes depuis le site dumps.wikimedia.org. Les requêtes automatisées fournissant une chaîne « user-agent » générique ou vide seront bloquées. Cette mesure [[phab:T400119|renforce l'application]] de la [[foundation:Special:MyLanguage/Policy:Wikimedia Foundation User-Agent Policy|politique relative à l'agent utilisateur]] en vigueur depuis longtemps. L'accès aux sauvegardes via Wikimedia Cloud Services restera inchangé.
* La mise en place des [[mw:Wikimedia APIs/Rate limits|limites de débit des API]] à l'échelle mondiale est désormais achevée ; ces limites s'appliquent à toutes les API et sont fixées aux niveaux indiqués dans la documentation pour tous les groupes. Les bots fonctionnant sur Toolforge/WMCS ou disposant du droit d'utilisateur « bot » sur n'importe quel wiki restent exemptés. Tous les bots doivent continuer à respecter les bonnes pratiques décrites dans la documentation afin d'éviter d'être soumis à des limites de débit.
* Le [https://api.wikimedia.org/wiki/Main_Page wiki du portail API] sera en lecture seule à partir de cette semaine (du 15 au 18 juin). La semaine suivante (du 22 au 25 juin), toutes les URL du wiki du portail API redirigeront vers [[mw:Wikimedia APIs|les API Wikimedia sur mediawiki.org]]. Pour en savoir plus, consultez la [[wikitech:API Portal/Deprecation|page du projet]].
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.7|MediaWiki]]

'''Rencontres et évènements'''
* Le 17 juin à 18 h (UTC), la WMF organisera une réunion sur Discord consacrée à la revue de code. L'[[mw:Special:MyLanguage/Developer Satisfaction Survey/2026|enquête sur la satisfaction des développeurs]] nous a permis de constater que les bénévoles rencontrent des difficultés avec la revue de code, et nous souhaitons discuter de ces expériences afin de trouver des solutions concrètes. Vous pouvez rejoindre la réunion [https://discord.gg/wikipedia?event=1514727511102062664 via le serveur Discord de la communauté Wikimedia].
* La [[m:Special:MyLanguage/Conferencia Wikimedia de América Latina 2026|Conférence Wikimedia d'Amérique latine]] organisera un hackathon régional qui réunira la communauté technique du mouvement Wikimedia, notamment des développeurs, des administrateurs système, des data scientists et des utilisateurs disposant de droits étendus. Les contributeurs techniques intéressés peuvent [https://docs.google.com/forms/d/e/1FAIpQLSf4osJzTHBJjQbYJk7TMVEJjTEQv7IgtsUDfP-o-qTgeRQQxw/viewform postuler à une bourse] pour y participer jusqu'au 21 juin à minuit (heure de la Bolivie, UTC-4).
* Inscrivez-vous aux Wikimania Team Challenges pour participer à cet événement exceptionnel. Les défis par équipe se dérouleront en ligne et en présentiel les 21 et 22 juillet, avant la conférence Wikimania. Tout le monde est le bienvenu, quelles que soient ses compétences ou son inscription à Wikimania. Les équipes travailleront sur 10 défis importants visant à soutenir la communauté Wikimedia. Pour plus de détails, rendez-vous sur [[wmania:Special:MyLanguage/2026:Team challenges|la page des défis par équipe]] et [https://wikimedia.eventyay.com/wm/teamchallenges/ inscrivez-vous ici]. Les inscriptions se terminent le 20 juin à 23 h UTC. 

'''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/25|Traduire]]&amp;nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&amp;nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&amp;nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].''
&lt;/div&gt;&lt;section end=&quot;technews-2026-W25&quot; /&gt;

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]&lt;/bdi&gt; 15 juin 2026 à 16:48 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:UOzurumba (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&amp;oldid=30689604 --&gt;

== Actualités techniques n° 2026-26 ==

&lt;section begin=&quot;technews-2026-W26&quot; /&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/26|D’autres traductions]] sont disponibles.

'''En lumière cette semaine'''
* Les [[mw:Special:MyLanguage/Growth/Feature summary|fonctionnalités de croissance]] sont [[phab:T418115|désormais disponibles sur Wikidata]]. Cette mise à jour permet d'accéder au mentorat ([[mw:Special:MyLanguage/Help:Growth/Mentorship|s'il est configuré]]), au module Impact, au panneau d'aide et à une page d'accueil simplifiée pour les nouveaux arrivants (sans les suggestions de modifications). Les administrateurs de Wikidata continuent de paramétrer ces fonctionnalités via la configuration communautaire.

'''Actualités pour la contribution'''
* La page spéciale [[{{#special:RangeCalculator}}]] a été créée. Elle permet aux utilisateurs de trouver une plage d'adresses IP sans avoir à recourir à des outils externes. Jusqu'à présent, cet outil n'était accessible qu'aux CheckUsers. [https://phabricator.wikimedia.org/T268429]
* Les [[m:Special:MyLanguage/WMDE Technical Wishes/Sub-referencing|sous-références]] sont une nouvelle fonctionnalité de MediaWiki qui permet aux contributeurs de réutiliser des références en modifiant certains détails. Elle sera déployée le 23 juin, sur la plupart des versions de Wikipédia de petite et moyenne taille. La [[m:Special:MyLanguage/WMDE Technical Wishes/Sub-referencing#deployment|FAQ]] répertorie les mesures à prendre sur votre wiki pour faciliter ce déploiement. Consultez le [[:phab:T414094|plan de déploiement]] pour connaître les prochaines étapes. [https://phabricator.wikimedia.org/T428902]
* À partir de la semaine prochaine, les utilisateurs recevront une notification lorsqu'ils seront bloqués ou débloqués pour l'édition, ou si ce blocage venait à changer. [https://phabricator.wikimedia.org/T100974]
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:32|la tâche soumise|les {{formatnum:32}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:32||s}} la semaine dernière]].

'''Actualités pour la contribution technique'''
* À partir de la semaine prochaine, les filtres anti-abus configurés pour « exiger une vérification par CAPTCHA » s'appliqueront également aux utilisateurs disposant du droit &lt;code&gt;skipcaptcha&lt;/code&gt;, ce qui inclut la plupart des utilisateurs auto-confirmés. Les bots en sont exemptés. Ce changement ne concerne que les modifications qui déclenchent un filtre anti-abus. Le droit &lt;code&gt;skipcaptcha&lt;/code&gt; continuera à exempter les utilisateurs de l'obligation de résoudre des CAPTCHA dans le cadre d'une utilisation normale des wikis. [https://phabricator.wikimedia.org/T402595]
* La documentation de référence relative à l'[[wikitech:Machine_Learning/LiftWing/API|API Lift Wing]] a été déplacée du portail API vers le [https://wikitech.wikimedia.org/w/index.php?api=lift-wing&amp;title=Special%3ARestSandbox bac à sable REST] interactif.
* Le wiki du Portail API est désormais fermé. Pour consulter la documentation relative aux API, rendez-vous sur [[mw:Special:MyLanguage/Wikimedia_APIs|Wikimedia APIs sur mediawiki.org]]. À compter du 22 juin, toutes les URL du wiki du Portail API (https://api.wikimedia.org/wiki/) redirigeront vers la page de mediawiki.org. [https://phabricator.wikimedia.org/T427537]
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.8|MediaWiki]]

'''Rencontres et évènements'''
* Participez à une visioconférence le 25 juin à 14 h 30 UTC pour rencontrer les stagiaires actuels de Wikimédia participant au [[mw:Google_Summer_of_Code/2026|Google Summer of Code]] et à [[mw:Outreachy/Round_32|Outreachy]]. Les stagiaires présenteront leurs projets et feront une brève démonstration du travail qu'ils ont réalisé jusqu'à présent. Les participants sont invités à [[mw:event:Google_Summer_of_Code/Summer_2026_June_Internship_open_session|partager leurs idées et leurs contacts au sein de leur communauté]].

'''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/26|Traduire]]&amp;nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&amp;nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&amp;nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].''
&lt;/div&gt;&lt;section end=&quot;technews-2026-W26&quot; /&gt;

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]&lt;/bdi&gt; 23 juin 2026 à 13:05 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:Trizek (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&amp;oldid=30722494 --&gt;

== RFC about AI-generated content in Wikimedia Commons ==

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;Apologies for writing in English, please help translate this message to your language. You are invited to participate in a [[c:Commons:Requests for comment/Policy update for AI content|request for comment on Wikimedia Commons about a policy update for AI content]]. This may affect files that are uploaded to Wikimedia Commons for use on this project. Thank you. [[m:User:Codename Noreste|Codename Noreste]] ([[m:User talk:Codename Noreste|discussion]])&lt;/bdi&gt; 23 juin 2026 à 17:12 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:Codename Noreste@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Distribution_list/Global_message_delivery&amp;oldid=30513860 --&gt;

== Intégration du lien vers les contacts juridiques et de sécurité dans le pied de page de votre wiki ==

&lt;section begin=&quot;Message&quot;/&gt;
'''Contacts juridiques et de sécurité'''

Bonjour à toute la communauté, la Fondation Wikimedia a mis à disposition une [[wmf:Special:MyLanguage/Legal:Wikimedia Foundation Legal and Safety Contact Information|page unique dédiée aux mentions légales et à la sécurité]], à ajouter en pied de page de votre wiki, afin de garantir l'accès à des informations juridiques exactes. Il s'agit d'une exigence réglementaire. Nous avons déjà mis en place des liens vers les wikis en anglais, allemand, italien, espagnol et d'autres langues de Wikipedia, et nous les déploierons bientôt sur votre wiki. Pour en savoir plus, [[m:Special:MyLanguage/Wikimedia_Foundation_Legal_and_Safety_Contacts_FAQ|consultez la page du projet]] et n'hésitez pas à laisser vos commentaires dans ce fil de discussion ou sur la [[m:Special:MyLanguage/Talk:Wikimedia Foundation Legal and Safety Contacts FAQ|page de discussion]].

&lt;section end=&quot;Message&quot;/&gt;

-- [[User:Sannita (WMF)|User:Sannita (WMF)]] ([[User talk:Sannita (WMF)|talk]]) 25 juin 2026 à 13:31 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:Sannita (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=User:Sannita_(WMF)/Mass_sending_test&amp;oldid=30731267 --&gt;

== Actualités techniques n° 2026-27 ==

&lt;section begin=&quot;technews-2026-W27&quot; /&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/27|D’autres traductions]] sont disponibles.

'''Actualités pour la contribution'''
* Dans le cadre des [[mw:Special:MyLanguage/Contributors/Account Creation Experiments|expériences sur la création de comptes]], l'équipe Growth a testé l'ajout d'une icône de compte utilisateur dans l'en-tête du site mobile pour les utilisateurs non connectés, offrant ainsi un accès direct aux actions « Créer un compte » et « Se connecter ». Cette expérience a permis d'augmenter le nombre de créations de comptes d'environ 20 % sans nuire à la qualité des modifications ni au taux de modifications constructives. Cette fonctionnalité sera désormais déployée sur tous les wikis de la Fondation Wikimédia sur le site mobile au cours de la première semaine de juillet. [https://phabricator.wikimedia.org/T428220]
* À la suite d'une [[phab:T426248|expérience concluante]], les utilisateurs connectés qui n'ont pas [[mw:Special:MyLanguage/Help:Email_confirmation|confirmé leur adresse e-mail]] lors de la création de leur compte voient s'afficher une nouvelle bannière leur demandant de finaliser cette procédure. Cela permet de réduire le risque que les utilisateurs se retrouvent bloqués hors de leur compte et rend les adresses e-mail associées aux comptes globalement plus fiables. Cette mesure s'inscrit dans le cadre du projet [[mw:Special:MyLanguage/Product Safety and Integrity/Account Security|Sécurité des comptes]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T428292]
* Une mise à jour de [[Special:Search|Recherche]] affine le comportement de &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;-prefix:&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; lorsqu'il est utilisé pour exclure des résultats. Auparavant, l'utilisation de &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;-prefix:&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; avec la négation pouvait élargir involontairement les résultats de recherche en ajoutant les espaces de noms inclus dans le champ de recherche, ce qui entraînait un comportement déroutant pour les utilisateurs s'attendant à un filtre d'exclusion simple. Avec cette mise à jour, &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;-prefix:&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; exclura désormais strictement les titres de pages correspondants comme prévu et pourra afficher un avertissement si l'espace de noms concerné n'a pas été explicitement sélectionné. Le comportement de &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;prefix:&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; sans négation reste toutefois inchangé. [https://phabricator.wikimedia.org/T427443]
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:33|la tâche soumise|les {{formatnum:33}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:33||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, le problème qui empêchait les réviseurs utilisant la barre d'outils « Page Curation » d'être automatiquement abonnés aux discussions qu'ils avaient lancées sur les pages de discussion a désormais été résolu. Les réviseurs recevront désormais des notifications lorsqu'une personne répondra à ces discussions. [https://phabricator.wikimedia.org/T329346]

'''Actualités pour la contribution technique'''
* À compter du 29 juin, les téléchargements automatisés depuis le site web « dumps.wikimedia.org » seront soumis à la [[Foundation:Special:MyLanguage/Policy:Wikimedia Foundation User-Agent Policy|politique relative aux user-agents]]. Les requêtes automatisées utilisant un user-agent générique ou vide seront bloquées. L'accès aux sauvegardes via Wikimedia Cloud Services n'est pas affecté. Cette mesure fait suite à l'annonce publiée dans le [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/25|numéro 2026/25 de Tech News]].
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.9|MediaWiki]]

'''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/27|Traduire]]&amp;nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&amp;nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&amp;nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].''
&lt;/div&gt;&lt;section end=&quot;technews-2026-W27&quot; /&gt;

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]&lt;/bdi&gt; 29 juin 2026 à 11:48 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&amp;oldid=30744833 --&gt;</text>
      <sha1>gq51py64nwocjmjhdg923k8fu3i6f81</sha1>
    </revision>
    <revision>
      <id>985409</id>
      <parentid>985408</parentid>
      <timestamp>2026-07-30T00:58:59Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Fourmidable</username>
        <id>50100</id>
      </contributor>
      <comment>/* Gestion des ébauches */</comment>
      <origin>985409</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="46765" sha1="rfj66147s6ekkkinu9i0nbahvyw4sv6" xml:space="preserve">__EXPECTED_UNCONNECTED_PAGE__
&lt;noinclude&gt;{{SC|2026|06}}{{Clr}}&lt;/noinclude&gt;

== Actualités techniques n° 2026-23 ==

&lt;section begin=&quot;technews-2026-W23&quot;/&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/23|D’autres traductions]] sont disponibles.

'''Actualités pour la contribution'''
* L'équipe [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience|Reader Experience]] mène une expérience pour montrer la fonctionnalité [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists|listes de lecture]], qui est encore en développement, aux lecteurs non connectés sur mobile afin de tester si elle encourage la création de compte à un rythme plus élevé que le bouton watchstar. L'[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists#Experiment timeline|expérience]] a été lancée le 18 mai sur les wikis en allemand, espagnol, italien, portugais, polonais, néerlandais, turc et ourdou, et elle durera un mois.
* L'équipe Wikimedia Apps a publié la [[mw:Special:MyLanguage/Wikimedia Apps/Team/Explore Feed Refresh/Phase 1|Phase 1]] du flux d'accueil repensé pour l'application Android Beta. Le nouveau flux d'accueil comprend un onglet « Communauté » actualisé et un onglet « Pour vous » personnalisé contenant des recommandations de lecture mises à jour quotidiennement. La refonte fait partie d'un effort plus large visant à améliorer la découverte de contenu et à créer des expériences d'apprentissage plus engageantes dans les applications Wikipédia.
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:18|la tâche soumise|les {{formatnum:18}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:18||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, un problème où les images pouvaient ne pas se charger pour certaines modifications suggérées sur [[w:Special:Homepage|Special:Homepage]], laissant la vignette bloquée dans un état de chargement, a maintenant été corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T424048]

'''Actualités pour la contribution technique'''
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.5|MediaWiki]]

'''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/23|Traduire]]&amp;nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&amp;nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&amp;nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].''
&lt;/div&gt;&lt;section end=&quot;technews-2026-W23&quot;/&gt;

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]&lt;/bdi&gt; 1 juin 2026 à 21:08 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&amp;oldid=30613639 --&gt;

== De nouveau au sujet des problèmes techniques de la salle café ==

Bonjour. Je découvre que les problèmes technique que je rencontre dans l'usage du système conversationnelle qui permet de répondre à un sujet en cliquant sur &quot; répondre&quot; et en profitant d'un éditeur visuel fonctionne parfaitement quand j'utilise mon smartphone, comme je le fais à l'instant.  [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 8 juin 2026 à 11:43 (UTC)

Par contre, toujours avec mon smartphone, si je lui demande d'afficher la version de la page pour ordinateur, je me retrouve à nouveau obliger d'utiliser le wikicode. Est-ce que cela pourrait aider à identifier le problème qui reste non résolut ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 8 juin 2026 à 11:46 (UTC)

:Un petit message pour vous informer que je suis dans la salle du Hackathon de Wikimania et je vais modifier le code CSS de la page café pour tenter de résoudre le bug. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 09:23 (UTC)
::@[[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]], je suis en train de chercher à changer la couleur de fond de la page café. Je découvre que tu es la personne qui a créé la page et son CSS le [https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=MediaWiki:Common.css&amp;diff=prev&amp;oldid=239081 20 avril 2011] . Aurais-tu du temps pour m'aider à reconfigurer le code pour résoudre les disfonctionnements de la page café ? J'ai déjà essayé de modifié la couleur de fond, mais j'ai été bloqué par un filtre anti abus... [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 09:54 (UTC)
:::Pour info, le code qui détermine la couleur de fond de la salle café se trouve à la ligne 973 du code de la page [[MediaWiki:Common.css]] [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 09:58 (UTC)
::::Je regarde à présent pour résoudre le bug qui empêche le fonctionnement des fonctionnalités de réponse aux messages lorsque l'on utilise l'affichage ordinateur bureau. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 10:00 (UTC)
:::::On a déjà decouvert dans le code HTML de la page qu'il s'agit d'un conflit de classe au niveau de l'extention discussiontools. Nous cherchons à présent à décocher la fonction &quot;displaynone&quot; qui empèche l'ouverture des fenêtres de rédaction pour répondre aux messages. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 10:08 (UTC)
::::::La question maintenant est modifier le fichier qui détermine la classe et ce n'est pas sûr que ce soit possible avec les droits d'utilisateurs que nous avons et sans passer par les serveurs. Je vais voir avec les développeurs de la fondation... [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 10:12 (UTC)
:::::::Le problème qui se pose est en rapport avec un code qui fait apparaître le lien:
:::::::.ext-discussiontools-replytool-enabled .ext-discussiontools-init-replylink-buttons {
:::::::    '''display: inline;'''
:::::::}
:::::::et un autre qui fait disparaître le lien:
:::::::.ext-discussiontools-init-replylink-buttons {
:::::::    user-select: none;
:::::::    '''display: none;'''
:::::::    text-indent: 0;
:::::::    white-space: nowrap
:::::::} [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 10:14 (UTC)
::::::::Le code intégral en question est accessible sur 
::::::::https://fr.wikiversity.org/w/load.php?lang=fr&amp;modules=ext.discussionTools.init.styles%7Cext.dismissableSiteNotice.styles%7Cext.inputBox.styles%7Cext.wikimediamessages.styles%7Cmediawiki.hlist%7Cmediawiki.interface.helpers.linker.styles%7Cmediawiki.interface.helpers.styles%7Cmediawiki.ui.button%7Cmediawiki.widgets.styles%7Cmobile.init.styles%7Coojs-ui-core.icons%2Cstyles%7Coojs-ui.styles.indicators%7Cskins.minerva.codex.styles%7Cskins.minerva.content.styles.images%7Cskins.minerva.icons%2Cstyles%7Cwikibase.client.init&amp;only=styles&amp;skin=minerva
::::::::.
:::::::: ----
::::::::[[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 10:15 (UTC)
:::::::::La solution apportée par un programeur de la fondation se trouve sur la page [[Discussion MediaWiki:Common.js]]
:::::::::Je continue avec lui les démarches. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 11:53 (UTC)
::::::::::Voilà. Je viens de faire les modifications nécessaires pour supprimer le bug de la salle café et pour retirer la couleur verte en fond de page. N'hésitez pas à réagir. Belle journée à tous ! [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 12:20 (UTC)
:::::::::::Comme vous pouvez le remarquer, j'ai aussi changer la couleur du fond de la salle café, mais pas encore la couleur des identations. Est-ce que quelqu'un comme @[[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]], pourrait y jeter un coup sur la page [[MediaWiki:Common.css]] au niveau des lignes 970 à 1050 pour modifier les couleurs vers le blanc ? Je pourrais le faire moi-même, mais cela demanderait que je fasse une mise à jour de mes connaissances en HTML et CSS pour être sur de ne pas changer une coulleur qu'il ne faut pas.
:::::::::::En lisant le code, j'ai aussi remarqué que la Wikiversité utilise des couleurs de fond différente en fonction des espaces de noms. Est-ce vraiment quelque chose d'utile et de désirable de se distinguer de la sorte des autres projets ? Ne devrions-nous pas adopter la coulleur blanche comme coulleur de fond dans tous les projets ? Une bonne raison en faveur de ce choix est de rendre plus efficace l'application du thème sombre. Soit côté serveur, comme le propose la fondation actuellement, soit côté client, comme je le fais depuis longtemps avec l'extention Dark Reader dans Firefox et Chrome.
:::::::::::Qu'en pensez-vous ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 22:43 (UTC)
::::::::::::Voilà, je viens de changer les couleurs des identations pour qu'elles soient les mêmes que sur les autres pages de discussions.
::::::::::::Belle fin de journée à tous ! [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 25 juillet 2026 à 19:23 (UTC)

== Actualités techniques n° 2026-24 ==

&lt;section begin=&quot;technews-2026-W24&quot; /&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/24|D’autres traductions]] sont disponibles.

'''En lumière cette semaine'''
* Wikimedia Entreprise a relevé les limites d’utilisation gratuite de ses API. La limite mensuelle de requêtes pour l’API « à la demande » (&lt;i lang=&quot;en&quot;&gt;On-demand&lt;/i&gt;) est passée de {{formatnum:5000}} à {{formatnum:50000}} requêtes, tandis que celle de l’API des instantanés (&lt;i lang=&quot;en&quot;&gt;Snapshot&lt;/i&gt;) est passée de 15 à 30 requêtes par mois. De plus, les instantanés de contenus structurés sont désormais accessibles aux comptes gratuits. Ces changements élargissent l’accès aux données de Wikimedia Entreprise pour les développeurs et développeuses, les chercheurs et chercheuses et les organisations qui utilisent les contenus Wikimédia. [https://enterprise.wikimedia.com/blog/enhanced-free-api]

'''Actualités pour la contribution'''
* La [[mw:Special:MyLanguage/Wikimedia_Apps/Team/Explore Feed Refresh/Phase 1|nouvelle version du Fil d’exploration]], désormais appelé « Fil d’accueil », est en cours de déploiement auprès de 50 % des utilisateurs de l’application Wikipédia pour Android. Le fil d’accueil aide le lectorat à découvrir du contenu pertinent grâce à deux nouveaux onglets : « Communauté » et « Pour vous ». L’onglet « Communauté » propose un flux défilant de contenus sélectionnés et d’actualités provenant de l’ensemble de la communauté et du mouvement Wikimédia, tandis que l’onglet « Pour vous » offre une expérience en plein écran et par glissement qui présente des contenus adaptés aux centres d’intérêt de l’utilisateur ou utilisatrice. Cette refonte s’inscrit dans le cadre d’un travail en cours visant à améliorer la découverte et à enrichir l’expérience d’apprentissage au sein de l’application Wikipédia.
* Le jeu-questionnaire quotidien [[mw:Special:MyLanguage/Wikimedia Apps/Team/iOS/&quot;Which came first?&quot; Game|Qu’est-ce qui est arrivé en premier ?]] est désormais disponible dans la version bêta de l’application Wikipédia pour iOS en anglais, allemand, français, portugais, russe, espagnol, arabe, chinois et turc. Le jeu s’appuie sur des événements historiques tirés de la rubrique « Éphéméride » de Wikipédia et met les lecteurs au défi de deviner lequel des deux événements s’est produit en premier. Le jeu avait déjà été lancé sur Android. Les communautés souhaitant rendre le jeu disponible dans leur langue peuvent [[mw:Special:MyLanguage/Wikimedia_Apps/Team/Games#Game availability by language|consulter les instructions et les conditions requises]].
* [[m:Special:MyLanguage/WMDE Technical Wishes/Sub-referencing|Les sous-références]], une nouvelle fonctionnalité de MediaWiki permettant aux contributeurs de réutiliser des références avec des détails différents, va commencer à être déployée sur les wikis Wikimédia après une phase pilote réussie. Le déploiement débutera le 8 juin pour la plupart des [[wikitech:Deployments/Train#Wednesday|wikis du groupe 1]] et Wikipédia en français, puis d'autres éditions linguistiques de Wikipédia bénéficieront de cette fonctionnalité au cours des prochains mois. Les communautés sont invitées à se préparer en vérifiant s’il existe des [https://translatewiki.net/w/i.php?title=Special%3ATranslate&amp;group=ext-cite&amp;language=en&amp;action_source=search&amp;filter=%21translated&amp;optional=1&amp;action=translate messages non traduits de l’extension Cite] dans leur langue et en passant en revue toute utilisation de l’outil [[mw:Special:MyLanguage/Reference Tooltips|Infobulles des références]], qui pourraient nécessiter des [[:phab:T416304#11668731|mises à jour]] pour prendre en charge la nouvelle fonctionnalité. Les wikis utilisant les [[mw:Special:MyLanguage/Help:Reference Previews|aperçus de référence]] n’ont aucune action à entreprendre. Les communautés peuvent également créer la [[Special:TrackingCategories|catégorie de suivi]] ''cite-tracking-category-ref-details'' en tant que catégorie cachée à l’aide de &lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;__HIDDENCAT__&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt; (ou d’un modèle dédié), et la relier à l’élément Wikidata correspondant [[d:Q129764848]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T425662]
* L'[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Growth/Mobile page previews#Experimentation|expérience d'Aperçus de page]] sur le Web mobile a pris fin. L'équipe a décidé de ne pas déployer cette fonctionnalité après que les résultats ont montré qu'elle n'avait pas d'impact statistiquement significatif sur la fidélisation des lecteurs, l'amélioration de la fidélisation étant le principal indicateur de réussite. Les « Aperçus de page », déjà disponibles sur ordinateur et dans les applications, affichent une vignette, le premier paragraphe et un lien vers l'article complet lorsque les lecteurs cliquent sur un lien bleu. L'expérience a testé cette fonctionnalité sur le Web mobile sur six versions de Wikipédia.
* La [[mw:Special:MyLanguage/Codex/Design/Icons|bibliothèque d'icônes de l'interface utilisateur]] sera [[phab:T399175|mise à jour dans le courant de cette semaine ou la semaine prochaine]]. La plupart des quelque 300 icônes ont été légèrement peaufinées et une trentaine de nouvelles icônes ont été ajoutées. Ces modifications améliorent les icônes afin de les rendre plus cohérentes et plus compréhensibles, et d'offrir un meilleur équilibre visuel lorsqu'elles sont utilisées en groupe.
* L'interface [[mw:Special:MyLanguage/Universal Language Selector|Sélecteur universel de langue]] (ULS) de MediaWiki, qui aide les utilisateurs à sélectionner du contenu dans d'autres langues, a été mise à jour. La nouvelle version améliore la rapidité et l'accessibilité, et les utilisateurs des projets Wikimédia peuvent désormais épingler des langues pour changer de langue plus rapidement. Le déploiement sur les sites Wikimédia se fera progressivement au cours des prochaines semaines. Vous pouvez la tester dès maintenant en tant que fonctionnalité bêta en sélectionnant [[Special:Preferences#mw-prefsection-betafeatures|les fonctionnalités bêta]] dans les préférences de votre profil et partager vos commentaires sur [[mw:Special:MyLanguage/Universal Language Selector/New ULS|la page du projet]]. 
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:21|la tâche soumise|les {{formatnum:21}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:21||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, un problème du le tableau de bord d'analyse des pages vues sur pageviews.wmcloud.org qui a arrêté de mettre à jour les données graphiques en mai 2026, affectant tous les utilisateurs, a été résolu. [https://phabricator.wikimedia.org/T427171]

'''Actualités pour la contribution technique'''
* La signature de la fonction &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;mw.util.addPortletLink()&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; a été simplifiée. Les développeurs peuvent désormais passer un objet de configuration à la place d'une liste de paramètres positionnels lors de la création de liens vers des portlets. L'ancienne signature de la fonction reste prise en charge à des fins de compatibilité ascendante. Par exemple, au lieu de : &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;mw.util.addPortletLink('p-cactions', '#', 'Stub', 'ca-stubtag', 'Add a stub tag to this page');&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt;, utilisez &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;mw.util.addPortletLink('p-cactions', { href: '#', text: 'Stub', id: 'ca-stubtag', tooltip: 'Add a stub tag to this page' });&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt;. Les responsables de la maintenance des scripts sont invités à passer en revue les utilisations existantes de &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;addPortletLink()&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; et à les mettre à jour si nécessaire. Cette modification sera disponible sur tous les wikis à partir du 11 juin. Merci à Gerges, bénévole de la communauté, d'avoir apporté cette amélioration. [https://phabricator.wikimedia.org/T427945]
* '''Discussion sur la liste de souhaits de la communauté''': les [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist/Updates#May 20, 2026: Community Tech becomes a program|changements introduits]] par les équipes Produit et Technologie visent à augmenter le nombre et la complexité des souhaits exaucés, notamment par la dissolution de l'équipe Community Tech. Ils [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist/Updates|mènent actuellement des discussions]] sur une [[m:Talk:Community Wishlist#Proposed direction for Wishlist|orientation proposée pour la liste de souhaits]] émanant des membres de la communauté. Cela inclut des moyens de structurer le vote annuel, un meilleur suivi des souhaits, la suppression de certains domaines prioritaires et des [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist/Updates|mises à jour concernant le personnel]].
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.6|MediaWiki]]

'''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/24|Traduire]]&amp;nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&amp;nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&amp;nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].''
&lt;/div&gt;&lt;section end=&quot;technews-2026-W24&quot; /&gt;

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]&lt;/bdi&gt; 8 juin 2026 à 21:30 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&amp;oldid=30650573 --&gt;

== Gestion des ébauches ==

Bonjour,

Je propose de fusionner les catégories suivantes :
* [[:Catégorie:Pas fini|Pas fini]]&lt;ref group=&quot;note&quot; name=&quot;préfixe&quot;&gt;après avoir retiré les pages qui ne sont pas dans l'espace principal, c'est-à-dire avec préfixe&lt;/ref&gt;
* [[:Catégorie:Leçons d'avancement 0|Leçons d'avancement 0]]
* [[:Catégorie:Leçons d'avancement 1|Leçons d'avancement 1]]
* [[:Catégorie:Ébauche|Ébauche]]&lt;ref group=&quot;note&quot; name=&quot;préfixe&quot;/&gt;
* [[:Catégorie:En cours|En cours]]&lt;ref group=&quot;note&quot; name=&quot;préfixe&quot;/&gt;

&lt;references group=&quot;note&quot;/&gt;

L'idée est de lancer une sorte de moteur de recherche interne qui faciliterait et encouragerait la contribution au sein de Wikiversité, et qui s'appuierait donc sur une seule catégorie de recherche d'ébauches à développer.

Qu'en dites-vous ?

Wikiversitairement, [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 14 juin 2026 à 13:32 (UTC)
:Pourquoi pas ? Je vais d'abord parcourir ces catégories avant de te donner ma réponse [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt;
::Bonjour, OK pour fusionner [[:Catégorie:Pas fini]] et [[:Catégorie:En cours]] dans [[:Catégorie:Ébauche]] qui est le standard interwiki.
::Par contre pour les leçons par avancement, je pense que l'on devrait plutôt ajouter [[:Catégorie:Ébauche]] à côté des catégories existantes, afin de conserver les informations des nombres de leçons par état de complétude, et aussi le cas d'utilisation de quelqu'un qui voudrait en reprendre une de zéro ou juste finaliser une trame déjà avancée. [[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]] ([[Discussion utilisateur:JackPotte|&lt;span style=&quot;color:#FF6600&quot;&gt;$&lt;/span&gt;♠]]) 21 juillet 2026 à 07:06 (UTC)
:::Je rejoins @[[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]] dans ses commentaires.
:::Il me semble aussi que ton initiative @[[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] pourrait être l'occasion de faire un peu de ménage dans les nombreuses page laissée à l'abandon. Grace à ta proposition, j'ai par exemple découvert qu'une page que j'avais créée en 2021 et que j'avais complètement oubliée était répertoriée dans la catégorie « en cours ».  J'en ai donc profité pour supprimé cette page en utilisant le message préformaté : « ébauche à l'abandon depuis plus de trois ans ».
:::Puisque ce message préformaté existe, je me dis qu'il doit être de coutume de supprimer les pages réputée comme ébauche à l'abandon après trois ans d'inactivité. Est-ce que quelqu'un se souvient d'une discussion ou d'une prise de décision à ce sujet ? Sans quoi, on peut toujours considérer qu'il sagit d'une pratique qui s'est naturellement formaliser dans le projet par la création d'un message de suppression prédéfini et dont on peut poursuivre l'application.
:::Ce qui veut dire qu'avant de faire la fusion des catégories précitées dans la catégorie « ébauche », on pourrait supprimer toutes les pages qui n'ont pas fait l'objet d'une modification depuis plus de trois ans.
:::Qu'en pensez-vous ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 24 juillet 2026 à 22:22 (UTC)
:::PS. Par prudence, on peut aussi laisser un message au auteur pour les prévenir de la suppression qui pourrait alors se faire dans un délais d'une semaine si il n'y a aucune réponse ou objection.
:::: A mon avis il faudrait les supprimer au cas par cas, je vois mal un robot arbitrer en fonction du nombre de caractères dans chaque page. [[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]] ([[Discussion utilisateur:JackPotte|&lt;span style=&quot;color:#FF6600&quot;&gt;$&lt;/span&gt;♠]]) 26 juillet 2026 à 16:22 (UTC)
::::On est d'accord @[[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]]. Et l'idée serait d'établir une règle de base concernant la conservation des ébauches, car elles sont nombreuses à être abandonnées dans wikiversité et donne l'impression que le projet est une coquille vide. Une coquille qui de plus est contraignante pour les nouveaux arrivants qui ont du mal à trouver leurs marques au sein de celle-ci, tout en ayant beqcoup de difficultés pour l'adapter à leur projets personnels. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] &lt;sup&gt;&lt;big&gt;✉&lt;/big&gt; [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]&lt;/sup&gt; 26 juillet 2026 à 22:07 (UTC)

== Actualités techniques n° 2026-25 ==

&lt;section begin=&quot;technews-2026-W25&quot; /&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/25|D’autres traductions]] sont disponibles.

'''En lumière cette semaine'''
* L'[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Growth|équipe chargée de la croissance du lectorat]] a lancé une fonctionnalité bêta d'[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Growth/Image Browsing|exploration des images]] sur la version mobile de toutes les Wikipédias. Cette fonctionnalité affiche un carrousel d'images en haut des articles contenant au moins trois images. Les contributeurs peuvent configurer cette fonctionnalité à l'aide des commandes suivantes : pour masquer une image spécifique sur une page, utilisez soit &lt;code&gt;class=notpageimage&lt;/code&gt; pour l'exclure des aperçus miniatures, soit &lt;code&gt;class=noviewer&lt;/code&gt; pour l'exclure de MediaViewer. Le carrousel peut également être désactivé complètement sur une page à l'aide du mot magique &lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;__NOMEDIAVIEWERCAROUSEL__&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;. Pour faire des retours ou signaler des bugs, rendez-vous sur la [[mw:Talk:Readers/Reader Growth/Image Browsing|page de discussion du projet]]. 
* Les [[mw:Special:MyLanguage/Help:Tables#class=&quot;wikitable&quot;|Wikitables]] peuvent désormais être [[mw:Special:MyLanguage/Help:Sortable tables#Forcing the initial sort direction|triées par ordre décroissant]] dès le premier clic en ajoutant &lt;code dir=ltr&gt;data-sort-order=&quot;desc&quot;&lt;/code&gt; à la cellule d'en-tête. Auparavant, par défaut, cliquer une première fois sur l'en-tête d'une colonne entraînait un tri par ordre croissant. Cette nouveauté offre davantage de contrôle et de flexibilité pour les Wikitables, tandis que le comportement par défaut pour les clics suivants reste inchangé. [https://phabricator.wikimedia.org/T398416]

'''Actualités pour la contribution'''
* La fonctionnalité d'[[mw:Special:MyLanguage/Article guidance|Aide à la rédaction d'articles]] est actuellement en phase de test auprès de certains contributeurs qui créent de nouveaux articles sur les Wikipédias en anglais simplifié, en français et en turc. L'expérience débutera bientôt sur les Wikipédias en arabe et en bengali également. [[w:simple:Special:NewArticle|Cette fonctionnalité]] fournit aux contributeurs des conseils élaborés par la communauté afin de les aider à créer des articles conformes aux normes communautaires. Les contributeurs expérimentés peuvent continuer à créer ou à adapter des modèles pour des types d'articles spécifiques qui sont couramment créés par des contributeurs moins expérimentés. Ces modèles guident les contributeurs moins expérimentés dans la création d'articles de haute qualité. Un guide rapide des balises utilisées dans les modèles est disponible sur [[mw:Special:MyLanguage/Article guidance/Test feature guide#Markups in outlines|cette page]]. [[w:fr:Projet:Aide à la rédaction d'articles#Liste de plans d'aide à la rédaction|Des exemples de modèles]] pouvant être adaptés, ainsi que des instructions sur la manière de les adapter, se trouvent dans [[mw:Special:MyLanguage/Article guidance#Adapting a sample outline in a Wikipedia|cette section]] de la page du projet.
* Les wikis qui souhaitent remplacer le bouton « indéfiniment » dans la page Special:Block pour les comptes temporaires (par exemple, les wikis qui bloquent les utilisateurs temporaires uniquement jusqu'à l'expiration de leur compte) pourront le faire en créant [[MediaWiki:ipb-indefinite-expiry-temporary-account]] avec la durée de blocage souhaitée. [https://phabricator.wikimedia.org/T427125]
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:41|la tâche soumise|les {{formatnum:41}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:41||s}} la semaine dernière]].

'''Actualités pour la contribution technique'''
* D'ici la fin du mois de juin, une chaîne « user-agent » valide sera requise pour les téléchargements automatisés de sauvegardes depuis le site dumps.wikimedia.org. Les requêtes automatisées fournissant une chaîne « user-agent » générique ou vide seront bloquées. Cette mesure [[phab:T400119|renforce l'application]] de la [[foundation:Special:MyLanguage/Policy:Wikimedia Foundation User-Agent Policy|politique relative à l'agent utilisateur]] en vigueur depuis longtemps. L'accès aux sauvegardes via Wikimedia Cloud Services restera inchangé.
* La mise en place des [[mw:Wikimedia APIs/Rate limits|limites de débit des API]] à l'échelle mondiale est désormais achevée ; ces limites s'appliquent à toutes les API et sont fixées aux niveaux indiqués dans la documentation pour tous les groupes. Les bots fonctionnant sur Toolforge/WMCS ou disposant du droit d'utilisateur « bot » sur n'importe quel wiki restent exemptés. Tous les bots doivent continuer à respecter les bonnes pratiques décrites dans la documentation afin d'éviter d'être soumis à des limites de débit.
* Le [https://api.wikimedia.org/wiki/Main_Page wiki du portail API] sera en lecture seule à partir de cette semaine (du 15 au 18 juin). La semaine suivante (du 22 au 25 juin), toutes les URL du wiki du portail API redirigeront vers [[mw:Wikimedia APIs|les API Wikimedia sur mediawiki.org]]. Pour en savoir plus, consultez la [[wikitech:API Portal/Deprecation|page du projet]].
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.7|MediaWiki]]

'''Rencontres et évènements'''
* Le 17 juin à 18 h (UTC), la WMF organisera une réunion sur Discord consacrée à la revue de code. L'[[mw:Special:MyLanguage/Developer Satisfaction Survey/2026|enquête sur la satisfaction des développeurs]] nous a permis de constater que les bénévoles rencontrent des difficultés avec la revue de code, et nous souhaitons discuter de ces expériences afin de trouver des solutions concrètes. Vous pouvez rejoindre la réunion [https://discord.gg/wikipedia?event=1514727511102062664 via le serveur Discord de la communauté Wikimedia].
* La [[m:Special:MyLanguage/Conferencia Wikimedia de América Latina 2026|Conférence Wikimedia d'Amérique latine]] organisera un hackathon régional qui réunira la communauté technique du mouvement Wikimedia, notamment des développeurs, des administrateurs système, des data scientists et des utilisateurs disposant de droits étendus. Les contributeurs techniques intéressés peuvent [https://docs.google.com/forms/d/e/1FAIpQLSf4osJzTHBJjQbYJk7TMVEJjTEQv7IgtsUDfP-o-qTgeRQQxw/viewform postuler à une bourse] pour y participer jusqu'au 21 juin à minuit (heure de la Bolivie, UTC-4).
* Inscrivez-vous aux Wikimania Team Challenges pour participer à cet événement exceptionnel. Les défis par équipe se dérouleront en ligne et en présentiel les 21 et 22 juillet, avant la conférence Wikimania. Tout le monde est le bienvenu, quelles que soient ses compétences ou son inscription à Wikimania. Les équipes travailleront sur 10 défis importants visant à soutenir la communauté Wikimedia. Pour plus de détails, rendez-vous sur [[wmania:Special:MyLanguage/2026:Team challenges|la page des défis par équipe]] et [https://wikimedia.eventyay.com/wm/teamchallenges/ inscrivez-vous ici]. Les inscriptions se terminent le 20 juin à 23 h UTC. 

'''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/25|Traduire]]&amp;nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&amp;nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&amp;nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].''
&lt;/div&gt;&lt;section end=&quot;technews-2026-W25&quot; /&gt;

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]&lt;/bdi&gt; 15 juin 2026 à 16:48 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:UOzurumba (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&amp;oldid=30689604 --&gt;

== Actualités techniques n° 2026-26 ==

&lt;section begin=&quot;technews-2026-W26&quot; /&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/26|D’autres traductions]] sont disponibles.

'''En lumière cette semaine'''
* Les [[mw:Special:MyLanguage/Growth/Feature summary|fonctionnalités de croissance]] sont [[phab:T418115|désormais disponibles sur Wikidata]]. Cette mise à jour permet d'accéder au mentorat ([[mw:Special:MyLanguage/Help:Growth/Mentorship|s'il est configuré]]), au module Impact, au panneau d'aide et à une page d'accueil simplifiée pour les nouveaux arrivants (sans les suggestions de modifications). Les administrateurs de Wikidata continuent de paramétrer ces fonctionnalités via la configuration communautaire.

'''Actualités pour la contribution'''
* La page spéciale [[{{#special:RangeCalculator}}]] a été créée. Elle permet aux utilisateurs de trouver une plage d'adresses IP sans avoir à recourir à des outils externes. Jusqu'à présent, cet outil n'était accessible qu'aux CheckUsers. [https://phabricator.wikimedia.org/T268429]
* Les [[m:Special:MyLanguage/WMDE Technical Wishes/Sub-referencing|sous-références]] sont une nouvelle fonctionnalité de MediaWiki qui permet aux contributeurs de réutiliser des références en modifiant certains détails. Elle sera déployée le 23 juin, sur la plupart des versions de Wikipédia de petite et moyenne taille. La [[m:Special:MyLanguage/WMDE Technical Wishes/Sub-referencing#deployment|FAQ]] répertorie les mesures à prendre sur votre wiki pour faciliter ce déploiement. Consultez le [[:phab:T414094|plan de déploiement]] pour connaître les prochaines étapes. [https://phabricator.wikimedia.org/T428902]
* À partir de la semaine prochaine, les utilisateurs recevront une notification lorsqu'ils seront bloqués ou débloqués pour l'édition, ou si ce blocage venait à changer. [https://phabricator.wikimedia.org/T100974]
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:32|la tâche soumise|les {{formatnum:32}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:32||s}} la semaine dernière]].

'''Actualités pour la contribution technique'''
* À partir de la semaine prochaine, les filtres anti-abus configurés pour « exiger une vérification par CAPTCHA » s'appliqueront également aux utilisateurs disposant du droit &lt;code&gt;skipcaptcha&lt;/code&gt;, ce qui inclut la plupart des utilisateurs auto-confirmés. Les bots en sont exemptés. Ce changement ne concerne que les modifications qui déclenchent un filtre anti-abus. Le droit &lt;code&gt;skipcaptcha&lt;/code&gt; continuera à exempter les utilisateurs de l'obligation de résoudre des CAPTCHA dans le cadre d'une utilisation normale des wikis. [https://phabricator.wikimedia.org/T402595]
* La documentation de référence relative à l'[[wikitech:Machine_Learning/LiftWing/API|API Lift Wing]] a été déplacée du portail API vers le [https://wikitech.wikimedia.org/w/index.php?api=lift-wing&amp;title=Special%3ARestSandbox bac à sable REST] interactif.
* Le wiki du Portail API est désormais fermé. Pour consulter la documentation relative aux API, rendez-vous sur [[mw:Special:MyLanguage/Wikimedia_APIs|Wikimedia APIs sur mediawiki.org]]. À compter du 22 juin, toutes les URL du wiki du Portail API (https://api.wikimedia.org/wiki/) redirigeront vers la page de mediawiki.org. [https://phabricator.wikimedia.org/T427537]
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.8|MediaWiki]]

'''Rencontres et évènements'''
* Participez à une visioconférence le 25 juin à 14 h 30 UTC pour rencontrer les stagiaires actuels de Wikimédia participant au [[mw:Google_Summer_of_Code/2026|Google Summer of Code]] et à [[mw:Outreachy/Round_32|Outreachy]]. Les stagiaires présenteront leurs projets et feront une brève démonstration du travail qu'ils ont réalisé jusqu'à présent. Les participants sont invités à [[mw:event:Google_Summer_of_Code/Summer_2026_June_Internship_open_session|partager leurs idées et leurs contacts au sein de leur communauté]].

'''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/26|Traduire]]&amp;nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&amp;nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&amp;nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].''
&lt;/div&gt;&lt;section end=&quot;technews-2026-W26&quot; /&gt;

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]&lt;/bdi&gt; 23 juin 2026 à 13:05 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:Trizek (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&amp;oldid=30722494 --&gt;

== RFC about AI-generated content in Wikimedia Commons ==

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;Apologies for writing in English, please help translate this message to your language. You are invited to participate in a [[c:Commons:Requests for comment/Policy update for AI content|request for comment on Wikimedia Commons about a policy update for AI content]]. This may affect files that are uploaded to Wikimedia Commons for use on this project. Thank you. [[m:User:Codename Noreste|Codename Noreste]] ([[m:User talk:Codename Noreste|discussion]])&lt;/bdi&gt; 23 juin 2026 à 17:12 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:Codename Noreste@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Distribution_list/Global_message_delivery&amp;oldid=30513860 --&gt;

== Intégration du lien vers les contacts juridiques et de sécurité dans le pied de page de votre wiki ==

&lt;section begin=&quot;Message&quot;/&gt;
'''Contacts juridiques et de sécurité'''

Bonjour à toute la communauté, la Fondation Wikimedia a mis à disposition une [[wmf:Special:MyLanguage/Legal:Wikimedia Foundation Legal and Safety Contact Information|page unique dédiée aux mentions légales et à la sécurité]], à ajouter en pied de page de votre wiki, afin de garantir l'accès à des informations juridiques exactes. Il s'agit d'une exigence réglementaire. Nous avons déjà mis en place des liens vers les wikis en anglais, allemand, italien, espagnol et d'autres langues de Wikipedia, et nous les déploierons bientôt sur votre wiki. Pour en savoir plus, [[m:Special:MyLanguage/Wikimedia_Foundation_Legal_and_Safety_Contacts_FAQ|consultez la page du projet]] et n'hésitez pas à laisser vos commentaires dans ce fil de discussion ou sur la [[m:Special:MyLanguage/Talk:Wikimedia Foundation Legal and Safety Contacts FAQ|page de discussion]].

&lt;section end=&quot;Message&quot;/&gt;

-- [[User:Sannita (WMF)|User:Sannita (WMF)]] ([[User talk:Sannita (WMF)|talk]]) 25 juin 2026 à 13:31 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:Sannita (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=User:Sannita_(WMF)/Mass_sending_test&amp;oldid=30731267 --&gt;

== Actualités techniques n° 2026-27 ==

&lt;section begin=&quot;technews-2026-W27&quot; /&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/27|D’autres traductions]] sont disponibles.

'''Actualités pour la contribution'''
* Dans le cadre des [[mw:Special:MyLanguage/Contributors/Account Creation Experiments|expériences sur la création de comptes]], l'équipe Growth a testé l'ajout d'une icône de compte utilisateur dans l'en-tête du site mobile pour les utilisateurs non connectés, offrant ainsi un accès direct aux actions « Créer un compte » et « Se connecter ». Cette expérience a permis d'augmenter le nombre de créations de comptes d'environ 20 % sans nuire à la qualité des modifications ni au taux de modifications constructives. Cette fonctionnalité sera désormais déployée sur tous les wikis de la Fondation Wikimédia sur le site mobile au cours de la première semaine de juillet. [https://phabricator.wikimedia.org/T428220]
* À la suite d'une [[phab:T426248|expérience concluante]], les utilisateurs connectés qui n'ont pas [[mw:Special:MyLanguage/Help:Email_confirmation|confirmé leur adresse e-mail]] lors de la création de leur compte voient s'afficher une nouvelle bannière leur demandant de finaliser cette procédure. Cela permet de réduire le risque que les utilisateurs se retrouvent bloqués hors de leur compte et rend les adresses e-mail associées aux comptes globalement plus fiables. Cette mesure s'inscrit dans le cadre du projet [[mw:Special:MyLanguage/Product Safety and Integrity/Account Security|Sécurité des comptes]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T428292]
* Une mise à jour de [[Special:Search|Recherche]] affine le comportement de &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;-prefix:&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; lorsqu'il est utilisé pour exclure des résultats. Auparavant, l'utilisation de &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;-prefix:&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; avec la négation pouvait élargir involontairement les résultats de recherche en ajoutant les espaces de noms inclus dans le champ de recherche, ce qui entraînait un comportement déroutant pour les utilisateurs s'attendant à un filtre d'exclusion simple. Avec cette mise à jour, &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;-prefix:&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; exclura désormais strictement les titres de pages correspondants comme prévu et pourra afficher un avertissement si l'espace de noms concerné n'a pas été explicitement sélectionné. Le comportement de &lt;bdi lang=&quot;zxx&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;&lt;code&gt;&lt;nowiki&gt;prefix:&lt;/nowiki&gt;&lt;/code&gt;&lt;/bdi&gt; sans négation reste toutefois inchangé. [https://phabricator.wikimedia.org/T427443]
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:33|la tâche soumise|les {{formatnum:33}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:33||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, le problème qui empêchait les réviseurs utilisant la barre d'outils « Page Curation » d'être automatiquement abonnés aux discussions qu'ils avaient lancées sur les pages de discussion a désormais été résolu. Les réviseurs recevront désormais des notifications lorsqu'une personne répondra à ces discussions. [https://phabricator.wikimedia.org/T329346]

'''Actualités pour la contribution technique'''
* À compter du 29 juin, les téléchargements automatisés depuis le site web « dumps.wikimedia.org » seront soumis à la [[Foundation:Special:MyLanguage/Policy:Wikimedia Foundation User-Agent Policy|politique relative aux user-agents]]. Les requêtes automatisées utilisant un user-agent générique ou vide seront bloquées. L'accès aux sauvegardes via Wikimedia Cloud Services n'est pas affecté. Cette mesure fait suite à l'annonce publiée dans le [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/25|numéro 2026/25 de Tech News]].
* [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.9|MediaWiki]]

'''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&amp;nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/27|Traduire]]&amp;nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&amp;nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&amp;nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].''
&lt;/div&gt;&lt;section end=&quot;technews-2026-W27&quot; /&gt;

&lt;bdi lang=&quot;en&quot; dir=&quot;ltr&quot;&gt;[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]&lt;/bdi&gt; 29 juin 2026 à 11:48 (UTC)
&lt;!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&amp;oldid=30744833 --&gt;</text>
      <sha1>rfj66147s6ekkkinu9i0nbahvyw4sv6</sha1>
    </revision>
  </page>
  <page>
    <title>Numérique et sciences informatiques en première générale/Annexe</title>
    <ns>0</ns>
    <id>86422</id>
    <revision>
      <id>985392</id>
      <parentid>977417</parentid>
      <timestamp>2026-07-29T13:53:54Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mart1pecheur</username>
        <id>79701</id>
      </contributor>
      <origin>985392</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="575" sha1="p7sps27gbyedjnek4zzz3ik92a3rm7g" xml:space="preserve">* [https://eduscol.education.fr/2068/programmes-et-ressources-en-numerique-et-sciences-informatiques-voie-g Programme de NSI première générale octobre 2025].
{{AutoCat}}

* [https://frederic-junier.gitlab.io/parc-nsi/ Proposition de cours du Lycée du Parc à Lyon].
{{AutoCat}}

* [https://nsipremiererichardot-04698f.gitlab.io/ Proposition de cours du Lycée Camille Corot].
{{AutoCat}}

* [https://mcoilhac.forge.apps.education.fr/site-nsi/ Proposition de cours du Lycée Saint-Aspais].
{{AutoCat}}

Des cours qui ressemble au cours de NSI

* [[Informatique_au_lycée]]</text>
      <sha1>p7sps27gbyedjnek4zzz3ik92a3rm7g</sha1>
    </revision>
  </page>
  <page>
    <title>Représentation des entiers (bases, complément à 2)</title>
    <ns>0</ns>
    <id>87314</id>
    <revision>
      <id>985391</id>
      <parentid>985390</parentid>
      <timestamp>2026-07-29T13:05:05Z</timestamp>
      <contributor>
        <username>Mart1pecheur</username>
        <id>79701</id>
      </contributor>
      <comment>Début de leçon</comment>
      <origin>985391</origin>
      <model>wikitext</model>
      <format>text/x-wiki</format>
      <text bytes="3830" sha1="1m08hx6lcowa2hd1tgb8e225db10n4h" xml:space="preserve">{{À wikifier}}

{{...}}

Une quantité d'objets est représentée par un nombre. À l'origine de l'humanité, chaque quantité était représentée par un nombre équivalent de cailloux (calculi), de bâtons ou de points...

L'homme, utilisant ses 10 doigts (digits) pour compter, est venu à la numération en base 10 ou numération décimale. On utilise aussi de manière épisodique la base 12 (douzaines), la base soixante (heures, minutes et secondes). Les ordinateurs utilisent les bases 2, 16 et 8.

== 1) La numération de position : système décimal ==

Nous utilisons dans la vie courante le système décimal où l'on peut écrire n'importe quel nombre entier comme une succession de chiffres dont chacun est pris dans l'ensemble des dix chiffres :
{0, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9}

Par exemple : Le nombre 2329 est formé de quatre chiffres.

L'écriture 2329 exprime un entier naturel formé de 2 milliers, 3 centaines, 2 dizaines et 9 unités :

Ou encore 2×10³ + 3×10² + 2×10¹ + 9×10⁰

Cette représentation à l'aide de puissances successives de 10 s'appelle une écriture d'un nombre N en base 10 (base décimale).

En base dix, on utilise dix chiffres, de « 0 » à « 9 » ; en base ''b'', on utilise ''b'' chiffres, de « 0 » à {{nobr|''b'' – 1}} ; donc en base deux, on n'utilise que deux chiffres, « 0 » et « 1 ». 

Ainsi, un nombre qui s'exprime en base &lt;math&gt;b \in \natnums^*&lt;/math&gt; et qui compte ''n'' chiffres s'analyse : 

&lt;math&gt;a_0b^0+a_1b^1+\cdots +a_nb^n&lt;/math&gt; 

Ainsi, en base dix, 3287 s'écrit : 

&lt;math&gt;3\times10^3+2\times 10^2+8\times 10^1+7\times 10^0&lt;/math&gt; 

Un nombre qui s'exprime en base &lt;math&gt;b \in \natnums^*&lt;/math&gt; par les quatre chiffres 1101 s'analyse : 

&lt;math&gt;1\times b^3+1\times b^2+0\times b^1+1\times b^0&lt;/math&gt;, qui donne :
{|
| 1101 en base ''b'' = 10 :
| &lt;math&gt;1\times 10^3&lt;/math&gt;
| &lt;math&gt;+ 1\times 10^2&lt;/math&gt;
| &lt;math&gt;+0\times 10^1&lt;/math&gt;
| &lt;math&gt;+1\times 10^0&lt;/math&gt;
| &lt;math&gt;=1101&lt;/math&gt;
|-
| 1101 en base ''b'' = 8 :
| &lt;math&gt;1\times 8^3&lt;/math&gt;
| &lt;math&gt;+1\times 8^2&lt;/math&gt;
| &lt;math&gt;+0\times 8^1&lt;/math&gt;
| &lt;math&gt;+1\times 8^0&lt;/math&gt;
| &lt;math&gt;=577&lt;/math&gt;
|-
| 1101 en base ''b'' = 2 :
| &lt;math&gt;1\times 2^3&lt;/math&gt;
| &lt;math&gt;+1\times 2^2&lt;/math&gt;
| &lt;math&gt;+0\times 2^1&lt;/math&gt;
| &lt;math&gt;+1\times 2^0&lt;/math&gt;
| &lt;math&gt;=13&lt;/math&gt;
|}
Ainsi, le nombre 3287 s'écrira en base deux 110011010111 car :

&lt;math&gt;1\times 2^{11}+
1\times 2^{10}+
0\times 2^9+
0\times 2^8+
1\times 2^7+
1\times 2^6+
0\times 2^5+
1\times 2^4+
0\times 2^3+
1\times 2^2+
1\times 2^1+
1\times 2^0
=3287&lt;/math&gt;


== 2) La numération binaire ==

La numération en base 2 est le système le plus adapté aux machines électroniques. Les deux symboles 1 et 0 correspondent à deux états : le courant passe ou ne passe pas. La représentation d'un nombre en base 2 suit le même principe qu'en base 10.


{| class=&quot;wikitable centre&quot; style=&quot;width:80%;&quot;
|+ Tableau Des Puissances
|-
! scope=col | Puissance de 2
! scope=col | Résultats
|-

| style=&quot;width:33%;&quot; |
2⁷
| style=&quot;width:33%;&quot; |
128
|-
| style=&quot;width:33%;&quot; |
2⁶
| style=&quot;width:33%;&quot; |
64
|-
| style=&quot;width:33%;&quot; |
2⁵
| style=&quot;width:33%;&quot; |
32
|-
| style=&quot;width:33%;&quot; |
2⁴
| style=&quot;width:33%;&quot; |
16
|-
| style=&quot;width:33%;&quot; |
2³
| style=&quot;width:33%;&quot; |
8
|-
| style=&quot;width:33%;&quot; |
2²
| style=&quot;width:33%;&quot; |
4
|-
| style=&quot;width:33%;&quot; |
2¹
| style=&quot;width:34%;&quot; |
2
|-
| style=&quot;width:34%;&quot; |
2⁰
| style=&quot;width:34%;&quot; |
1
|}

Comment convertir du binaire au décimal ?

Méthode : Multipliez chaque bit par 2 élevé à la puissance de sa position (en partant de 0 à droite), puis additionnez.

Exemple : Convertir (1011)2 en décimal

Position :   3   2   1   0

Bits     :   1   0   1   1 

Calcul :

    (1 × 2³) = 1 × 8 = 8
    (0 × 2²) = 0 × 4 = 0
    (1 × 2¹) = 1 × 2 = 2
    (1 × 2⁰) = 1 × 1 = 1

Total : 8 + 0 + 2 + 1 = 1110</text>
      <sha1>1m08hx6lcowa2hd1tgb8e225db10n4h</sha1>
    </revision>
  </page>
</mediawiki>