Discussion Recherche:Ce que le mouvement Wikimédia nous apprend sur l'Homme et la Société globalisée/Vietnam

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    <title>Probabilités (mathématiques)/Déterminer la probabilité d'un événement</title>
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        <username>Esteban1248</username>
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      </contributor>
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      <comment>Oubli d’une barre, était noté E et non Ē l’événement contraire de l’événement E préalablement défini.</comment>
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      <text bytes="4289" sha1="198md4w52qx6nvbka28qsx4bojmg9fc" xml:space="preserve">{{Chapitre
  | idfaculté = mathématiques
  | numéro = 2
  | précédent = [[../Notion d'expérience aléatoire et vocabulaire des probabilités/]]
  | niveau = 10
}}

= '''Déterminer la probabilité d'un événement''' =

{{Définition|contenu=
* La '''probabilité d'un événement''' peut s'interpréter comme la &quot;'''proportion de chance'''&quot; que cet événement se réalise.
* La '''probabilité d'un événement''' est un '''nombre compris entre 0 et 1'''.
* '''Plus un événement a de chance de se réaliser''', plus la '''probabilité''' est '''proche de 1'''.
* '''Moins il a de chance de se réaliser''', plus la '''probabilité''' est '''proche de 0'''. }}

{{Exemple|contenu=
On reprend les exemples du chapitre précédent.}}

{| class=&quot;wikitable&quot;
! '''Le lancer de la pièce de monnaie''' !! '''Le lancer de dé à 6 faces'''
!La roue de loterie
|-
| '''La probabilité de l'événement &quot;obtenir pile&quot; est égale à :''' 

1/2 = 0,5. 

'''On note :'''

P(&quot;obtenir pile&quot;) = 1/2.

 || '''La probabilité de l'événement &quot;obtenir un 4&quot; est égale à :'''

1/6. 

'''On note :'''

P(&quot;obtenir un 4&quot;) = 1/6.

| '''La probabilité de l'événement &quot;obtenir vert&quot; est égale à :'''

2/4 = 1/2. 

'''On note :'''

P(&quot;obtenir vert&quot;) = 1/2.
|}

{{Remarque|contenu=
On peut exprimer une probabilité sous plusieurs formes : un '''nombre décimal''' ou une '''fraction''' ou un '''pourcentage'''. }}

{{Propriété|contenu=
Dans une expérience aléatoire où toutes les '''issues sont équiprobables''', la '''probabilité d'un événement A''' est égale au '''''nombre d'issues favorables à A''''' sur le '''''nombre total d'issues'''''.}}

{{Exemple|contenu=
On reprend l'expérience aléatoire avec l'urne et les boules suivantes, indiscernables au toucher :

Boule numérotée 1 : bleu
Boule numérotée 2 : noir
Boule numérotée 3 : rouge
Boule numérotée 2 : bleu
Boule numérotée 4 : rouge
Boule numérotée 2 : rouge
Boule numérotée 3 : bleu

On tire une boule au hasard.

On s'intéresse aux événements suivants :

A : &quot;Obtenir une boule rouge&quot;
B : &quot;Obtenir un chiffre impair&quot;
C : &quot;Obtenir une boule bleue avec un chiffre impair&quot;

On veut déterminer la probabilité de chacun de ces 3 événements :

* P(A) = 3/7 (3 boules rouges sur 7 boules au total)
* P(B) = 3/7 (3 boules numérotées avec un chiffre impair sur 7 boules au total)
* P(C) = 1/7 (une seule boule bleue avec un chiffre pair sur 7 boules au total). }}

{{Exemple|contenu=
On fait tourner une roue équilibrée et divisée en huit secteurs de même aire et on s'intéresse au chiffre désigné par la flèche.

Chaque chiffre a la même chance d'être obtenu : on dit que les issues 1,2,3,4,5,6,7,8 sont '''équiprobables'''. Exprimer la '''probabilité de l'événement &quot;obtenir 6&quot;''' sous forme d'un '''pourcentage'''.

P(&quot;obtenir 6&quot;) = 1 chance sur 8 = 1/8 = 0,125 = 12,5 %

La probabilité d'&quot;obtenir 6&quot; est égale à '''12,5 %'''. On peut aussi dire qu'il y a 12,5 % de chances d'obtenir 6. }}

{{Exemple|contenu=
On lance un '''dé cubique équilibré''' et on regarde le nombre inscrit sur la face du dessus. On a '''6 issues équiprobables''' : {1;2;3;4;5;6}

Soit '''''E''''' l'événement : &quot;la face du dessus est un nombre supérieur ou égal à 3&quot;.

Le nombre d'issues favorables à '''''E''''' est égal à 4 issues : {3;4;5;6}

Donc '''''P(E)''''' = 4/6 = 2/3 environ égal à 67 %. }}

{{Propriété|contenu=
L''''événement contraire''' de '''''A''''' est l'événement qui se réalise lorsque A n'est pas réalisé. Sa probabilité est : '''&lt;math&gt;p\left(\bar A\right)=1-p\left(A\right)&lt;/math&gt;.''' }}

{{Exemple|contenu=
Au lancer de dé équilibré, &lt;math&gt;\bar{E}&lt;/math&gt; est l'événement &quot;la face du dessus est un nombre inférieur strictement à 3&quot;. 

Donc '''&lt;math&gt;p\left(\bar E\right)=1-p\left(E\right)&lt;/math&gt; = 1 - 2/3 = 1/3.'''}}

{{Remarque|contenu=
Des logiciels peuvent être utilisés pour simuler une expérience aléatoire. Par exemple, on peut simuler '''dans un tableur''' un '''lancer de dé à 6 faces''' avec la fonction &quot;ALEA.ENTRE.BORNES(1;6)&quot; qui renvoie à '''un nombre entier choisi au hasard entre 1 et 6.''' }}

{{Bas de page
  | idfaculté = mathématiques
    | précédent = [[../Notion d'expérience aléatoire et vocabulaire des probabilités/]]
  }}</text>
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    <title>Recherche:Chiralité prébiotique 2</title>
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      <contributor>
        <username>Mekkiwik</username>
        <id>5298</id>
      </contributor>
      <comment>/* Phe Tyr Trp */</comment>
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      <text bytes="124445" sha1="6sf2lgzjyi0obrk1umeq8b02azeze76" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
  | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]]
}}
{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
 | image  = {{idfaculté/logo/biologie}}
}}
&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 lyase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |&gt;''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp'''
*: - *Asp + NAD '''donne &lt;|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp'''
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*:: +*Dans Pyruvate metabolism pas besoin de FAD, seulement NAD: Pyruvate &lt;&gt; EC111.28 &lt;&gt; EC121.23 &lt;&gt; EC121.78 '''Methylglyoxal'''
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''

=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxogltarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)
=====Arginine Arg Pro=====
*Nécessite CoA et Glu
*: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu'''
*: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P'''
*: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde'''
*: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6)
*: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne &lt;&gt; Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine'''
*: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-5-semialdehyde  donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate'''
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)
=====THF pour TDP=====
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN)
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |&gt;''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P'''
*: -*Dihydroneopterin-P '''donne |&gt;''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin'''
*:: +*Chorismate +Gln '''donne |&gt;''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' 
*::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate
*:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |&gt;''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6)
*: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |&gt;''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate'''
*: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate'''
*: -*THF +NADP '''donne &lt;|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF'''
*: -*
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate.
*: -*
*: -*THF +ATP +Formate donne &lt;&gt; Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF'''
*: -*Methenyl-THF +H2O donne &lt;&gt; Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF'''
*: -*Methylene-THF +NADP donne &lt;&gt; Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF'''
*: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine)

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
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&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 lyase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |&gt;''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp'''
*: - *Asp + NAD '''donne &lt;|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp'''
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein FAD
*:: +*Dans Pyruvate metabolism pas besoin de FAD, seulement NAD: Pyruvate &lt;&gt; EC111.28 &lt;&gt; EC121.23 &lt;&gt; EC121.78 '''Methylglyoxal'''
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''

=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxogltarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)
=====Arginine Arg Pro=====
*Nécessite CoA et Glu
*: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu'''
*: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P'''
*: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde'''
*: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6)
*: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne &lt;&gt; Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine'''
*: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-5-semialdehyde  donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate'''
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)
=====THF pour TDP=====
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN)
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |&gt;''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P'''
*: -*Dihydroneopterin-P '''donne |&gt;''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin'''
*:: +*Chorismate +Gln '''donne |&gt;''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' 
*::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate
*:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |&gt;''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6)
*: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |&gt;''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate'''
*: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate'''
*: -*THF +NADP '''donne &lt;|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF'''
*: -*
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate.
*: -*
*: -*THF +ATP +Formate donne &lt;&gt; Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF'''
*: -*Methenyl-THF +H2O donne &lt;&gt; Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF'''
*: -*Methylene-THF +NADP donne &lt;&gt; Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF'''
*: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine)

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
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{{Hypothèse
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'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 lyase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |&gt;''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp'''
*: - *Asp + NAD '''donne &lt;|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp'''
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein FAD
*:: +*Dans Pyruvate metabolism pas besoin de FAD, seulement NAD: Pyruvate &lt;&gt; EC111.28 &lt;&gt; EC121.23 &lt;&gt; EC121.78 '''Methylglyoxal'''
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''

=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxogltarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)
=====Arginine Arg Pro=====
*Nécessite CoA et Glu
*: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu'''
*: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P'''
*: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde'''
*: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6)
*: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne &lt;&gt; Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine'''
*: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-5-semialdehyde  donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate'''
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)
=====THF pour TDP=====
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN)
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |&gt;''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P'''
*: -*Dihydroneopterin-P '''donne |&gt;''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin'''
*:: +*Chorismate +Gln '''donne |&gt;''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' 
*::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate
*:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |&gt;''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6)
*: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |&gt;''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate'''
*: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate'''
*: -*THF +NADP '''donne &lt;|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF'''
*: -*
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate.
*: -*
*: -*THF +ATP +Formate donne &lt;&gt; Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF'''
*: -*Methenyl-THF +H2O donne &lt;&gt; Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF'''
*: -*Methylene-THF +NADP donne &lt;&gt; Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF'''
*: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine)

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
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{{Hypothèse
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'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 lyase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |&gt;''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp'''
*: - *Asp + NAD '''donne &lt;|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp'''
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein FAD
*:: +*Dans Pyruvate metabolism pas besoin de FAD, seulement NAD: Pyruvate &lt;&gt; EC111.28 &lt;&gt; EC121.23 &lt;&gt; EC121.78 '''Methylglyoxal'''
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''

=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxogltarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)
=====Arginine Arg Pro=====
*Nécessite CoA et Glu
*: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu'''
*: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P'''
*: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde'''
*: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6)
*: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne &lt;&gt; Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine'''
*: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-5-semialdehyde  donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate'''
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)
*: -*
*Nécessite Glu dans le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.)
*: -*Glu +ATP '''donne |&gt;''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' 
*: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' 
*: -*Ornithine +2-oxoglutarate  donne &lt;&gt; Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6)
*: -*Glu-semialdehyde donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' 
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)

=====THF pour TDP=====
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN)
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |&gt;''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P'''
*: -*Dihydroneopterin-P '''donne |&gt;''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin'''
*:: +*Chorismate +Gln '''donne |&gt;''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' 
*::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate
*:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |&gt;''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6)
*: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |&gt;''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate'''
*: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate'''
*: -*THF +NADP '''donne &lt;|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF'''
*: -*
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate.
*: -*
*: -*THF +ATP +Formate donne &lt;&gt; Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF'''
*: -*Methenyl-THF +H2O donne &lt;&gt; Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF'''
*: -*Methylene-THF +NADP donne &lt;&gt; Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF'''
*: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine)

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
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{{Hypothèse
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'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 lyase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |&gt;''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp'''
*: - *Asp + NAD '''donne &lt;|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp'''
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein FAD
*:: +*Dans Pyruvate metabolism pas besoin de FAD, seulement NAD: Pyruvate &lt;&gt; EC111.28 &lt;&gt; EC121.23 &lt;&gt; EC121.78 '''Methylglyoxal'''
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''

=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxogltarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)
=====Arginine Arg Pro=====
*Nécessite CoA et Glu
*: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu'''
*: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P'''
*: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde'''
*: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6)
*: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne &lt;&gt; Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine'''
*: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-5-semialdehyde  donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate'''
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)
*: -*
*Nécessite Glu dans le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.)
*: -*Glu +ATP '''donne |&gt;''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' 
*: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' 
*: -*Ornithine +2-oxoglutarate  donne &lt;&gt; Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6)
*:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-semialdehyde donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' 
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)

=====THF pour TDP=====
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN)
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |&gt;''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P'''
*: -*Dihydroneopterin-P '''donne |&gt;''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin'''
*:: +*Chorismate +Gln '''donne |&gt;''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' 
*::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate
*:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |&gt;''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6)
*: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |&gt;''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate'''
*: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate'''
*: -*THF +NADP '''donne &lt;|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF'''
*: -*
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate.
*: -*
*: -*THF +ATP +Formate donne &lt;&gt; Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF'''
*: -*Methenyl-THF +H2O donne &lt;&gt; Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF'''
*: -*Methylene-THF +NADP donne &lt;&gt; Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF'''
*: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine)

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
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{{Hypothèse
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'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 lyase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |&gt;''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp'''
*: - *Asp + NAD '''donne &lt;|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp'''
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein FAD
*:: +*Dans Pyruvate metabolism pas besoin de FAD, seulement NAD: Pyruvate &lt;&gt; EC111.28 &lt;&gt; EC121.23 &lt;&gt; EC121.78 '''Methylglyoxal'''
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''

=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxogltarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)
=====Arginine Arg Pro=====
*Nécessite CoA et Glu
*: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu'''
*: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P'''
*: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde'''
*: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6)
*: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne &lt;&gt; Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine'''
*: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-5-semialdehyde  donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate'''
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)
*: -*
*Nécessite Glu dans le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.)
*: -*Glu +ATP '''donne |&gt;''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' 
*: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' 
*: -*Ornithine +2-oxoglutarate  donne &lt;&gt; Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6)
*:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-semialdehyde donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' 
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)

=====THF pour TDP=====
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN)
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |&gt;''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P'''
*: -*Dihydroneopterin-P '''donne |&gt;''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin'''
*:: +*Chorismate +Gln '''donne |&gt;''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' 
*::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate
*:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |&gt;''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6)
*: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |&gt;''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate'''
*: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate'''
*: -*THF +NADP '''donne &lt;|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF'''
*: -*
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate.
*: -*
*: -*THF +ATP +Formate donne &lt;&gt; Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF'''
*: -*Methenyl-THF +H2O donne &lt;&gt; Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF'''
*: -*Methylene-THF +NADP donne &lt;&gt; Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF'''
*: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine)

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.
==essai 6==
*Paris le 5/8/26
===Le processus néguentropique===</text>
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'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 lyase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |&gt;''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp'''
*: - *Asp + NAD '''donne &lt;|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp'''
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein FAD
*:: +*Dans Pyruvate metabolism pas besoin de FAD, seulement NAD: Pyruvate &lt;&gt; EC111.28 &lt;&gt; EC121.23 &lt;&gt; EC121.78 '''Methylglyoxal'''
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''

=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxogltarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)
=====Arginine Arg Pro=====
*Nécessite CoA et Glu
*: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu'''
*: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P'''
*: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde'''
*: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6)
*: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne &lt;&gt; Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine'''
*: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-5-semialdehyde  donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate'''
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)
*: -*
*Nécessite Glu dans le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.)
*: -*Glu +ATP '''donne |&gt;''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' 
*: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' 
*: -*Ornithine +2-oxoglutarate  donne &lt;&gt; Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6)
*:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-semialdehyde donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' 
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)

=====THF pour TMP=====
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN)
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |&gt;''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P'''
*: -*Dihydroneopterin-P '''donne |&gt;''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin'''
*:: +*Chorismate +Gln '''donne |&gt;''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' 
*::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate
*:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |&gt;''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6)
*: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |&gt;''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate'''
*: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate'''
*: -*THF +NADP '''donne &lt;|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF'''
*: -*
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate.
*: -*
*: -*THF +ATP +Formate donne &lt;&gt; Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF'''
*: -*Methenyl-THF +H2O donne &lt;&gt; Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF'''
*: -*Methylene-THF +NADP donne &lt;&gt; Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF'''
*: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine)

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.
==essai 6==
*Paris le 5/8/26
===Le processus néguentropique===</text>
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{{Hypothèse
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'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 lyase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |&gt;''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp'''
*: - *Asp + NAD '''donne &lt;|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp'''
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein FAD
*:: +*Dans Pyruvate metabolism pas besoin de FAD, seulement NAD: Pyruvate &lt;&gt; EC111.28 &lt;&gt; EC121.23 &lt;&gt; EC121.78 '''Methylglyoxal'''
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''

=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxogltarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)
=====Arginine Arg Pro=====
*Nécessite CoA et Glu
*: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu'''
*: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P'''
*: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde'''
*: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6)
*: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne &lt;&gt; Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine'''
*: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-5-semialdehyde  donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate'''
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)
*: -*
*Nécessite Glu dans le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.)
*: -*Glu +ATP '''donne |&gt;''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' 
*: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' 
*: -*Ornithine +2-oxoglutarate  donne &lt;&gt; Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6)
*:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-semialdehyde donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' 
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)

=====THF pour TMP=====
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN)
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |&gt;''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P'''
*: -*Dihydroneopterin-P '''donne |&gt;''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin'''
*:: +*Chorismate +Gln '''donne |&gt;''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' 
*::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate
*:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |&gt;''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6)
*: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |&gt;''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate'''
*: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate'''
*: -*THF +NADP '''donne &lt;|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF'''
*: -*
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate.
*: -*
*: -*THF +ATP +Formate donne &lt;&gt; Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF'''
*: -*Methenyl-THF +H2O donne &lt;&gt; Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF'''
*: -*Methylene-THF +NADP donne &lt;&gt; Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF'''
*: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine)
*Synthèse
*: - 12 étapes de GTP à TMP
*: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate
*: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3
*: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.
==essai 6==
*Paris le 5/8/26
===Le processus néguentropique===</text>
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{{Hypothèse
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'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 lyase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |&gt;''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp'''
*: - *Asp + NAD '''donne &lt;|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp'''
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein FAD
*:: +*Dans Pyruvate metabolism pas besoin de FAD, seulement NAD: Pyruvate &lt;&gt; EC111.28 &lt;&gt; EC121.23 &lt;&gt; EC121.78 '''Methylglyoxal'''
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''

=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)
*Synthèse
*: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln
*: - produit: CO2, CoA, Glu
*: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3
*: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP
*: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln

=====Arginine Arg Pro=====
*Nécessite CoA et Glu
*: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu'''
*: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P'''
*: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde'''
*: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6)
*: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne &lt;&gt; Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine'''
*: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-5-semialdehyde  donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate'''
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)
*: -*
*Nécessite Glu dans le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.)
*: -*Glu +ATP '''donne |&gt;''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' 
*: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' 
*: -*Ornithine +2-oxoglutarate  donne &lt;&gt; Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6)
*:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-semialdehyde donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' 
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)

=====THF pour TMP=====
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN)
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |&gt;''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P'''
*: -*Dihydroneopterin-P '''donne |&gt;''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin'''
*:: +*Chorismate +Gln '''donne |&gt;''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' 
*::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate
*:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |&gt;''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6)
*: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |&gt;''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate'''
*: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate'''
*: -*THF +NADP '''donne &lt;|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF'''
*: -*
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate.
*: -*
*: -*THF +ATP +Formate donne &lt;&gt; Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF'''
*: -*Methenyl-THF +H2O donne &lt;&gt; Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF'''
*: -*Methylene-THF +NADP donne &lt;&gt; Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF'''
*: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine)
*Synthèse
*: - 12 étapes de GTP à TMP
*: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate
*: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3
*: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.
==essai 6==
*Paris le 5/8/26
===Le processus néguentropique===</text>
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{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]]
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&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 lyase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |&gt;''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp'''
*: - *Asp + NAD '''donne &lt;|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp'''
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein FAD
*:: +*Dans Pyruvate metabolism pas besoin de FAD, seulement NAD: Pyruvate &lt;&gt; EC111.28 &lt;&gt; EC121.23 &lt;&gt; EC121.78 '''Methylglyoxal'''
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''

=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)
*Synthèse
*: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln
*: - produit: CO2, CoA, Glu
*: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3
*: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP
*: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln

=====Arginine Arg Pro=====
*Nécessite CoA et Glu
*: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu'''
*: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P'''
*: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde'''
*: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6)
*: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne &lt;&gt; Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine'''
*: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-5-semialdehyde  donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate'''
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)
*: -*
*Nécessite Glu dans le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.)
*: -*Glu +ATP '''donne |&gt;''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' 
*: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' 
*: -*Ornithine +2-oxoglutarate  donne &lt;&gt; Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6)
*:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-semialdehyde donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' 
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)

=====THF pour TMP=====
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN)
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |&gt;''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P'''
*: -*Dihydroneopterin-P '''donne |&gt;''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin'''
*:: +*Chorismate +Gln '''donne |&gt;''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' 
*::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate
*:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |&gt;''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6)
*: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |&gt;''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate'''
*: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate'''
*: -*THF +NADP '''donne &lt;|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF'''
*: -*
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate.
*: -*
*: -*THF +ATP +Formate donne &lt;&gt; Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF'''
*: -*Methenyl-THF +H2O donne &lt;&gt; Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF'''
*: -*Methylene-THF +NADP donne &lt;&gt; Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF'''
*: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine)
*Synthèse
*: - 12 étapes de GTP à TMP
*: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate
*: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3
*: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.
==essai 6==
*Paris le 5/8/26
===Le processus néguentropique===</text>
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{{Hypothèse
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'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 lyase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |&gt;''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp'''
*: - *Asp + NAD '''donne &lt;|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp'''
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein FAD
*:: +*Dans Pyruvate metabolism pas besoin de FAD, seulement NAD: Pyruvate &lt;&gt; EC111.28 &lt;&gt; EC121.23 &lt;&gt; EC121.78 '''Methylglyoxal'''
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''

=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)
*Synthèse
*: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln
*: - produit: CO2, CoA, Glu
*: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3
*: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP
*: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln

=====Arginine Arg Pro=====
*Nécessite CoA et Glu
*: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu'''
*: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P'''
*: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde'''
*: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6)
*: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne &lt;&gt; Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine'''
*: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-5-semialdehyde  donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate'''
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)
*: -*
*Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.)
*: -*Glu +ATP '''donne |&gt;''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' 
*: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' 
*: -*Ornithine +2-oxoglutarate  donne &lt;&gt; Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6)
*:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-semialdehyde donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' 
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)
*Synthèse sans CoA
*: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée
*: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P
*: - Consomme: 2 Glu, NH3, CO2
*: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD
*: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro.

=====THF pour TMP=====
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN)
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |&gt;''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P'''
*: -*Dihydroneopterin-P '''donne |&gt;''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin'''
*:: +*Chorismate +Gln '''donne |&gt;''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' 
*::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate
*:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |&gt;''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6)
*: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |&gt;''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate'''
*: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate'''
*: -*THF +NADP '''donne &lt;|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF'''
*: -*
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate.
*: -*
*: -*THF +ATP +Formate donne &lt;&gt; Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF'''
*: -*Methenyl-THF +H2O donne &lt;&gt; Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF'''
*: -*Methylene-THF +NADP donne &lt;&gt; Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF'''
*: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine)
*Synthèse
*: - 12 étapes de GTP à TMP
*: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate
*: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3
*: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.
==essai 6==
*Paris le 5/8/26
===Le processus néguentropique===</text>
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      <text bytes="126111" sha1="1do8lcha5esxylb31hfv2fbi1enzg1w" xml:space="preserve">{{Travail de recherche
  | idfaculté = biologie
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{{Hypothèse
 | titre  = Chiralité prébiotique 2
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&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 lyase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |&gt;''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp'''
*: - *Asp + NAD '''donne &lt;|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp'''
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein FAD
*:: +*Dans Pyruvate metabolism pas besoin de FAD, seulement NAD: Pyruvate &lt;&gt; EC111.28 &lt;&gt; EC121.23 &lt;&gt; EC121.78 '''Methylglyoxal'''
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''

=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)
*Synthèse
*: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln
*: - produit: CO2, CoA, Glu
*: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3
*: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP
*: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln

=====Arginine Arg Pro=====
*Nécessite CoA et Glu
*: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu'''
*: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P'''
*: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde'''
*: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6)
*: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne &lt;&gt; Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine'''
*: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-5-semialdehyde  donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate'''
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)
*: -*
*Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.)
*: -*Glu +ATP '''donne |&gt;''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' 
*: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' 
*: -*Ornithine +2-oxoglutarate  donne &lt;&gt; Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6)
*:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-semialdehyde donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' 
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)
*Synthèse sans CoA
*: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée
*: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P
*: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2
*: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD
*: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro.

=====THF pour TMP=====
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN)
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |&gt;''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P'''
*: -*Dihydroneopterin-P '''donne |&gt;''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin'''
*:: +*Chorismate +Gln '''donne |&gt;''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' 
*::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate
*:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |&gt;''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6)
*: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |&gt;''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate'''
*: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate'''
*: -*THF +NADP '''donne &lt;|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF'''
*: -*
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate.
*: -*
*: -*THF +ATP +Formate donne &lt;&gt; Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF'''
*: -*Methenyl-THF +H2O donne &lt;&gt; Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF'''
*: -*Methylene-THF +NADP donne &lt;&gt; Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF'''
*: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine)
*Synthèse
*: - 12 étapes de GTP à TMP
*: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate
*: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3
*: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.
==essai 6==
*Paris le 5/8/26
===Le processus néguentropique===</text>
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'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 lyase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |&gt;''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp'''
*: - *Asp + NAD '''donne &lt;|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp'''
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein FAD
*:: +*Dans Pyruvate metabolism pas besoin de FAD, seulement NAD: Pyruvate &lt;&gt; EC111.28 &lt;&gt; EC121.23 &lt;&gt; EC121.78 '''Methylglyoxal'''
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''

=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)
*Synthèse
*: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met.
*: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici.
*: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. 
*: B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol
*: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate.
*: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP.
*:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met.
*:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6.

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)
*Synthèse
*: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln
*: - produit: CO2, CoA, Glu
*: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3
*: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP
*: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln

=====Arginine Arg Pro=====
*Nécessite CoA et Glu
*: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu'''
*: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P'''
*: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde'''
*: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6)
*: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne &lt;&gt; Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine'''
*: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-5-semialdehyde  donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate'''
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)
*: -*
*Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.)
*: -*Glu +ATP '''donne |&gt;''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' 
*: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' 
*: -*Ornithine +2-oxoglutarate  donne &lt;&gt; Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6)
*:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-semialdehyde donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' 
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)
*Synthèse sans CoA
*: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée
*: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P
*: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2
*: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD
*: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro.

=====THF pour TMP=====
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN)
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |&gt;''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P'''
*: -*Dihydroneopterin-P '''donne |&gt;''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin'''
*:: +*Chorismate +Gln '''donne |&gt;''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' 
*::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate
*:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |&gt;''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6)
*: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |&gt;''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate'''
*: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate'''
*: -*THF +NADP '''donne &lt;|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF'''
*: -*
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate.
*: -*
*: -*THF +ATP +Formate donne &lt;&gt; Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF'''
*: -*Methenyl-THF +H2O donne &lt;&gt; Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF'''
*: -*Methylene-THF +NADP donne &lt;&gt; Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF'''
*: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine)
*Synthèse
*: - 12 étapes de GTP à TMP
*: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate
*: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3
*: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.
==essai 6==
*Paris le 5/8/26
===Le processus néguentropique===</text>
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        <username>Mekkiwik</username>
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{{Hypothèse
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&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 lyase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |&gt;''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp'''
*: - *Asp + NAD '''donne &lt;|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp'''
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein FAD
*:: +*Dans Pyruvate metabolism pas besoin de FAD, seulement NAD: Pyruvate &lt;&gt; EC111.28 &lt;&gt; EC121.23 &lt;&gt; EC121.78 '''Methylglyoxal'''
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''

=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire.
*:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His).
*:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. 
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys)
*:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea.
*: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP 
*:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons.
*:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis.
=====CoA Coenzyme A=====
*La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine.
*: -*Acetolactate + NADP '''donne &lt;|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*Dimethyl-malate +NAD donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate'''
*: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne &lt;&gt; Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate'''
*: -*Pantoate + NAD donne &lt;&gt; Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate'''
*: -*Asp  '''donne |&gt;''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala'''
*:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group.
*: -*beta-Ala + Pantoate +ATP  '''donne |&gt;''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate'''
*: -*Pantothenate +ATP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate'''
*: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |&gt;''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys'''
*:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives.
*: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |&gt;''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine'''
*: -*P-Pantetheine +ATP donne &lt;&gt; dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA'''
*: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |&gt;''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA'''
=====Val Ile Leu=====
*Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul.
*: -*2 Pyruvate '''donne |&gt;''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate'''
*: -*Acetolactate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate donne &lt;&gt; methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate'''
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate'''
*: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6)
*: -*Ile
*: -*Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6)
*: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate'''
*: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP  donne &lt;&gt; OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate'''
*: -*2(OH)-methylpentanoate donne &lt;&gt; 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate'''
*: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |&gt;''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6)
*: -*Leu
*: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |&gt;''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val
*: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |&gt;''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate'''
*:: +*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*2-Isopropyl-malate donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate'''
*: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne &lt;&gt; 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate'''
*: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne &lt;&gt; 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate'''
*: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate'''
*: -*Leu +NAD +H2O '''donne &lt;|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6)

=====Methionine Met=====
*Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. 
*Pathway: cysteine methionine
*: -*acetyl-CoA  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' 
*: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6)
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (avec B6)
*: -*Met +ATP +H2O '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase
*: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |&gt;''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met'''  voie des sulfures
*: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |&gt;''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6)
*Synthèse
*: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met.
*: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici.
*: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. 
*: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol
*: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate.
*: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP.
*:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met.
*:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6.

=====Glutamate Glu Gln=====
*Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs
*: -*Acetate + CoA +ATP donne &lt;&gt; Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate)
*: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne &lt;&gt; Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' 
*: -*Citrate donne &lt;&gt; Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' 
*: -*Cis-aconitate +H2O donne &lt;&gt; Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' 
*: -*Iso-citrate +NADP donne &lt;&gt; oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' 
*: -*oxalosuccinate donne &lt;&gt; 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' 
*: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne &lt;&gt; Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6)
*: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |&gt;''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6)
*Synthèse
*: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln
*: - produit: CO2, CoA, Glu
*: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3
*: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP
*: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln

=====Arginine Arg Pro=====
*Nécessite CoA et Glu
*: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu'''
*: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |&gt;''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P'''
*: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde'''
*: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne &lt;|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6)
*: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne &lt;&gt; Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine'''
*: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-5-semialdehyde  donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate'''
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)
*: -*
*Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.)
*: -*Glu +ATP '''donne |&gt;''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' 
*: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne &lt;|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' 
*: -*Ornithine +2-oxoglutarate  donne &lt;&gt; Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6)
*:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |&gt;''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P'''
*: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |&gt;''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline'''
*: -*Arg +H2O  donne &lt;&gt; Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6)
*: -*Glu-semialdehyde donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +H2O &lt;u&gt;spontanée&lt;/u&gt; R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' 
*: -*Pro +NAD donne &lt;&gt; Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6)
*Synthèse sans CoA
*: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée
*: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P
*: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2
*: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD
*: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro.

=====THF pour TMP=====
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN)
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |&gt;''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P'''
*: -*Dihydroneopterin-P '''donne |&gt;''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin'''
*:: +*Chorismate +Gln '''donne |&gt;''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' 
*::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate
*:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |&gt;''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6)
*: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |&gt;''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate'''
*: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate'''
*: -*THF +NADP '''donne &lt;|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF'''
*: -*
*Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate.
*: -*
*: -*THF +ATP +Formate donne &lt;&gt; Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF'''
*: -*Methenyl-THF +H2O donne &lt;&gt; Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF'''
*: -*Methylene-THF +NADP donne &lt;&gt; Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF'''
*: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |&gt;''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine)
*Synthèse
*: - 12 étapes de GTP à TMP
*: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate
*: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3
*: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.
==essai 6==
*Paris le 5/8/26
===Le processus néguentropique===</text>
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    <title>Wikiversité:La salle café/août 2026</title>
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== Actualités techniques n° 2026-32 ==

&lt;section begin=&quot;technews-2026-W32&quot;/&gt;&lt;div class=&quot;plainlinks&quot;&gt;
Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/32|D’autres traductions]] sont disponibles.

'''Actualités pour la contribution'''
* L’[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience|équipe Expérience de lecture]] a développé une [https://82db7c8d4b.catalyst.wmcloud.org/w/index.php?title=Regent%27s_Park&amp;uselang=de démonstration d’un correctif] qui entoure la barre d’outils sur deux lignes quand il n’y a pas assez d’espace horizontalement pour tous les boutons. Le but est de réduire l’encombrement de la barre d’outil de Vector 2022 qui se constate parfois sur Wikipédia dans certaines langues avec certaines tailles d’écran. [https://phabricator.wikimedia.org/T429518]
* L’équipe Expérience de lecture prévoit de lancer les [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists|Listes de lecture]], un [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist Survey 2021/Mobile and apps/Have Apps reading lists available on Destop/Mobile|souhait de la communauté]] que vous pouvez déjà essayer en bêta, à partir de septembre. Mais avant cela, l’aide des traducteurs et traductrices est nécessaire pour [https://translatewiki.net/w/i.php?title=Special%3ATranslate&amp;group=ext-readinglists&amp;filter=&amp;action=translate plusieurs messages] à traduire dans un maximum de langues. Cette fonctionnalité appuie les objectifs de lecture et d’apprentissage sur Wikipédia.
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'''Actualités pour la contribution technique'''
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* Les formats MJPEG et VP8 sont retirés du lecteur vidéo. Le format MP4 (MPEG-4 Partie 2) est ajouté à la place : il fournit une meilleure qualité pour les vieux modèles d’iPhone. Plusieurs semaines seront peut-être nécessaires pour mettre à jour toutes les vidéos déjà en ligne. Le format par défaut pour les appareils modernes ne change pas (VP9/WebM). [https://phabricator.wikimedia.org/T358266]
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== Les RAW en mode fiesta sur la Wikimania ==

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'''Un numéro exceptionnel'''

La conférence Wikimania s'est achevée le 25 juillet. Que vous ressentiez de la frustration (si vous n’avez pas pu y assister) ou du [[:w:Wikipédia:Wikispleen|wikispleen]] (si vous y étiez et que vous avez du mal à digérer que ce soit déjà fini), l’équipe des RAW n’a pas ménagé ses efforts pour vous proposer un numéro XXL qui revient en long, en large et en travers sur cet événement qui le mérite bien. Comptes-rendus, témoignages, entretiens, il y en aura pour tous les goûts ! Le numéro est aussi exceptionnel par le nombre de rédactrices et de rédacteurs qui y ont participé — merci ! 

Au-delà de Wikimania, l’actualité wikimédienne est loin d’être paisible cet été. Nous vous proposons donc aussi de revenir en détail sur la crise qui secoue la fondation Wikimédia autour de la reconnaissance du syndicat Wiki Workers United (WWU). Nous aurons probablement l’occasion de couvrir la suite de cette histoire dans le prochain numéro. D’ici là, bonne lecture !

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Au menu de ce numéro :

'''&lt;span style=&quot;margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white&quot;&gt;En bref&lt;/span&gt;''' — Des actualités francophones et du mouvement Wikimédia et des nouveaux outils

'''&lt;span style=&quot;margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white&quot;&gt;Dossier spécial Wikimania&lt;/span&gt;'''

'''&lt;span style=&quot;margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black&quot;&gt;Les POV&lt;/span&gt;'''&lt;br&gt;— Ma Wikimania : la joie, l'inquiétude et la raison d'être&lt;br&gt;— Témoignages : regards sur la Wikimania

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[[Utilisateur:Antimuonium|Antimuonium]] ([[Discussion utilisateur:Antimuonium|discuter]]) 4 août 2026 à 22:26 (UTC)</text>
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