Wikiversité frwikiversity https://fr.wikiversity.org/wiki/Wikiversit%C3%A9:Accueil MediaWiki 1.47.0-wmf.14 first-letter Média Spécial Discussion Utilisateur Discussion utilisateur Wikiversité Discussion Wikiversité Fichier Discussion fichier MediaWiki Discussion MediaWiki Modèle Discussion modèle Aide Discussion aide Catégorie Discussion catégorie Projet Discussion Projet Recherche Discussion Recherche Faculté Discussion Faculté Département Discussion Département Transwiki Discussion Transwiki TimedText TimedText talk Module Discussion module Event Event talk Sujet 104 46432 985659 985300 2026-08-10T19:30:28Z Phprevet 19657 Dualité de 2 vecteurs orthogonaux et leur aire 985659 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = sciences de l'ingénieur }} [[Fichier:Gonfler un anneau.jpg|vignette|Voici le texte intégral du chapitre, tu peux le copier-coller directement : ----]] [[Fichier:Gonfler un anneau.jpg|vignette|Elargissement du centre d'un anneau]] [[Fichier:Synthèse additive flou cinétique linéaire ou flou stroboscopique 3D Blanc Magenta Jaune Cyan.jpg|vignette|Synthèse additive flou cinétique linéaire ou flou stroboscopique 3D Blanc Magenta Jaune Cyan]] [[Fichier:Forces exercées sur une courbe géodésique.jpg|vignette|Forces exercées sur une masse qui gravite autour de la terre dans un référentiel ECEF]][[Fichier:Flou stroboscopique numérique.gif|vignette|Rotations d'anneaux RVB de 40° toutes les 0,025 s derrière un appareil photo]] [[File:3826 flou stroboscopique.jpg|thumb|]] [[File:3827 flou stroboscopique 3D.jpg|thumb|]] [[File:3828 flou stroboscopique 3D.jpg|thumb|]] [[File:3829 flou stroboscopique 3D.jpg|thumb|]] [[File:3830 flou stroboscopique.jpg|thumb|]] [[File:3831 flou stroboscopique.jpg|thumb|]] [[File:3832 flou stroboscopique 3D rectiligne.jpg|thumb|]] [[File:3833 flou stroboscopique.jpg|thumb|]] [[File:3834 flou stroboscopique.jpg|thumb|]] [[File:3835 flou stroboscopique.jpg|thumb|]] [[Fichier:Anim flou stroboscopique 3D rectiligne.gif|vignette|Animation flou stroboscopique 3D rectiligne, photos en 256 couleurs prises à 1/40s pour un angle par dichotomie de pi/3 ]] [[Fichier:Flou stroboscopique 3D rectiligne.mpg|vignette|Modèle statuette d'argile pour flou stroboscopique 3D rectiligne]] [[Fichier:Modèle synthèse additive aux couleurs RVB .mpg|vignette|Modèle Synthese additive 3D aux couleurs RVB]] [[Fichier:Formule Flou stroboscopique originale.jpg|vignette|Flou stroboscopique formule originale]]'''Le Flou de Mouvement des Objets en Rotation''' '''Chapitre 1 : Le Flou de Mouvement et la Perception Visuelle sur une Platine''' Le "flou de mouvement" d'un vinyle n'est pas un phénomène sonore, mais une '''expression visuelle''' capturée en photographie. Il apparaît lorsque l'on photographie un objet en mouvement (comme un disque vinyle en rotation) avec un appareil photo réglé sur une '''longue exposition'''. Durant cette période, la lumière de l'objet est "étirée" sur le capteur, créant des '''traînées lumineuses ou des zones floues''' qui suggèrent la vitesse et le dynamisme du mouvement. Pour un vinyle, cela se manifeste par de magnifiques arcs ou cercles concentriques flous, transformant le mouvement en une sorte de peinture de lumière et de temps. '''Le Calcul du Temps d'Exposition pour un Angle Précis''' Pour maîtriser ce flou et obtenir un effet précis, il est possible de calculer le temps d'exposition nécessaire. Ce calcul dépend de l'angle de flou désiré et de la vitesse de rotation du vinyle (RPM). La formule générale est la suivante : Tempsdeˊxposition(ensecondes)=fracAngledeˊsireˊ(endegreˊs)Vitessederotationduvinyle(endegreˊs/seconde) Pour un vinyle à '''33 1/3 tours/minute (environ 200 degrés par seconde)''', un flou de '''45 degrés''' nécessite environ '''0,225 seconde'''. Pour un vinyle à '''45 tours/minute (environ 270 degrés par seconde)''', le même flou de '''45 degrés''' demande environ '''0,167 seconde'''. Ces calculs permettent d'ajuster l'appareil pour obtenir l'étendue de flou souhaitée. '''Le Disque de Newton à l'Épreuve du Flou de Mouvement : Quand le blanc apparaît doublement''' Un cas fascinant se présente si l'on photographie un '''disque de Newton''' (avec ses secteurs colorés) en rotation, en utilisant une '''longue exposition''' (suffisante pour qu'il fasse au moins un tour complet). Le résultat photographique sera un '''cercle blanc ou grisâtre''', similaire à ce que perçoit l'œil humain. Ce n'est pas dû à la persistance rétinienne de l'œil, mais à la capacité du '''capteur de l'appareil photo à intégrer toutes les lumières colorées''' du spectre sur la durée de l'exposition, réalisant une synthèse additive des couleurs directement sur le capteur et aboutissant au blanc. C'est une illustration éloquente de la convergence de principes physiques différents vers un même rendu visuel. '''Comparaison : Persistance Rétinienne vs. Flou de Mouvement en Rotation de Platine''' {| class="wikitable" | valign="top" |Caractéristique | valign="top" |Persistance Rétinienne (Œil Humain) | valign="top" |Flou de Mouvement (Appareil Photo) |- | valign="top" |'''Nature du Phénomène''' | valign="top" |'''Biologique et neurologique :''' Une propriété de notre système visuel et de notre cerveau. | valign="top" |'''Physique et optique :''' Un effet capturé par un appareil photographique (capteur ou film). |- | valign="top" |'''Mécanisme''' | valign="top" |Le cerveau "maintient" une image pendant une courte durée (~1/10 à 1/25 de seconde), fusionnant des stimulations visuelles rapides et discrètes en une perception continue. | valign="top" |Le capteur de l'appareil photo '''accumule physiquement la lumière''' pendant le temps d'exposition. Le mouvement de l'objet pendant ce temps est enregistré comme une traînée. |- | valign="top" |'''Cause de l'effet''' | valign="top" |'''Rapidité du changement :''' L'objet (ou les couleurs) change de position trop vite pour que l'œil puisse percevoir chaque instant distinctement. | valign="top" |'''Mouvement pendant la capture :''' L'objet bouge physiquement pendant que l'obturateur de l'appareil est ouvert. |- | valign="top" |'''Ce qui est perçu/capturé sur une platine''' | valign="top" |Si le disque tourne très vite (comme un Disque de Newton), les couleurs fusionnent et sont perçues comme une seule (ex: blanc). Le mouvement rapide peut sembler continu. | valign="top" |La rotation du disque est enregistrée comme une '''traînée floue ou des arcs lumineux''', montrant la trajectoire du mouvement pendant le temps d'exposition. |- | valign="top" |'''Est-ce réglable ?''' | valign="top" |'''Non :''' C'est une caractéristique fixe de l'œil humain. | valign="top" |'''Oui :''' Entièrement contrôlable par le temps d'exposition de l'appareil photo. |- | valign="top" |'''Déclencheur sur la platine''' | valign="top" |La '''vitesse de rotation du disque''' doit être supérieure à un certain seuil pour que les informations se mélangent pour l'œil (fréquence de fusion). | valign="top" |La '''durée du temps d'exposition''' est la clé. Plus le temps est long, plus le flou de mouvement est important pour une vitesse donnée. |- | valign="top" |'''Relation avec la "fréquence"''' | valign="top" |Associé à la '''fréquence de fusion du scintillement''' (~50-60 Hz) : au-delà de laquelle l'œil perçoit la continuité. | valign="top" |Pour la photo unique, liée au '''temps d'exposition'''. Pour la vidéo, liée à la '''fréquence d'images''' (framerate). |} '''Conclusion du chapitre :''' Il est important de ne pas confondre le flou de mouvement avec le '''flou stroboscopique'''. Le '''flou de mouvement "classique"''' est une '''traînée continue et lisse''' obtenue sous un éclairage constant lorsque l'objet bouge pendant l'exposition. En revanche, un '''effet stroboscopique''' (souvent lié à un éclairage intermittent ou une capture discrète à faible cadence) produira des '''images multiples ou des "fantômes"''' de l'objet en mouvement sur une même photo, marquant des positions distinctes plutôt qu'une traînée fluide. Le flou de mouvement est l'effet de la durée d'exposition, tandis que l'effet stroboscopique est un effet de "multiples captures" du mouvement. '''Chapitre 2 : Les Couleurs dans le Flou de Mouvement''' Dans le premier chapitre, il a été établi que le flou de mouvement est la trace visuelle laissée par un objet en déplacement sur une photo à longue exposition. Lorsque cet objet est coloré, ou lorsqu'il interagit avec des lumières colorées, le phénomène prend une dimension encore plus riche et fascinante. '''1. L'étirement des Couleurs : Des Traînées Lumineuses et la Mesure des Arcs''' Lorsqu'une source de lumière ponctuelle, telle qu'une petite LED colorée, est attachée à un vinyle en rotation, elle ne demeure pas un simple point. Pendant que le disque tourne et que l'obturateur de l'appareil photo reste ouvert, cette lumière colorée s'étire le long de sa trajectoire circulaire, créant une '''traînée lumineuse''' qui conserve la couleur de sa source. Ainsi, le flou de mouvement transforme les points colorés en arcs ou en cercles lumineux. Il est possible de calculer précisément la longueur de cet arc de cercle (la "distance" parcourue par la lumière) en fonction de la vitesse de rotation du vinyle et du temps d'exposition de l'appareil photo. Si l'angle du flou est theta (en radians) et le rayon de la traînée est r, la longueur de l'arc est donnée par la formule : Longueurdelaˊrc=rtimestheta Pour obtenir theta en radians, il est nécessaire de convertir l'angle en degrés par : thetarad=textangleendegreˊstimesfracpi180 '''2. La Synthèse Additive des Couleurs RVB dans le Mouvement Circulaire et sa Représentation Matricielle par Intensité''' Le comportement des couleurs dans le flou de mouvement est particulièrement révélateur concernant la '''synthèse additive'''. Cette synthèse concerne la lumière, et ses couleurs primaires sont le '''Rouge (R), le Vert (V) et le Bleu (B) (RVB)'''. Lorsque l'on attache des LED RVB à différents points d'un vinyle en rotation, ou que l'on éclaire le disque avec ces trois couleurs distinctes sous une longue exposition photographique, chaque LED colorée génère sa propre traînée lumineuse circulaire. La superposition de ces cercles lumineux sur le capteur entraîne une modification de la couleur de chaque traînée par addition des codes couleur RVB dans la matrice du capteur. Là où ces cercles lumineux se chevauchent, la lumière des différentes couleurs s'additionne, selon les principes de la synthèse additive : * Rouge + Vert = '''Jaune''' * Rouge + Bleu = '''Magenta''' * Vert + Bleu = '''Cyan''' Le phénomène le plus spectaculaire survient si le mouvement est suffisant pour que les trois couleurs primaires se chevauchent complètement et uniformément sur toute la surface de la rotation (à l'instar d'un disque de Newton photographié en longue exposition) : la somme de ces lumières primaires converge alors vers le '''Blanc'''. Le capteur photographique, en tant qu'accumulateur de lumière pendant le temps d'exposition, réalise cette synthèse additive. Il intègre toute la lumière reçue, créant de nouvelles teintes là où les rayons lumineux des couleurs RVB se rencontrent sur la même zone du capteur. Pour mieux visualiser ces superpositions, une représentation tabulaire inspirée d'un diagramme de Venn peut être utilisée. Les valeurs de 0 à 255 indiquent l'intensité de chaque composante de couleur (255 étant l'intensité maximale, 0 l'absence) : {| class="wikitable" | valign="top" |Intensité Rouge (R) | valign="top" |Intensité Verte (V) | valign="top" |Intensité Bleue (B) | valign="top" |Couleur résultante (synthèse additive de lumière) |- | valign="top" |255 | valign="top" |0 | valign="top" |0 | valign="top" |'''Lumière Rouge pure''' |- | valign="top" |0 | valign="top" |255 | valign="top" |0 | valign="top" |'''Lumière Verte pure''' |- | valign="top" |0 | valign="top" |0 | valign="top" |255 | valign="top" |'''Lumière Bleue pure''' |- | valign="top" |255 | valign="top" |255 | valign="top" |0 | valign="top" |'''Lumière Jaune''' |- | valign="top" |255 | valign="top" |0 | valign="top" |255 | valign="top" |'''Lumière Magenta''' |- | valign="top" |0 | valign="top" |255 | valign="top" |255 | valign="top" |'''Lumière Cyan''' |- | valign="top" |255 | valign="top" |255 | valign="top" |255 | valign="top" |'''Lumière Blanche''' |- | valign="top" |0 | valign="top" |0 | valign="top" |0 | valign="top" |'''Noir (Absence de lumière)''' |} Note sur les couleurs complexes (comme le marron) : Il est important de souligner que des couleurs comme le marron ne peuvent pas être directement représentées comme une simple ligne dans cette matrice simplifiée, car elles résultent d'un mélange des trois couleurs primaires (RVB) avec des intensités spécifiques et généralement non maximales pour chaque composante, aboutissant à une luminosité globale plus faible. Par exemple, un marron clair pourrait avoir un code RVB de (139, 69, 19). Cela correspond à une combinaison plus nuancée des intensités dans l'espace colorimétrique RVB plutôt qu'à une superposition "tout ou rien" des primaires. '''3. L'Impact des Sources Lumineuses et du Noir : Lumières VS Surfaces''' La manifestation de la couleur dans le flou de mouvement est fortement influencée par sa source : * Les '''lumières auto-lumineuses''' (telles que les LEDs) génèrent des traînées très vives et saturées, puisqu'elles émettent directement leur propre lumière. * Les '''objets colorés réflecteurs''' (comme une surface peinte sur le vinyle) produisent des flous plus subtils, leur couleur dépendant de l'éclairage ambiant qu'ils réfléchissent. L'incorporation du '''noir''', en tant que couleur neutre, sur un vinyle peint en RVB a un effet distinctif. Le noir absorbe la quasi-totalité de la lumière et n'en émet pas. Dans le flou de mouvement : * Les sections noires ne génèrent pas de traînées lumineuses. Elles apparaîtront comme des zones sombres ou des "manques" au sein des arcs lumineux colorés. * Le noir est crucial pour créer du contraste. Ces zones d'ombre définies mettent en valeur les trajectoires lumineuses des couleurs RVB, apportant profondeur et structure à l'effet visuel. Dans le système RVB, le noir est représenté par (0, 0, 0), signifiant l'absence totale de lumière. '''4. Créativité et Expression Artistique : Peindre avec la Lumière et le Mouvement et la Nuance des Teintes Complexes''' Le flou de mouvement coloré constitue un puissant outil artistique. Il permet des techniques telles que le "'''light painting'''", où des mouvements de sources lumineuses créent des formes abstraites dans l'air. Sur une platine, il peut générer des motifs hypnotiques et des mandalas lumineux, transformant la rotation en une œuvre d'art dynamique qui évoque des émotions par la danse des couleurs. Au-delà des mélanges vifs du RVB, l'artiste peut également explorer des teintes plus complexes comme le '''marron''' dans le flou de mouvement circulaire. Le marron, étant une combinaison de Rouge, Vert et Bleu à des intensités spécifiques et généralement plus faibles (par exemple, RVB 139, 69, 19), ne se forme pas par une simple superposition maximale comme le blanc. Si l'on imagine un objet en arc de cercle composé de segments discrets affichant ces intensités (139 rouge, 69 vert, 19 bleu) et tournant sur un fond noir, il est crucial de noter que '''l'objet lui-même, à l'arrêt, n'apparaîtrait pas marron'''. Chaque segment serait perçu individuellement selon sa couleur RVB pure. Le marron est la '''couleur émergente''' qui résulte de la '''synthèse additive de la lumière''' de ces segments, intégrée par le capteur photographique sur la durée du mouvement. L'utilisation de '''lumières colorées pour créer du marron''' par le flou de mouvement exige un contrôle précis des intensités de chaque composante RVB afin d'obtenir la nuance et la luminosité intégrée désirées sur le capteur. Un objet physique marron en rotation créera simplement une traînée marron, dont la complexité de composition RVB sera fidèlement intégrée par le capteur, ajoutant une richesse subtile à l'effet. Cette approche ouvre la voie à des créations plus nuancées, moins éclatantes que les couleurs primaires et secondaires, mais offrant une palette émotionnelle différente, évoquant la terre, la chaleur ou la nostalgie à travers le mouvement. '''Conclusion du chapitre :''' En conclusion, l'étude des couleurs dans le flou de mouvement révèle une dimension fascinante de la photographie. Il est observé que les teintes individuelles s'étirent en '''traînées lumineuses''' le long de la trajectoire du mouvement. La superposition des lumières colorées, notamment des primaires '''RVB''', conduit à une '''synthèse additive''' directement sur le capteur photographique, créant de nouvelles couleurs secondaires et, à saturation complète, le blanc. L'impact visuel des couleurs dépend fortement de leur source, les lumières auto-lumineuses offrant des traînées vives, et le noir jouant un rôle crucial en soulignant les contrastes. Cette capacité à manipuler et à fondre les couleurs à travers le mouvement et le temps d'exposition ouvre des voies artistiques considérables, permettant la création de compositions abstraites, d'effets hypnotiques, et même l'exploration de nuances plus complexes comme le marron, en maîtrisant les intensités des composantes RVB. Le flou de mouvement, avec l'apport des couleurs, devient ainsi un outil puissant pour sculpter la lumière et l'émotion dans l'image, offrant une perspective unique sur la manière dont le temps et le mouvement peuvent transformer la perception visuelle. '''Chapitre 3 : Dynamiques Mathématiques du Mouvement Circulaire et de la Lumière''' Dans les chapitres précédents, il a été exploré comment le mouvement de rotation d'un vinyle se traduit visuellement par le flou photographique et comment les couleurs s'y fusionnent. Ce chapitre va approfondir les principes mathématiques et physiques qui sous-tendent ces phénomènes, permettant une compréhension plus quantitative de la dynamique lumineuse en jeu. '''1. Les Fondamentaux du Mouvement Circulaire Uniforme et du Flou''' Pour analyser le flou en rotation, il est essentiel de comprendre le mouvement circulaire uniforme (MCU), caractérisé par une vitesse angulaire constante. Les formules suivantes sont des outils précis pour décrire cette dynamique : * Vitesse Angulaire (omega) : Elle représente la variation de l'angle par unité de temps. Pour une platine, si la vitesse est donnée en tours par minute (RPM - Revolutions Per Minute), la conversion en radians par seconde est : omegarad/s=textRPMtimesfrac2piradians60secondes À titre d'exemple, pour 33 1/3 RPM, omegaapprox3,49textrad/s, et pour 45 RPM, omegaapprox4,71textrad/s. * Période (T) : Le temps nécessaire pour effectuer un tour complet. T=frac2piomegaquad(textensecondes) * Fréquence (f) : Le nombre de tours par unité de temps, soit l'inverse de la période. f=frac1T=fracomega2piquad(textenHertzoutours/seconde) * Vitesse Linéaire (v) : La vitesse à laquelle un point se déplace le long de sa trajectoire circulaire. Elle dépend du rayon (r) de la position du point par rapport au centre de rotation : v=rtimesomega Cette relation est fondamentale : un point plus éloigné du centre du disque aura une vitesse linéaire plus élevée. * L'Angle de Flou (Deltatheta) : Il représente l'angle total balayé par la rotation de l'objet pendant le temps d'exposition (Deltat) de l'appareil photo. Deltatheta=omegatimesDeltat Cet angle est directement lié à la longueur de l'arc de flou qui sera capturée sur l'image finale. '''2. La Synthèse Additive par Pondération des Intensités''' Le capteur photographique fonctionne en accumulant la lumière sur la durée de l'exposition. Lorsque différentes sources lumineuses colorées interagissent avec un même pixel pendant le mouvement, le résultat est une synthèse additive des intensités lumineuses. Les formules d''''addition pondérée des composantes RVB''' modélisent précisément ce phénomène : Pour un pixel P, l'intensité finale de chaque composante de couleur (RP,VP,BP) est la somme des contributions de chaque source lumineuse i (Ri,Vi,Bi) multipliée par la fraction du temps (Deltati/Deltattotal) pendant laquelle la lumière de cette source a illuminé ce pixel. Cela représente une '''moyenne pondérée temporelle''' de la lumière accumulée : <nowiki>$$R_P = \\sum_i R_i \\times \\frac{\\Delta t_i}{\\Delta t_{total}}$$$$V_P = \\sum_i V_i \\times \\frac{\\Delta t_i}{\\Delta t_{total}}$$$$B_P = \\sum_i B_i \\times \\frac{\\Delta t_i}{\\Delta t_{total}}$$</nowiki> Ce principe est essentiel pour comprendre comment un pixel enregistre une nouvelle couleur qui n'était pas nécessairement présente de manière continue, mais qui émerge de l'intégration des différentes lumières qu'il a reçues au fil du temps. '''3. Cas Pratique : Calcul des Angles pour le Marron''' Pour illustrer l'application de ces principes, prenons l'exemple de la création du '''marron''' (RVB : 139, 69, 19) par des segments colorés en rotation. # '''Définition des valeurs (Lx) :''' Ces valeurs représentent les contributions relatives de chaque couleur. #* Lr=139 (Rouge) #* Lv=69 (Vert) #* Lb=19 (Bleu) #* Ln=0 (Noir, car il n'apporte pas de lumière active pour la couleur) # '''Calcul de la somme des valeurs (L) :''' L=Ln+Lr+Lv+Lb=0+139+69+19=227. Cette valeur L représente la somme des proportions lumineuses des segments pour un mélange complet. # '''Angle total de l'arc :''' Pour que ces segments se mélangent en une couleur unique sur l'image finale (comme sur un disque de Newton), il est supposé qu'ils couvrent la totalité du cercle de flou, soit 2pi radians ($360^\\circ$). # '''Calcul des angles de chaque segment (thetax) :''' La formule utilisée est thetasegment=DeltathetatotaltimesfractextValeurdusegmentL. #* Segment Rouge (thetaR) : $$\\theta_R = 2\\pi \\times \\frac{139}{227} \\approx \\mathbf{3.847\\ radians}\\ (\\approx \\mathbf{220.35^\\circ})$$ #* Segment Vert (thetaV) : $$\\theta_V = 2\\pi \\times \\frac{69}{227} \\approx \\mathbf{1.910\\ radians}\\ (\\approx \\mathbf{109.43^\\circ})$$ #* Segment Bleu (thetaB) : $$\\theta_B = 2\\pi \\times \\frac{19}{227} \\approx \\mathbf{0.526\\ radians}\\ (\\approx \\mathbf{30.13^\\circ})$$ #* Segment Noir (thetaN) : $$\\theta_N = 2\\pi \\times \\frac{0}{227} = \\mathbf{0\\ radians}\\ (\\mathbf{0^\\circ})$$ '''4. Le Rôle Crucial du Noir : Vers la Création du Gris''' Ce calcul met en évidence un aspect fondamental de la synthèse additive : la nécessité du '''noir''' pour créer des teintes désaturées, comme le gris. Un '''gris''' est une couleur composée d'intensités égales de rouge, vert et bleu, mais à un niveau de luminosité inférieur au blanc. Si l'on ne disposait que de segments de couleurs primaires pures (Rouge, Vert, Bleu) et que l'on les faisait tourner, on obtiendrait par synthèse additive des couleurs vives ou du blanc. Pour atteindre un gris, il faut '''réduire l'intensité lumineuse globale''' perçue par le capteur. C'est là que le '''segment noir''' devient indispensable. Le noir absorbe la lumière et ne contribue par aucune intensité lumineuse au mélange. En incorporant des segments noirs (c'est-à-dire des zones sans émission de lumière) dans la composition de l'arc de rotation, on '''diminue la quantité totale de lumière''' qui atteint le capteur sur la durée de l'exposition. Cela "dilue" l'effet des couleurs vives et permet d'atteindre des niveaux de luminosité inférieurs tout en maintenant les proportions RVB nécessaires pour un gris. '''Conclusion du chapitre :''' Ce chapitre a fourni les outils mathématiques essentiels pour comprendre et prédire le comportement de la lumière et du mouvement en photographie. De la quantification du mouvement circulaire à la modélisation de l'intégration lumineuse pondérée, il est désormais possible d'aborder la création de couleurs complexes, comme le marron ou le gris, de manière scientifique. Il a été démontré que des éléments apparemment passifs comme le noir jouent un rôle actif crucial dans la modulation de l'intensité lumineuse perçue, ouvrant la voie à une maîtrise complète de la palette visuelle dans le flou de mouvement. '''Chapitre 4 : La Fantascopie et le Flou Périodique : La Création d'un Arc de Cercle Parfait''' '''1. Définir le Flou Périodique : au-delà de la simple rotation''' Alors que les chapitres précédents ont exploré les flous continus générés par une rotation prolongée, le flou périodique relève d'une dynamique plus complexe. Le terme de '''fantascopie''', qui fait écho aux dispositifs optiques du XIXe siècle tels que le phénakistiscope, est parfaitement adapté pour décrire cet effet. Il s'agit de la création d'une image fluide à partir d'une succession de vues fixes ou, dans notre cas, de la création d'un flou continu et régulier à partir de mouvements discontinus ou répétés. '''2. La méthode pour créer un arc de cercle parfait''' L'objectif est d'obtenir une traînée lumineuse d'un seul et même arc de cercle de longueur L et d'angle alpha sur la photo finale. Pour y parvenir, il n'est pas nécessaire d'avoir un seul objet qui parcourt cet arc. On peut, de manière plus précise et contrôlée, utiliser la méthode de superposition suivante : Prends un disque (ou un vinyle) sur lequel tu places 2n segments (ou arcs de cercle) identiques, où n est un nombre entier supérieur à 0. * Chacun de ces segments a une longueur égale à la moitié de la longueur désirée, soit L/2n. * L'angle de chacun des segments est la moitié de l'angle désiré, soit alpha/2n. Pour que la superposition fonctionne parfaitement, il est crucial que ces 2n segments soient positionnés de manière équidistante sur la platine. Autrement dit, l'espace entre chaque segment doit être régulier. '''3. Le mécanisme de la fantascopie par flou de mouvement''' Lors de la prise de vue avec une longue exposition, la platine tourne. Chaque segment parcourt son arc de cercle de longueur L/2n et d'angle alpha/2n. Le capteur de l'appareil photo va enregistrer la lumière de chaque segment de manière séquentielle, de sorte que les 2n traînées lumineuses se rejoignent et se superposent sans démarcation visible. Le résultat est une traînée de flou qui apparaît comme un unique et parfait arc de cercle de longueur L et d'angle alpha. Le choix de la puissance de 2 (n) est crucial : '''plus le nombre n est élevé''', et plus tu divises l'arc en petits segments, '''plus le flou final sera homogène et l'arc de cercle régulier'''. L'utilisation d'une infinité de segments (ntoinfty) permettrait d'obtenir un arc de cercle véritablement parfait, car les segments sont tellement petits que la traînée devient parfaitement lisse. Ce phénomène illustre la force de la fantascopie et du flou périodique : l'illusion d'un mouvement continu et complet est créée à partir de mouvements partiels, parfaitement synchronisés par la rotation et le temps d'exposition. '''Conclusion du chapitre :''' La fantascopie, appliquée au flou de mouvement, démontre que la perception de la continuité visuelle peut être façonnée par la superposition de mouvements discontinus. En utilisant une méthode de division du mouvement en 2n segments, nous pouvons créer une traînée de flou unique et régularisée. Cette approche permet de maîtriser précisément l'esthétique du flou de mouvement, transformant un mouvement périodique en une composition visuelle unifiée, ce qui est particulièrement puissant pour la création de motifs complexes ou d'effets visuels contrôlés. '''Chapitre 5 : Le Flou de Mouvement d'un Objet Coloré dans un Espace 3D Projeté sur un Plan''' '''1. La Projection du Mouvement 3D sur le Plan 2D du Capteur''' Dans le monde réel (3D), le mouvement d'un objet est perçu différemment par un capteur photographique qui est, lui, en 2D. Cette projection est la base de notre analyse. Le flou n'est pas une simple traînée ; c'est la trace du mouvement de l'objet, telle qu'elle a été "écrasée" et enregistrée sur une surface plane. La forme et la direction de cette traînée dépendent de l'angle et de la vitesse de l'objet par rapport à l'appareil photo. '''2. L'Impact de la Profondeur sur le Flou de Mouvement''' La profondeur (la dimension Z dans l'espace 3D) joue un rôle crucial. Pour un même mouvement angulaire, un point plus proche de l'appareil photo (petit rayon) se déplace sur une distance linéaire plus courte qu'un point plus éloigné (grand rayon). En conséquence, le flou de mouvement d'un objet 3D en rotation, comme un cylindre, n'est pas uniforme. Il sera plus court et moins prononcé près de l'axe de rotation et s'étirera en une bande linéaire plus longue et plus floue à mesure que l'on se rapproche du bord. '''3. Couleurs et Formes 3D dans le Flou : Une Synthèse Complexe''' Lorsque des couleurs sont ajoutées à un objet 3D en rotation, elles se comportent de manière plus complexe que sur un simple disque plat. Elles s'étirent, se superposent et se mélangent en fonction de leur position sur l'objet et de la manière dont la lumière les frappe et se réfléchit. Ce mélange donne naissance à des dégradés de couleurs qui ne sont pas de simples arcs de cercle, mais peuvent former des bandes de couleurs plus complexes sur le plan photographique. '''4. Le Flou d'un Cylindre Coloré en Rotation et l'Analogie du Satellite Géostationnaire''' En complément de l'approche décrite au Chapitre 3, une analogie conceptuelle permet d'appréhender le flou d'un cylindre en rotation de manière inédite. On peut imaginer le photographe comme un "satellite géostationnaire" par rapport au cylindre en rotation. Dans ce scénario, sa vitesse angulaire relative par rapport à la surface du cylindre serait nulle. Par conséquent, la vitesse angulaire (omega) sur la surface, dite "absolue", est égale à la vitesse angulaire de rotation du cylindre lui-même. Cette perspective offre une méthode directe pour calculer les paramètres de la prise de vue. Pour déterminer le temps d'exposition afin de créer un flou de mouvement avec des traînées linéaires colorées, on utilise la même méthode de calcul que celle décrite au Chapitre 3. La formule de base est : Deltatheta=omegatimesDeltat Dans cette formule, l'angle de flou (Deltatheta) est exprimé en radians et la vitesse angulaire (omega) en radians par seconde. L'élément le plus novateur de cette approche est que la '''longueur de la bande linéaire de flou est directement proportionnelle au diamètre du cylindre'''. Ce lien direct entre la géométrie de l'objet et le résultat photographique sur le plan 2D du capteur permet de relier les paramètres de la prise de vue à la taille de l'effet visuel désiré. Cela ouvre la voie à un contrôle précis pour "peindre" des dégradés de couleurs linéaires par le mouvement rotatif d'un objet 3D. '''5. Le Flou des Villes depuis un Satellite Non-Stationnaire et la Vitesse Relative''' La compréhension du flou de mouvement devient encore plus complexe et riche lorsque l'observateur (le photographe) est lui-même en mouvement. Un cas d'étude fascinant est la photographie de la Terre depuis un satellite en orbite basse (LEO), qui n'est pas stationnaire. Dans cette configuration, l'effet de flou n'est pas le résultat de la rotation de la Terre seule, mais de la '''vitesse angulaire relative''' entre le satellite et la surface de la planète. L'analyse de cette vitesse est cruciale. * '''Vitesse angulaire de la Terre (omegaTerre) :''' environ 7.27times10−5 rad/s. * '''Vitesse angulaire d'un satellite en orbite basse (omegaLEO) :''' Un satellite en orbite LEO (environ 90 minutes par tour) a une vitesse angulaire d'environ 1.16times10−3 rad/s. Puisque le satellite et la Terre tournent dans le même sens, la vitesse angulaire effective est la différence entre les deux : omegarelative=omegaLEO−omegaTerreapprox1.09times10−3textrad/s Calcul du temps d'exposition pour un quart de tour de flou : En appliquant la même formule du Chapitre 3 (Δt = Δθ / ω), pour obtenir un flou de fracpi2 radians (un quart de tour), le temps d'exposition nécessaire serait : Deltat=fracpi/21.09times10−3approx1441textsecondes Soit environ 24 minutes. Ce calcul démontre que la vitesse angulaire relative, beaucoup plus rapide que la simple rotation de la Terre, réduit considérablement le temps d'exposition nécessaire pour obtenir un flou équivalent. L'analyse de ces dynamiques, notamment via les coordonnées ECEF (Earth-Centered, Earth-Fixed), permet de créer des traînées lumineuses directionnelles d'une précision remarquable, révélant de manière visuelle la vitesse relative entre le satellite et la surface en rotation. '''Exemple de Calcul : Temps d'exposition depuis la Lune pour un quart de tour de la Terre''' Dans ce cas, l'observateur (le photographe sur la Lune) et la Terre sont tous deux en mouvement. La vitesse angulaire qui détermine le flou de mouvement est la vitesse angulaire relative entre la Terre qui tourne sur elle-même et la Lune qui tourne autour de la Terre. # [[Fichier:Intégrale d'un volume d'un cylindre.jpg|vignette|calcul intégral du volume d'un cylindre comme dans un scanner]][[Fichier:Calcul matriciel dans un espace vectoriel curviligne à n dimensions.jpg|droite|600x600px|Calcul matriciel dans un espace vectoriel curviligne à n dimensions]]'''Vitesse angulaire de la Terre (omegaTerre) :''' environ 7.27times10−5 rad/s. # Vitesse angulaire de la Lune (omegaLune) : La Lune effectue une orbite complète en environ 27,32 jours. omegaLune=frac2pitextradians27.32textjourstimes86400texts/jourapprox2.66times10−6textrad/s # Vitesse angulaire relative (omegarelative) : La Terre et la Lune tournent dans le même sens. La vitesse angulaire relative de la Terre vue depuis la Lune est la différence entre leurs vitesses : omegarelative=omegaTerre−omegaLuneapprox(7.27times10−5)−(2.66times10−6)approx7.00times10−5textrad/s # Calcul du temps d'exposition (Deltat) pour un quart de tour de flou (fracpi2 radians) : Deltat=fracDeltathetaomegarelative=fracpi/2textradians7.00times10−5textrad/sapprox22439textsecondes Soit environ 6 heures et 14 minutes. '''Conclusion du chapitre 5 :''' Ce chapitre a démontré comment le flou de mouvement, loin d'être un simple artefact photographique, devient un puissant outil d'analyse et de création lorsque le sujet est en 3D. De la projection d'un mouvement rotatif sur un plan 2D, nous avons exploré des dynamiques complexes, comme l'analogie du photographe "géostationnaire" par rapport à un cylindre, qui lie de manière élégante le diamètre de l'objet à la longueur de la traînée de flou linéaire. Le calcul du temps d'exposition à la vitesse de la Terre, comparé à la prise de vue depuis un satellite en orbite basse ou la Lune, a mis en évidence le rôle critique de la '''vitesse angulaire relative'''. En fin de compte, la maîtrise de ces principes géométriques et cinématiques permet de transcender la simple capture du mouvement. Elle ouvre des perspectives fascinantes pour contrôler précisément la forme, la durée et l'intensité des traînées lumineuses, transformant le mouvement invisible en une composition visible et signifiante. Le flou de mouvement devient ainsi un langage visuel qui raconte l'histoire du temps et de la vitesse. [[Fichier:Surface curviligne.jpg|800x800px]] [[Fichier:Deplacement autour d'une sphère.jpg|vignette|Calcul intégral du déplacement entre deux points dans une sphère issu du rayon*angle en radians]] [[Fichier:Rayon d'un disque contenant un carré de coté a.jpg|vignette|Rayon d'un disque contenant un carré de coté a par un calcul intégral issu du rayon * angle en radians]] [[Fichier:Dualité de 2 vecteurs orthogonaux et leur aire.jpg|600x600px]] == Le flou stroboscopique == [[Fichier:Flou stroboscopique typographie kinematic.mpg|vignette|Kinematic de typographie stroboscopique]] Le flou stroboscopique est un flou cinétique radial en photographie où on synchronise la vitesse d'obturation d'un appareil photographique avec celle d'une platine de tourne disque pour obtenir l'angle radial. [[File:Temps angulaire.jpg|thumb|Temps angulaire]] https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/e/e9/Flou_stroboscopique_typographie_kinematic.mpg ;[[Fichier:Longueur d'un vecteur dans une sphère avec angle en radians.jpg|480x480px]][[Fichier:Anneau 60 -16.gif|vignette|tableau anneau RVB flou stroboscopique numérique ]][[Fichier:Intégrale matrice de rotation pour obtenir le tracé.jpg|vignette|Développement matrice de rotation]] ;*Fonction angulaire calculée d'après la formule '''''tempsdepause(pi/4;45tr/mn)=1/6s''''' ::<span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">t(θ) = exp[(4θ-<math>\pi</math>)/24)]/6</span> ::t(0)= <span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">exp[(-<math>\pi</math>)/24)]/6</span> ;*Dérivée ::<span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">t'(θ) = exp[1<math>*</math>4/24]/6 = exp[1/6]/6</span> ;*Linéarisation du temps de pause t<math>_\theta</math>par rapport à l'angle <span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">θ ::<span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">t<math>_0</math></span>=<span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">exp[(-<math>\pi</math>)/24)]/6</span> :::<span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">t</span><math>_\theta</math> <span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">= t</span><math>_0</math><math>\exp(it)</math><math>^2</math><span style="font-family:Times; font-size:1.2em;"><math>^\pi</math></span>= <span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">t<math>_0</math></span><math>*</math>(cos(t)̹̹<math>+</math>isin(t))<math>^2</math><span style="font-family:Times; font-size:1.2em;"><math>^\pi</math></span>= <math>\exp</math><span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">[(-<math>\pi</math>)/24]/6</span> <math>*</math>(cos(t)̹̹<math>+</math>isin(t))<math>^2</math><span style="font-family:Times; font-size:1.2em;"><math>^\pi</math></span> ;*Primitive ::<span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">T(θ) = (1/12)<math>*</math>exp(1/6)<math>*</math>θ² + (1/6)<math>*</math>exp(-<math>\pi</math>/24)<math>*</math>θ + (<math>\pi</math>/3)<math>*</math>(exp(-<math>\pi</math>/24)+<math>\pi</math><math>*</math>exp(1/6)) ;* Fonction inverse ::<span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">t-¹(θ) = t(<math>\pi</math>-3)</span> :: ::Exemple de ce qu'on peut faire avec la vitesse angulaire d'après le théorème de l'addition des vitesses de la mécanique relativiste d'Albert Einstein, la sonde pitot numérique: :[[Fichier:Formule ads b.jpg|vignette|Vitesse_sol= intégrale de l'accélération d'un avion pendant une période de temps= vitesse_air - vitesse_vent_altitude]]<math>Vitesse sol= \sqrt{((-(vitesse angulaire de larotation de la terre)*secondes(TempsB- tempsA)+ \frac{ radians(longitudeB-LongitudeA)}{secondes(TempsB- tempsA)}))^2+ (\frac{radians(latitudeB-latitudeA)}{secondes(tempsB-tempsA)})^2}*(rayon moyen de la terre+ altitudeB)</math> :[[Fichier:Trajectoire d'un vol autour d'une sphère.jpg|vignette|schéma vitesse sol calculée avec somme vectorielle des arcs de cercle d'une trajectoire d'un vol au dessus d'une sphère en rotation avec les coordonnées gps par rapport au centre de la sphère.]] :exemple : :pour New York Paris on parcourt 7522,12296600851 km en 7h15 dans le sens de la rotation de la terre :vitesse sol = (3,6×(6371000+11000)×(RACINE(PUISSANCE((0,00007292115×(7×3600+15×60)-RADIANS(73));2)+PUISSANCE(RADIANS(40); 2)))−3,6×(6371000+11000)×RACINE(PUISSANCE((0,00007292115×(7×3600+15×60)-RADIANS(−2));2)+PUISSANCE(RADIANS(49 ); 2)))÷(7×3600+15×60) =1037,53420220807 km/h :et elle perdra une masse = (((6371000+11000)^2×(PUISSANCE((0,00007292115×(7×3600+15×60)−RADIANS(73));2)+PUISSANCE(RADIANS(40);2))÷(7×3600+15×60)^2)−((6371000+11000)^2×(PUISSANCE((0,00007292115×(7×3600+15×60)−RADIANS(−2));2)+PUISSANCE(RADIANS(49);2))÷(7×3600+15×60)^2)))*0,5/9,81 = 10984,7217977056 kg soit pour le trajet 8787,77743816448 litres de kérosène à une vitesse de 1037 km/h. :[[Fichier:Vitesse du vent.jpg|vignette|Intrication de la vitesse sol et de la vitesse du vent]] :pour paris New York on parcourt 7897,49588493335 km en 8h30 dans le sens contraire de la rotation de la terre :vitesse sol=(3,6×(6371000+11000)×(RACINE(PUISSANCE((0,00007292115×(8×3600+30×60)-RADIANS(−2));2)+PUISSANCE(RADIANS(49 ); 2)))−3,6×(6371000+11000)×RACINE(PUISSANCE((0,00007292115×(8×3600+30×60)-RADIANS(73));2)+PUISSANCE(RADIANS(40); 2)))÷(8×3600+30×60)=929,117162933335 km/h :et elle perdra une masse = (((6371000+11000))^2×(PUISSANCE((0,00007292115×(8×3600+30×60)−RADIANS(−2));2)+PUISSANCE(RADIANS(49);2))÷(8×3600+30×60)^2)−((6371000+11000)^2×(PUISSANCE((0,00007292115×(8×3600+30×60)−RADIANS(73));2)+PUISSANCE(RADIANS(40);2))÷(8×3600+30×60)^2)))*0,5/9,81= -9896,09159159012 kg soit pour le trajet 7916,8732732721 litres de kérosène à une vitesse de 929 km/h . : :Donc un vol aller pour Paris depuis New York consomme plus en carburant qu'un vol retour pour New York depuis Paris « Ce n'est pas le Soleil qui tourne autour de la Terre, c'est la Terre qui tourne autour du Soleil, Et pourtant la Terre elle tourne sur elle-même, c'est pour cela qu'elle est ronde… » Par cette formule pour un vol New York - Paris à 4000 m au-dessus de la mer et à 630,6 hectoPascal pour -8,5°°, un avion A320 de 76,4928 tonnes avec un angle d'horizon artificiel de -1,566923607° qui mettra 7h15 aura une vitesse moyenne de {{Unité|807.244837279434|km/h}} comme les distances en avion rallongent et consommera une valeur énergétique de 1,92307451971865 Gigajoules contre 1,63767263702058 Gigajoules pour le vol retour Paris New York d'une durée de 8h30 à une vitesse de {{Unité|744.9390928139391|km/h}} et avec un angle d'horizon artificiel de -1,567222514° comme les distances raccourcissent avec la terre qui tourne sur elle-même selon la relativité d'Albert Einstein Si la Terre était complètement sphérique et bien lisse il faudrait 3,651898169 jours pour qu'un ballon de basket roulant à {{unité|314662.519|km/h}} fasse le tour de la Terre en passant par les pôles. [[Fichier:Equation courbe geodesique coordonnées ECEF systeme WGS84.jpg|vignette|'''Équation courbe géodésique coordonnées ECEF système WGS84''']] Masse d'un avion en vol=(Masse volumique de l'atmosphere)*Altitude*Surface ventrale*Cx du fabricant [[Fichier:Coordonées ECEF systeme WGS84 d'une courbe geodesique.jpg|vignette|Coordonnées vecteurs et d'un point M d'une courbe géodésique]] <math>Masse avion=\left ( \frac{Masse molaire de l'air*PressionatmospheriqueB}{CstUnivGpR*TemperatureB} \right)*AltitudeA*Surface projetee*Coef Cx</math> <math>Horizon artificiel=\arctan \left (\frac{ \left ( \frac{Masse molaire de l'air*PressionatmospheriqueB}{CstUnivGpR*TemperatureB} \right)*AltitudeA*Surface projetee*Coef Cx*g}{ \sqrt{\mid vitesse angulaire de larotation de la terre * \frac{ radians(longitudeB-LongitudeA)}{secondes(TempsB- tempsA)} \mid+ (\frac{radians(latitudeB-latitudeA)}{secondes(tempsB-tempsA)})^2}*(rayon moyen de la terre+ altitudeB)} \right) </math> Masse de la lune=384399000*PI*1737400^2*0,5=1,822643624*10^21 kg Masse volumique du vide sidéral aux alentours de la Lune=40,38090554 kg/m^3 nettement inférieur à la masse volumique de l'eau(997kg/m^3) et légèrement supérieur à la masse volumique de l'air (1,2kg/m^3) <math>Masse d'un photon=\frac{ConstantedePlanck*frequenceduphoton}{vitessedelalumieredanslevide^2}</math> masse d'un photon orange déplaçant une minuscule masse d'air à la vitesse de la lumière=1,491520911*10^-36 kg <math display="block">Frequence d'un photon=\left ( \frac{vitessedelalumieredanslevide}{(Constante de Gladstonedale*masse volumique de l'air +1)*longueur d onde du photon } \right ) </math> fréquence d'un photon orange= 202,30876655 THertz <math>Intensite d'un photon derriere une epaisseur=Intensite devant*\exp\left ( \frac{-4\pi*Cste de GladstoneDale*epaisseur en cm}{longueurdonde du photon} \right )</math> Soit pour un photon orange d'intensité 1KiloWatt devant aura derrière une épaisseur de 1 nanomètre d'air une intensité lumineuse de 76,9026362586509 Watts ex vitesse orbitale de la lune par rapport à la vitesse de rotation de la terre =(RACINE(ABS(0,00007292115×RADIANS(185−187)÷(420))+PUISSANCE(RADIANS(22−22)÷(420);2)))×(383623000)*3,6={{Unité|107513.482389629|km/h}} En python pour déterminer instantanément la vitesse d'un point par rapport à la terre on fait le programme suivant en faisant l'analyse du champ lexical séparé par une virgule de deux trames GNGGA précédente et suivante et où on fait comme sur une feuille de calcul la formule dans une boucle tant qu'en accédant aux valeurs du dictionnaire pour les longitudes, latitudes, altitudes et le temps: """ GNGGA Compteur de vitesse par rapport au mouvement de rotation de la terre """ import serial import math <nowiki>#</nowiki> Set up serial: ser = serial.Serial(     port='/dev/ttyACMx',\     baudrate=9600,\         timeout=1) <nowiki>#</nowiki> Helper function to take HHMM.SS, Hemisphere and make it decimal: def degrees_to_decimal(data, hemisphere):     try:         decimalPointPosition = data.index('.')         degrees = float(data[:decimalPointPosition-2])         minutes = float(data[decimalPointPosition-2:])/60         output = degrees + minutes         if hemisphere == 'N' or hemisphere == 'E':             return output         if hemisphere == 'S' or hemisphere == 'W':             return -output     except:         return ""     def parse_GNGGA(data):     data = data.split(',')     dict = {             'fix_time': data[1],             'latitude': data[2],             'latitude_hemisphere' : data[3],             'longitude' : data[4],             'longitude_hemisphere' : data[5],             'fix' : data[6],             'sat' : data[7],             'dop' : data[8],             'altitude' : data[9],             'unit_alt' : data[10],             'WGS84' : data[11],             'unit_wgs84' : data[12],             'vide' : data[13],             'checksum' : data[14]                 }         dict['decimal_latitude'] = degrees_to_decimal(dict['latitude'], dict['latitude_hemisphere'])     dict['decimal_longitude'] = degrees_to_decimal(dict['longitude'], dict['longitude_hemisphere'])     return dict     <nowiki>#</nowiki> Main program loop: gpsDataB = None speedA= 0.0  masse= 90.0 while True:           line = str(ser.readline())         if "b'$GNGGA" in line :         gpsDataA = parse_GNGGA(line)                 if gpsDataB is not None:                         AltA= float(gpsDataA.get('altitude'))             AltB= float(gpsDataB.get('altitude'))             LonA=float(gpsDataA.get('decimal_longitude'))             LonB=float(gpsDataB.get('decimal_longitude'))             LatA=float(gpsDataA.get('decimal_latitude'))             LatB=float(gpsDataB.get('decimal_latitude'))             tempsA=float(gpsDataA.get('fix_time'))             tempsB=float(gpsDataB.get('fix_time'))             speed =3.6*(3781009 + AltB+ abs(AltA - AltB) * (math.sqrt(((- 0.00007292115 + (math.radians(LonA- LonB)/(tempsA-tempsB))))**2 +(math.radians(LatA - LatB)/(tempsA-tempsB)) ** 2)) energie=0.5*masse/(3.6**2)*(speed ** 2 - speedA ** 2)             print("vitesse = {}".format(speed)) print("Joules = {}".format(energie))         speedA = speed         gpsDataB=gpsDataA Par produit en croix de Masse de la Terre ⇒ Rayon moyen de la Terre * vitesse angulaire de la rotation de la Terre Masse de la Lune ⇒ Rayon moyen de la Lune * vitesse angulaire de la rotation de la Lune On peut déterminer la masse de la Lune*(6371,009*7,292115*0,00001*3600)= 5,973 6 × 10²⁴ <abbr>kg*</abbr>1 737,4 <abbr>km*2*PI/</abbr>27,321 582/24 Masse de la Lune= 5,943117086*10^21Kg === Démonstration === [[Fichier:Abeille butinant sur un brin de lavande.jpg|vignette|Abeille butinant sur un brin de lavande]] [[Fichier:Flou stroboscopique de l'abeille butinant sur un brin de lavande.jpg|vignette|Abeille butinant sur un brin de lavande]] [[Fichier:Cylindre rvb.webm|vignette|synthèse additive sur un cylindre qui tourne avec blender]] [[Fichier:BeansRVB.webm|vignette|Cylindre déformé RVB]] {| class="wikitable" |Produit matriciel |(1/2^n;1/2^n) où n est le degré d’optimisation |- |(Vitesse d’ouverture pour une synthèse additive d’un groupe de couleurs RVB; angle n*alpha avec n>0) |(Vitesse d’ouverture de l’appareil photo; angle alpha) |} [[Fichier:Integrale flou stroboscopique.jpg|vignette|Integrale flou stroboscopique]] [[Fichier:Rotation point avec rayon et angles par rapport au centre.jpg|vignette|Rotation point avec rayon et angles par rapport au centre]] Soient <span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">θ = ωt et ω = 2<math>\pi</math>f</span>, où <span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">θ</span> est un angle en radians, <span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">f</span> la fréquence de la platine en tours par minutes et <span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">t</span> le temps en secondes. *On fait correspondre <span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">ω = 2<math>\pi</math>f</span> et <span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">ω = θ/t</span>, d'où <span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">2<math>\pi</math>f = θ/t<span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">. *On simplifie : <span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">t = θ/(2<math>\pi</math>f). *On convertit <span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">f</span> en tours par seconde et on obtient <span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">t = θ/(2<math>\pi</math>f)/60)</span>, d'où : <span style="font-family:Times; font-size:1.2em;">t = (60 <math>*</math> θ)/(2<math>\pi</math>f)</span>. pour n=0 Sur un disque tournant sur une platine, on obtient une vitesse d'ouverture de l'appareil photo de : <blockquote style="text-align:center; font-size:1.2em;"> <math>Vitesse \ d'ouverture \ de \ l'appareil \ photo = (60 \ * \ angle \ en \ radians)/(nombre \ de \ tours \ platine \ par \ minute \ * \ 2 \pi)</math> </blockquote> [[Fichier:Flou stroboscopique d'un anneau RVB et sa réciproque.jpg|vignette|'''Flou stroboscopique d'un anneau RVB et sa réciproque''']] [[Fichier:Signatures stroboscopiques.jpg|vignette|Clef publique obtenue avec un flou cinétique circulaire d'angle 150° grâce à une clef privée pour des signatures stroboscopiques.]] [[Fichier:Générer une clef publique sans clef privée.jpg|vignette|Générer une clef publique sans clef privée]] [[Fichier:Dechiffrement d'une clef stroboscopique.jpg|vignette|Déchiffrement d'une clef privée à partir d'une clef publique connaissant son angle de flou cinétique circulaire]] [[Fichier:Dechiffrement image floutée circulairement avec 3 angles.jpg|vignette|Déchiffrement image floutée circulairement avec 3 angles]] [[Fichier:Figer et flouter digitalement une figure en rotation.jpg|vignette|Figer et flouter digitalement une figure en rotation]] [[Fichier:Flou-et-figeage deflou.jpg|vignette|Flou et figeage de flou + padding et intégrale]] <gallery mode="packed" heights="220px"> Rose - 1.jpg|Rose en flou stroboscopique à l'arrêt Rose-2.jpg|Rose en flou stroboscopique en rotation </gallery> <gallery mode="packed" heights="220px"> Galaxie - 1.jpg|Galaxie en flou stroboscopique disque à l'arrêt Galaxie - 2.jpg|Galaxie en flou stroboscopique disque en rotation </gallery> [[Fichier:Perroquet à l'arret.jpg|vignette]] <gallery mode="packed" heights="220px"> Flou cinétique tourne disque à l'arrêt.JPG|Platine à l'arrêt Flou cinétique sur vinyle.JPG|Platine en mouvement :<br />78 tours/mn,<br />vitesse d'ouverture 1/15 s,<br />angle <big><math>\pi</math></big>/6 </gallery> <gallery mode="packed" heights="220px"> Sextuple spirale réedition à l'arrêt.jpg|Sextuple spirale, réédition à l'arrêt Sextuple spirale réedition en mouvement.jpg|Sextuple spirale, réédition en mouvement </gallery> [[Fichier:Perroquet en mouvement.jpg|vignette]] === Table stroboscopique === {| class="wikitable" style="text-align:center;" |- ! angle !! <big><math>\pi</math></big>/6 !! <big><math>\pi</math></big>/4 !! <big><math>\pi</math></big>/3 !! <big><math>\pi</math></big>/2 || <big><math>\pi</math></big> !! 2<big><math>\pi</math></big> |- ! 33 tr/mn |0,1515151515 || 0,2272727273 || 0,303030303 || 0,4545454545 || 0,9090909091 || 1,8181818182 |- ! vitesse | 1/6 s || 1/5 s || 0,3 s || 0,5 s || 1 s || 2 s |- ! 45 tr/mn | 0,1111111111 ||'''0,1666666667'''|| 0,2222222222 || 0,3333333333 || 0,6666666667 || 1,3333333333 |- ! vitesse | 1/10 s ||'''<u>1/6 s</u>'''|| 1/5s || 0,3s || 0,6s || 1,3s |- ! 78 tr/mn | 0,0641025641 || 0,0961538462 || 0,1282051282 || 0,1923076923 || 0,3846153846 || 0,7692307692 |- ! vitesse | 1/15s || 1/10s || 1/8s || 1/5s || 0,4s || 0,8s |} === Expériences === {| align="right" |- | [[Fichier:Stroboscopie Disque de Newton à l'arret.JPG|thumb|Disque de Newton à l'arrêt]] || [[Fichier:Stroboscopie Disque de Newton 2pi.JPG|thumb|Prisme à 2<big><math>\pi</math></big>]] |} <gallery mode="packed" heights="150px"> Disque_de_newton_permuté.jpg|Modèle de disque de newton permuté Rotation_disque_de_newton_permuté_pour_chaque_couleur.jpg|Disque de Newton permuté à <big><math>\pi</math></big>/7 pour chaque flou visible sur chaque flou visible Rouge Orange Jaune Vert Bleu Indigo Violet Angle_permutation_couleurs.jpg|Angle des couleurs flou visibles sur autre couleurs de flou visible </gallery> Et on obtient par un système de 6 équations à 7 inconnues pour chaque angle par rapport à une couleur : {| |- valign="top" | {| class="wikitable" style="text-align:center;" |- style="font-variant:small-caps;" ! Vert !! jaune !! orange !! rouge !! violet || indigo !! bleu !! blanc |- style="height:20px;" | style="background-color:green;"| || style="background-color:yellow;"| || style="background-color:orange;"| || style="background-color:red;"| || style="background-color:purple;"| || style="background-color:indigo;"| || style="background-color:blue;"| || style="background-color:white;"| |- | 25|| 80|| 35|| 50 ||60||35||75 || 360 |- | 50|| 65|| 70|| 60 ||30||20||65 || 360 |- | 35|| 75|| 80|| 45 ||50||20||55 || 360 |- | 45|| 80|| 70|| 60 ||45||20||40 || 360 |- | 60|| 60|| 40|| 50 ||20||40||90 || 360 |- | 40|| 60||50|| 40||60||30||80 || 360 |- | 360|| 360|| 360|| 360 ||360||360||360 || 360 |} | style="padding-left:20px;"| <br /> {| class="wikitable" |- | <poem> <span style="color:#fff;">+ </span>Vert = 4,200764818 + Jaune = 5,990439771 + Orange = –1,833652008 + Rouge = –2,728489484 + Violet = 0,575525813 + Indigo = –8,304015296 + Bleu = 3,099426386 </poem> |} [[File:Dégradé.jpg|thumb|Dégradé de flou de couleurs de base]] |} [[Fichier:Lunette periscopique pour vision 1-4.jpg|vignette|Schémas optique d'une vue dans un champ visuel de PI/2 élargi 3 fois avec des miroirs]] [[Fichier:Dégradé linéaire.jpg|vignette|Dégradé linéaire d'après dégradé circulaire photographique]] === Disque de Newton en RVB === <gallery mode="packed" heights="150px"> Disque de Newton en spirale.jpg|Disque aux couleurs de Newton<br />en vue d'obtenir du blanc Blanc du disque de Newton lumière blanche.jpg|Blanc du disque de Newton<br />en spirale avec une lumière blanche Violet du disque de Newton en lumière ultraviolette.jpg|Violet du disque de Newton<br />en spirale avec une lumière ultraviolette </gallery> <gallery mode="packed" heights="220px"> Disque de newton rvb.jpg|Disque de Newton en RVB à l'arrêt Disque de newton rvb pi sur2.jpg|Angle de <big><math>\pi</math></big>/2, 33 tr/mn, flashé à 0,5 s Disque de newton rvb 2pi.jpg|Angle de 2<big><math>\pi</math></big>, 33 tr/mn, flashé à 2 s </gallery> == Synthèse additive == <gallery mode="packed" heights="180px"> Table des couleurs en peinture acrylique.JPG|Table des couleurs<br />en peinture acrylique Blanc UV synthèse additive RVB.webm|Blanc UV synthèse additive RVB Synthese_additive_flou_stroboscopique_RVB.jpg|Synthèse additive aux couleurs RVB<br />sur un disque circulaire Resultat_de_la_synthese_additive_flou_stroboscopique.jpg|Résultat de la synthèse additive<br />45 tr/mn<br />Angle de <big><math>\pi</math></big>/2<br />flashé 0.3s </gallery> {| class="wikitable" |+ !Produit Matriciel !(R/B)*Alpha* V/(R+V+B) !Alpha* V/(R+V+B) !(B/V)*Alpha* V/(R+V+B) |- |(Rouge; Vert; Bleu; angle Alpha) | colspan="3" |Angle pour chaque valeur RVB différentes par dichotomie |- |ex Bleu roi (49;140;231; 45°) |5,25° de rouge |15° de vert |24,75° de bleu |- | | | | |} [[Fichier:Clown dichotomie.jpg|vignette|méthode de coloriage par dichotomie]] [[Fichier:Clown de face.jpg|vignette|synthèse additive du coloriage par dichotomie 1/6s 45t pi/2]] <gallery mode="packed" heights="160px"> Synthese additive flou stroboscopique 0.jpg|Synthèse additive<br />flou stroboscopique 0 Synthese additive flou stroboscopique pi.jpg|Synthèse additive<br />flou stroboscopique <big><math>\pi</math></big> Synthese additive flou stroboscopique 2PI.jpg|Synthèse additive<br />flou stroboscopique 2<big><math>\pi</math></big> Disque couleurs additives.webm|Disque couleurs additives </gallery> == En flou stroboscopique == En flou stroboscopique, on peut reproduire la synthèse additive avec un appareil photographique : c'est le phénomène de la lumière réfléchie comme de la lumière projetée sur un écran et surtout moins nocive pour la santé. On peut vérifier aussi la synthèse additive des couleurs sur le disque en le fixant sur un ventilateur, par exemple, où elle sera visible à vision humaine mais ne le sera pas sur une caméra. {| align="center" |- |[[Fichier:Synthèse_additive_par_lumière_réflechie_sur_un_disque_tournant_à_45tr_minute.jpg|250px]] | [[Fichier:Couleurs_sur_un_disque_à_l'arrêt_pour_une_synthèse_additive_par_lumière_réflechie.jpg|250px]] |- valign="top" style="font-size:90%; text-align:center" | Synthèse additive par lumière réfléchie<br />sur un disque à 45 tr/mn || Couleurs sur un disque à l'arrêt<br />pour une synthèse additive<br />par lumière réfléchie |} == Diagramme de Venn des couleurs synthèse additive étendues == [[File:Gamme de gris.webm|thumb|Gamme de gris]] [[File:Disque synthèse additive étendue pour marron rose rouge vert.webm|thumb|Disque synthèse additive étendue pour marron rose rouge vert]] [[File:Disque synthèse additive étendue pour orange violet gris bleu.webm|thumb|Disque synthèse additive étendue pour orange violet gris bleu]] [[File:Disque synthèse additive étendue( Cuivre, lavande, saumon et or).webm|thumb|Disque synthèse additive étendue (cuivre, lavande, saumon et or)]] <gallery mode="packed-hover" heights="280px" caption="Diagramme de Venn des couleurs étendues de la synthèse additive par lumière réfléchie ''(survolez l'image)''"> Gris_anthracite_Blanc_crème_Bleu_Maya_flou_stroboscopique_disque_à_l'arrêt.jpg|<small>Pour faire du gris anthracite, blanc crème et bleu maya</small> Gris_anthracite_Blanc_crème_Bleu_Maya_flou_stroboscopique_disque_en_mouvement.jpg|<small>Gris anthracite, blanc crème et bleu maya</small> </gallery> <gallery mode="packed-hover" heights="280px" caption="Production du orange cassis et jaune par synthèse additive de lumière réfléchie"> Production_du_orange_cassis_et_jaune_par_synthese_additive_de_lumiere_réfléchie_partie_1.jpg|<small>Partie 1</small> Production_du_orange_cassis_et_jaune_par_synthese_additive_de_lumiere_réfléchie_partie_2.jpg|<small>Partie 2</small> </gallery> <gallery mode="packed-hover" heights="280px" caption="Gamme de gris(gris anthracite,gris, gris souris, argent)"> Gamme de gris(gris anthracite,gris, gris souris, argent) disque immobile.jpg|<small>À l'arrêt</small> Gamme de gris(gris anthracite,gris, gris souris, argent) disque en rotation.jpg|<small>En mouvement</small> </gallery> === Théorie de l'absorption et de la réflexion de la lumière par les surfaces colorées === {| align="center" |- valign="top" | [[Fichier:Vitraux sur fong gris pour flou stroboscopique.JPG|220px]] | [[Fichier:Vitreaux triangulaires sur fond gris.JPG|220px]] | [[Fichier:Nuancier stroboscopique.JPG|220px]] | [[File:Fond chromatique.JPG|220px]] |- valign="top" align="center" style="font-size:90%;" | Vitraux || Fond gris || Nuancier stroboscopique<br />sur fond chromatique || Stroboscopie de disque<br />aux couleurs chromatiques |} === Flou stroboscopique sculpté === {| align="center" |- valign="bottom" | [[Fichier:Modele de flou stroboscopique sculpte.JPG|232px]] | [[Fichier:Flou stroboscopique sculpté.JPG|520px]] |- valign="top" align="center" style="font-size:90%;" | Modèle de flou stroboscopique sculpté || Flou stroboscopique sculpté |} === Flou cinétique radial === {| align="center" |- valign="bottom" | [[Fichier:Stroboscopie de Jimi Hendrix.JPG|220px]] | [[Fichier:Flou stroboscopique.jpg|330px]] |- valign="top" align="center" style="font-size:90%;" | Stroboscopie à <big><math>\pi</math></big>/6 || Retouche d'image faite à la main |} ==== Effet bras de levier ==== Dans le flou stroboscopique, l'effet bras de levier consiste, en diminuant l'angle de rotation avec une vitesse stroboscopique plus élevée, à éloigner du centre le flou vers l’extérieur et avoir un centre plus net. <gallery mode="packed" heights="160px"> Stroboscopie circulaire à 0,05s.JPG|Stroboscopie circulaire à 0,05 s Stroboscopie circulaire à 0,033s.JPG|Stroboscopie circulaire à 0,033 s Stroboscopie circulaire à 0,016s.JPG|Stroboscopie circulaire à 0,016 s Stroboscopie circulaire à 0,00625.JPG|Stroboscopie circulaire à 0,00625 s Stroboscopie circulaire à 0,0025.JPG|Stroboscopie circulaire à 0,0025 s </gallery> ==== Le flou stroboscopique rectiligne ==== À plus grande échelle, le mouvement circulaire devient rectiligne et on obtient du flou stroboscopique rectiligne. Ceci est la preuve que quel que soit la masse de la goutte d'eau en chute libre, un corps tombe à la même vitesse. [[Fichier:Stroboscopie rectiligne photographique à 0,005s.JPG|thumb|center|upright=1.5|Stroboscopie rectiligne photographique à 0,005s]] ==== Retranscription du son par la couleur ==== {| align="center" style='background-color:#ffffe0; margin-bottom:15px;" |- align="center" ! colspan="2"|<q>''When The Saints Go Marching In''</q> |- valign="bottom" | [[Fichier:When The Saint Go Marching In - Partition - Flou Stroboscopique.JPG|220px]] | [[Fichier:When The Saint Go Marching In - PLAY - Flou Stroboscopique.JPG|495px]] |- valign="top" align="center" style="font-size:90%;" | Partition en spirale<br />pour Flou Stroboscopique<br />Chaque couleur représente<br />une note selon sa longueur d'onde | Joué en Flou Stroboscopique en <big><math>\pi</math></big>/2<br />pour faire une mesure à 4 temps |} *Le flou stroboscopique est un flou visible produit par l'effet d'un mouvement périodique d'un ou plusieurs points sur un disque capté lors de la prise de vue : <blockquote style="text-align:center; font-size:1.2em;"> <math>Vitesse \ d'ouverture \ de \ l'appareil \ photo = (60 \ * \ angle \ en \ radians)/(nombre \ de \ tours \ platine \ * \ 2 \pi)</math> </blockquote> {| align="center" style="font-size:90%; border:1px solid #a2a9b1; margin-top:25px;" |- valign="bottom" | [[Fichier:Flou cinétique tourne disque à l'arrêt.JPG|220px]] | [[Fichier:Flou cinétique sur vinyle.JPG|220px]] | [[Fichier:Vitraux éclairée.JPG|220px]] | [[Fichier:Suites de segments et d'hexagones traduites en flou stroboscopique.JPG|495px]] |- valign="top" align="center" | Spirales sextuples, intervalle de 30°<br />6 couleurs peintes sur vinyle<br />Platine à l'arrêt | 78 tours pour obtenir un flou visible<br />Vitesse d'ouverture photo : 1/15s | 78 tours 30° 1/15s | 78 tours 30° 1/15s |} {| align="center" style="background-color:#f6f6f6;font-size:90%; margin-top:25px; margin-bottom:25px;" |- valign="bottom" | [[Fichier:Vitraux sur fong gris pour flou stroboscopique.JPG|220px]] | [[Fichier:Vitreaux triangulaires sur fond gris.JPG|220px]] | [[Fichier:Stroboscopie à 360° d'une suite de spirales aux couleurs chromatiques.JPG|220px]] |- valign="top" align="center" | Vitraux sur fong gris<br />pour flou stroboscopique | 78tours 1/15s 30° |Stroboscopie à 1.3 et 45 tr/mn<br />pour faire un tour complet<br />soit 2<big><math>\pi</math></big> |} <gallery mode="packed" heights="250px"> Stroboscopie photographique d'un mouvement circulaire à 0,016s.jpg|Cascade Zen architectural.JPG|Flou stroboscopique fait main<br />Made in France D Day.xcf|Decopatch stroboscopique Robinson Crusoé.JPG|Flou stroboscopique de poster </gallery> {| align="center" |- valign="bottom" | [[Fichier:Vertigo Building.JPG|thumb|Photographie de Lewis W. Hine stroboscopiée à l'artisanale]] | [[Fichier:Volant à droite.JPG|thumb|Flou stroboscopique dans le sens horaire]] | [[Fichier:Volant à gauche.JPG|thumb|Flou stroboscopique dans le sens horaire]] |} <div style="float:center; width:440px; margin:auto; text-align:center;"> [[Fichier:Airbourn stroboscopié.JPG|220px]][[Fichier:Iron Maiden stroboscopié.JPG|220px]]<br />Sonisphere </div> {| align="center" |- valign="bottom" |Disque original entre les mains du parquet de Paris[[Fichier:Stroboscopie Disque de Newton à l'arret.JPG|thumb|Disque de Newston à l'arrêt]] | [[Fichier:Stroboscopie Disque de Newton 0pi.JPG|thumb|upright=2.2|Stroboscopie du Disque de Newton à vitesse proche du 0 <big><math>\pi</math></big>]] | [[Fichier:Stroboscopie Disque de Newton 2pi.JPG|thumb|À vitesse proche du 2 <big><math>\pi</math></big>]] |} {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; margin-bottom:25px;" |- bgcolor="#ffffe0" ! colspan="2"|Effet stroboscopique de <q>''My Way''</q> |- valign="bottom" | [[File:My Way-source-flou stroboscopique.JPG|300px]] | [[File:My Way 33 3 3.JPG|300px]] |- valign="top" | Partition lumineuse<br />Formatage en <big><math>\pi</math></big>/3<br />avec 8 octets sur 5 pistes | Jouée en 33 tr/mn<br />Rotation de <big><math>\pi</math></big>/3 en 0,3 s |} {| align="center" |- | {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; border:1px solid #acf;" |- bgcolor="#acf" ! colspan="2"|Effet stroboscopique du <q>''Boléro'' de Ravel</q> |- | [[File:Bolero-joué-flou stroboscopique.JPG|280px]] | [[File:Partition-Bolero-Flou stroboscopique.JPG|280px]] |- valign="top" | Partition<br />10 secteurs de 12 octets sur 8 pistes | Jouée en 78 tr/mn<br />Prise à 1/13 s pour <big><math>\pi</math></big>/10 |} | {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; border:1px solid #adc;" |- bgcolor="#adc" ! colspan="2"|Effet stroboscopique du <q>''Smile (temps modernes)''</q> |- | [[File:Flou stroboscopique-Smile-temps modernes-partition.JPG|280px]] | [[File:Flou stroboscopique-Smile-temps modernes.JPG|280px]] |- valign="top" | Partition<br />de 72 secteurs de 4 noires sur 12 pistes | Jouée en 33 tr/mn<br />Angle <big><math>\pi</math></big>/3, 0,3 s |} |} [[Fichier:Bolerovideo.webm|vignette|297px|Bolerovideo]] {| align="center" |- | {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; background-color:#ffffe0; margin-top:25px; margin-bottom:25px;" |- ! colspan="3"|Effet stroboscopique de <q>''Swanee''</q> de Gershwin |- valign="bottom" | [[File:Swanee-Gershwin-flou stroboscopique.JPG|490px]]| | [[File:Swanee-Gershwin-flou stroboscopique pisur4.JPG|220px]] | [[File:Swanee-Gershwin-flou stroboscopique pisur8.JPG|220px]] |- valign="top" | Partition de 96 secteurs de 4 octets sur 6 pistes | Jouée à <big><math>\pi</math></big>/4 | Jouée à <big><math>\pi</math></big>/8 |} |} {| align="center" |- valign="top" | {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; border:1px solid #acf;" |- bgcolor="#acf" ! colspan="2"|Effet stroboscopique de <q>''The entertainer''</q> de Scott Joplin |- valign="bottom" | [[File:The entertainer - Scott Joplin - flou strobscopique.JPG|280px]] | [[File:The entertainer - Scott Joplin - flou strobscopique- en mouvement.JPG|280px]] |- | 72 secteurs de 8 doubles croches sur 6 pistes | Jouée en 33 tr/mn, <big><math>\pi</math></big>/6 et 1/6 s |} | {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; border:1px solid #adc;" |- bgcolor="#adc" ! colspan="2"|Effet stroboscopique du <q>''French Cancan''</q> d'Offenbach |- valign="bottom" | [[File:Partition French cancan- flou stroboscopique.JPG|280px]] | [[File:French cancan- flou stroboscopique.JPG|280px]] |- | 144 secteurs de 4 croches sur 12 pistes | Jouée à 78 tr/mn, <big><math>\pi</math></big>/6 et 1/15 s |} |} {| align="center" bgcolor="#ffffe0" style="font-size:90%;text-align:center; margin-top:25px; margin-bottom:25px;" |- ! colspan="2"|Effet stroboscopique de <q>''Lettre à Élise''</q> de Beethoven |- valign="bottom" | [[File:Lettre à Elise - Beethoven- Flou stroboscopique - turn off.JPG|260px]] | [[File:Lettre à Elise - Beethoven- Flou stroboscopique - turn on.JPG|585px]] |- valign="top" | 90 secteurs de 6 doubles croches<br />sur 15 pistes | 78 tr/mn, <big><math>\pi</math></big>/3 et 1/8 s |} {| align="center" style="margin-bottom:25px;" |- valign="top" | {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; border:1px solid #acf;" |- bgcolor="#acf" ! colspan="2"|Effet stroboscopique de la <q>''Marche de Radetzky''</q> de Johann Strauss |- valign="bottom" | [[File:Marche de Radetzky- Johann Strauss- flou stroboscopique- partition.JPG|280px]] | [[File:Marche de Radetzky- Johann Strauss- flou stroboscopique- turn on.JPG|280px]] |- valign="top" | 104 secteurs de 8 doubles croches,13 pistes | Jouée à 78 tr/mn, <big><math>\pi</math></big>/4 et 1/10 s |} | {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; border:1px solid #adc;" |- bgcolor="#adc" ! colspan="2"|Effet stroboscopique de <q>''Habanera de Carmen''</q> de Georges Bizet |- valign="bottom" | [[File:Habanera de Carmen - Georges Bizet -flou stroboscopique- partition.JPG|280px]] | [[File:Habanera de Carmen - Georges Bizet -flou stroboscopique- play.JPG|280px]] |- | 88 secteurs sur 11 pistes 8 doubles croches | Jouée à 45 tr/mn, <big><math>\pi</math></big>/4 et 1/6 s |} |} {| align="center" style="margin-bottom:25px;" |- valign="top" | {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; border:1px solid #acf;" |- bgcolor="#acf" ! colspan="2"|Effet stroboscopique de <q>''Nocturne Op. n°2''</q> de F. Chopin |- valign="bottom" | [[File:Nocture op9 no2-Chopin-Flou Stroboscopique-partition.JPG|220px]] | [[File:Nocture op9 no2-Chopin-Flou Stroboscopique-play.JPG|220px]] |- | 36 sect., 12 pistes, 48 triples croches | 78 tr/mn, 2<big><math>\pi</math></big>/3 et 1/4 s |} | {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; border:1px solid #a2a9b1;" |- bgcolor="#e1e1e1" ! colspan="2"|Effet stroboscopique de <q>''La Marseillaise''</q> de Rouget de Lisle |- valign="bottom" | [[File:Partition de la Marseillaise de Rouget de Lisle en notes couleurs de l'arc en ciel.JPG|220px]] | [[File:La Marseillaise de Rouget de Lisle jouée en flou stroboscopique.JPG|220px]] |- | 40 secteurs 10 pistes 1/16 | 45 tr/mn, <big><math>\pi</math></big>/2 et 0.3 s |} | {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; border:1px solid #adc;" |- bgcolor="#adc" ! colspan="2"|Effet stroboscopique de <q>''Pump and circumstance''</q> de Edward Elgar |- valign="bottom" | [[File:Pomp and circumstance de Edward Elgar partition pour flou stroboscopique.JPG|220px]] | [[File:Pomp and circumstance de Edward Elgar joué en flou stroboscopique.JPG|220px]] |- | 80 secteurs 10 pistes 1/4 | 45 tr/mn, <big><math>\pi</math></big>/4 et 1.6 s |} |} {| align="center" style='background-color:#ffffe0; margin-bottom:15px;" |- valign="bottom; ! colspan="2"|''Lascia Ch'io Pianga'' de l'opéra <q>Rinaldo</q> de G. F. Händel |- valign="bottom" | [[File:Lascia Ch'io Pianga - Flou stroboscopique - partition.JPG|220px]] | [[File:Lascia Ch'io Pianga - Flou stroboscopique - play.JPG|220px]] |- style="text-align:center; font-size:90%;" | 42 secteurs, 7 pistes, 1 croche | Joué en 45 tr/mn, <big><math>\pi</math></big>/3 et 1/5 s |} {| align="center" style="margin-bottom:25px;" |- valign="top" | {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; border:1px solid #acf;" |- bgcolor="#acf" ! colspan="2"|<q>''El condor pasa''</q> |- valign="bottom" | [[File:El condor pasa- flou stroboscopique-partition.JPG|220px]] | [[File:El condor pasa- flou stroboscopique-en mouvement.JPG|220px]] |- | 48 sect., 12 pistes, 16 dbles croches | 78 tr/mn, <big><math>\pi</math></big>/2 et 1,5 s |} | {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; border:1px solid #a2a9b1;" |- bgcolor="#e1e1e1" ! colspan="2"|<q>''Chicken Reel''</q> de Joseph M. Daly |- valign="bottom" | [[File:Flou stroboscopique de chicken reel de Joseph M Daly (partition).JPG|220px]] | [[File:Flou stroboscopique de chicken reel de Joseph M Daly.JPG|220px]] |- | 52 secteurs 13 pistes 1 croche | 78 tr/mn, <big><math>\pi</math></big>/2 et 1/5 s |} | {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; border:1px solid #adc;" |- bgcolor="#adc" ! colspan="2"|<q>''L'apprenti sorcier''</q> de Paul Dukas |- valign="bottom" | [[File:L'apprenti sorcier-Paul Dukas-Flou stroboscopique-Partition.JPG|220px]] | [[File:L'apprenti sorcier-Paul Dukas-Flou stroboscopique.JPG|220px]] |- | 28 secteurs 7 pistes 3 croches | 78 tr/mn, <big><math>\pi</math></big>/2 et 1/5 s |} |} {| align="center" |- | style="padding-right:25px;" | {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; border:1px solid #a2a9b1;" |- bgcolor="#e1e1e1" ! colspan="2" |<q>''Valse n°2''</q> de Dmitri Chostakovitch) |- valign="bottom" | [[File:Valse n° 2 (dimitri chostakovitch)- Flou stroboscopique- partition.JPG|220px]] | [[File:Valse n° 2 (dimitri chostakovitch)- Flou stroboscopique- play.JPG|220px]] |- | 39 secteurs 13 pistes 12 dbles croches | 78 tr/mn, 2<big><math>\pi</math></big>/3 et 1/4 s |} | {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; border:1px solid #a2a9b1;" |- bgcolor="#e1e1e1" ! colspan="2" |<q>''Le beau Danube bleu''</q> de J. Strauss |- valign="bottom" | [[File:Bleu Danube - Strauss Johann- Flou stroboscopique- code source.JPG|220px]] | [[File:Bleu Danube - Strauss Johann- Flou stroboscopique- compilé.JPG|220px]] |- | 345 secteurs 23 pistes 6 croches | 33 tr/mn, 2<big><math>\pi</math></big>/15 et 1/8 s |} |} {| align="center" style="margin-top:25px; margin-bottom:25px;" |- valign="top" | {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; border:1px solid #acf;" |- bgcolor="#acf" ! colspan="2" |<q>''Le Lac des Cygnes''</q> de P. I. Tchaikovsky |- valign="bottom" | [[File:Lac des cygnes-Tchaikovsky-flou stroboscopique-partition.JPG|220px]] | [[File:Lac des cygnes-Tchaikovsky-flou stroboscopique.JPG|220px]] |- | 26 secteurs 13 pistes 8 croches | 78 tr/mn, <big><math>\pi</math></big> et 4 s |} | {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; border:1px solid #a2a9b1;" |- bgcolor="#e1e1e1" ! colspan="2" |<q>''Camarada Hans Beimler''</q> de Ernst Busch |- valign="bottom" | [[File:Camarada Hans Beimler - Ernst Busch - Flou stroboscopique- Partition.JPG|220px]] | [[File:Camarada Hans Beimler - Ernst Busch - Flou stroboscopique - RUN.JPG|220px]] |- | 36 secteurs 12 pistes 8 croches | 78 tr/mn, 2<big><math>\pi</math></big>/3 et 1/4 s |} | {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; border:1px solid #adc;" |- bgcolor="#adc" ! colspan="2" |<q>''La truite''</q> de Franz Schubert |- valign="bottom" | [[File:La truite- Franz Schubert- flou stroboscopique-off.JPG|220px]] | [[File:La truite- Franz Schubert- flou stroboscopique-on.JPG|220px]] |- | 65 secteurs 13 pistes 1 dble croche | 78 tr/mn, 2<big><math>\pi</math></big>/5 et 1/6 s |} |} {| align="center" style="background-color:#ffffe0; margin-bottom:25px; font-size:90%; text-align:center;&quot;" |- valign="bottom;" ! colspan="2" |''Toccata & Fugue en Ré mineur'' (Yasuo Sugiyama) |- | [[File:Toccata et fugue en re mineur-Yasuo Sugiyama-flou stroboscopique-code source.JPG|300px]] | [[File:Toccata et fugue en re mineur-Yasuo Sugiyama-flou stroboscopique.JPG|300px]] |- | 60 secteurs 12 pistes 16 dbles croches | 45 tr/mn, 2<big><math>\pi</math></big>/5 et 1/4 s |} {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; border:1px solid #a2a9b1; margin-bottom:25px;" |- bgcolor="#abcdef" ! colspan="4" |<q>''La Marche turque''</q> de W. A. Mozart |- bgcolor="#e1e1e1" | colspan="2" |'''{{1re}} partie'''|| colspan="2" |'''2^ème partie''' |- valign="bottom" | [[File:La Marche turque- Mozart- 1ère partie- flou stroboscopique- code source.JPG|230px]] | [[File:La Marche turque- Mozart- 1ère partie- flou stroboscopique.JPG|230px]] | [[File:La Marche turque- Mozart- 2ème partie- flou stroboscopique- code source.JPG|230px]] | [[File:La Marche turque- Mozart- 2ème partie- flou stroboscopique.JPG|230px]] |- | 112 secteurs 14 pistes 8 dbles croches | 78 tr/mn, <big><math>\pi</math></big>/8 et 1/20 s | 112 secteurs 14 pistes 8 dbles croches | 78 tr/mn, <big><math>\pi</math></big>/8 et 1/20 s |} {| align="center" style="font-size:90%; text-align:center; border:1px solid #a2a9b1; margin-bottom:25px;" |- bgcolor="#fedcba" ! colspan="2" |<q>''Hilarity Rag''</q> de James Scott |- valign="bottom" | [[File:Hilarity Rag - James Scott- Flou stroboscopique- code source.JPG|240px]] | [[File:Hilarity Rag - James Scott- Flou stroboscopique- compilation.JPG|240px]] |- | 256 secteurs 32 pistes 1 double croche | 45 tr/mn, <big><math>\pi</math></big>/4 et 1/6 s |} {{Autres projets | idfaculté = | b = Photographie/Thèmes/Le flou | wikibooks titre = Le flou }} r451qt0jbx4p01aa1toqsh7g9blnhxf 105 75106 985661 985621 2026-08-11T04:02:28Z JackBot 8020 Robot : Correction des redirections erronées depuis Discussion Recherche:Imagine un monde/Vietnam vers la page déplacée cible [[Discussion Recherche:Le mouvement Wikimedia/Vietnam]] 985661 wikitext text/x-wiki #REDIRECTION [[Discussion Recherche:Le mouvement Wikimedia/Vietnam]] p8qpzoie268jjbxbt9pvx38p6a6nt2l 105 78237 985662 985622 2026-08-11T04:02:28Z JackBot 8020 Robot : Correction des redirections erronées depuis Discussion Recherche:Imagine un monde/Vietnam vers la page déplacée cible [[Discussion Recherche:Le mouvement Wikimedia/Vietnam]] 985662 wikitext text/x-wiki #REDIRECTION [[Discussion Recherche:Le mouvement Wikimedia/Vietnam]] p8qpzoie268jjbxbt9pvx38p6a6nt2l 4 80727 985664 985490 2026-08-11T07:29:46Z Alexis Jazz 61000 Updating gadget usage statistics from [[Special:GadgetUsage]] ([[phab:T121049]]) 985664 wikitext text/x-wiki {{#ifexist:Project:GUS2Wiki/top|{{/top}}|This page provides a historical record of [[Special:GadgetUsage]] through its page history. 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Gadget !! data-sort-type="number" | Nombre d’utilisateurs !! data-sort-type="number" | Utilisateurs actifs |- |Accessibility || 27 || 1 |- |AdvancedContribs || 44 || 0 |- |AncreTitres || 32 || 2 |- |Barre de luxe || 46 || 1 |- |CoinsArrondis || 96 || 1 |- |DeluxeHistory || 121 || 2 |- |EditZeroth || 4 || 1 |- |FastRevert || 35 || 4 |- |FlecheHaut || 56 || 3 |- |HotCats || 94 || 4 |- |JavascriptHeadings || 18 || 1 |- |LeftPaneSwitch || 7 || 0 |- |LiveRC || 30 || 1 |- |OngletGoogle || 30 || 2 |- |OngletPurge || 100 || 6 |- |OptimizedSuivi || 16 || 0 |- |Popups || 39 || 1 |- |RenommageCategorie || 28 || 1 |- |ResizeGalleries || 81 || 1 |- |RestaurationDeluxe || 47 || 1 |- |ResumeDeluxe || 112 || 3 |- |RevertDiff || 32 || 2 |- |SisterProjects || 31 || 2 |- |Smart patrol || 5 || 2 |- |ZoomOnThumb || 31 || 1 |- |monBrouillon || 43 || 3 |- |recentchangesbox || 9 || 0 |- |searchFocus || 17 || 0 |- |searchbox || 31 || 2 |- |social-networks || 13 || 1 |} * [[Spécial:GadgetUsage]] * [[m:Meta:GUS2Wiki/Script|GUS2Wiki]] <!-- data in CSV format: Accessibility,27,1 AdvancedContribs,44,0 AncreTitres,32,2 Barre de luxe,46,1 CoinsArrondis,96,1 DeluxeHistory,121,2 EditZeroth,4,1 FastRevert,35,4 FlecheHaut,56,3 HotCats,94,4 JavascriptHeadings,18,1 LeftPaneSwitch,7,0 LiveRC,30,1 OngletGoogle,30,2 OngletPurge,100,6 OptimizedSuivi,16,0 Popups,39,1 RenommageCategorie,28,1 ResizeGalleries,81,1 RestaurationDeluxe,47,1 ResumeDeluxe,112,3 RevertDiff,32,2 SisterProjects,31,2 Smart patrol,5,2 ZoomOnThumb,31,1 monBrouillon,43,3 recentchangesbox,9,0 searchFocus,17,0 searchbox,31,2 social-networks,13,1 --> 1i2ey6amscw2vzb24ium0rf4frdjt2n 104 86018 985665 985636 2026-08-11T10:33:50Z Mekkiwik 5298 /* Glycolyse */ 985665 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bidirect *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase biocyc ATP vers ADP *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 (R00200) kinase biocyc ADP vers ATP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 (R00206) dikinase (multi-step reaction) metacyc ATP vers AMP *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 (R00199) dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &emsp;&emsp;'''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &emsp;&emsp;'''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &emsp;&emsp; (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |>''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &emsp;&emsp;'''GAR''' *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &emsp;&emsp;'''FGAR''' *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &emsp;&emsp;'''FGAM''' *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &emsp;&emsp;'''AIR''' *: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &emsp;&emsp;'''AIRC''' *: - *AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &emsp;&emsp;'''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &emsp;&emsp;'''SAICAR''' *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &emsp;&emsp;'''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &emsp;&emsp;'''FAICAR''' *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &emsp;&emsp;'''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &emsp;&emsp;'''car-AMP''' *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &emsp;&emsp;'''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &emsp;&emsp;'''GMP''' *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 13 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase CO2 Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 CO2 Gly *: - utilise: 8 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une mutase et une ligase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23.28 R01735 oxydoreductase '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN) *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== *Paris le 5/8/26 ===Le processus néguentropique=== 9ku6x99u8rvgav5rxmx818rb7e3gcjo 985666 985665 2026-08-11T10:42:57Z Mekkiwik 5298 /* Glycolyse */ 985666 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bidirect *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase biocyc ATP vers ADP *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 (R00200) kinase biocyc ADP vers ATP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 (R00206) dikinase (multi-step reaction) metacyc ATP vers AMP *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 (R00199) dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &emsp;&emsp;'''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &emsp;&emsp;'''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &emsp;&emsp; (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |>''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &emsp;&emsp;'''GAR''' *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &emsp;&emsp;'''FGAR''' *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &emsp;&emsp;'''FGAM''' *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &emsp;&emsp;'''AIR''' *: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &emsp;&emsp;'''AIRC''' *: - *AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &emsp;&emsp;'''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &emsp;&emsp;'''SAICAR''' *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &emsp;&emsp;'''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &emsp;&emsp;'''FAICAR''' *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &emsp;&emsp;'''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &emsp;&emsp;'''car-AMP''' *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &emsp;&emsp;'''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &emsp;&emsp;'''GMP''' *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 13 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase CO2 Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 CO2 Gly *: - utilise: 8 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une mutase et une ligase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23.28 R01735 oxydoreductase '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN) *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== *Paris le 5/8/26 ===Le processus néguentropique=== dsz8qwaxzbycaa5yrvmh6sfs88rqroy 985667 985666 2026-08-11T10:46:58Z Mekkiwik 5298 /* Glycolyse */ 985667 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bidirect *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase biocyc ATP vers ADP *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 (R00200) kinase biocyc ADP vers ATP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 (R00206) dikinase (multi-step reaction) metacyc ATP vers AMP *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 (R00199) dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &emsp;&emsp;'''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &emsp;&emsp;'''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &emsp;&emsp; (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |>''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &emsp;&emsp;'''GAR''' *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &emsp;&emsp;'''FGAR''' *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &emsp;&emsp;'''FGAM''' *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &emsp;&emsp;'''AIR''' *: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &emsp;&emsp;'''AIRC''' *: - *AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &emsp;&emsp;'''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &emsp;&emsp;'''SAICAR''' *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &emsp;&emsp;'''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &emsp;&emsp;'''FAICAR''' *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &emsp;&emsp;'''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &emsp;&emsp;'''car-AMP''' *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &emsp;&emsp;'''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &emsp;&emsp;'''GMP''' *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 13 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase CO2 Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 CO2 Gly *: - utilise: 8 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une mutase et une ligase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23.28 R01735 oxydoreductase '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN) *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== *Paris le 5/8/26 ===Le processus néguentropique=== g738odtllyl1dnucn9rd1u6uljc7tcs 985668 985667 2026-08-11T10:52:29Z Mekkiwik 5298 /* Glycolyse */ 985668 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bidirect *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase biocyc ATP vers ADP *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 (R00200) kinase biocyc ADP vers ATP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 (R00206) dikinase (multi-step reaction) metacyc ATP vers AMP *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 (R00199) dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 (R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &emsp;&emsp;'''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &emsp;&emsp;'''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &emsp;&emsp; (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |>''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &emsp;&emsp;'''GAR''' *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &emsp;&emsp;'''FGAR''' *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &emsp;&emsp;'''FGAM''' *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &emsp;&emsp;'''AIR''' *: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &emsp;&emsp;'''AIRC''' *: - *AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &emsp;&emsp;'''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &emsp;&emsp;'''SAICAR''' *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &emsp;&emsp;'''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &emsp;&emsp;'''FAICAR''' *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &emsp;&emsp;'''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &emsp;&emsp;'''car-AMP''' *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &emsp;&emsp;'''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &emsp;&emsp;'''GMP''' *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 13 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase CO2 Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 CO2 Gly *: - utilise: 8 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une mutase et une ligase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23.28 R01735 oxydoreductase '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN) *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== *Paris le 5/8/26 ===Le processus néguentropique=== 6efh6h9tysrr950ggpkdqtk5n4fbovs 985669 985668 2026-08-11T10:57:10Z Mekkiwik 5298 /* Glycolyse */ 985669 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bidirect *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase biocyc ATP vers ADP *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 (R00200) kinase biocyc ADP vers ATP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 (R00206) dikinase (multi-step reaction) metacyc ATP vers AMP *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 (R00199) dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 (R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &emsp;&emsp;'''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &emsp;&emsp;'''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &emsp;&emsp; (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |>''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &emsp;&emsp;'''GAR''' *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &emsp;&emsp;'''FGAR''' *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &emsp;&emsp;'''FGAM''' *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &emsp;&emsp;'''AIR''' *: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &emsp;&emsp;'''AIRC''' *: - *AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &emsp;&emsp;'''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &emsp;&emsp;'''SAICAR''' *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &emsp;&emsp;'''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &emsp;&emsp;'''FAICAR''' *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &emsp;&emsp;'''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &emsp;&emsp;'''car-AMP''' *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &emsp;&emsp;'''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &emsp;&emsp;'''GMP''' *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 13 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase CO2 Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 CO2 Gly *: - utilise: 8 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une mutase et une ligase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23.28 R01735 oxydoreductase '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN) *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== *Paris le 5/8/26 ===Le processus néguentropique=== jymdo6aqbst0oxcsb96rlmjcyrjvez1 985670 985669 2026-08-11T11:08:08Z Mekkiwik 5298 /* Glycolyse */ 985670 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bidirect *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase biocyc ATP vers ADP *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 (R00200) kinase biocyc ADP vers ATP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 (R00206) dikinase (multi-step reaction) metacyc ATP vers AMP *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 (R00199) dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 (R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase (EC313.11 ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &emsp;&emsp;'''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &emsp;&emsp;'''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &emsp;&emsp; (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |>''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &emsp;&emsp;'''GAR''' *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &emsp;&emsp;'''FGAR''' *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &emsp;&emsp;'''FGAM''' *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &emsp;&emsp;'''AIR''' *: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &emsp;&emsp;'''AIRC''' *: - *AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &emsp;&emsp;'''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &emsp;&emsp;'''SAICAR''' *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &emsp;&emsp;'''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &emsp;&emsp;'''FAICAR''' *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &emsp;&emsp;'''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &emsp;&emsp;'''car-AMP''' *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &emsp;&emsp;'''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &emsp;&emsp;'''GMP''' *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 13 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase CO2 Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 CO2 Gly *: - utilise: 8 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une mutase et une ligase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23.28 R01735 oxydoreductase '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN) *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== *Paris le 5/8/26 ===Le processus néguentropique=== mxhk0gn7xcvxev0mtx9qves86hicy3w 985671 985670 2026-08-11T11:22:55Z Mekkiwik 5298 /* Glycolyse */ 985671 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bidirect *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase biocyc ATP vers ADP *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 (R00200) kinase biocyc ADP vers ATP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 (R00206) dikinase (multi-step reaction) metacyc ATP vers AMP *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 (R00199) dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 (R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *: - *Fructose-1,6P2 '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &emsp;&emsp;'''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &emsp;&emsp;'''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &emsp;&emsp; (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |>''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &emsp;&emsp;'''GAR''' *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &emsp;&emsp;'''FGAR''' *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &emsp;&emsp;'''FGAM''' *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &emsp;&emsp;'''AIR''' *: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &emsp;&emsp;'''AIRC''' *: - *AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &emsp;&emsp;'''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &emsp;&emsp;'''SAICAR''' *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &emsp;&emsp;'''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &emsp;&emsp;'''FAICAR''' *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &emsp;&emsp;'''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &emsp;&emsp;'''car-AMP''' *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &emsp;&emsp;'''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &emsp;&emsp;'''GMP''' *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 13 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase CO2 Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 CO2 Gly *: - utilise: 8 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une mutase et une ligase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23.28 R01735 oxydoreductase '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN) *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== *Paris le 5/8/26 ===Le processus néguentropique=== gwiyo1dwck0jikk0wye98j04b5645ok 985672 985671 2026-08-11T11:24:13Z Mekkiwik 5298 /* Glycolyse */ 985672 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bidirect *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase biocyc ATP vers ADP *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 (R00200) kinase biocyc ADP vers ATP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 (R00206) dikinase (multi-step reaction) metacyc ATP vers AMP *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 (R00199) dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 (R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &emsp;&emsp;'''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &emsp;&emsp;'''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &emsp;&emsp; (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |>''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &emsp;&emsp;'''GAR''' *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &emsp;&emsp;'''FGAR''' *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &emsp;&emsp;'''FGAM''' *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &emsp;&emsp;'''AIR''' *: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &emsp;&emsp;'''AIRC''' *: - *AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &emsp;&emsp;'''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &emsp;&emsp;'''SAICAR''' *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &emsp;&emsp;'''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &emsp;&emsp;'''FAICAR''' *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &emsp;&emsp;'''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &emsp;&emsp;'''car-AMP''' *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &emsp;&emsp;'''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &emsp;&emsp;'''GMP''' *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 13 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase CO2 Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 CO2 Gly *: - utilise: 8 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une mutase et une ligase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23.28 R01735 oxydoreductase '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' (FMN) *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== *Paris le 5/8/26 ===Le processus néguentropique=== lce6gtxsxa3uhcakvodh93ar3oq3iza 4 86051 985660 985657 2026-08-10T20:45:50Z MediaWiki message delivery 20848 /* Actualités techniques n° 2026-33 */ nouvelle section 985660 wikitext text/x-wiki __EXPECTED_UNCONNECTED_PAGE__ <noinclude>{{SC|2026|08}}{{Clr}}</noinclude> == Actualités techniques n° 2026-32 == <section begin="technews-2026-W32"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/32|D’autres traductions]] sont disponibles. '''Actualités pour la contribution''' * L’[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience|équipe Expérience de lecture]] a développé une [https://82db7c8d4b.catalyst.wmcloud.org/w/index.php?title=Regent%27s_Park&uselang=de démonstration d’un correctif] qui entoure la barre d’outils sur deux lignes quand il n’y a pas assez d’espace horizontalement pour tous les boutons. Le but est de réduire l’encombrement de la barre d’outil de Vector 2022 qui se constate parfois sur Wikipédia dans certaines langues avec certaines tailles d’écran. [https://phabricator.wikimedia.org/T429518] * L’équipe Expérience de lecture prévoit de lancer les [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists|Listes de lecture]], un [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist Survey 2021/Mobile and apps/Have Apps reading lists available on Destop/Mobile|souhait de la communauté]] que vous pouvez déjà essayer en bêta, à partir de septembre. Mais avant cela, l’aide des traducteurs et traductrices est nécessaire pour [https://translatewiki.net/w/i.php?title=Special%3ATranslate&group=ext-readinglists&filter=&action=translate plusieurs messages] à traduire dans un maximum de langues. Cette fonctionnalité appuie les objectifs de lecture et d’apprentissage sur Wikipédia. * La semaine prochaine, le sommaire sur les pages des fichiers de Wikimedia Commons sera amélioré en fusionnant le sommaire spécifique aux pages de fichier avec le sommaire classique des pages. Cela rendra plus facile la compréhension de la structure des pages de fichier, la navigation vers une section spécifique et le partage de liens vers une section en particulier. [https://phabricator.wikimedia.org/T332644] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:24|la tâche soumise|les {{formatnum:24}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:24||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, certaines images [[w:fr:Tagged Image File Format|TIFF]] ne s’affichaient pas après avoir cliqué sur leur vignette : une image cassé s’affichait au lieu de l’image en taille réelle. Ce problème est désormais corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T429326] '''Actualités pour la contribution technique''' * Le sélecteur de variables et de fonctions dans les Filtres anti-abus a été mis à jour pour prendre en charge la recherche et l’autocomplétion. Il permettra désormais aux mainteneurs de filtres de retrouver la variable ou fonction désirée plus rapidement. [https://phabricator.wikimedia.org/T323698] * Les formats MJPEG et VP8 sont retirés du lecteur vidéo. Le format MP4 (MPEG-4 Partie 2) est ajouté à la place : il fournit une meilleure qualité pour les vieux modèles d’iPhone. Plusieurs semaines seront peut-être nécessaires pour mettre à jour toutes les vidéos déjà en ligne. Le format par défaut pour les appareils modernes ne change pas (VP9/WebM). [https://phabricator.wikimedia.org/T358266] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.15|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/32|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W32"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 3 août 2026 à 19:46 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30872536 --> == Les RAW en mode fiesta sur la Wikimania == <div style="background-color:#177860; border-radius:.2em; color:#FFF;padding: 1em;"> <div style="font-family: Century Gothic; font-size:3em; line-height:120%;text-align:center;color: #fff;">RAW</div> <div style="margin-bottom:1.5em; margin-top:1em; text-align:center; color: #fff;">Le numéro d'août 2026 (n°295) est sorti.</div> <div class="center">[[:w:Wikipédia:RAW/2026-08-05|<span class="cdx-button cdx-button--fake-button cdx-button--fake-button--enabled" style="white-space:break-spaces; text-align:center; gap:0;"role="button" aria-disabled="false">Lire l'infolettre</span>]]</div></div> '''Un numéro exceptionnel''' La conférence Wikimania s'est achevée le 25 juillet. Que vous ressentiez de la frustration (si vous n’avez pas pu y assister) ou du [[:w:Wikipédia:Wikispleen|wikispleen]] (si vous y étiez et que vous avez du mal à digérer que ce soit déjà fini), l’équipe des RAW n’a pas ménagé ses efforts pour vous proposer un numéro XXL qui revient en long, en large et en travers sur cet événement qui le mérite bien. Comptes-rendus, témoignages, entretiens, il y en aura pour tous les goûts ! Le numéro est aussi exceptionnel par le nombre de rédactrices et de rédacteurs qui y ont participé — merci ! Au-delà de Wikimania, l’actualité wikimédienne est loin d’être paisible cet été. Nous vous proposons donc aussi de revenir en détail sur la crise qui secoue la fondation Wikimédia autour de la reconnaissance du syndicat Wiki Workers United (WWU). Nous aurons probablement l’occasion de couvrir la suite de cette histoire dans le prochain numéro. D’ici là, bonne lecture ! ---- Au menu de ce numéro : '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">En bref</span>''' — Des actualités francophones et du mouvement Wikimédia et des nouveaux outils '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">Dossier spécial Wikimania</span>''' '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les POV</span>'''<br>— Ma Wikimania : la joie, l'inquiétude et la raison d'être<br>— Témoignages : regards sur la Wikimania '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">L'Analyse</span>''' — La crise s'intensifie après le refus de la WMF de reconnaître le syndicat WWU '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les Comptes-rendus</span>'''<br>— Une Wikimania sous le signe de la jeunesse<br>— Sur les conséquences de la définition de « wikimédien·ne »<br>— Petit tour d’horizon de la créativité wikimédienne<br>— CultureStrong : respecter les savoirs des Premières Nations sur les plateformes Wikimédia<br>— Des événements techniques à Wikimania '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les Interviews</span>'''<br>— Ses goûts, sa Wikimania, sa prochaine tournée... : Baby Globe nous dévoile tout !<br>— Jules*, notre Wikimédien de l'année : comment rendre compte du changement climatique tout en protégeant l'encyclopédie '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">Le wik'hit parade</span>''' — Une analyse des articles les plus vus le mois dernier [[Fichier:Toicon-icon-sharp-corners-draw.svg|20px|classe=skin-invert-image]] Les RAW, c'est aussi vous : si un sujet vous tient à cœur, n'hésitez pas à proposer une idée d'article ou à participer à la rédaction du [[:w:Wikipédia:RAW/Rédaction|prochain numéro]]. Toutes les contributions sont les bienvenues, quel que soit votre wiki d'origine ! <span class="smiley">[[Image:Face-smile.svg|20px|Sourire|alt=Émoticône sourire]]</span> [[Utilisateur:Antimuonium|Antimuonium]] ([[Discussion utilisateur:Antimuonium|discuter]]) 4 août 2026 à 22:26 (UTC) == presse plieuse mecanique == definition, types , principes de fonctionnemeent, schema du presse plieuse mecanique, analyse fonctionnel [[Spécial:Contributions/&#126;2026-44115-68|&#126;2026-44115-68]] ([[Discussion utilisateur:&#126;2026-44115-68|discussion]]) 10 août 2026 à 07:16 (UTC) == Actualités techniques n° 2026-33 == <section begin="technews-2026-W33"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/33|D’autres traductions]] sont disponibles. '''Actualités pour la contribution''' * [[File:Maki-gift-15.svg|12px|link=|class=skin-invert|Concerne un souhait]] Un nouvel assistant à diagrammes (''ChartWizard'') est [[c:Special:ChartWizard/Data:Example.Pie.chart|désormais disponible sur Wikimedia Commons]] pour les utilisateurs et utilisatrices qui souhaitent créer des graphiques à partir de leurs propres données. Cet assistant rend l’[[mw:Special:MyLanguage/Extension:Chart|extension Chart]] plus accessible aux débutants en permettant la création de diagrammes (par exemple des histogrammes ou des graphiques en secteurs) sans devoir utiliser du JSON. Les utilisateurs peuvent encore repasser à l’éditeur JSON s’ils le préfèrent. Vos retours sur ce nouvel outil sont les bienvenus sur la [[m:Talk:Community Wishlist/W414|page de discussion du souhait]]. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:19|la tâche soumise|les {{formatnum:19}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:19||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, le gadget Photo du jour de l’appli Wikipédia pour iOS affichait par erreur la même image chaque jour au lieu d’en afficher une nouvelle quotidiennement. Cela a désormais été corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T430692] '''Actualités pour la contribution technique''' * Les images SVG de [[mw:Special:MyLanguage/Extension:Math|formules mathématiques]] seront bientôt générées par le navigateur plutôt que côté serveur. MathML continue d’être généré côté serveur et est rendu dans le navigateur sans JavaScript. Ce changement aura lieu sur Wikibooks le 12 aout, sur Wikisource le 19 aout et sur Wikipédia du 20 au 27 aout. Vous pouvez l’essayer en choisissant « {{int:Mw-math-mathjax}} » dans vos préférences. Cela fait partie de la [[mw:Special:MyLanguage/RESTBase/deprecation|dépréciation de RESTBase]] et [[phab:T431372|de celle de Mathoid]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T271001] * <span class="mw-translate-fuzzy">Les pages de catégorie permettront bientôt de trier les pages de la catégorie par ordre chronologique d’ajout dans la catégorie. Cela permettra de retrouver facilement les pages récemment ajoutées ou celles depuis longtemps dans la catégorie. Cela améliorera aussi le traitement des catégories de maintenance, par exemple les demandes de suppression ou d’autres tâches nécessitant un traitement chronologique. Utilisez l’argument <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>cldsort=timestamp</nowiki></code></bdi> dans l’URL de la vue d’une catégorie pour trier la liste de pages.</span> [https://phabricator.wikimedia.org/T433768] * Les [[mw:Special:MyLanguage/Extension:Gadgets|gadgets]] et scripts utilisateur sur les wikis Wikimedia peuvent désormais utiliser les [[phab:T395347|fonctionnalités de ES 2018]] et [[phab:T419142|celles de ES 2019]] dans le code JavaScript. Auparavant, la plateforme n’acceptait qu’ES 2017. MediaWiki valide le code source pour protéger les fonctionnalités d’erreurs de syntaxes et pour vérifier que les scripts sont fonctionnels dans tous [[mw:Special:MyLanguage/Compatibility#Browser_support_matrix|les navigateurs pris en charges]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T419142] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.16|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/33|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W33"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 10 août 2026 à 20:45 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30901051 --> 8sqg50duij7hftn2hc42zmzyo14uv2l 985663 985660 2026-08-11T06:21:04Z JackPotte 2411 Hors sujet 985663 wikitext text/x-wiki __EXPECTED_UNCONNECTED_PAGE__ <noinclude>{{SC|2026|08}}{{Clr}}</noinclude> == Actualités techniques n° 2026-32 == <section begin="technews-2026-W32"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/32|D’autres traductions]] sont disponibles. '''Actualités pour la contribution''' * L’[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience|équipe Expérience de lecture]] a développé une [https://82db7c8d4b.catalyst.wmcloud.org/w/index.php?title=Regent%27s_Park&uselang=de démonstration d’un correctif] qui entoure la barre d’outils sur deux lignes quand il n’y a pas assez d’espace horizontalement pour tous les boutons. Le but est de réduire l’encombrement de la barre d’outil de Vector 2022 qui se constate parfois sur Wikipédia dans certaines langues avec certaines tailles d’écran. [https://phabricator.wikimedia.org/T429518] * L’équipe Expérience de lecture prévoit de lancer les [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists|Listes de lecture]], un [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist Survey 2021/Mobile and apps/Have Apps reading lists available on Destop/Mobile|souhait de la communauté]] que vous pouvez déjà essayer en bêta, à partir de septembre. Mais avant cela, l’aide des traducteurs et traductrices est nécessaire pour [https://translatewiki.net/w/i.php?title=Special%3ATranslate&group=ext-readinglists&filter=&action=translate plusieurs messages] à traduire dans un maximum de langues. Cette fonctionnalité appuie les objectifs de lecture et d’apprentissage sur Wikipédia. * La semaine prochaine, le sommaire sur les pages des fichiers de Wikimedia Commons sera amélioré en fusionnant le sommaire spécifique aux pages de fichier avec le sommaire classique des pages. Cela rendra plus facile la compréhension de la structure des pages de fichier, la navigation vers une section spécifique et le partage de liens vers une section en particulier. [https://phabricator.wikimedia.org/T332644] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:24|la tâche soumise|les {{formatnum:24}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:24||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, certaines images [[w:fr:Tagged Image File Format|TIFF]] ne s’affichaient pas après avoir cliqué sur leur vignette : une image cassé s’affichait au lieu de l’image en taille réelle. Ce problème est désormais corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T429326] '''Actualités pour la contribution technique''' * Le sélecteur de variables et de fonctions dans les Filtres anti-abus a été mis à jour pour prendre en charge la recherche et l’autocomplétion. Il permettra désormais aux mainteneurs de filtres de retrouver la variable ou fonction désirée plus rapidement. [https://phabricator.wikimedia.org/T323698] * Les formats MJPEG et VP8 sont retirés du lecteur vidéo. Le format MP4 (MPEG-4 Partie 2) est ajouté à la place : il fournit une meilleure qualité pour les vieux modèles d’iPhone. Plusieurs semaines seront peut-être nécessaires pour mettre à jour toutes les vidéos déjà en ligne. Le format par défaut pour les appareils modernes ne change pas (VP9/WebM). [https://phabricator.wikimedia.org/T358266] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.15|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/32|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W32"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 3 août 2026 à 19:46 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30872536 --> == Les RAW en mode fiesta sur la Wikimania == <div style="background-color:#177860; border-radius:.2em; color:#FFF;padding: 1em;"> <div style="font-family: Century Gothic; font-size:3em; line-height:120%;text-align:center;color: #fff;">RAW</div> <div style="margin-bottom:1.5em; margin-top:1em; text-align:center; color: #fff;">Le numéro d'août 2026 (n°295) est sorti.</div> <div class="center">[[:w:Wikipédia:RAW/2026-08-05|<span class="cdx-button cdx-button--fake-button cdx-button--fake-button--enabled" style="white-space:break-spaces; text-align:center; gap:0;"role="button" aria-disabled="false">Lire l'infolettre</span>]]</div></div> '''Un numéro exceptionnel''' La conférence Wikimania s'est achevée le 25 juillet. Que vous ressentiez de la frustration (si vous n’avez pas pu y assister) ou du [[:w:Wikipédia:Wikispleen|wikispleen]] (si vous y étiez et que vous avez du mal à digérer que ce soit déjà fini), l’équipe des RAW n’a pas ménagé ses efforts pour vous proposer un numéro XXL qui revient en long, en large et en travers sur cet événement qui le mérite bien. Comptes-rendus, témoignages, entretiens, il y en aura pour tous les goûts ! Le numéro est aussi exceptionnel par le nombre de rédactrices et de rédacteurs qui y ont participé — merci ! Au-delà de Wikimania, l’actualité wikimédienne est loin d’être paisible cet été. Nous vous proposons donc aussi de revenir en détail sur la crise qui secoue la fondation Wikimédia autour de la reconnaissance du syndicat Wiki Workers United (WWU). Nous aurons probablement l’occasion de couvrir la suite de cette histoire dans le prochain numéro. D’ici là, bonne lecture ! ---- Au menu de ce numéro : '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">En bref</span>''' — Des actualités francophones et du mouvement Wikimédia et des nouveaux outils '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">Dossier spécial Wikimania</span>''' '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les POV</span>'''<br>— Ma Wikimania : la joie, l'inquiétude et la raison d'être<br>— Témoignages : regards sur la Wikimania '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">L'Analyse</span>''' — La crise s'intensifie après le refus de la WMF de reconnaître le syndicat WWU '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les Comptes-rendus</span>'''<br>— Une Wikimania sous le signe de la jeunesse<br>— Sur les conséquences de la définition de « wikimédien·ne »<br>— Petit tour d’horizon de la créativité wikimédienne<br>— CultureStrong : respecter les savoirs des Premières Nations sur les plateformes Wikimédia<br>— Des événements techniques à Wikimania '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les Interviews</span>'''<br>— Ses goûts, sa Wikimania, sa prochaine tournée... : Baby Globe nous dévoile tout !<br>— Jules*, notre Wikimédien de l'année : comment rendre compte du changement climatique tout en protégeant l'encyclopédie '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">Le wik'hit parade</span>''' — Une analyse des articles les plus vus le mois dernier [[Fichier:Toicon-icon-sharp-corners-draw.svg|20px|classe=skin-invert-image]] Les RAW, c'est aussi vous : si un sujet vous tient à cœur, n'hésitez pas à proposer une idée d'article ou à participer à la rédaction du [[:w:Wikipédia:RAW/Rédaction|prochain numéro]]. Toutes les contributions sont les bienvenues, quel que soit votre wiki d'origine ! <span class="smiley">[[Image:Face-smile.svg|20px|Sourire|alt=Émoticône sourire]]</span> [[Utilisateur:Antimuonium|Antimuonium]] ([[Discussion utilisateur:Antimuonium|discuter]]) 4 août 2026 à 22:26 (UTC) == Actualités techniques n° 2026-33 == <section begin="technews-2026-W33"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/33|D’autres traductions]] sont disponibles. '''Actualités pour la contribution''' * [[File:Maki-gift-15.svg|12px|link=|class=skin-invert|Concerne un souhait]] Un nouvel assistant à diagrammes (''ChartWizard'') est [[c:Special:ChartWizard/Data:Example.Pie.chart|désormais disponible sur Wikimedia Commons]] pour les utilisateurs et utilisatrices qui souhaitent créer des graphiques à partir de leurs propres données. Cet assistant rend l’[[mw:Special:MyLanguage/Extension:Chart|extension Chart]] plus accessible aux débutants en permettant la création de diagrammes (par exemple des histogrammes ou des graphiques en secteurs) sans devoir utiliser du JSON. Les utilisateurs peuvent encore repasser à l’éditeur JSON s’ils le préfèrent. Vos retours sur ce nouvel outil sont les bienvenus sur la [[m:Talk:Community Wishlist/W414|page de discussion du souhait]]. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:19|la tâche soumise|les {{formatnum:19}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:19||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, le gadget Photo du jour de l’appli Wikipédia pour iOS affichait par erreur la même image chaque jour au lieu d’en afficher une nouvelle quotidiennement. Cela a désormais été corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T430692] '''Actualités pour la contribution technique''' * Les images SVG de [[mw:Special:MyLanguage/Extension:Math|formules mathématiques]] seront bientôt générées par le navigateur plutôt que côté serveur. MathML continue d’être généré côté serveur et est rendu dans le navigateur sans JavaScript. Ce changement aura lieu sur Wikibooks le 12 aout, sur Wikisource le 19 aout et sur Wikipédia du 20 au 27 aout. Vous pouvez l’essayer en choisissant « {{int:Mw-math-mathjax}} » dans vos préférences. Cela fait partie de la [[mw:Special:MyLanguage/RESTBase/deprecation|dépréciation de RESTBase]] et [[phab:T431372|de celle de Mathoid]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T271001] * <span class="mw-translate-fuzzy">Les pages de catégorie permettront bientôt de trier les pages de la catégorie par ordre chronologique d’ajout dans la catégorie. Cela permettra de retrouver facilement les pages récemment ajoutées ou celles depuis longtemps dans la catégorie. Cela améliorera aussi le traitement des catégories de maintenance, par exemple les demandes de suppression ou d’autres tâches nécessitant un traitement chronologique. Utilisez l’argument <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>cldsort=timestamp</nowiki></code></bdi> dans l’URL de la vue d’une catégorie pour trier la liste de pages.</span> [https://phabricator.wikimedia.org/T433768] * Les [[mw:Special:MyLanguage/Extension:Gadgets|gadgets]] et scripts utilisateur sur les wikis Wikimedia peuvent désormais utiliser les [[phab:T395347|fonctionnalités de ES 2018]] et [[phab:T419142|celles de ES 2019]] dans le code JavaScript. Auparavant, la plateforme n’acceptait qu’ES 2017. MediaWiki valide le code source pour protéger les fonctionnalités d’erreurs de syntaxes et pour vérifier que les scripts sont fonctionnels dans tous [[mw:Special:MyLanguage/Compatibility#Browser_support_matrix|les navigateurs pris en charges]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T419142] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.16|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/33|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W33"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 10 août 2026 à 20:45 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30901051 --> pbw83ydutetz11sdvkisx9q6jkuy6o5 104 86219 985658 985487 2026-08-10T12:35:28Z Rbmn 54342 985658 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = Histoire | département = | niveau = 16 | titre = Arthur Constantin KREBS (1850-1935) - Pionnier de l'aéronautique, de la navigation sous-marine, des services d'incendie, de l'automobile et gestionnaire de grands projets technologiques | parent = | image = }} {{Travail de recherche | idfaculté = Sciences de l'ingénieur }} {| class="wikitable centre" style="border:left; border:right; text-align:center; width:50%;" ! colspan="2"|Biographie intellectuelle |- !style="background: #C0C0C0;" colspan="2"| '''<big>Arthur Constantin Krebs </big>'''(1850-1935) |- |style="border:none;" colspan="2"|[[File:Arthur Constantin Krebs.png]] |- |style="border:none;" colspan="2"|'''Officier et industriel français, pionnier de la navigation aérienne et sous-marine et de l'ingénierie automobile'''<br> |- |style="border:none; text-align:right; vertical-align:top;"| '''Naissance''' ||style="border:none; text-align:left;"| 16 novembre 1850 à Vesoul |- |style="border:none; text-align:right; vertical-align:top;"| '''Décès''' ||style="border:none; text-align:left;"| 21 mars 1935 à Quimperlé |- |style="border:none; text-align:right; vertical-align:top;"| '''Sépulture''' ||style="border:none; text-align:left;"| Cimetière Saint-David de Quimperlé |- |style="border:none; text-align:right; vertical-align:top;"| '''Nationalité''' ||style="border:none; text-align:left;"| Française |- |style="border:none; text-align:right; vertical-align:top;"| '''Domiciles''' ||style="border:none; text-align:left;"| Parc aérostatique de Chalais-Meudon<br>État-major des Pompiers (9 Bd du Palais, Paris)<br>Usine Panhard & Levassor (19 av. d'Ivry, Paris) |- |style="border:none; text-align:right; vertical-align:top;"| '''Formation''' ||style="border:none; text-align:left;"| École spéciale militaire de Saint-Cyr (1872-1873) |- |style="border:none; text-align:right; vertical-align:top;"| '''Activités''' || style="border:none; text-align:left;"| Inventeur, ingénieur militaire, aviateur, ingénieur aéronautique, ingénieur en construction automobile, industriel, motorboat racer, pompier |- |style="border:none; text-align:right; vertical-align:top;"| '''Œuvres notables''' ||style="border:none; text-align:left;"| Les [https://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Arthur_Constantin_KREBS_(1850-1935)_-_Pionnier_de_l%27a%C3%A9ronautique,_de_la_navigation_sous-marine,_des_services_d%27incendie,_de_l%27automobile_et_gestionnaire_de_grands_projets_technologiques#A._C._KREBS_pilote_les_premiers_vols_pleinement_contr%C3%B4l%C3%A9s premiers vols aériens contrôlés] avec [https://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Arthur_Constantin_KREBS_(1850-1935)_-_Pionnier_de_l%27a%C3%A9ronautique,_de_la_navigation_sous-marine,_des_services_d%27incendie,_de_l%27automobile_et_gestionnaire_de_grands_projets_technologiques#Le_dirigeable_%22La_France%22_avec_Charles_RENARD_et_Henri_DUPUY-de-L%C3%94ME le dirigeable '''''La France''''']<br>Le premier sous-marin pleinement fonctionnel avec [https://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Arthur_Constantin_KREBS_(1850-1935)_-_Pionnier_de_l%27a%C3%A9ronautique,_de_la_navigation_sous-marine,_des_services_d%27incendie,_de_l%27automobile_et_gestionnaire_de_grands_projets_technologiques#Le_sous-marin_%22Gymnote%22_avec_Gustave_ZEDE le sous-marin expérimental '''''Gymnote''''']<br>Le [https://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Arthur_Constantin_KREBS_(1850-1935)_-_Pionnier_de_l%27a%C3%A9ronautique,_de_la_navigation_sous-marine,_des_services_d%27incendie,_de_l%27automobile_et_gestionnaire_de_grands_projets_technologiques#Le_%22carburateur_Krebs%22 premier '''''carburateur automatique''''']<br>Le [https://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Arthur_Constantin_KREBS_(1850-1935)_-_Pionnier_de_l%27a%C3%A9ronautique,_de_la_navigation_sous-marine,_des_services_d%27incendie,_de_l%27automobile_et_gestionnaire_de_grands_projets_technologiques#Le_joint_%C3%A9lastique_FLECTOR joint élastique '''''FLECTOR'''''] |- |style="border:none; text-align:right; vertical-align:top;"| '''Distinctions'''||style="border:none; text-align:left;"| Le [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k3059r/f1395 '''''prix Ponti'''''] de l'[[W:Académie des sciences (France)|académie des sciences]] (avec [[W:Charles_Renard|C. Renard]])<br>Commandeur de la Légion d'honneur |- |style="border:none; text-align:right; vertical-align:top;"| '''Employé par''' ||style="border:none; text-align:left;"| Armée de terre française<br>Brigade de sapeurs-pompiers de Paris<br>Panhard & Levassor |- |style="border:none; text-align:right; vertical-align:top;"|'''Conjoint'''||style="border:none; text-align:left;"| Marie de Fréminville (1858-1938) |- |style="border:none; text-align:right; vertical-align:top;"| '''Enfants''' ||style="border:none; text-align:left;"| Antoine, Hervé, [[W:Louis Krebs|'''Louis''']], Anne-Marie, Arthur, [https://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Arthur_Constantin_KREBS_(1850-1935)_-_Pionnier_de_l%27a%C3%A9ronautique,_de_la_navigation_sous-marine,_des_services_d%27incendie,_de_l%27automobile_et_gestionnaire_de_grands_projets_technologiques#Jean_Krebs_(1896-1916)_et_Georges_GUYNEMER_(1894-1917) '''Jean'''], Alain, [[W:Petit Navire|'''Marguerite''']] |- |style="border:none; text-align:right; vertical-align:top;"| '''Parentèle''' ||style="border:none; text-align:left;"| [https://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Arthur_Constantin_KREBS_(1850-1935)_-_Pionnier_de_l%27a%C3%A9ronautique,_de_la_navigation_sous-marine,_des_services_d%27incendie,_de_l%27automobile_et_gestionnaire_de_grands_projets_technologiques#Commandant_L%C3%A9once_Krebs_(1849-1922) '''Commandant Léonce Krebs''']<small>(frère aîné)</small><br>[[W:Charles_de_La_Poix_de_Fréminville|'''Charles de Fréminville''']] <small>(beau-frère)</small> |- |style="border:none; text-align:right; vertical-align:top;"|'''Signature'''||style="border:none;|[[File:1902 - Panhard & Levassor - signature A. C. KREBS.png|250px]] |- |style="border:none; text-align:right; vertical-align:top;"| '''Site Web'''||style="border:none; text-align:left;"| [http://rbmn.free.fr ''rbmn.free.fr''] |- |} [[File:La france vd66w081t 0 h702q745p.tiff |thumb|right|250px|Artist's depiction of ''[[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]'', 1884]] [[Image:Gymnote1889.jpg|thumb|250px|Le sous-marin ''[[w:Gymnote|Gymnote]]'' en 1888. Arthur Krebs tient le mât d'aération. Le périscope est visible]] '''Arthur Constantin Krebs''' (16 November 1850 à [[w:Vesoul|Vesoul]] ([[w:Haute-Saône|Haute-Saône]]), [[w:France|France]] – 22 mars [[w:1935|1935]] à [[w:Quimperlé|Quimperlé]] ([[w:Finistère|Finistère]]), [[w:France|France]]) est un officier et industriel français, pionnier de l'aéronautique, des moteurs électriques, de la navigation sous-marine, des services d'incendie, des bateaux à moteur, de l'ingénierie automobile et gestionnaire de grands projets technologiques.<br> '''Catégorie''' : [[commons:Category:Arthur Constantin Krebs|'''''Arthur Constantin Krebs''''']] == Enfance et jeunesse == '''Voir aussi''' : [[w:Philosophie naturelle|Philosophie naturelle]], [[w:Géométrie descriptive|Géométrie descriptive]], [[w:Dessin technique|Dessin technique]] :::[https://gallica.bnf.fr/services/engine/search/sru?operation=searchRetrieve&version=1.2&startRecord=0&maximumRecords=15&page=1&collapsing=true&exactSearch=false&query=%28%28dc.creator%20all%20%22Adolphe%20Ganot%22%20or%20dc.contributor%20all%20%22Adolphe%20Ganot%22%20%29%20and%20dc.title%20all%20%22Physique%20exp%C3%A9rimentale%22%20%29%20sortby%20dc.date%2Fsort.ascending Adolphe GANOT] [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k58470644/f1.item.r=lotz%20locomotive La locomotive routière de M. LOTZ] "''Mon cher cousin, vous me demandez, dans votre aimable lettre du 25 mai ''[1924]'', de vous expliquer comment, simple officier d'infanterie, j'ai été amené à remplir les rôles et effectuer des travaux peu en rapport avec la carrière où j'étais entré.'' ''Ceci m’oblige à faire remonter mes souvenirs et à me rappeler que dès l’âge où je commençais à apprécier les jouets mécaniques, ma plus grande distraction consistait à réparer et mettre en état tous ceux qui me tombaient entre les mains''. '''1861''' - ''Plus tard mes lectures portaient toujours sur des livres décrivant des mécaniques, si bien qu’à 11 ans, la Physique de [[w:Adolphe_Ganot|Ganot]] m’étant tombée sous la main, je l’étudiai avec le plus grand intérêt, m’initiant à tous les mystères de la machine à vapeur et de ses applications.''" <ref name="Krebs_1924" /> "''Etant enfant, le jeune Krebs avait fait une machine à vapeur qui faisait marcher toute une scierie mécanique installée dans une vieille machine à coudre.''" <ref name=1884_de-Grilleau /> <gallery> 1850 Arthur Constantin KREBS=acte de naissance.pdf|'''1850''' - [https://archives.haute-saone.fr/ark:/77977/vta7633bbf978e35653/daogrp/0#id:527817281?gallery=true&center=1435.927,-2845.150&zoom=9&rotation=0.000&brightness=100.00&contrast=100.00 Acte de naissance] de Arthur Constantin KREBS. 1862~Famille-Constantin-KREBS=Léonce+Arthur+Marie.jpg|'''1862 ~''' Les enfants de Constantin & Elodie KREBS : Léonce-Vital (~14), Arthur (~12), Marie (~10). <ref name=Krebs-archives /> 1868_Ganot-Adolphe='Traité_élémentaire_de_physique_expérimentale_et_appliquée_et_de_météorologie'.jpg |'''1860''' - [[w:Adolphe_Ganot |'''Adolphe Ganot''']] : [https://archive.org/details/introductorycou00unkngoog/page/n8/mode/2up ''Introductory course of natural philosophy: for the use of high schools and academies, edited from GANOT'S POPULAR PHYSICS.''] </gallery> "''Cette aptitude particulière ne fut pas sans nuire, un peu, à mes études classiques, car mon esprit, plus préoccupé de ce qu’il avait appris par lui-même, cherchait à les réaliser pratiquement. ''Ceci me conduisit naturellement, à dessiner avec précision ce qui, par la suite, me rendit les plus grands services. Un croquis bien fait traduit mieux, pour les autres, la pensée de l’auteur, que toutes les descriptions ou explications qui peuvent être données quand il s’agit d’une construction ou d’une machine quelconque.''" <ref name="Krebs_1924" /> <gallery> 1875 SHD-DE-2014-PA-40 A-C-KREBS=Palais(Belle-île) dessin de machine à coudre les voiles.jpg|'''1875''' - '''Dessin d'imitation''' d'une machine à coudre les voiles des thoniers de ''Belle-île'' par A. C. KREBS qui a eu '''20/20 à St Cyr'''.<ref name=Krebs-archives /> 1878-00-00 MAE A-C-KREBS=Plan de la machine à éprouver les cordages de Renard.jpg|'''1878''' - Plan de la '''machine à éprouver les cordages''' de Renard, signé "Krebs". <ref name=Krebs-archives /> 1878-00-00 MAE A-C-KREBS=Plan de la soupape Renard.jpg|'''1878''' - Plan de la '''soupape de ballon Renard''', signé "Krebs". <ref name=Krebs-archives /> </gallery> "''En '''1867''' j'ai vu pour la première fois le véhicule automobile de M. [[W:Brissonneau_et_Lotz|Lotz]]. ''[...]'' Le véhicule de Lotz consistait essentiellement en une chaudière à vapeur portée par un avant-train avec une cinquième roue <ref>'''Le concept de [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k4717339t/f2.image.r=locomotive "cinquième roue"]''' semble dû, en France, à M. Lotz de Nantes qui a développé des "locomotives routières" dans les années '''1860'''. Il définit ce concept comme " [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k4717339t/f2.item.r=locomotive ''une cinquième roue, roue directrice, au moyen de laquelle le cocher pourra tourner ou obliquer à discrétion'']". Confronté aux problèmes de direction de ses engins, il dépose le 03/01/'''1865''' un brevet ([https://rytmo.net/ACK/1894-11-28_Pompiers_PP-DB273_Comite-Perfectionnement.pdf '''FR'''65729]) pour l’ "[https://archives.inpi.fr/brevets?arko_default_63f395e1547dd--ficheFocus=&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bmode%5D=simple&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bop%5D=AND&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409f820a64d8%5D%5Bop%5D=AND&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409f820a64d8%5D%5Bq%5D%5B%5D=&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409f820a64d8%5D%5Bq%5D%5B%5D=65729&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409f820a64d8%5D%5Bextras%5D%5Bmode%5D=input&arko_default_63f395e1547dd--from=0&arko_default_63f395e1547dd--resultSize=25&arko_default_63f395e1547dd--contenuIds%5B%5D=1033&arko_default_63f395e1547dd--modeRestit=arko_default_63f397c19a653 ''application de la roue hélicoïdale à la direction des locomotives pour routes ordinaires'']". Dans ce brevet Lotz expose très précisément son souhait de rendre la direction irréversible face aux cahots de la route. Il s’agit d’un "[[w:Volant directionnel|volant]] de manœuvre" vertical, comme la [[w:Barre (bateau)|barre à roue]] d’un navire. A. C. Krebs reprendra ce concept d’irréversibilité avec son système de direction à secteur denté et vis sans fin en '''1898'''. Il faut noter que le concept de cinquième roue n’est pas le même en Amérique. Le "[https://en.wikipedia.org/wiki/Fifth-wheel_coupling fifth wheel coupling]" était un système de plateforme pour l’attelage d’une calèche avec un chariot à quatre roues, apparu dès '''1850'''. Ce système est aujourd’hui le standard de liaison entre une semi-remorque et son tracteur routier. Il est désigné en français par le terme "[[w:Sellette (transport)|Sellette]]". Dans son [https://worldwide.espacenet.com/patent/search/family/002617903/publication/US549160A?q=pn%3DUS549160 brevet], [https://en.wikipedia.org/wiki/George_B._Selden Selden] utilise l’expression "fifth-wheel" pour décrire la plateforme horizontale munie d’un engrenage à vis sans fin entraîné par le volant de direction ([https://en.wikipedia.org/wiki/Steering_wheel steering wheel]) et permettant d’orienter les roues directrices. A. C. Krebs utilise ici la notion de cinquième roue dans le même sens que Selden. Noter que, pour désigner cette plateforme mécanique, dans son brevet Lotz utilise le terme de "cercle", et que A. C. Krebs utilise le terme de "rond" dans son brevet de '''1896''' : [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:1896-05-13_A.C.KREBS%3DBrevet_FR256344-%27voiture-automobile%27.pdf&page=10 '''FR'''256344].</ref> d'accouplement à pivot central <ref>Le système de direction d’un véhicule où le train-avant complet tourne est dit à "[[w:Direction_(automobile)#Historique|cheville ouvrière]]". A. C. Krebs conservera ce système issu de la traction hippomobile sur sa voiture de '''1896''', et en '''1898''' sur la voiture [https://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Arthur_Constantin_KREBS_(1850-1935)_-_Pionnier_de_l%27a%C3%A9ronautique,_de_la_navigation_sous-marine,_des_services_d%27incendie,_de_l%27automobile_et_gestionnaire_de_grands_projets_technologiques#La_%22Voiture_Cl%C3%A9ment-Panhard_(VCP)%22_et_Adolphe_CLEMENT Clément-Panhard (VCP)] qui en est la version commerciale. De son côté, sur sa voiture à vapeur, Bollée utilisera le système de l’ "essieu brisé".</ref> et une remorque composée d'un arbre et de deux roues. L'une d'elles pouvant être connectée ou déconnectée de l'arbre de façon à permettre à une vis sans fin de s'engrener avec une roue dentée munie de chaînes aux extrémités de l'arbre avant. J'ai vu ce véhicule rouler à [[W:Lons-le-Saunier|Lons le Saulnier]], en vue d'un essai réalisé avec cette machine sous la direction de M. Lotz, lors d'un voyage effectué à des fins publicitaires en 1867.''" <ref name=1906_Krebs_Selden/> '''1868''' - "''Cette habitude à traduire ma pensée par un dessin avait développé en moi la faculté de bien voir dans l'espace, et je me souviens qu'en Math-spé, mon professeur m’envoyait toujours au tableau pour l’exécution des épures de descriptive dans lesquelles il s’embrouillait souvent.''" <ref name="Krebs_1924" /> <gallery> 1864-1867 Locomotive routière LOTZ=vue par Krebs.png|La [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bd6t53749599/f118.item.r=lotz locomotive routière] de [[W:Brissonneau_et_Lotz|M. LOTZ]] que A. C. KREBS vit à [[W:Lons-le-Saunier|Lons le Saulnier]] en '''1867'''. 1868 Arthur Constantin Krebs=projet de voiture automobile.jpg|'''1868''' - A. C. KREBS :'' "'''Projet de voiture automobile'''" : ''sans doute pour un cours de math-spé. La colonne de direction très inclinée suggère une réelle intention de vitesse'''. <ref name=Krebs-archives /> </gallery> == La guerre franco-allemande de '''1870''' == '''Catégorie''' : [[commons:Category:Guerre franco-allemande de 1870|'''''Guerre franco-allemande de 1870''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Guerre franco-allemande de 1870|Guerre franco-allemande de 1870]] <br>"''En '''1870''', je me présentais aux examens de [[w:École_Polytechnique|Polytechnique]], et à ceux de [[w:École_spéciale_militaire_de_Saint-Cyr|St-Cyr]]. Mais la [[w:Guerre franco-allemande de 1870|guerre]] survenue avant que les examens oraux d’admissibilité pour l’[[w:École_Polytechnique|X]] furent passés à [[w:Besançon|Besançon]], où je terminais mes études, je ne pus les subir et suivis le sort des admissibles à St-Cyr''". <ref name="Krebs_1924" /> <gallery> 1871-01 Sous-lieutenant Arthur Constantin KREBS en garnison à Villefranche-sur-mer près de Nice.png|'''1871-01''' - '''Le sous-lieutenant A. C. KREBS''' en garnison à [[W:Villefranche-sur-Mer|Villefranche-sur-mer]] près de [[W:Nice|Nice]]. <ref name=Krebs-archives /> 1871-01-04 Aquarelle d'A-C KREBS=Baie de Villefranche vue de la route de la corniche.pdf|'''1871-01-04''' - '''Aquarelle''' de A. C. KREBS : ''"'''Baie de Villefranche vue de la route de la corniche'''"''. <ref name=Krebs-archives /> </gallery> == '''Ingénieur Militaire''' == '''Catégorie''' : [[commons:Category:École spéciale militaire de Saint-Cyr|'''''École spéciale militaire de Saint-Cyr''''']], [[commons:Category:Viaduc de la grue revolver du port militaire de Brest|'''''Viaduc de la grue revolver du port militaire de Brest''''']], [[commons:Category:Plateau des Capucins|'''''Plateau des Capucins''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:École spéciale militaire de Saint-Cyr|École spéciale militaire de Saint-Cyr]], [[w:Académie militaire de Saint-Cyr Coëtquidan|Académie militaire de Saint-Cyr Coëtquidan]], [[w:Arsenal de Brest|Arsenal de Brest]] <br>'''1873''' - "''Après la guerre et le temps passé à [[w:École_spéciale_militaire_de_Saint-Cyr|St-Cyr]], je vins en garnison à [[w:Brest,_France|Brest]]. Comme officier, l’[[w:arsenal|arsenal]] m’était ouvert. J’en profitais largement pour approfondir mes connaissances en mécanique et continuer mes études techniques.''" <ref name="Krebs_1924" /> <gallery> File:Brest, vue des ateliers des Capucins num-2006-5-11-a-2.jpg|L' [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k314587/f87.item.r=brest '''arsenal militaire de Brest''']: Les ateliers des Capucins, l'atelier de la mâture et le viaduc. File:1873-1874 carnet de dessins=Brest et Nantes.pdf|page 3|'''1873-1874''' - A. C. KREBS : '''carnets de dessins''' de [[w:Brest,_France|Brest]] et [[W:Nantes|Nantes]]: La '''grue revolver''' de l'[[w:Arsenal de Brest|Arsenal de Brest]]. <ref name=Krebs-archives /> File:Btv1b531186107 port militaire de Brest.jpg|'''1900''' - La [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Num-2009-2-51-a-0313-4.jpg '''grue revolver'''] de l'[[w:Arsenal de Brest|Arsenal de Brest]]. File:Viaduc de la grue revolver-Capucins-BREST.jpg|'''2011''' - Le Viaduc de la '''grue revolver''' du [[W:Ateliers_du_Plateau_des_Capucins_(Brest)|Plateau des Capucins]]. File:1875 le Lieutenant Arthur Constantin KREBS en garnison à Brest.png|'''1875''' - Le '''Lieutenant A. C. KREBS''' en garnison à [[w:Brest,_France|Brest]] après sa formation à [[w:École_spéciale_militaire_de_Saint-Cyr|St-Cyr]]. File:Chantiers Goün, Prairie-au-Duc.jpg|'''1875''' - Le [[W:Ernest_Go%C3%BCin_et_Cie|chantier Ernest Goüin]] à Nantes sur l'[[W:%C3%8Ele_de_la_Prairie-au-Duc|"Île de la Prairie-au-Duc"]] sur la [[W:Histoire_de_la_construction_navale_dans_l%27estuaire_de_la_Loire|Loire]]. File:1878 - Exposition Universelle de Paris - Chantiers Jollet et Babin.png|'''1878''' - Exposition Universelle de Paris : Le '''chantier Jollet and Babin''' à Nantes. <ref>'''1878''' - '''Les chantiers Jollet et Babin''' : "''P. D. JOLLET et L. BABIN, Constructeurs-Mécaniciens à Nantes. Navires en Bois et en Fer - Armements complets de navires. La maison P. D. Jollet et Babin (ancienne maison Jollet et Fils) remonte à plus d'un siècle. Mais depuis 20 ans la nouvelle maison s'est progressivement développée en prévision de la construction de grands bâtiments de mer, en bois et en fer, de la construction de machines à vapeur, marines et autres, et de tous les travaux métallurgiques. Aujourd'hui, son matériel, son personnel, ses ateliers de forge, de chaudronnerie, d'ajustage, de menuiserie, de pouliage et de gréement, lui permettent d'entreprendre la construction et la livraison complète, barre en main, des bâtiments en fer et en bois du plus grand tonnage. Elle peut livrer des machins à vapeur marines et des machines de terre (système Corliss ou autres), jusqu'à une puissance de huit cent chevaux, indiqués. Enfin, grâce à un outillage très-complet, elle entreprend les gros travaux de chaudronnerie, les ponts, les charpentes, les travaux d'artillerie, tous les travaux de chaudronnerie en cuivre pour les raffineries et les autres usines. Elle possède, en outre, un atelier de galvanisage, une fabrication de chaînes spéciales pour la marine, les chemins de fer, les fonderies, etc., etc. MM. Jollet et Babin ont une succursale pour les réparations à Saint-Nazaire et sont fermiers du bassin de carénage de Paimboeuf. En temps de travail ordinaire ils occupent 800 ouvriers.''"</ref> <ref>'''1881''' - À la fin du roman de '''Jules Verne''' "[[w:La_Jangada|La Jangada]]", son frère Paul Verne décrit son bateau le [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k6513563v/f339.item.r=jollet Saint-Michel III], construit par le chantier '''[[W:Louis_Mathurin_Babin-Chevaye|Jollet et Babin]]'''. </ref> File:1885~St-CYR=uniforme.png|'''1885''' - Uniforme d'un '''élève de l'école spéciale militaire de [[w:École_spéciale_militaire_de_Saint-Cyr|St-Cyr]]'''. File:1875 Ecole Militaire de Saint-Cyr.jpg |'''1893''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k1412878r/f1.item "''Exercices gradués de dessin topographique à l'usage des candidats à l'Ecole spéciale militaire de Saint-Cyr''."] </gallery> === Cartes de Brest === '''Catégorie''' : [[commons:Category:Maps of Brest, France by Arthur Constantin Krebs|'''''Cartes de Brest par A. C. KREBS''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:cartographie|cartographie]], [[w:Hachures#Cartographie|Hachures]], [[w:Carte|Carte]] <br>'''1873''' - "''Pendant mon séjour à Brest, j'ai relevé des plans de Brest et de ses environs, et j'eus l'autorisation de fabriquer, avec l'aide d'ouvriers du régiment, une presse <ref>'''1860''' - '''Dictionnaire français illustré et encyclopédie universelle''' : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k58175678/f314.image.r=lithographie Litographie] : "''Le tirage lithographique exige des précautions très-minutieuses; en outre, ses résultats sont entièrement subordonnés à l'habileté de l'ouvrier. Ainsi, par ex., en ce qui concerne le nombre des épreuves, le bon ouvrier réussit à en obtenir 4 à 5000 avec la même pierre, tandis qu'un autre peut à peine arriver à 5 ou 600''."</ref> avec laquelle je pus tirer à quelques milliers d'exemplaires la carte que j'avais établie et qui servit pendant de nombreuses années.''" <ref name="1935_Dépêche_de_Brest /> <gallery> 1873 SHD-DE-2014-PA-40 A-C-KREBS=carte de Brest (centre).jpg |'''1873''' - '''Carte du centre de [[w:Brest,_France|Brest]]''' gravée et imprimée par A. C. KREBS. <ref name=Krebs-archives /> 1873 Arthur Constantin KREBS=Carte topographique de Brest.jpg|'''1873''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/btv1b84439718.r '''''Carte topographique des environs de Brest'''''] gravée par A. C. KREBS quand il était au 19ème Regiment d'infanterie (signée A. Krebs). <ref name=Krebs-archives /> </gallery> === Dessin de carènes === '''Catégories''' : [[commons:Category:Construction navale|'''''Construction navale''''']], [[commons:Category:Architecture navale|'''''Architecture navale''''']], [[commons:Category:Ingénieur du corps des ingénieurs de l'armement|'''''Ingénieur du corps des ingénieurs de l'armement''''']], [[commons:Category:Vehicle hulls|'''''Coques de véhicules''''']], [[commons:Category:Cross sections of ships|'''''Sections transversales de navires''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Carène (bateau)|Carène (bateau)]], [[w:Coque (bateau)|Coque (bateau)]], [[w:Proue|Proue]], [[w:Étrave|Étrave]], [[w:Construction navale|Construction navale]], [[w:Génie maritime|Génie maritime]], [[w:Corps des ingénieurs de l'armement|Corps des ingénieurs de l'armement]] <br>'''1875''' - "''Mon futur beau-père ''[[w:Antoine-Joseph_de_La_Poix_de_Fréminville|Antoine de Fréminville]]'', camarade d’enfance de mon père, m’avait donné des ouvrages sur les '''Machines à vapeur marines''' <ref>'''1861''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k316149k/f9.item Cours pratique de machines à vapeur marines] : professé à l'École d'application du génie maritime / par M. A. de Fréminville. '''1870''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k146769f.r= Cours de machines à vapeur : année 1870-1871] par M. de Fréminville, professeur à l'École centrale des arts et manufactures.</ref> et la '''construction des navires''' <ref> '''1863''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k97347690.r Guide du marin] : résumé des connaissances les plus utiles aux marins. '''1864''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k858752p.r= Traité pratique de construction navale] ([https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k858754f.r ATLAS]) par Mr. A. de Fréminville.</ref> qu’il professait à l’École du Génie Maritime à [[w:Brest|Brest]]. ''J’en fit mon profit et plus tard, en garnison à [[w:Nantes|Nantes]], en ''[[w:1875|1875]]'', je rédigeai les plans d’un navire qui fut construit par un industriel avec lequel j’avais fait connaissance.''" <ref name="Krebs_1924" /> ''Une difficulté s'étant présentée un jour dans la construction d'un nouveau modèle, ce fut le lieutenant Krebs qui se chargea de la résoudre. Il fit à lui seul les plans du navire, et son projet fut exécuté de point en point.''" <ref name=1884_de-Grilleau /> <gallery> File:1883-ALBUM-16 SHD-DE-2014-PA-40 Carène du canot l'Ampère.jpg|'''1883''' - '''La coque à bulbe du canot électrique "L'Ampère"''' : Ce canot est conçu et construit par A. C. KREBS '''pour tirer dans l'eau les maquettes du dirigeable [[w:La France (ballon dirigeable)|La France]] et déterminer sa forme aérodynamique'''. <ref name=Krebs-archives /> File:1884 - L'enveloppe du dirigeable "La France" gonflée à l'air.jpg|'''1884''' - '''L'enveloppe du dirigeable "La France"''' gonflée à l'air, dont '''les fuseaux ont été tracés par A. C. KREBS'''. File:1888-04-17 - Sous-marin Gymnote - le canot électrique d'essai préalable.pdf|'''17/04/1888''' - '''Sous-marin Gymnote''' - le '''canot électrique d'essai''' préalable : '''Spécifications rédigées par A. C. KREBS'''. File:1889 Le-bateau-L'Etincelle=dessiné par A.C.KREBS.pdf|'''1889''' - Le bateau à vapeur "L'Etincelle"''' dessiné par A. C. KREBS''', propulsé avec un moteur à vapeur '''Durenne & Krebs'''. File:1899-06-03 Le Yacht=KREBS dessine les plans du canot PHOENIX.jpg|'''1899-12-16''' - "Le '''''PHOENIX - Canot à essence de pétrole'''''" : "''L'auteur de ces plans, ainsi que de ceux du moteur est'' '''''M. le commandant Krebs''''' [...]" <ref>'''1899-12-16''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k7123311z/f4.image.r=krebs '''Le Yacht''']: "''Le PHOENIX - Canot à essence de pétrole à la société des anciens établissements Panhard and Levassor''" : "Il évolue facilement, grâce aux formes spéciales que l'auteur des plans a donné à sa carène, le gratifiant ainsi d'une vitesse, d'une stabilité et d'une facilité d'évolution parfaites."</ref> File:1903-1911 Les-bateaux à essence L'Etincelle=dessinés par A.C.KREBS.pdf|'''1903-1911''' - '''Les bateaux à pétrole''' "''L'Etincelle" I et II''" '''dessinés par A. C. KREBS''', qui a également conçu les moteurs alors qu'il est directeur de '''Panhard & Levassor'''. File:1913 - Panhard & Levassor - le bateau "Parcifal" dessiné par A. C. KREBS et construit par les chantiers KRAFF à Quimper.jpg|'''1913''' - '''Le bateau''' "Parcifal" '''de 14 mètres dessiné par A. C. KREBS''' et construit par les [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bd6t557169x/f7.image.r=kraff chantiers Kraff] de Quimper. </gallery> == '''Le parc de recherche aérostatique de Chalais-Meudon''' avec '''[[w:Charles_Renard|Charles RENARD]]''' == '''Catégorie''' : [[commons:Category:Parc aérostatique de Chalais-Meudon|'''''Parc aérostatique de Chalais-Meudon''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Chalais-Meudon|Chalais-Meudon]], [[w:Aérostation|Aérostation]], [[w:Dirigeable militaire|Dirigeable militaire]], [[w:Aérostat|Aérostat]], [[w:Dirigeable à enveloppe souple|Dirigeable à enveloppe souple]], [[w:Flottabilité|Flottabilité]], [[w:Portance|Portance]], [[w:Ballonnet|Ballonnet]], [[w:Hangar Y|Hangar Y]], [[w:Histoire de l'aérostation|Histoire de l'aérostation]], [[w:Histoire de l'aviation|Histoire de l'aviation]], [[w:Chronologie de l'aéronautique|Chronologie de l'aéronautique]] :::[https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k55364253/f6.item.r=krebs 1884-10-01 - Les aérostats dirigeables] '''1876''' - "''À la fin de [[w:1876|1876]], mon bataillon vint à [[w:Paris|Paris]]. Mis en rapport par un ami commun, avec le [[w:Charles_Renard|Capitaine Renard]], j’entrai en relation avec lui et il me mit au courant des travaux qu’il avait entrepris à la Commission des Communications Aériennes et me demanda ma collaboration.'' ''Le [[w:Aimé_Laussedat|Colonel Laussedat]], qui présidait cette commission, m’y fit nommer par le ministre, et je fus détaché à la Direction du Génie, de laquelle dépendaient les Ateliers de Chalais-Meudon. Mes vœux les plus chers étaient ainsi comblés, mais pour donner confiance et obtenir des crédits, il fallait réussir et ne promettre que ce que l’on était sûr de pouvoir réaliser.'' ''Renard avait déjà construit un [[w:Ballon captif|ballon captif]], seule la partie mécanique permettant d’effectuer des ascensions, n’était qu’à l’état embryonnaire. Je me chargeai de la réaliser, et grâce à l’[[w:Exposition universelle de 1878|Exposition de 1878]], je réunis rapidement tous les éléments nécessaires à l’établissement d’un treuil à vapeur'' [fixe] ''qui fonctionna à notre plus grande satisfaction dès le mois d’août.''" <ref name="Krebs_1924" /> === Train de ballons captifs === '''Catégories''' : [[commons:Category:Type ou modèle d'aérostat|'''''Type ou modèle d'aérostat''''']], [[commons:Category:Aerostation|'''''Aérostation''''']], [[commons:Category:Tethered balloons|'''''Ballons captifs''''']], [[commons:Category:Aerostats|'''''Aérostats''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Aérostat|Ballon captif]] <br>"''Les expériences et les démonstrations se succédèrent alors brillamment en toute sécurité et nous permirent d’y intéresser des membres de la Commission du budget, car il fallait obtenir des crédits pour pouvoir continuer les études et réaliser les projets faisant l’objet de la Commission des Communications Aériennes''. ''[[w:Léon_Gambetta | Gambetta]], puis [[w:Georges_Clemenceau | Clémenceau]], vinrent successivement assister aux expériences et promirent leur appuis''." '''1880''' - '''Rapport de la Commission du budget''' de la Chambre des députés "''Sur le budget des dépenses extraordinaires sur ressources extraordinaires de l'exercice 1880''" : "''Pour le ministère de la Guerre, reconstitution du matériel militaire'' [...] ''Votre Commission estime que l'oeuvre entreprise doit être complétée. C'est dans cet esprit qu'elle a examiné les diverses demandes présentées s'efforçant de maintenir les crédits dans les limites absolument nécessaires pour arriver à ce complet achèvement.'' [...] '''''Télégraphie militaire et communications aériennes''''' [...] ''Nous avons visité, Messieurs, l'école d'aérostation militaire du parc de Chalais. Nous avons constaté avec le plus vif intérêt les progrès accomplis, les résultats obtenus, dus aux constantes études de '''''deux jeunes officiers, aussi modestes que distingués et capables'''''. Vous ne sauriez faire des fonds de l'État un emploi plus judicieux qu'en encourageant, par l'adoption du crédit demandé, des efforts qui permettent d'espérer encore dans l'avenir des résultats précieux pour la science et pour l'art de la guerre''." "''Deux buts étaient à poursuivre : :''1/ Étude et construction d’un matériel de ballon captif transportable en campagne ; :''2/ Étude et construction d’un ballon dirigeable. ''Le premier me parut facile à réaliser. Il se réduisit à la construction d’un treuil à vapeur sur roues pour les manœuvres de ballons, et à celle de deux autres voitures pour le transport des agrès et des accessoires de la machine à vapeur (eau et charbon), puis d’un appareil, également sur roues, pour la production du gaz hydrogène. Renard s’occupa de cette dernière question et je pris la première.''" <ref name="Krebs_1924" /> <gallery> File:Charles Renard.jpg|'''1876''' - '''Charles Renard''' (1847-1905) directeur de l'établissement aérostatique de Chalais-meudon. File:1879 - LA NATURE (1884) - expériences de [[w:Victor Tatin|Victor TATIN] (1843-1913)] à Chalais-Meudon en présence de Renard et Krebs.png|thumb|1879 - LA NATURE (1884) : expériences de Victor TATIN à Chalais-Meudon en présence de Renard et Krebs]]|'''1879''' - Expériences de '''Victor TATIN''' à Chalais-Meudon ''' [https://cnum.cnam.fr/pgi/fpage.php?4KY28.23/333/100/432/8/420 en présence de Renard et Krebs]'''. File:1880~Aimé-Laussédat (1819-1907) par A. Gerschel.jpg|'''1880''' ~ '''Aimé Laussédat''' (1819-1907) directeur de la commission des communications aériennes. File:Gambetta par Étienne Carjat (photo recadrée).jpg|'''1881''' - [[w:Léon_Gambetta |'''Léon Gambetta''']] (1838-1882) vient assister aux expériences de Krebs & Renard et promet son soutien financier. File:Georges Clemenceau Nadar.jpg|'''1881''' - [[w:Georges_Clemenceau | '''Georges Clémenceau''']] (1841-1929) vient assister aux expériences de Krebs & Renard et promet son soutien financier. File:1882-ALBUM-14 SHD-DE-2014-PA-40 A-C-KREBS=Chaudière Krebs.jpg | '''1882''' - '''Chaudière à vapeur système KREBS''' pour la manœuvre du treuil de campagne pour ballons captifs. <ref name=Krebs-archives /> File:1882-ALBUM-07 SHD-DE-2014-PA-40 A-C-KREBS=treuil à vapeur.jpg | '''1882''' - '''Voiture treuil de A. C. KREBS''' pour la manœuvre des ballons captifs en campagne. Le treuil met en oeuvre, pour la première fois en aérostation, le principe du touage à 2 tambours parallèles. <ref name=Krebs-archives /> File:1883-ALBUM-08 SHD-DE-2014-PA-40 A-C-KREBS=Fourgon.jpg | '''1883''' - '''Voiture fourgon''' conçue par A.C. KREBS pour la manœuvre des ballons captifs en campagne. <ref name=Krebs-archives /> File:1883-ALBUM-09 SHD-DE-2014-PA-40 A-C-KREBS=voiture aux agrais.jpg | '''1883''' - '''Voiture d'agrés''' designed by A.C. KREBS for the captive balloon train in the field. <ref name=Krebs-archives /> File:1906~Treuil d'aérostation KREBS modèle 1882 en opération.jpg|'''1906''' - Treuil d'aérostation à vapeur modèle '''1882''' de KREBS en opération.'''. File:1916 - The A. C. KREBS Aerostation Steam Winch System of 1882 practical mechanics course.png|'''1916''' - Le système KREBS de treuil à vapeur d'aérostation modèle 1882 : [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:1916_-_The_1882_A._C._KREBS_steam_winch_system.pdf&page=2 '''''Cours de mécanique pratique''''']. <ref name=Krebs-archives /> File:1914GDOC 01418B - SERIE SPECIALE (SUITE)=treuil à vapeur système Krebs (modèle 1882).webm|'''1914-1918''' - '''Vidéo''' : ''Le '''treuil d'aérostation à vapeur système A. C. Krebs''' (modèle '''1882''') en action''. '''Vitesse du câble''' : 10 m/s. </gallery> === Générateur d'hydrogène === '''Catégories''' : [[commons:Category:Hydrogen production|'''''Production d'hydrogène''''']], [[commons:Category:Mobile engine-generators|'''''Groupe électrogène''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Histoire de la production d'hydrogène|Histoire de la production d'hydrogène]], [[w:Technologie de l'hydrogène|Technologie de l'hydrogène]], [[w:Chronologie des technologies de l'hydrogène|Chronologie des technologies de l'hydrogène]], [[w:Groupe électrogène|Groupe électrogène]] <br>'''1879-1880''' - Ch. RENARD conçoit des générateurs d'hydrogène stationnaires ou mobiles, et A. C. KREBS conçoit les machines à vapeur qui les animent. <gallery> 1878 A-C Krebs=machine électrique à lumière.jpg|'''1878''' - '''Groupe électrogène mobile à vapeur de A. C. KREBS''' : "''Machine électrique à lumière''" destinée en particulier à l' '''électrolyse de l'eau''' (signé Krebs). <ref name=Krebs-archives /> File:1879-11-00 MAE Lettre-Rapport-Hydrogène.jpg | '''1879-11''' - '''Ch. RENARD : Générateur d'hydrogène stationnaire''' à Chalais-Meudon pour le gonflement des ballons. A. C. KREBS conçoit la machine à vapeur qui l'anime. <ref name=Krebs-archives /> File:1880-10 MAE cahiers-Krebs Hydrogène moteur-vapeur.pdf | '''1880-10''' - '''A. C. KREBS''' conçoit la '''machine à vapeur''' qui anime le générateur d'hydrogène conçu par Ch. RENARD à Chalais-Meudon pour le gonflement des ballons. <ref name=Krebs-archives /> File:1882 C.RENARD et A.C.KREBS = voiture générateur d'hydrogène.jpg | '''1882''' - '''Voiture à hydrogène de Ch. RENARD & A. C.KREBS''' pour le gonflement des ballons en campagne. <ref name=Krebs-archives /> File:1882-ALBUM-13 SHD-DE-2014-PA-40 A-C-KREBS=Production de gaz.jpg | '''1882''' - '''Production de gaz hydrogène en campagne''' avec le train de ballons captifs de A. C. KREBS & Ch. RENARD. Le treuil à vapeur de A. C. KREBS est visible en arrière-plan. <ref name=Krebs-archives /> </gallery> "''Pour mener à bien et rapidement ces travaux, nous fûmes conduits à établir '''un laboratoire''' et à installer '''un atelier mécanique''' pourvus l’un et l’autre des outils et outillages nécessaires. Nous avions comme ouvriers des Sapeurs du Génie provenant du Régiment de Versailles. <ref name="Krebs_1924" /> '''1906''' - "''Tous les travaux de mécanique ont fait l'objet d'une étude particulière de ma part, et pour y parvenir j'ai construit et organisé un atelier situé dans [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Parc_a%C3%A9rostatique_de_Chalais-Meudon le parc de Chalais-Meudon], atelier qui existe toujours''". <ref name=1906_Krebs_Selden/> '''1879-1880''' - "''L’année suivante ('''juin 1879'''), un premier parc était réalisé et permit de faire des expériences de transport de ballons et d’ascensions sur le plateau qui domine [[w:Meudon|Meudon]] au sud. À la suite de ces essais, le ministre décida que ce parc assisterait aux Grandes Manœuvres qui devaient se dérouler aux environs de Silliers-le-Guillaume ('''22 et 23 septembre 1880'''). Pendant ces manœuvres, les renseignements donnés par le ballon sur la marche des opérations, contrôlé par un officier d’État-major'' [https://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Arthur_Constantin_KREBS_(1850-1935)_-_Pionnier_de_l%27a%C3%A9ronautique,_de_la_navigation_sous-marine,_des_services_d%27incendie,_de_l%27automobile_et_gestionnaire_de_grands_projets_technologiques#Commandant_L%C3%A9once_Krebs_(1849-1922) [Léonce Krebs]] ''qui avait été adjoint au parc, furent si probants que la construction de 4 parcs semblables fut décidée et nous fut confiée.''" "''Les crédits alloués nous permirent d’agrandir les ateliers, de perfectionner l’outillage et d’établir une fabrication qui a servi de modèle aux 25 parcs de ballons captifs qui se trouvaient dans les différents Corps d’Armée et places fortes en 1914.''" <ref name="Krebs_1924" /> === Ascensions libres === <gallery> 1878-06 SHD-DE-2014-PA-40 A-C-KREBS=le ballon captif à Chalais-Meudon.jpg |'''1878-06''' - Album photo de A. C. KREBS : "''Le ballon captif à Chalais-Meudon''". <ref name=Krebs-archives /> File:1868 L'AERONAUTE=page de garde.jpg |'''1879-08-03''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5699161r/f22.image.r=krebs '''Ascension libre''' de C. RENARD et A. C. KREBS]. File:1882 Aéronaute-article-Renard&Krebs-KREBS signature.jpg |'''1882''' - L'Aéronaute : "'''''Considérations générales sur les ascensions de longue durée'''''" (signé KREBS.) <ref>"'''''Mr Poitevin a signé cet article pour moi''''' ''qui, n'ayant pas deandé d'autorisation au ministre de la Guerre ne pouvait faire paraître mon nom'' (signé KREBS.)</ref> [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k58276296/f1.item#] [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5827634h/f5.item.r=] [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5827635x/f4.item] </gallery> === Mariage === '''1881''' - A. C. KREBS se marie avec Marie de Fréminville, soeur de [[w:Charles_de_La_Poix_de_Fréminville|Charles de Fréminville]]. <gallery> File:1881-A-C-KREBS=portrait de mariage.jpg|'''1881''' - '''A. C. KREBS''' portrait de mariage. <ref name=Krebs-archives /> File:1881 portrait Marie de Fréminville.jpg|'''1881''' - '''Melle Marie de Fréminville''' portrait de mariage, soeur de [[w:Charles_de_La_Poix_de_Fréminville|Charles de Fréminville]]. <ref name=Krebs-archives /> File:1881 - A. C. KREBS - "mon habitation à Chalais-Meudon".jpg|'''1881''' - A. C. KREBS: "'''''Mon habitation à Chalais-Meudon'''''" dans le parc de recherche aérostatique. <ref>Il faut souligner que A. C. KREBS a toujours habité, avec sa famille, sur son lieu de travail : dans le parc de Chalais-meudon, à l'état-major des pompiers au 9 Bd du Palais sur l'île de la cité à Paris, et dans la maison de Levassor agrandie, dans l'usine Panhard, avenue d'Ivry.</ref> </gallery> === Le dirigeable "'''''[[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]'''''" avec [[w:Charles_Renard|Charles RENARD]] et [[w:Henri_Dupuy_de_Lôme|'''Henri DUPUY-de-LÔME''']] === '''Catégories''' : [[commons:Category:La France (airship)|'''''Le dirigeable "La France"''''']], [[commons:Category:Balloon history|'''''Histoire des ballons''''']], [[commons:Category:Airship technology|'''''Technologie aérostatique''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Ballon dirigeable|Ballon dirigeable]], [[w:Base aérienne 107 Villacoublay|Base aérienne 107 Villacoublay]] <br>'''1884''' - Collaborant avec [[w:Charles Renard|Charles Renard]], il pilote [[w:XIXe siècle en aéronautique|le premier vol pleinement contrôlé]] en 1884, effectué à bord du [[w:dirigeable|dirigeable]] militaire français "''[[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]''", qu'ils ont conçu. Le vol <ref>[http://rbmn.free.fr/Ballon_photos_10.html Plans, croquis et photos du dirigeable "La France"].</ref> a parcouru 8 km en 23 minutes. Ce fut <ref>'''XIX° siècle en aéronautique''' : [[w:XIXe_siècle_en_aéronautique|le 9 août 1884]], le dirigeable "La France" réalise [http://rbmn.free.fr/Dirigeable_LA_FRANCE_1884.HTML Le premier vol pleinement dirigé].</ref> le premier vol mécanisé avec retour au point de départ. Sur sept vols, le dirigeable "''[[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]''" reviendra cinq fois à son point de départ. "''Entre temps, se poursuivaient les études et expériences pour la construction du ballon dirigeable. Sa réalisation était pour nous le comble de nos aspirations et faisait l’objet de nos plus profondes méditations. La forme du ballon, la disposition de la nacelle et la détermination de l’espèce d’énergie à employer pour constituer la force motrice nécessaire à sa propulsion, firent l'objet d'un long examen et de discussions approfondies.''" ==== Recherche d'un moteur léger : vapeur, hydrogène, électricité ==== '''Voir aussi''' : [[w:Machine à vapeur|Machine à vapeur]], [[w:Histoire de la machine à vapeur|Histoire de la machine à vapeur]], [[w:Chaudière à tubes de fumées|Chaudière à tubes de fumées]], [[w:Chaudière à tubes d'eau|Chaudière à tubes d'eau]], [[w:Locomotive compound|Locomotive compound]], [[w:Moteur à combustion et explosion|Moteur à combustion et explosion]], [[w:Moteur à hydrogène|Moteur à hydrogène]], [[w:Machine électrique|Machine électrique]] <gallery> File:1876 - moteur à gaz Otto construit par Périn-Panhard.png|'''1876''' - '''[https://www.youtube.com/watch?v=5F6q-i_nuYs Moteur à gaz Otto]''' acheté par A.C. KREBS et construit par '''Périn-Panhard'''. File:1878-04-25 MAE A-C-KREBS=Brevet-FR124.078 Générateur de vapeur à circulation directe dit générateur RENHAYE Renard+Krebs+Delahaye.pdf|'''25-04-1878''' - A. C. KREBS : Brevet [https://bases-brevets19e.inpi.fr/brevets?arko_default_63f395e1547dd--ficheFocus=&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bmode%5D=simple&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bop%5D=AND&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409f820a64d8%5D%5Bop%5D=AND&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409f820a64d8%5D%5Bq%5D%5B%5D=124078&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409f820a64d8%5D%5Bextras%5D%5Bmode%5D=input&arko_default_63f395e1547dd--from=0&arko_default_63f395e1547dd--resultSize=50&arko_default_63f395e1547dd--contenuIds%5B%5D=838591&arko_default_63f395e1547dd--modeRestit=arko_default_63f397c19a653 '''FR'''124078] "''Générateur de vapeur à circulation directe, dit'' [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5699151c/f21.image.r=krebs '''''générateur RENHAYE''''']''" de de la Haye, Renard et Krebs. File:1882-SHD-DE-2014-PA-40=moteur à hydrogène de A. C. KREBS.jpg|'''1882''' - Le '''moteur à hydrogène''' conçu par A. C. KREBS. 1883-12 Arthur Constantin KREBS=Cahier de recherche 'Moteurs électriques à électro-aimants - Théorie de fonctionnement'.pdf|'''1883-12''' - A. C. KREBS : Cahier de recherche "'''Moteurs électriques à électro-aimants - Théorie de fonctionnement'''" pour le moteur électrique du dirigeable "'''''[[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]'''''" de '''1884'''. <ref name=Krebs-archives /> File:1884 - A. C. KREBS electric motor for the 'La France' airship.jpg|'''1884''' - A. C. KREBS : Le '''moteur électrique''' pour le dirigeable "'''''[[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]'''''". </gallery> '''1878''' - "''Avant l'Exposition de 1878, alors que j'étais au parc aéronautique, j'ai acheté et accepté, aux ateliers [[w:Panhard & Levassor|Panhard & Levassor]], un moteur à quatre temps Otto de deux chevaux ''[au gaz de ville]'' pour l'installer dans l'atelier de couture des ballons.''" <ref name=1906_Krebs_Selden/> '''1879''' - "''Ainsi, MM. Renard et Krebs ont obtenu'' '''''une machine de trois chevaux qui contient à peine trois litres d'eau''''', ce qui leur donne '''''une chaudière légère et non à faible surface'''''. ''Des organes d'une grande sensibilité règlent et assurent le jeu de la machine, bien que peu d'eau soit employée''. '''''La pompe alimentaire a été étudiée avec soin par M. Krebs''''' ; ''le thermo-régulateur actuel s'appuie sur le même principe que celui indiqué au brevet ; mais il emploie la dilatation du mercure''". <ref>'''01/06/1879''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5699151c/f21.image.r=krebs L'Aéronaute].</ref> '''1881''' - "''À cette époque, l’industrie électrique se développait. Le [[w:Exposition internationale d'Électricité | Congrès International de l’Électricité]] de '''1881''' venait de déterminer les unités de mesure nécessaires à l’étude et aux applications de cette branche nouvelle d’énergie. Les moteurs à essence, si répandus maintenant, n’étaient pas encore connus, nous décidâmes l’emploi de l’électricité pour constituer la force motrice du ballon.''" "''Renard se consacra à la recherche de la source électrique capable de développer dans un poids très faible l’énergie nécessaire au fonctionnement pendant 2 heures environ, d’un moteur de 10 CV. Moi, '''''je me chargeai de l’établissement du moteur et de tous les organes mécaniques faisant manœuvrer l’hélice'''''. C’est ainsi que je fus conduit à étudier l’électricité au moment où cette science se développait industriellement.''" <ref name="Krebs_1924" /> '''1882''' - "''En 1882, dans le but de propulser un ballon dirigeable, qui était alors étudié par le ministère de la Guerre'', '''''j'entrepris la mise au point d'un moteur à combustion interne qui devait utiliser comme combustible l'hydrogène qui gonflait le ballon'''''. ''C'est à cette occasion que j'abordai pour la première fois de manière approfondie une étude complète des moteurs à combustion interne.''" <ref name=1906_Krebs_Selden/> '''1884''' - "''C'est donc vers 1884 que j'ai suivi avec grand intérêt la construction des [https://cnum.cnam.fr/pgi/fpage.php?8DE187.2/0058/100/512/10/458 petits moteurs à essence] de Mr [[W:Gottlieb_Daimler|Daimler]].''" <ref name=1906_Krebs_Selden/> {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1878''' || [https://bases-brevets19e.inpi.fr/brevets?detail=610115&positionResult=32&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bmode%5D=simple&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bop%5D=AND&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409ada8d6374%5D%5Bop%5D=AND&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409ada8d6374%5D%5Bq%5D%5B0%5D=&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409ada8d6374%5D%5Bq%5D%5B1%5D=haye&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409ada8d6374%5D%5Bextras%5D%5Bmode%5D=input&arko_default_63f395e1547dd--from=0&arko_default_63f395e1547dd--resultSize=50&arko_default_63f395e1547dd--contenuIds%5B0%5D=838591&arko_default_63f395e1547dd--modeRestit=arko_default_63f397c19a653#visionneuse-manual|/_recherche-api/visionneuse-infos/arko_default_63f395e1547dd/arko_fiche_64afba49a2c3d/arko_default_63f47e41d68c8/image/591913|0|5 '''FR'''124078] || De la Haye, Renard et Krebs: ''Générateur de vapeur à circulation directe, dit générateur RENHAYE'' |- |} ==== Recherches aérodynamiques : la forme du ballon ==== '''Catégories''' : [[commons:Category:Aerodynamics diagrams|'''''Diagrammes d'aérodynamique''''']], [[commons:Category:Fluid_dynamics|'''''Dynamique des fluides''''']], [[commons:Category:Aircraft_wake_turbulence |'''''Turbulences de sillage d'aéronefs''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Bulbe d'étrave|Bulbe d'étrave]], [[w:Aérodynamique|Aérodynamique]], [[w:Maquette|Maquette]], [[w:Modèle|Modèle]], [[w:Aérodynamique de la pointe avant|Aérodynamique de la pointe avant]], [[w:Dynamique des fluides|Dynamique des fluides]], [[w:Corps de moindre traînée|Corps de moindre traînée]], [[w:Empennage|Empennage]], [[w:Dérive (empennage)|Dérive (empennage)]], [[w:Aérostatique|Aérostatique]] <br>'''1883''' - "''Ce ne fut pas sans peine que M. Renard consentit à abandonner le ballon tubulaire, dont la forme le séduisait à cause de ses avantages théoriques. Pour décider son collègue, '''''M. Krebs fit faire des modèles en bois de diverses formes''''', que l'on essaya successivement dans l'étang de Chalais : ces essais prouvèrent que pour obtenir de la régularité dans la marche,'' '''''il est nécessaire de donner au mobile une forme dissymétrique'''''. ''C'est ainsi que la forme ovoïde, proposée par le capitaine Krebs, fut définitivement adoptée pour l'aéronef de Chalais'' [...] ''L'aéronef doit nager dans l'air, comme poisson dans l'eau, dit le capitaine Krebs. La nature nous démontre que nous avons choisi pour notre aérostat une forme rationnelle''". <ref>[http://cnum.cnam.fr/CGI/fpage.cgi?12CA313/1/100/218/0004/0217 1884-de-Grilleau]: ''Les aérostats dirigeables : leur passé, leur présent, leur avenir. Le [[w:La France (ballon dirigeable)|ballon de Meudon]] et les progrès les plus récents de l'aéronautique''.</ref> '''1884''' - "''L'évaluation du travail nécessaire pour imprimer à l'aérostat une vitesse donnée a été faite de deux manières :<br> :"''1° En partant des données posées par [[w:Henri Dupuy de Lôme|Dupuy de Lôme]] et sensiblement vérifiées dans [[w:Aérostat dirigeable Dupuy de Lôme|ses expériences de février 1872]] ;<br> :"''2° En appliquant [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k316149k/f53.image.r=carene la formule admise dans la marine] pour passer d'un navire connu à un autre de formes très peu différentes et en admettant que, dans le cas du ballon, les travaux sont dans le rapport des densités des deux fluides.''" <ref name=1884_ACAD-Krebs /> <ref>'''1864''' - [[w:Antoine-Joseph_de_La_Poix_de_Fréminville|Antoine de Fréminville]], (beau-père de A. C. KREBS) : "[https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k858752p/f84.image.r=carene ''Traité pratique de construction navale'']".</ref> <gallery> File:1883-ALBUM-17 SHD-DE-2014-PA-40 A-C-KREBS=L'Ampère sur l'étang.jpg|'''1883''' - "''L'Ampère sur l'étang ''". Ce canot électrique est conçu et construit par A. C. KREBS pour tirer des modèles en bois du dirigeable [[w:La France (ballon dirigeable)|La France]] et déterminer sa forme aérodynamique (voir supra). <ref name=Krebs-archives /> File:1882-ALBUM-26 SHD-DE-2014-PA-40 A-C-KREBS=Modèle en bois de La France.jpg|'''1883''' - A. C. KREBS: ''Modèle en bois du ballon [[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]''. Ce modèle est conçu et construit par A. C. KREBS pour être tiré par le canot l'Ampère, et déterminer sa forme aérodynamique. <ref name=Krebs-archives /> File:1882 - Machine à découper les fuseaux des ballons conçues par A. C. KREBS.jpg|'''1882''' - '''Machine à découper les fuseaux des ballons''' conçue par A. C. KREBS. File:1883 - A. C. KREBS prend une photo de l'intérieur du ballon La France gonflé à l'air.jpg|'''1883''' - A. C. KREBS prend une photo de l'intérieur du ballon '''''La France''''' gonflé à l'air, et dont il a tracé les fuseaux'''. File:1883-SHD-DE-2014-PA-40 A-C-KREBS-to-do book='Boat test in front of Mr. Dupuy de Lôme and Zédé'.pdf|'''1883-03-24''' - '''Carnet''' de A. C. KREBS : ''"Essai du bateau devant MM. '''[[w:Henri_Dupuy_de_Lôme| Dupuy-de-Lôme]]''' et '''[[w:Gustave_Zédé|Zédé]]'''"''. <ref name=Krebs-archives /> File:Henri Dupuy de Lôme.png|'''1883''' - '''Henri Dupuy de Lôme''' (1816-1885) : Architecte naval. <ref>'''1872''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k3046138b/f9.image.r=dupuy%20de%20lome Les Ballons dirigeables], par Gaston Tissandier.</ref> File:M. Gustave Zédé (1825-1891) - Ingénieur (Atelier Nadar).png|'''1890''' - M. '''Gustave Zédé''' (1825-1891) : Ingénieur, gendre de M. Dupuy de Lôme. </gallery> '''Catégories''' : [[commons:Category:Hélice|'''''Hélice''''']], [[commons:Category:Propellers|'''''Hélices''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Nacelles|Nacelles]], [[w:Hélice|Hélice]], [[w:Hélice (aéronautique)|Hélice (aéronautique)]] <gallery> File:1884-design of La-France dirigible of Renard & Krebs-first fully controlled airtrip.pdf|'''1884''' - La conception du dirigeable '''''[[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]''''' de Ch. RENARD & A. C. KREBS. <ref name=Krebs-archives /> File:1884-ALBUM-29 SHD-DE-2014-PA-40 = A-C-KREBS pose devant l'hélice du dirigeable La France.jpg|'''1884''' - A. C. KREBS pose devant l'hélice du dirigeable '''''[[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]''''', qu'il a conçue et construite lui-même. <ref name=Krebs-archives /> File:1884 - Dirigeable "La France" - Plan de la nacelle de A. C. KREBS.jpg|'''1884''' - Dirigeable "'''''[[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]'''''": '''Plans de la nacelle par A. C. KREBS'''. File:1884 - Dirigeable "La France" - La nacelle conçue par A. C. KREBS.jpg|'''1884''' - Dirigeable "'''''[[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]'''''": '''La nacelle conçue par A. C. KREBS'''. </gallery> ==== '''A. C. KREBS pilote les [https://archive.org/details/americanengineer67newy/page/472/mode/2up?q=krebs premiers vols pleinement contrôlés]''' ==== '''Voir aussi''' : [[w:Société d'encouragement de la locomotion aérienne au moyen du plus lourd que l'air|Société d'encouragement de la locomotion aérienne au moyen du plus lourd que l'air]] <br>'''1884''' - "''La première ascension du ballon "'''''[[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]'''''", qui eut lieu le 9 août 1884, et dans laquelle'' '''''un aérostat décrivit pour la première fois par ses propres moyens une courbe fermée en revenant à son point de départ''''', ''fut le couronnement de nos travaux. On ne pouvait alors prétendre obtenir une durée de fonctionnement dépassant 2 h à cause du poids des moteurs. Ce ne fut donc qu’une expérience intéressante mais sans lendemain''." "''En effet, 15 ans devaient s’écouler avant que, grâce aux perfectionnements apportés par l’automobile aux moteurs à essence, on put doter un ballon semblable à "'''''[[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]'''''" d’un moteur assez léger'' [[w:Lebaudy_Frères|[voir Ballons Lebaudy]]] ''pour lui permettre de tenir l’air pendant 10 heures''." <ref name="Krebs_1924" /> <gallery> 1884 Arthur Constantin KREBS=portrait.jpg|'''1884''' - Arthur Constantin KREBS. File:The 1884 Krebs & Renard first fully controllable free-flights with the LA FRANCE dirigible near Paris (Krebs arch.).jpg |Les '''premiers vols pleinement contrôlés de Krebs & Renard de 1884''' avec le dirigeable électrique '''''[[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]''''' près de Paris (Krebs arch.). File:1884-09-27 Scientific-American=Renard & Krebs first fully controlled free-flight (from l'Illustration).pdf |'''1884-09-27''' - Scientific-American: Renard & Krebs '''first fully controlled free-flight''' (from l'Illustration). File:Popular science monthly (1872) (14763679411).jpg |'''1884''' - THE POPULAR SCIENCE MONTHLY: "''the balloon returning each time to its point of departure, and attaining a speed of nearly fifteen miles an hour''". 1884-de-Grilleau=Les aérostats dirigeables leur passé, leur présent, leur avenir. Le ballon de Meudon.gif|'''1884''' - de Grilleau: "'''''Le capitaine Krebs forme, avec le capitaine Renard, un contraste frappant''''' [...] <ref name=1884_de-Grilleau /> File:Commemorative portrait of balloonists Charles Renard, Dupuy de Lôme, and Arthur Krebs, inventors and military officers who were charged with developing a navigable balloon during the Siege of Paris LCCN2002724814.tif|'''Portait commémoratif''' des aéronautes '''Ch. Renard''', '''H. Dupuy de Lôme''' et '''A. C. Krebs''', inventeurs et officiers qui ont collaboré au premier vol pleinement contrôlé le '''9 août 1884''' à Chalais-Meudon près de Paris. File:1884 A-C-KREBS=portrait en gravure.jpg|'''1886''' - '''A. C. KREBS & Ch. RENARD''' reçoivent le ''' Prix Ponti''' de '''l'Académie des sciences''' : "''pour les progrès accomplis par eux dans la navigation aérienne.''" <ref>'''1886''' - '''A. C. KREBS & C. RENARD''' reçoivent [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k3059r/f1395 le '''Prix Ponti'''] de '''l'Académie des sciences''' : "''pour les progrès accomplis par eux dans la navigation aérienne.''"</ref> File:Gill Hugo.jpg | '''23-08-1884''' - [[w:Victor Hugo|'''Victor Hugo''']] - La direction des ballons : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k7540223d/f1.item.r=%22victor%20hugo%22.zoom "''Est-ce l'aimant qui s'est fait aider par l'éclair Pour bâtir un esquif céleste avec de l'air ?''"] File:'Robur the Conqueror' by Léon Benett 48.jpg|'''1886''' - '''[[w:Jules_Verne|Jules VERNE]]''', dans son roman '''[[w:Robur-le-Conquérant|Robur-le-Conquérant]]''' : "[...] ''même après les expériences retentissantes des '''capitaines Krebs et Renard''' '' [...]" <ref>'''1886''' - '''[[w:Jules_Verne|Jules VERNE]]''' dans '''[[w:Robur-le-Conquérant|Robur-le-Conquérant]]''' : "''Il était donc constant que, même après les expériences retentissantes des [https://fr.wikisource.org/wiki/Robur_le_conqu%C3%A9rant/2 '''capitaines Krebs et Renard'''], si les aérostats dirigeables avaient gagné un peu de vitesse, c’était juste ce qu’il fallait pour se maintenir contre une simple brise. D’où [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bd6t51169574w/f98.image.r=krebs l’impossibilité d’user pratiquement jusqu’alors de ce mode de locomotion aérienne].''"</ref> File:1886 - Catalogue plantes John-Saul - Géranium 'capitaine Krebs'.png|'''1886''' - [https://archive.org/details/johnsaulscatalog18john_12/page/4/mode/2up?q=capitaine+krebs '''Geranium "''capitaine Krebs''"''']: "''Fine, large, well-shaped trusses, cinnabar-crimson, white centre, extra''". </gallery> == Le sous-marin "'''''[[w:Gymnote (1888)|Gymnote]]'''''" avec [[w:Gustave_Zédé|'''Gustave ZEDE''']] == '''Catégories''' : [[commons:Category:Gymnote (submarine, 1888)|'''''Gymnote (1888)''''']], [[commons:Category:Gustave Zédé|'''''Gustave Zédé''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Gymnote (1888)|Gymnote (1888)]], [[w:Histoire des sous-marins|Histoire des sous-marins]], [[w:Coque_(bateau)#Sous-marins|Coque de sous-marins]] <br>'''1884''' - "''L’expérience du dirigeable était révolue sans laisser l’espoir de pouvoir mieux faire à courte échéance. C’est alors que le général Zédé, frère de [[w:Gustave_Zédé | M. Zédé]], directeur des Constructions Navales, dont j’avais fait la connaissance par mon beau-père, me proposa de quitter la Direction du Génie, où je n’avais aucun avenir à espérer, et de me nommer au Régiment des Sapeurs-Pompiers dont on voulait modifier et perfectionner les moyens d’action pour les mettre à la hauteur de ce qui existait à l’étranger.''" '''1885''' - "''M. Gustave Zédé, ancien Directeur des Constructions Navales et Administrateur à la [[w:Forges et chantiers de la Méditerranée|Société des Forges et Chantiers]], avait entrepris'', en 1885, '''''l’étude d’un sous-marin''''' ''pour le compte de la Marine militaire''. '''''Ce navire devait être propulsé par un moteur électrique alimenté par des [[w:Camille_Desmazures#L’inventeur_d’un_nouveau_type_d’accumulateur_électrique|accumulateurs]]'''''. ''Toute cette partie mécanique était à étudier et à exécuter. Il me fit part de son projet et me demanda de collaborer avec lui.''" "''La coque était construite par l’Arsenal de Toulon, et toute la partie mécanique et électrique devait être exécutée dans les Ateliers des [[w:Forges et chantiers de la Méditerranée|Forges et Chantiers]] au Havre.''" <ref name="Krebs_1924"/> === Le moteur électrique du sous-marin ''Gymnote'' === "''J’acceptai l’offre avec plaisir bien que'' '''''les conditions de construction d’une machine électrique de 50 CV à 200 tours''''' [exigé par Zédé] ''''' présentât de sérieuses difficultés'''''. ''Il y avait, en réalité, à réaliser des dispositions tout à fait nouvelles pour arriver à disposer, dans un espace très restreint : machine, accumulateurs et appareils de manœuvres. Sur la demande du Ministre de la Marine, je fus autorisé par le Ministre de la Guerre à prêter mon concours à la Marine tout en conservant mes fonctions au Régiment des Sapeurs-Pompiers.''" <ref name="Krebs_1924"/> <ref>Noter que les règlements actuels sur le personnel militaire n'autoriseraient plus ce type de mise à disposition interarmées.</ref> <gallery> File:1886-01-12 Brevet A-C-KREBS FR173487=Collecteur à deux balais pour machines électriques multipôlaires.pdf|page 6|'''1886-01-12''' - Brevet A. C. KREBS [https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/4/4d/1886-01-12_Brevet_A-C-KREBS_FR173487%3DCollecteur_%C3%A0_deux_balais_pour_machines_%C3%A9lectriques_multip%C3%B4laires.pdf '''FR'''173487] : "'''''Collecteur à deux balais pour machines électriques multipôlaires'''''". File:1888 - Plans du moteur électrique multipolaire KREBS du Sous-marin GYMNOTE.pdf|'''1888''' - Plans du '''moteur électrique multipôlaire de A. C. KREBS''' pour le '''sous-marin GYMNOTE'''. File:1880-1889-ALBUM-41 SHD-DE-2014-PA-40 (moteur Gymnote).jpg|'''1888''' - Le '''moteur électrique à 16 pôles et 2 balais de A. C. KREBS''' pour le '''sous-marin GYMNOTE'''. File:1888-04 - Essais du moteur électrique multipolaire du Sous-marin GYMNOTE au Havre (France).pdf|'''1888''' - '''Plans de l'atelier d'essai''' du moteur électrique multipôlaire pour le '''sous-marin GYMNOTE''', au Havre (France). File:1888-04 - SHD-DE-2014-PA-40 - Essais du moteur électrique multipolaire du Sous-marin GYMNOTE au Havre (France).pdf|'''1888''' - '''Essais du moteur électrique multipôlaire A. C. KREBS''' pour le '''sous-marin GYMNOTE''', au Havre (France). File:1886-1889 - Moteur électrique de A. C. KREBS en place dans le sous-marin Gymnote.jpg|'''1888''' - Le '''moteur électrique de A. C. KREBS''' en place dans le '''sous-marin GYMNOTE'''. File:1889 - "Gymnote" submarine plan - cutaway view.png|thumb|'''1889''' - Vue en coupe du '''sous-marin GYMNOTE''' avec le '''moteur électrique de A. C. KREBS''' en place. </gallery> {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1886''' || [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:1886-01-12_Brevet_A-C-KREBS_FR173487%3DCollecteur_%C3%A0_deux_balais_pour_machines_%C3%A9lectriques_multip%C3%B4laires.pdf '''FR'''173487A] || ''Collecteur à deux balais pour machines électriques multipôlaires'' |- |} === [[w:Canot|Le canot électrique d'essai]] === '''Catégorie''' : [[commons:Category:Launch (boat)|'''''Canot''''']] <br>'''1887''' - "''Une première expérience, consistant à propulser un'' [https://archive.org/details/sim_scientific-american-supplement_1887-12-10_24_623/page/9954/mode/2up?q=krebs '''''canot de la Marine'''''] ''au moyen d’une dynamo et d’accumulateurs, dut d’abord être préparée pour convaincre le Ministre de la Marine de la possibilité du fonctionnement. Cette première expérience (1887) eut lieu au Havre et réussit pleinement. Les travaux pour le sous-marin purent alors être entrepris.''" <ref name="Krebs_1924" /> <br>'''1888''' - "'''''Note sur un canot de 7 mètres avec machine électrique et accumulateurs''''' : [...] ''La réussite en pareille matière dépend en grande partie des rapports qui existent entre toutes les dimensions et grandeurs des éléments qui sont réunis''." <gallery> File:1887-10-15 LA-NATURE-n°750 Canot de la marine p309.jpg|'''1887''' - '''[https://cnum.cnam.fr/CGI/fpage.cgi?4KY28.29/313/100/432/5/420 Le canot électrique de la marine]'''. La coque (métallique) et [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bd6t513859334/f13.item.r=krebs '''le moteur électrique conçu par A. C. KREBS'''] ont servi de test avant le sous-marin '''[[w:Gymnote (1888)|''Gymnote'']]'''. <ref>'''1887''' - L'Année scientifique et industrielle : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k201116k/f174.item.r=krebs "''Le canot électrique''"]. '''Le Génie civil''' : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k64825793/f9.image.r=krebs "''Canot électrique de 8m85''"].</ref> File:Théophile Aube.jpg|'''1886''' - Le vice-admiral [[w:Théophile_Aube|Theophile Aube (1826-1890)]], ministre de la marine. File:M. Gustave Zédé (1825-1891) - Ingénieur (Atelier Nadar).png|'''1890''' - M. '''Gustave Zédé''' (1825-1891) : Ingénieur (Atelier Nadar). </gallery> === '''Le premier sous-marin pleinement fonctionnel''' === "''Les années '''1887''' et '''1888''' furent employées à leur exécution. Le montage des machines, essayées préalablement au Havre où elles donnèrent entière satisfaction, eut lieu à Toulon sous la direction de [[w:Gaston_Romazzotti | M. Romazzotti]], ingénieur de la Marine chargé de la construction du sous-marin 'Le Gymnote'.''" "''En '''décembre 1888''', je fus envoyé à Toulon pour assister aux essais. L’année '''1889''', fut employée à doter le sous-marin de dispositions particulières pour '''améliorer la vision''', et d‘un '''gyroscope électrique''' dont je fournit les plans, pour remplacer la boussole qui se trouve indifférente quand elle est à l’intérieur d’une coque en fer." "''En '''décembre 1889''' j’assistai de nouveaux à différents essais, tout à fait concluants, à la suite desquels on mit en chantier un navire plus grand, étudié et construit directement par les Constructions Navales.''" <ref name="Krebs_1924" /> <gallery> File:Gymnote1889.jpg|'''1888''' - 1ère version du [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k4774644w/f1.image.r=submarine '''sous-marin GYMNOTE''']. '''A. C. KREBS tient le mât d'aération'''. Il est peint au minium pour être mieux aperçu en plongée. <ref>'''1888-02-23''' - Scientific American: "[https://archive.org/details/sim_scientific-american-supplement_1889-02-23_27_686/page/10952/mode/2up '''''The torpedoe boat Gymnotus''''']"</ref> File:1889 Arthur Krebs & Jean Rey periscope for the french Gymnote submarine.jpg|'''1889''' - Le périscope de A. C. KREBS & [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k3146s/f1142.image.r=gymnote| Jean REY] '''à lentille torique''' pour le sous-marin GYMNOTE. File:1889 Gymnote Gyroscope.jpg|'''1889''' - A. C. KREBS ajoute un moteur électrique de sa conception sur le [https://archive.org/details/lesbateauxsousm01noalgoog/page/n112/mode/2up?q=gyroscope '''gyroscope'''] de marine manuel [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3AComptes_rendus_hebdomadaires_des_s%C3%A9ances_de_l%E2%80%99Acad%C3%A9mie_des_sciences%2C_tome_111%2C_1890.djvu&page=428 Dumoulin] pour doter d'un [https://archive.org/details/lesbateauxsousm01noalgoog/page/n108/mode/2up?q=gyroscope gyrocompas] le '''sous-marin GYMNOTE'''. File:Gaston ROMAZZOTTI (1855-1915).jpg|'''Gaston ROMAZZOTTI''' (1855-1915) : ingénieur du génie maritime. File:1880-1889 - Essais du sous-marin Gymnote en rade de Toulon.pdf|'''1888-1889''' - Essais du '''sous-marin Gymnote en rade de Toulon'''. <ref>'''1890-02-02''' - The Daily Colonist: "[https://archive.org/details/dailycolonist18900202uvic/page/n3/mode/2up?q=gunboat '''''A Submarine Gunboat''''']"</ref> File:1890 - Sous-marin Gymnote - Forçage d'un blocus en rade de Toulon.tif|'''1890''' - Sous-marin Gymnote : '''Succès d'un forçage de blocus naval''' en rade de Toulon, '''grâce au gyroscope électrique conçu par A. C. KREBS'''. <ref>'''1894-09-08''' - Scientific American: "'''''[https://archive.org/details/sim_scientific-american_1894-09-08_71_10/page/156/mode/2up The problem of submarine navigation] [...] is in the hands of electrical engineers'''''".</ref> File:1895 - Les sous-marins Gymnote et Gustave Zédé en cale sèche à Toulon (France).jpg|'''1895''' - Après le succès du sous-marin expérimental '''''Gymnote''''', le grand [[w:Gustave Zédé (sous-marin)|'''''Gustave Zédé''''']] est construit par la marine : ici côte-à-côte dans le bassin de Toulon. <ref>'''1894-09-08''' - Scientific American: [https://archive.org/details/sim_scientific-american_1894-09-08_71_10/page/156/mode/2up "'''''French submarine torpedo boats (Gymnote & Gustave Zédé)'''''"].</ref> File:Verne-face.jpg|'''1896''' - [[w:Jules Verne|Jules VERNE]] - "[https://fr.wikisource.org/wiki/Face_au_drapeau/Chapitre_X '''''Face au drapeau''''']": "''[https://commons.wikimedia.org/wiki/File:%27Facing_the_Flag%27_by_L%C3%A9on_Benett_22.jpg il dépassait, et de beaucoup, les successeurs] des [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Goubet_submarine Goubet], [[w:Gymnote (1888)|Gymnote]], [[w:Gustave Zédé (sous-marin)|Zédé]]''". File:1899-11-04 - Le Rire - le député veut faire un tour sur le sous-marin Gymnote mais il est trop gros.png|'''1899''' - '''Le Rire''' : Le député veut faire '''un tour sur le sous-marin Gymnote''' mais '''il est trop ventru'''. File:FMIB 47799 Sous-Marin Gymnote, construit en 1888, sur les plans de l'ingenieur Zede.jpeg|'''1902''' - Le sous-marin GYMNOTE '''[https://archive.org/details/sim_scientific-american_1902-11-01_87_18/page/292/mode/2up?q=gymnote torpille avec succès] le [[w:Jauréguiberry (cuirassé)|cuirassé "Jaureguiberry"]] et le [[w:Amiral Charner (croiseur cuirassé)|croiseur "Amiral Charner"]]'''. </gallery> === Le moteur électrique transportable === '''Catégories''' : [[commons:Category:Canet artillery|'''''Artillerie Canet''''']], [[commons:Category:Arme militaire fabriquée en France|'''''Arme militaire fabriquée en France''''']] '''1885-1890''' - "''C’est pendant cette période que j’étudiai un moteur électrique portatif pour actionner les perceuses employées sur les navires en construction à percer les trous dans les tôles qui doivent être ensuite réunies par des rivets. De même, des moteurs électriques actionnant les ventilateurs faisant circuler l’air dans toutes les parties des navires etc.''" <ref name="Krebs_1924" /> <gallery> File:1885-03-18 - Moteur électrique transportable 60kgm - plans de A. C .KREBS.pdf|'''1885-03-18''' - '''Moteur électrique transportable''' de 60 kgm : Plans de A. C.KREBS. File:1886-03-21 Brevet A-C-KREBS FR175023=Moteurs dynamo-électriques légers transportables.pdf|page 6|'''1886-03-21''' - Brevet A. C. KREBS '''FR'''175023 : '''Moteurs dynamo-électriques légers transportables'''. File:1890-10-18 Génie-Civil canon-CANET moteur-électrique-Krebs.png|'''1890''' - Génie-Civil : Le [[w:Canon Canet|'''canon de marine CANET''']] de 15 cm à tir rapide avec '''les moteurs de pointage électriques''' conçus par A. C. KREBS'''. <ref>'''1890''' - Le Génie civil : '''[https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k6473131x/f1.item.r=krebs ''Application de l'électricité au pointage des canons''.]'''</ref> File:1893-05-20 - Moteur électrique transportable pour perceuses de A. C .KREBS.pdf|'''1893-05-20''' - Moteur électrique transportable '''pour perceuses''' de A. C. KREBS. <ref>'''07/01/1893''' - La revue industrielle : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k98228384/f114.item Les perceuses électriques]. </ref> File:1896 - Ventilateur électrique de A. C. KREBS sur les navires de guerre.jpg|'''1896''' - '''Ventilateur électrique''' de A. C. KREBS '''sur les navires de guerre'''. <ref>'''1896''' - Les applications mécaniques de l'énergie électrique : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k124730z/f278.item "'''Ventilateur électrique''' à bord du croiseur ''Dupuy-de-Lôme''"]</ref> </gallery> {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1886''' || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1886-03-21_Brevet_A-C-KREBS_FR175023%3DMoteurs_dynamo-%C3%A9lectriques_l%C3%A9gers_transportables.pdf '''FR'''175023A] || ''Moteurs dynamo-électriques légers transportables'' |- |} == [[w:Exposition universelle de 1889|'''L'Exposition Universelle de Paris - 1889''']] == '''Catégorie''' : [[commons:Category:Exposition Universelle (1889)|'''''Exposition Universelle (1889)''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Exposition universelle de 1889|Exposition universelle de 1889]] <gallery> File:1888-09-17 - Pelurier de KREBS - dynamo de l'Exposition Universelle de 1889.pdf|page 2|'''1888''' - Pelurier de A. C. KREBS: [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5656967z/f266.image.r=krebs '''dynamo de l'Exposition universelle de 1889''']. File:1890-01-04 - Revue-Industrielle - La chaudière à vapeur DURENNE & KREBS de l'Exposition de 1889.jpg|'''1888''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k97674385/f287.image.r= '''La chaudière DURENNE & KREBS'''] de l'[[w:Exposition universelle de 1889|Exposition universelle de '''1889''']]. File:1890-01-04 - Revue-Industrielle - Machine à vapeur compound et dynamo électrique de A. C. KREBS.jpg|'''1890''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k97674385/f306.item.r=krebs&durenne '''Le moteur à vapeur compound et la dynamo'''] de A. C. KREBS de l'[[w:Exposition universelle de 1889|Exposition universelle de '''1889''']]. File:Béroud - Le dôme central de la galerie des machines à l'exposition universelle de 1889 - P2314 - Musée Carnavalet.jpg |'''1889''' - A. C. KREBS conçoit la machine à vapeur et la dynamo qui ont produit l'éclairage du dôme central de la [https://www.bie-paris.org/site/fr/1889-paris '''Galerie des Machines''']. File:Exposition Universelle, Paris, France, 1889 (2852571017).jpg|'''1889''' - Exposition Universelle de Paris : '''Le dôme central du Palais de l'industrie''' et de la Galerie des Machines. File:Alexandre-Georges Roux - Fête de nuit à l'Exposition universelle de 1889, sous la tour Eiffel - P1994 - Musée Carnavalet.jpg | Fête de nuit à l' [https://archive.org/details/cu31924107177093/page/n7/mode/2up?q=krebs Exposition universelle de '''1889'''] sous la Tour Eiffel. File:Panorama du Champ de Mars, Paris Exposition, 1889 (illuminated) (14197259007).jpg|'''Panorama du Champ de Mars''', [https://www.loc.gov/pictures/search/?q=exposition+1889&sp=1&sg=true&st=gallery Exposition Universelle de Paris, '''1889'''] avec la Tour Eiffel illuminée. File:Eiffel Tower and Exposition Universelle at night, Paris, 1889.jpg|'''1889''' - Vue de la Tour Eiffel et du terrain de l'Exposition Universelle du Champ de Mars la nuit. File:Georges Garen embrasement tour Eiffel.jpg|'''1889''' - "'''''Embrasement de la Tour Eiffel pendant l’Exposition universelle de 1889'''''": tableau de Georges Garen. File:L'Exposition universelle de 1889 - grand ouvrage illustré, historique, encyclopédique, descriptif (IA lexpositionunive02mono).pdf|page 36|'''1889''' - Exposition de '''l'établissement central d'aérostation militaire''' de Chalais-Meudon avec '''le dirigeable de Renard et Krebs'''. </gallery> '''1889''' - Lors de l'Exposition Universelle , A. C. KREBS : * Est membre du [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k6476583z/f15.image.r=krebs "Comité Technique des Machines"]. * Organise [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5656967z/f436.image.r=pompiers la sécurité incendie dans toute l'Exposition] et saisit cette occasion pour tester son nouvel avertisseur d'incendie. * Est nommé membre du comité d'organisation du [https://cnum.cnam.fr/pgi/fpage.php?8XAE331.24/5/100/38/0/0 Congrès International des pompiers officiers et sous-officiers]. * Conçoit le '''moteur à vapeur compound''' DURENNE & KREBS et la '''dynamo électrique''' construite par la [[w:Forges et chantiers de la Méditerranée|Société des Forges et Chantiers]] dont [[w:Gustave Zédé|Gustave Zédé]] est administrateur, qui produit l'éclairage du dôme central de la [https://www.bie-paris.org/site/fr/1889-paris '''Galerie des Machines'''] de l'Exposition Universelle de Paris en '''1889''', exposition qui inaugure la tour de l'ingénieur [[w:Tour Eiffel|'''Gustave EIFFEL''']]. == La réorganisation du service incendie de la "'''''Ville de Paris'''''" == '''Catégories''' : [[commons:Category:Brigade de sapeurs-pompiers de Paris|'''''Brigade de sapeurs-pompiers de Paris''''']], [[commons:Category:History of firefighting|'''''Histoire de la lutte contre l'incendie''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Brigade de sapeurs-pompiers de Paris|Brigade de sapeurs-pompiers de Paris]], [[w:Lutte contre l'incendie|Lutte contre l'incendie]] <br>'''1884-1897''' - "''Il serait trop long de m’étendre sur les travaux réalisés pendant les 12 années (1885-1897) que j’ai passées dans ce corps. Après [https://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Arthur_Constantin_KREBS_(1850-1935)_-_Pionnier_de_l%27a%C3%A9ronautique,_de_la_navigation_sous-marine,_des_services_d%27incendie,_de_l%27automobile_et_gestionnaire_de_grands_projets_technologiques#Voyages_d'%C3%A9tudes_en_Europe_et_en_Am%C3%A9rique plusieurs voyages d’études aux États-Unis d’Amérique] ''['''1885''' and '''1895''']'' et en Europe ''['''1884''', '''1885''' et '''1891''']'', je fus conduit à faire des propositions : mais cette fois, la tâche n’était plus la même.''" "''Les propositions étaient discutées dans des commissions et, avant d’arriver à l’exécution, il fallait les faire triompher. Je réussit à les faire accepter et le résultat fut'' ''''' de transformer complètement l’organisation du Service Incendie ainsi que son matériel'''''." <ref name="Krebs_1924" /> <ref>'''1901''' - Revue municipale : "[https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k61398922/f1.item.r=%22sapeurs-pompiers%22 Sapeurs-pompiers de la ville de Paris]", [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k54352216/f2.item.r=casque suite.] .</ref><ref>'''2023''' - '''Damien Grenèche''' (thèse) : "[https://hal.univ-lorraine.fr/tel-04661041v1 ''Sapeurs-Pompiers de Paris, '''1811-1967''' : construction d'une élite et d'une identité singulière]." </ref> <gallery> File:1891-A-C-KREBS=portrait en uniforme de pompier.jpg |'''1891''' - '''A. C. KREBS''' : portrait en uniforme de pompier à l'occasion de ses 10 ans de mariage et de sa nomination de '''Major Ingénieur''' au Régiment de sapeurs-pompiers de Paris. File:1900~Pompiers=sauvetage-1.jpg|'''1900''' ~ Sapeurs-pompiers de Paris : "'''Sauvetage'''" dans le cadre de la réorganisation de A. C. KREBS. File:1900~Pompiers=la grande échelle-2.jpg|'''1900''' ~ Sapeurs-pompiers de Paris : "'''La grande échelle'''" dans le cadre de la réorganisation de A. C. KREBS. File:1900~Pompiers=manoeuvre d'ensemble-3.jpg|'''1900''' ~ Sapeurs-pompiers de Paris : "'''manœuvres d'ensemble'''" dans le cadre de la réorganisation de A. C. KREBS. File:1900~Pompiers=poste central-4.jpg|'''1900''' ~ Sapeurs-pompiers de Paris : "'''Poste central, appel au feu'''" dans le cadre de la réorganisation de A. C. KREBS. File:1900~Pompiers=le gymnase-6.jpg|'''1900''' ~ Sapeurs-pompiers de Paris : "'''Le gymnase'''" dans le cadre de la réorganisation de A. C. KREBS. <ref>Depuis '''1895''' réussir le test de [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k96376025/f89.image la planche à rétablissement] est devenu [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k940510p/f365.item.r=planche obligatoire chaque matin] pour [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5422697h/f5.item.r=%22planche%20a%20retablissement%22 les pompiers parisiens], jusqu'à [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:BSPP_-_Test_de_la_planche_%C3%A0_r%C3%A9tablissement.webp aujourd'hui].</ref> </gallery> === La pompe d'incendie à vapeur '''[https://www.leonore.archives-nationales.culture.gouv.fr/ui/notice/130621 DURENNE] & KREBS''' === '''Catégorie''' : [[commons:Category:Durenne & Krebs fire engine|'''''Pompe d'incendie Durenne & Krebs''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Fourgon d'incendie|Fourgon d'incendie]] <gallery> File:Pompe à vapeur Durenne & Krebs, modèle 1888-1.jpg|'''1888''' - Pompe à vapeur d'incendie DURENNE & KREBS. File:Pompe à vapeur Durenne & Krebs, modèle 1888-2.jpg|'''1888''' - Pompe à vapeur d'incendie DURENNE & KREBS. File:Pompe à vapeur Durenne & Krebs, modèle 1888-3.jpg|'''1888''' - Pompe à vapeur d'incendie DURENNE & KREBS. File:Pompe à vapeur Durenne & Krebs, modèle 1888-4.jpg| '''1888''' - Pompe à vapeur d'incendie DURENNE & KREBS. File:1892 Portefeuille-économique=Pompe Durenne & Krebs 1888.pdf|'''1892''' - "''[https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k323907b/f243.item.r Pompe à incendie à vapeur de la ville de Paris (modèle de '''1888''')]'' de '''MM. Durenne & Krebs'''." File:Jean-François Durenne Durenne Constructeur 1897.jpg|'''1897''' - '''Jean-François DURENNE''' (1821-1909) et le moteur à vapeur DURENNE & KREBS File:La voiture Pompe à vapeur Durenne et Krebs.jpg|'''1900''' ~ La voiture Pompe à vapeur DURENNE & KREBS '''attelée'''. File:1903 - AUTOMOBILE FIRE STEAM PUMP OF THE PARIS FIREFIGHTERS.pdf|'''1903''' - '''La pompe d'incendie automobile''' des pompiers de Paris utilise la chaudière à vapeur '''DURENNE & KREBS'''. <ref>'''1904''' - The Engineering Magazine - The International Automobile Exposition at Paris : '''''[https://archive.org/details/factoryindustria27newy/page/76/mode/2up?view=theater Automobile Fire Engine of the Paris Fire Department]'''''.</ref> <ref>'''1904''' - The Engineer: "''The boiler is of the type invented by [https://archive.org/details/sim_engineer_january-1-june-24-1904_97/page/130/mode/2up?q=%22commandant+krebs%22 M. Durenne and Commandant Krebs] and improved by M.M. [https://archive.org/details/sim_engineer_january-1-june-24-1904_97/page/n3/mode/2up?q=weyher Weyher et Richemond] to facilitate the cleaning of the tubes''".</ref> <ref>'''1904''' - La Nature: ''' [https://cnum.cnam.fr/pgi/fpage.php?4KY28.62/238/70/536/5/420 Les pompes à incendie automobiles]'''.</ref> File:1904 - AUTOMOBILE FIRE STEAM PUMP OF THE PARIS FIREFIGHTERS (schemas).pdf|'''1903''' - '''La pompe d'incendie automobile''' des pompiers de Paris ('''schemas''') qui utilise la chaudière DURENNE & KREBS. </gallery> {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1888''' || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1888-04-14_Brevet-Durenne%26Krebs_FR189962_chaudi%C3%A8re-tubulaire-tubes-curvilignes.pdf '''FR'''189962] || ''Chaudière multitubulaire à tubes curvilignes dilatables à circulation automatique et rapide'' |- | '''1889''' || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1888-04-14_Brevet-Durenne%26Krebs_FR189962-certificat-1889-08-21_chaudi%C3%A8re-tubulaire-tubes-curvilignes.pdf Certificat d'addition] || |- | || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1888-04-14_Brevet-Durenne%26Krebs_FR189962-certificat-1889-08-29_chaudi%C3%A8re-tubulaire-tubes-curvilignes.pdf Certificat d'addition] |- | '''1890''' || [https://bases-brevets19e.inpi.fr/brevets?arko_default_63f395e1547dd--ficheFocus=&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bmode%5D=simple&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bop%5D=AND&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409f820a64d8%5D%5Bop%5D=AND&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409f820a64d8%5D%5Bq%5D%5B%5D=208718&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409f820a64d8%5D%5Bextras%5D%5Bmode%5D=input&arko_default_63f395e1547dd--from=0&arko_default_63f395e1547dd--resultSize=50&arko_default_63f395e1547dd--contenuIds%5B%5D=838591&arko_default_63f395e1547dd--modeRestit=arko_default_63f397c19a653 '''FR'''208718] || [https://archive.org/details/descriptiondesm14commgoog/page/n104/mode/2up?q=durenne ''M. DURENNE, pour une pompe à vapeur, système Durenne & Krebs''] ([https://archive.org/details/descriptiondesm14commgoog/page/n182/mode/2up?q=durenne Dessins]). |- |} === [https://archive.org/details/BSG_8VSUP2176 Voyages d'études en Europe et en Amérique] === '''1885-11-26''' - '''New York Times''' : "''Parmi les passagers du paquebot français [[w:La_Normandie_(paquebot_de_1883)|'''Normandie''']], qui ont embarqué hier pour le Havre, on comptait le Contre-amiral Baldwin, de la marine américaine ; [[w:Auguste Bartholdi|'''A. Bartholdi''']], le scuplteur ; le baron Hulot, le '''Capt. Krebs''', l'Abbé Gaudin, le Capt. Garcin, M. Martin Clerc, M. [[w:Charles_de_La_Poix_de_Fréminville|'''Ch. de Fréminville''']].''" '''1895-09-10''' - '''New York Times''' : "''Trois Français qui étudieront les méthodes utilisées dans ce pays: le [https://fr.wikipedia.org/wiki/Brigade_de_sapeurs-pompiers_de_Paris#Liste_des_chefs_de_corps_commandant_le_r%C3%A9giment_de_sapeurs_pompiers_de_Paris_(de_1866_%C3%A0_1967) Col. Varigault], le '''Commandant Krebs''', et le [https://www.leonore.archives-nationales.culture.gouv.fr/ui/notice/90324#show Capt. Cordier], officiers du [[w:Brigade de sapeurs-pompiers de Paris|corps des sapeurs-pompiers de Paris]], arrivés dans cette ville samedi dernier avec le paquebot [[w:La Touraine (paquebot)|'''La Touraine''']] pour commencer une tournée des principales villes des États-Unis dans le but d'enquêter sur les méthodes adoptées dans divers services d'incendie.''" '''1895-11-06'''- '''Quebec Morning Chronicle''' : "Le ''Colonel Varigault, le '''Commandant Krebs''' et le [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/btv1b53004798j.r=%22colonel%20cordier%22?rk=21459;2 Capitaine Cordier], du Service des sapeurs-pompiers de Paris, sont revenus hier à New York après une tournée de deux mois aux États-Unis et au Canada dans le but d’inspecter les services d’incendie des grandes villes. Le colonel Varigault a été vu ce matin. Il a déclaré : « Nous avons visité New York, Boston, Montréal, Cleveland, Chicago, Saint-Louis, la Nouvelle-Orléans, Cincinnati, Pittsburg et Washington. Nous avons été reçus partout avec la plus grande gentillesse et notre voyage a été un succès complet. Le Service des sapeurs-pompiers de New York est bien en avance sur tous ceux que nous avons vus dans ce pays, tant en termes d’équipement que de discipline. Ensuite, je devrais nommer Boston, bien que Montréal ne soit pas loin derrière. Chicago et San Francisco sont également bons. Mais je ne vois pas comment le Service des sapeurs-pompiers de Chicago pourrait lutter contre un incendie dans l’un de ses hauts immeubles. »''" <gallery> File:1885-10-03=1885-11-25 Pompiers de Paris=voyages en Amérique d'Arthur Constantin KREBS - EN.png | '''1885''' - Trajet du voyage en Amérique du Colonel Couston, du capitaine-ingénieur A. C. Krebs des pompiers de Paris, et de son beau-frère [[w:Charles_de_La_Poix_de_Fréminville|Charles de Fréminville]], '''du 3 octobre au 18 novembre 1885'''. File:1895 Pompiers de Paris=voyages en Amérique d'Arthur Constantin KREBS - EN.png | '''1895''' - Trajet du voyage en Amérique du Colonel Varigault, du Commandant A. C. Krebs et du capitaine-ingénieur Cordier des pompiers de Paris, '''d'août à octobre 1895'''. File:1895-10-31-Evening-Star=voyage des pompiers de Paris en Amérique=Varigault+Krebs+Cordier 'amis-des-cubains'.png |'''1895-10-31''' - Evening-Star (Washington) : Col. Varigault, Commandant Krebs and Capitan Cordier "'''''leaders among the friends of Cuban freedom in the south'''''". File:1895-11-18 The New York herald-Paris='Changes for Paris firemen'.png |'''1895-11-18''' - The_New-York herald Paris: "'''''Changers for Paris firemen'''''" (Colonel Varigault, Commander Arthur Constantin Krebs and Captain Cordier). </gallery> ==== L'avertisseur d'incendie ==== '''Catégorie''' : [[commons:Category:Fire alarms|'''''Alarmes incendie''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Alarme incendie|Alarme incendie]], [[w:Téléphone|Téléphone]], [[w:Louis_Lépine|Louis_Lépine]] <gallery> File:1888 A-C-KREBS=système Krebs de téléphone pour les avertisseurs du service incendie de la ville de Paris.jpg|'''1888''' - [https://archive.org/details/electricalengin05unkngoog/page/n14/mode/2up?q=krebs Le '''téléphone système A. C. KREBS'''] pour les bornes d'appel incendie de la ville de Paris, sert aussi de "'''ronfleur'''" pour prévenir les passants de son utilisation. File:1888-07-27 Brevet A-C-KREBS FR192070=Système de téléphone.pdf|page=7|'''1888-07-27''' - A. C. KREBS Brevet '''FR'''192070: "''Système de téléphone à champ magnétique fermé avec plaques à section cylindriques, concentriques égales''". File:1892-05-28 Génie-Civil Pompiers=avertisseur-Digeon+téléphone-Krebs.jpg|'''1892''' - '''Col. Varigault''' :"''A Paris, chacun de [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k6474130t/f2.item.r=krebs '''nos avertisseurs publics d'incendie'''] est relié à un centre de secours qui, en même temps que l'alarme est donnée, reçoit, grâce à un téléphone ''[A. C. KREBS]'' installé dans l'avertisseur lui-même, des informations sur la nature du sinistre et le lieu où il s'est déclaré.''" <ref>'''1896-03-19''' - Procès verbal du '''Comité de perfectionnement''' du régiment de sapeurs-pompiers de Paris : [http://rytmo.net/ACK/1896-03-19_Pompiers_PP-DB273_Comite-Perfectionnement.pdf Rapport du voyage du colonel Varigault, du commandant Krebs et du capitaine Cordier en Amérique pour les pompiers de Paris en '''1895'''].</ref> <ref>'''1893-11-25''' - Scientific American: [https://archive.org/details/scientific-american-1893-11-25/page/n3/mode/2up?q=alarms '''New Fire Alarm'''].</ref> File:1894-12-27 Pompiers PP-DB273 Comite-Perfectionnement=plan de la répartition des avertisseurs.jpg|'''1894-12-27''' - Comité de perfectionnement des sapeurs-pompiers de Paris : plan de la '''répartition des avertisseurs d'incendie conçus par A. C. KREBS'''. </gallery> {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1888''' || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1888-07-27_Brevet_A-C-KREBS_FR192070%3DSyst%C3%A8me_de_t%C3%A9l%C3%A9phone.pdf '''FR'''192070A] || ''Système de téléphone à champ magnétique fermé avec plaques à section cylindriques concentriques égales'' |- |} ==== Le compresseur d'air hydraulique ==== '''Catégories''' : [[commons:Category:Trompes|'''''Trompes hydrauliques''''']], [[commons:Category:Venturi effect|'''''Effet Venturit''''']], [[commons:Category:Bernoulli's principle|'''''Théorème de Bernoulli''''']], [[commons:Category:Fluid dynamics|'''''Dynamique des fluides''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Trompe hydraulique|Trompe hydraulique]], [[w:Effet Venturi|Effet Venturi]], [[w:Théorème de Bernoulli|Théorème de Bernoulli]], [[w:Dynamique des fluides|Dynamique des fluides]] <gallery> File:1887 - LA NATURE - la pompe à eau et à air des Pompiers de Paris.jpg| '''1887''' - La Nature - la '''pompe à eau et à air''' des Pompiers de Paris, '''avant''' l'arrivée de A. C. KREBS. <ref>'''1881''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k63812464/f86.item.r=%22pompe%20a%20air%22 '''Le feu à Paris et en Amérique'''], Colonel Paris : "''La pompe à bras dite "modèle des Sapeurs-pompiers de Paris" ''[...]'' elle manœuvre également comme pompe à air dans les feux de cave [...]."</ref> File:1889-02-16 Brevet A-C-KREBS FR196134=Appareil producteur d'air comprimé pour fournir de l'air aux personnes situées dans un milieu irrespirable et pour tous usages industriels.pdf|page 10|'''1889''' - Pompiers de Paris : Le '''compresseur d'air hydraulique''' conçu par A. C. KREBS (Brevet [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1889-02-16_Brevet_A-C-KREBS_FR196134%3DAppareil_producteur_d%27air_comprim%C3%A9_pour_fournir_de_l%27air_aux_personnes_situ%C3%A9es_dans_un_milieu_irrespirable_et_pour_tous_usages_industriels.pdf '''FR'''196134A] ). File:1893 - Pompiers de Paris - casque respiratoire.png|'''1893''' - Pompiers de Paris : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k323907b/f244.image.r=casque%20respiratoire '''le casque respiratoire'''] alimenté avec le '''compresseur d'air hydraulique''' conçu par A. C. KREBS. File:1900 ~ Pompiers de Paris - Le compresseur d'air pour 'un feu de cave'.jpg|'''1900''' ~ Pompiers de Paris - Le '''compresseur d'air''' pour "'''un feu de cave'''" conçu par A. C. KREBS'''. File:1900_-_Le_mat%C3%A9riel_des_Pompiers_%C3%A0_l%27Exposition_Universelle.jpg|'''1900''' - La lampe électrique, '''le compresseur d'air et le ventilateur hydrauliques conçus par A. C. KREBS''', le casque respiratoire. File:St. Nicholas (serial) (IA stnicholasserial402dodg).pdf|page 552|'''1913''' - Coups-d'œil sur les services incendies à l'étranger : [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3ASt._Nicholas_(serial)_(IA_stnicholasserial402dodg).pdf&page=551 "'''''Un casque respiratoire à Paris'''''"]. </gallery> {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1889''' || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1889-02-16_Brevet_A-C-KREBS_FR196134%3DAppareil_producteur_d%27air_comprim%C3%A9_pour_fournir_de_l%27air_aux_personnes_situ%C3%A9es_dans_un_milieu_irrespirable_et_pour_tous_usages_industriels.pdf '''FR'''196134A] || ''Appareil producteur d'air comprimé pour fournir de l'air aux personnes situées dans un milieu irrespirable et pour tous usages industriels'' |- |} ==== Théorie de la pompe [à piston creux] à un seul clapet ==== '''Catégorie''' : [[commons:Category:Pumps|'''''Pompes''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Pompe|Pompe]] <gallery> File:1888-11-03 Revue-Industrielle=Pompe mono-clapet.jpg |'''1886-01''' - Alors qu'il est major ingénieur au régiment de sapeurs-pompiers de la ville de Paris [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k9788785q/f449.image.r=krebs A. C. KREBS décrit '''la théorie complète de la pompe à un seul clapet''']. File:1886 LA-NATURE=Théorie de Arthur Constantin KREBS de la pompe à un seul clapet.png |'''1886''' - A. C. KREBS, major ingénieur au régiment de sapeurs-pompiers de la ville de Paris décrit '''la théorie de [https://cnum.cnam.fr/pgi/fpage.php?4KY28.27/265/100/432/5/420 la pompe à piston creux à un seul clapet]'''. <ref>'''1885''' - [https://cnum.cnam.fr/pgi/fpage.php?4KY28.24/115/100/432/8/420 La pompe sans piston] ou pompe chinoise. '''1886''' - [https://cnum.cnam.fr/pgi/fpage.php?4KY28.27/179/100/432/5/420 La pompe sans piston].</ref> </gallery> ==== Autres appareils d'incendie ==== '''Catégories''' : [[commons:Category:Brigade de sapeurs-pompiers de Paris equipment|'''''Équipement de la Brigade de sapeurs-pompiers de Paris ''''']], [[commons:Category:Équipement anti-incendie|'''''Équipement anti-incendie''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Hydrant|Hydrant]], [[w:Tuyau d'incendie|Tuyau d'incendie]] <gallery> File:1900 - Exposition Universelle - La chèvre de levage des Pompiers de Paris.png|'''1900''' - La '''chèvre de levage''' et le [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k6584731t/f367.item.r=krebs matériel d'incendie exposé lors de l'Exposition universelle] de Paris. File:La voiture Grande échelle.jpg|'''1900''' ~ La voiture Grande échelle GUGUMUS et KREBS. File:Grande échelle Gugumus en action.jpg|'''1900''' ~ La grande échelle en action. File:Lances à l'exercice.jpg|'''1900''' ~ Lances à l'exercice. File:Le départ attelé réglementaire.jpg|'''1900''' ~ Le départ attelé réglementaire. File:Le dévidoir.jpg|'''1900''' ~ Le dévidoir. File:10 Entretien des tuyaux.jpg|'''1900''' ~ Entretien des tuyaux. File:1900~Pompiers=Le ventilateur hydraulique inventé par A-C KREBS.jpg| '''1895''' ~ Le '''ventilateur hydraulique''' conçu par A. C. KREBS restera utilisé jusqu'en '''1935'''. </gallery> === La réorganisation des périmètres d'incendie === '''Catégories''' : [[commons:Category:Firefighting|'''''La lutte contre l’incendie''''']], [[commons:Category:Pompier|'''''Pompier''''']], [[commons:Category:Service de secours en France|'''''Service de secours en France''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Service départemental d'incendie et de secours|Service départemental d'incendie et de secours]], [[w:Lutte contre l’incendie|Lutte contre l’incendie]], [[w:Pompier|Pompier]], [[w:Sapeur (pompier)|Sapeur (pompier)]] <br>'''2015''' - "''La réponse que Krebs propose pour résoudre l’équation porteuse de toutes les variables qu’il a identifiées se nomme « vitesse ». Ce n’est plus la position de proximité physique du pompier près du sinistre qui va lui assurer son efficacité maximum, c’est la vitesse avec laquelle l’organisation globale du service saura faire parvenir sur les lieux du sinistre la juste quantité de matériel et de personnel, d’où que proviennent ce matériel et ce personnel. Si la proximité fige l’organisation et limite les possibilités d’adaptation, les capacités de la vitesse sont, quant à elles, potentiellement illimitées''." <ref>'''2015''' - Philippe Krebs, "'''''L’ingénieur Krebs (1850-1935) ou comment traduire le fluide électrique'''''", Artefact [En ligne], HS 01 | 2015, mis en ligne le 30 avril 2021, consulté le 09 avril 2026. URL : http://journals.openedition.org/artefact/7663 ; DOI : https://doi.org/10.4000/artefact.7663</ref> <br> '''1889''' - '''Comité de perfectionnement du régiment de sapeurs-pompiers de Paris''' : "''Les surfaces des périmètres défendus chacun par un poste sont proportionnelles au carré des vitesses avec lesquelles ces postes peuvent se transporter et, comme conséquence immédiate et très importante, le nombre des postes à placer sur une surface donnée est inversement proportionnel au carré de ces mêmes vitesses de déplacement. Ainsi, un système de transport qui permettrait d'aller deux fois plus vite qu'un autre exigera quatre fois moins de postes pour arriver dans le même temps.''" <ref name=1889_Comité /> '''1896-05-20''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k7510386f/f2.item.zoom '''L'accident de l'Opéra'''] - Le câble d'un contre-poids de 625 kg du lustre de l' [[W:Le_Fant%C3%B4me_de_l%27Op%C3%A9ra#/media/Fichier:Palais_Garnier_auditorium_chandelier_-_Nuitter_1875_p147.jpg|Opéra de Paris]] se rompt au milieu d'une représentation et fait une chute de 12m en traversant plusieurs niveaux et en tuant une personne : "''La version du major Krebs, du régiment des sapeurs-pompiers, paraît toutefois des plus vraisemblable : sous l'action d'un contact de courant, les fils supportant le contrepoids de l'appareil de ventilation se sont échauffés, sont devenus élastiques et, chaque fil, n'ayant plus que la consistance de macaroni cuit, s'est rempu sous le poids qu'il était chargé de supporter. Les fils du câble n'ont pas été chauffés jusqu'à la fusion, mais ils sont étirés et les sections sont inégalement placées.''" <ref>'''1896-05-22''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k4683851/f2.item.r=krebs Journal des débats politiques et littéraires]: "''Accident à l'Opéra''".</ref> "''Par une coïncidence bizarre, [[w:Charles Garnier (architecte)|M. Garnier]], l'architecte de l'Opéra, est rentré à Paris ce matin. Il a assisté aux délibérations de la commission.''" <ref>'''1896-05-22''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k548084f/f4.image.r=garnier La Presse]: "''L'accident de l'Opéra''".</ref> <br><br>'''2023''' - Le plan Krebs de réorganisation des secours est toujours en application à Paris : "'''Couverture opérationnelle''' : ''Stratégie mise en place dès '''1885''' avec l’adoption d’un plan de modernisation matérielle et organisationnelle. Le découpage de la capitale en 24 secteurs, le maillage formé par les bornes avertisseurs et les bouches incendie, la mise en place du départ attelé et la construction des nouveaux postes de secours ont contribué à élever ce plan de défense contre les incendies''." <ref>'''Damien Grenèche'''. ''Sapeurs-Pompiers de Paris, 1811-1967 : construction d’une élite et d’une identité singulière''. Thèse d'Histoire. Université de Lorraine, 2023. Français. NNT : 2023LORR0323. tel-04661041 : https://hal.univ-lorraine.fr/tel-04661041v1</ref> <gallery> 1881 'Le Feu à Paris et en Amérique' par le colonel Paris commandant le régiment des sapeurs-pompiers de Paris-.png|'''1881''' - "[https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k63812464/f237.item.r=%22Le%20Feu%20%C3%A0%20Paris%20et%20en%20Am%C3%A9rique%22 '''''Le Feu à Paris et en Amérique''''']" par le colonel Paris commandant le régiment des Sapeurs-pompuiers de Paris - carte de la répartition des secours incendie à Paris '''avant''' la réorganisation de A. C. KREBS : "''Les parties teintées sont celles qui sont incomplètement protégées aujourd'hui''". 1889-02-28 Pompiers PP-DB273 Comite-Perfectionnement=carte des 24 périmètres d'intervention prévus dans le plan KREBS de réorganisation des secours contre l'incendie à Paris.png|'''1889''' - Comité de perfectionnement des Pompiers de Paris : carte des '''24 périmètres d'intervention''' prévus dans le '''plan KREBS de réorganisation des secours contre l'incendie à Paris'''. File:1903 Larousse=Pompiers.png |'''1903''' - Encyclopédie Larousse : Arthur Constantin KREBS a entièrement réformé le matériel et l'organisation des sapeurs-pompiers de la ville de Paris. File:1923 Larousse=Pompiers.jpg |'''1923''' - Encyclopédie Larousse : Arthur Constantin KREBS a entièrement réformé le matériel et l'organisation des sapeurs-pompiers de la ville de Paris (suite). File:1894-04-28 Pompiers tableau-Detaille 'Victimes-du-devoir' esquisse-couleur RMN.png |'''1894-04-28''' [http://www2.culture.gouv.fr/Wave/image/archim/0007/dafanch99_76630603_2.jpg "''Victimes-du-devoir''"] esquisse du [https://archive.org/details/douarddetaille00detauoft/page/n25/mode/2up tableau] de [[W:%C3%89douard_Detaille|Edouard Detaille]] qui représente une intervention des sapeurs-pompiers de Paris à l'époque de la réorganisation de A. C. KREBS. Deux pompes Durenne & Krebs sont visibles en arrière-plan. <ref>''Les victimes du devoir'' - [https://www.photo.rmn.fr/CS.aspx?VP3=SearchResult&VBID=2CMFCI7M9AE4D&SMLS=1&RW=1600&RH=789 Detaille Jean-Baptiste-Edouard (1848-1912)] - Réunion des musées nationaux - Grand-Palais (Paris)</ref> File:The Opera House, Paris, France ca. 1890-1900.jpg |'''1896-05-20''' - Un contrepoids de 625 kg du [[W:Le_Fant%C3%B4me_de_l%27Op%C3%A9ra#/media/Fichier:Palais_Garnier_auditorium_chandelier_-_Nuitter_1875_p147.jpg|chandelier]] de [[W:Op%C3%A9ra_national_de_Paris|l'Opéra de Paris]] chute en pleine représentation et tue une personne. [[W:Gaston_Leroux|Gaston Leroux]] reprendra cet événement dans son roman [https://en.wikipedia.org/wiki/The_Phantom_of_the_Opera "'''Le fantôme de l'Opéra'''"]. File:Le Petit Journal - Bazar de la Charité.jpg | '''1897-05-04''' - '''[[w:Bazar de la Charité|L'incendie du Bazar de la Charité]]''' : "''Les sapeurs-pompiers de Paris arrivent sur les lieux en à peine dix minutes pendant que des grappes humaines surgissent du bazar transformé en brasier, par les deux seules portes d'accès dont l'une, celle de gauche, sera rapidement bloquée par des corps.''" File:Btv1b8433337w-p014.jpg |'''1900-03-08''' - "''L'incendie du Théâtre-Français''": La pompe d'incendie [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Durenne_%26_Krebs_fire_engine '''"Durenne & Krebs"'''] (fabriquée par [https://data.bnf.fr/14536469/societe_des_etablissements_weyher_et_richemond/ Weyher & Richemond]) en opération. File:Btv1b8433337w-p015.jpg |'''1900-03-08''' - "''L'incendie du Théâtre-Français''": La '''grande échelle "[[W:Gugumus|Gugumus]] & Krebs"''' en opération. </gallery> === La '''voiture système KREBS''' et [[w:Émile_Levassor|'''Émile LEVASSOR''']] === '''Catégorie''' : [[commons:Category:Voiture système Krebs|'''''Voiture système Krebs''''']] <br>'''1894''' - [[w:Paris-Rouen (automobile)|'''La course Paris-Rouen''']] : "''J'étais présent le 18 juillet 1894, le matin, au départ des véhicules automobiles engagés dans la course du Petit Journal. Le départ a eu lieu à la Porte Maillot. Au moins 20 véhicules se sont présentés au départ.''" <ref name="1906_Krebs_Selden" /> Le 28 novembre '''1894''', le Conseil municipal de Paris accepte la proposition de A. C. KREBS d’étudier l’application des moteurs à pétrole à la traction des voitures d’incendie, en remplacement des chevaux. Le Conseil alloue les crédits et ajoute : "''Il ne faut pas craindre de demander largement le nécessaire''." <ref> '''28/11/1894''' - Comptes-rendus du [https://rytmo.net/ACK/1894-11-28_Pompiers_PP-DB273_Comite-Perfectionnement.pdf "''Comité de perfectionnement''"] des sapeurs pompiers de Paris.</ref> '''1895''' - A. C. KREBS est '''présent lors du retour de Levassor''' pour la '''course Paris-Bordeaux-Paris'''. <ref>'''1906''' - [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3A1906_Arthur_Constantin_KREBS_testimony_during_the_Selden_case.pdf&page=30 '''Témoignage d'A. C. KREBS'''] lors du '''procès Selden à New-York''' :'' '''Q35'''. Were you at one or more automobile races in 1895? '''A35'''. Yes, I recall well in the Paris-Bordeaux-Paris race the return of the two passenger vehicle which was driven by Monsieur Levassor. That vehicle and its driver had made the trip there and return, 1175 kilometers, without stops other than those necessary to replenish with fuel, in about 48 hours. Unfortunately the first prize for the performance could not be given to it because it could not be awarded a vehicle with two passengers. Nevertheless the performance of this vehicle was considered most successful''.</ref> '''1896''' - "''Vers 1894 parurent les premières voitures automobiles mues par des moteurs à essence. La locomotion automobile ayant déjà frappé mon imagination au point de vue de son application au Service Incendie, je me procurai un petit moteur auprès de la maison Panhard & Levassor pour en bien étudier le fonctionnement et construisis dans l’atelier des Sapeurs-Pompiers une petite voiture d’expérience dont les changements de vitesse étaient obtenus par des embrayages magnétiques'' [brevetée en 1896]. ''J’avais imaginé cette disposition pour éviter les chocs brutaux que subissent les engrenages dans les changements de vitesse, solution qui me paraissait barbare.''" <ref name="Krebs_1924" /> <gallery> File:1896-05-02 A.C.KREBS automobile-patent=FR256344.jpg|'''1896''' - A. C. KREBS : Dessin du '''brevet d'automobile'''. File:1896-05-13 A.C.KREBS=Brevet FR256344-'voiture-automobile'.pdf|page=10|'''1896''' - A. C. KREBS : '''Brevet d'automobile''' ('''FR'''256344). File:Krebs Electromagnetic-Gear 1896.jpg|'''1896''' - A. C. KREBS : '''Boîte de vitesse électromagnétique''' du brevet d'automobile ('''GB'''189619774A). File:1896-11-09 BE124538=brevet belge de la voiture de A. C. KREBS.pdf|'''1896''' - A. C. KREBS : '''Brevet belge''' ('''BE'''124538). File:Voiture système Krebs 1896.jpg |'''1896''' - '''A. C. KREBS est au guidon''' de sa voiture au Bois de Boulogne à Paris. File:1900~Grde-Encycl=Velocipede-Angle-de-chasse.jpg|'''1896''' - A. C. KREBS introduit '''l'[[w:Géométrie_de_suspension#La_chasse|angle de chasse]]''' dans la technologie de '''la direction automobile'''. File:1882-1898 – A. C. KREBS metallic wheel hubs.pdf|'''1882-1898''' – A. C. KREBS introduit [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k9810086j/f94.item '''le moyeu métallique d'artillerie français'''] dans la '''technologie automobile mondiale'''. <ref>'''1915''' - [https://archive.org/details/automobilebooka00homagoog/page/n298/mode/2up '''The Automobile Book''' : A Practical Treatise on the Construction, Operation and Care of Motor Cars] by [[w:Duryea_Motor_Wagon_Company|Charles E. Duryea]]: "'''Raisons d'adopter des roues en bois''' : ''Le public, cependant, finit par apprendre et, une fois informé, ses préférences sont généralement judicieuses ; ainsi, en quelques années, la roue à fil de fer fut condamnée, non pas parce qu'elle était impossible à fabriquer de façon satisfaisante, mais parce qu'elle ne l'était pas, et la roue en bois devint la forme acceptée. En se tournant vers la roue en bois, cependant, les fabricants tombèrent dans l'autre extrême et adoptèrent généralement la roue désormais universelle [https://en.wikipedia.org/wiki/Artillery_wheel du type artillerie]'''''. Cette roue est utilisée pour sa robustesse, plutôt que pour sa légèreté ou son faible coût, et '''''a été largement adoptée en raison de son utilisation à l'étranger.'''''."</ref> File:1899 - Panhard-Levassor - roue d'artillerie de la voiture de C. S. Rolls.jpg|'''1899''' - Panhard-Levassor: '''Roue d'artillerie de la voiture de C. S. Rolls conçue par A. C. KREBS'''. <ref name=Rolls-1899/> File:1899 - Panhard-Levassor - artillery wheel axle stub of C. S. Rolls' car.jpg|'''1899''' - Panhard-Levassor: '''Arbre de la Roue d'artillerie de la voiture de C. S. Rolls conçue par A. C. KREBS'''. <ref name=Rolls-1899/> File:Roue.jpg|'''1900''' ~ '''Roue d'artillerie''' de type français sur un essieu d'automobile. File:1917 Automobiles, Camions, Tracteurs - Principes et utilisation.pdf|page 72|'''1913''' - La stabilité de route : "'''''L'angle de chasse'''''". File:Émile Levassor peu avant sa mort.jpg|'''1896-09-03''' - '''Émile Levassor''' (1843-1897) achète la licence du '''brevet d'automobile système Krebs'''. File:WP-Rene Panhard.jpg|'''René Panhard''' (1841-1908). </gallery> ==== Sept innovations dans la technologie automobile ==== :Brevets de la voiture système Krebs : '''FR'''256344, '''GB'''189619774A, '''BE'''124538 * '''La généralisation du système de suspension par 3 points (moteur et chassis)''' : (voir infra) : "''Puisque l'on sait que 3 points suffisent pour déterminer un plan.''" <ref name=1896_voiturette_Krebs/> : "''Suspension de bâti du mécanisme au châssis de la voiture par 3 points munis d'articulations, à l'effet de soustraire le mécanisme aux déformations que le châssis de la voiture peut avoir à supporter pendant le roulement du véhicule.''" * '''La boîte de vitesse électromagnétique avec les engrenages toujours en prise''' : : "''J’avais imaginé cette disposition pour éviter les chocs brutaux que subissent les engrenages dans les changements de vitesse, solution qui me paraissait barbare.''" * '''Le changement de vitesses au volant''' : : "''Le régulateur de vitesse comprend un commutateur électrique disposé sur un disque fixé au-dessous du guidon de direction sur un tube fixe renfermant la tige de direction. Un plateau mobile, muni d'un bourrelet à sa circonférence, recouvre le commutateur et établit suivant 5 positions, les communications et embrayages suivants : 1° - position de repos, circuit coupé, aucun embrayage ; 2° - 1er cran à droite, petite vitesse ; 3° - 2ème cran à droite, vitesse moyenne ; 4° - 3ème cran à droite, grande vitesse ; 5° - cran à gauche de la position de repos, marche en arrière.''" * '''La direction à crémaillère amortie''' : : "''La direction est obtenue au moyen d'un pignon denté monté sur le rond supérieur engrenant avec un secteur denté fixé au rond inférieur. L'axe du pignon porte une roue à dents logée dans une boîte cylindrique reliée par deux tubes à la caisse de la voiture. Une seconde roue à dents, montée sur la tige de direction située à la portée du conducteur, est reliée à la première au moyen d'une chaîne sans fin passant dans les deux tubes indiqués plus haut. Dans la partie rectiligne des tubes, la chaîne est remplacée par deux tiges élestiques formées de tubes contenant des ressorts à boudin. Cette disposition a pour but de maintenir constamment la chaîne tendue et de créer un amortisseur entre les vibrations transmises à la chaîne par le roulement des roues d'avant sur un sol inégal et la tige de direction placée dans les mains du conducteur.''" * '''L'[[w:Géométrie_de_suspension#La_chasse|angle de chasse]] positif sur le train avant''' : : "''L'avant-train est formé du rond inférieur, de deux armons, de 3 ressorts et d'un essieu situé en arrière de la projection de l'axe de la cheville ouvrière d'une quantité qui peut varier du 1/7 au 1/20 de la distance qui sépare les points de contact des 2 roues d'avant avec le sol. Cette disposition a pour objet d'assurer la stabilité de route, c'est-à-dire de ramener automatiquement, en marche, le parallélisme des deux essieux, lorqu'aucune force ne tend à les maintenir dans une autre position ou qu'un effort momentané les en a écartés.''([https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:1896-05-13_A.C.KREBS%3DBrevet_FR256344-%27voiture-automobile%27.pdf&page=10 '''FR'''256344], [https://worldwide.espacenet.com/patent/search/family/032536216/publication/GB189619774A?q=GB189619774A '''GB'''189619774A], [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3A1896-11-09_BE124538%3Dbrevet_belge_de_la_voiture_de_A._C._KREBS.pdf&page=1 '''BE'''124538]) * '''La roue d'artillerie française à moyeu métallique''' : voir supra. **'''1896''' - '''Émile LEVASSOR''' à '''A. C KREBS''' : "''Vous nous autoriseriez gracieusement à employer '''votre système de moyeux de roues''' <ref>'''1890''' - Brevet [https://bases-brevets19e.inpi.fr/brevets?detail=706217&positionResult=19&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bmode%5D=simple&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bop%5D=AND&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409f820a64d8%5D%5Bop%5D=AND&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409f820a64d8%5D%5Bextras%5D%5Bmode%5D=input&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_698c4792c3dc7%5D%5Bop%5D=AND&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_698c4792c3dc7%5D%5Bq%5D%5B0%5D=durenne&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_698c4792c3dc7%5D%5Bextras%5D%5Bmode%5D=input&arko_default_63f395e1547dd--from=0&arko_default_63f395e1547dd--resultSize=50&arko_default_63f395e1547dd--contenuIds%5B0%5D=838591&arko_default_63f395e1547dd--modeRestit=arko_default_63f397c19a653#visionneuse-manual|/_recherche-api/visionneuse-infos/arko_default_63f395e1547dd/arko_fiche_64afd8be44c19/arko_default_63f47e41d68c8/image/687860|0|8 '''FR2'''00439] - "'''Pompe, à incendie à vapeur, système Durenne et Krebs'''" : "''Le moyeu est en bronze, il porte deux tourteaux tournés sur le périmètre desquels sont percés des trous taraudés pour recevoir les rais. L'extrémité du moyeu du côté intérieur porte une gorge formant réservoir d'huile, entre cette extrémité et la rondelle d'essieu on interpose un cuir d'étanchéité destiné à retenir l'huile et à empêcher la rentrée des sables. L'autre extrémité porte une fraisure et un filetage dans lequel on visse un écrou complètement étanche à l'huile dans laquelle frotte la fusée d'essieu. Les rais sont en acier filetés à un bout s'implantant dans le moyeu, l'autre bout est terminé par une tête tournée, noyée sur le pourtour de la jante en fer profilé. La jante entre librement dans le bandage en fer laminé, l'embattage se faisant à froid. La jante et le bandage sont reliés par autant de boulons à têtes fraisées qu'il y a de rais, l'écrou étant à l'intérieur du bandage''". </ref> pour lequel, puisque vous dites qu'il est très bon, il pourrait être intéressant de prendre un brevet.''" <ref name=1896_Krebs_Levassor /> ** '''1897''' - '''Levassor''' introduit [https://cnum.cnam.fr/pgi/fpage.php?8DE187.2/0012/100/512/0010/0458 le moyeu] [https://cnum.cnam.fr/pgi/fpage.php?8DE187.2/0012/100/512/0010/0458 métallique] de A. C. KREBS [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:Panhard_%26_Levassor_catalogue_1896-7.pdf&page=4 dans son catalogue], et la roue d'artillerie sur sa [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1897-07_-_Panhard_et_Levassor_-_voiture_de_la_course_Paris-Dieppe_6cv,_2cyl_et_roues_d%27artillerie.jpg voiture de course Paris-Dieppe] en juillet. ** '''1898''' - '''A. C. KREBS''' introduit son propre système de [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1898_A.C.KREBS_Album-Courses%3D8cv-4cyl_-_Paris-Amsterdam.jpg?uselang=fr roue d'artillerie pour sa voiture de course Paris-Amsterdam]. ** '''1900''' - '''La controverse au sujet des roulements à billes''' ::'''Catégorie''' : [[commons:Category:Rolling element bearings|'''''Roulements à billes''''']]<br> ::"''Panhard et Levassor, les célèbres constructeurs automobiles français, ont fait des expériences élaborées avec des roulements à billes dans des conditions de travail et sont arrivés à la conclusion que les roulements à billes ne donnaient aucun gain'' [...] ''Sans aucun doute, les expériences de Panhard et Levassor ont été faites avec des formes défectueuses de roulements à billes.''" <ref> '''1900''' - [https://cnum.cnam.fr/pgi/sresrech.php?8XAE505/349/stTxt/valeur_argument_url=8XAE505%2F349%2FstTxt%2F%26&catsel1=stTxt&mot_cat1=krebs&ope5=AND&catsel5=id&mot_cat5=8XAE505&var_solr_qs=2#l-349 '''Congrès International d'automobilisme''']: "''M. le commandant Krebs prétend qu’il a fait monter en course 5 voitures dont deux étaient munies d’essieux patents et trois d’essieux à billes et qu’il n’a trouvé aucune espèce de différence. Les essieux à billes ne présenteraient d’avantages que dans les petites vitesses, ce qui est original''". '''1900''' - [https://archive.org/details/automobilemaga2151900newy/page/794/mode/2up?q=panhard '''Automobile Magazine''']: "''Panhard et Levassor, les célèbres constructeurs automobiles français, ont fait des expériences élaborées avec des roulements à billes dans des conditions de travail réel et sont arrivés à la conclusion que les roulements à billes n'apportaient aucun gain à basse vitesse, et ont également annoncé en termes généraux que la résistance de frottement des roulements de voiture ne constituait qu'une très petite partie de la résistance totale à la propulsion des voitures et que les roulements à billes pour les pièces de voiture, de moteur et de transmission sont presque universellement considérés comme inadaptés à toute utilisation dans les voitures, sauf dans les véhicules les plus légers. Il est certain qu'aucun cycliste n'utiliserait une bicyclette sans roulements à billes, et nos voitures légères américaines à vapeur, qui peuvent être considérées comme ayant atteint une forme standard plus que tout autre véhicule à propulsion mécanique, utilisent des roulements à billes dans les roues, pour le régulateur, pour le vilebrequin et pour les extrémités des manivelles des bielles. Il ne fait aucun doute que les expériences de Panhard et Levassor ont été faites avec des formes de roulements défectueuses''". '''1909''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k9815623n/f49.item.r=l '''OMNIA'''] - "[...] ''Or l'on s'accorde à juger que l'amélioration d'une friction par les billes est de 10 pour 100. Par conséquent le bénéfice procuré par les billes dans ce cas ne pouvait s'appliquer qu'à 500 grammes sur 15000, c'est-à-dire faire descendre l'effort de 15 kilogrammes à 14.950 ''[?!?]''. Le résultat est donc assez pitoyable. Mais la bille ne vaut pas seulement par cette amélioration illusoire du rendement. Son mérite principal consiste dans la commodité de son emploi ; elle rend le roulement pratique. Non seulement elle permet le raccourcissement de la fusée, diminue par conséquent l'encombrement et les chances d'accrochage, mais elle n'exige plus (dans la forme "annulaire" tout au moins) aucun réglage ni pour l'ouvrier qui monte le roulement, ni pour le client qui l'emploie. Son entretien est à peu près nul puisque, si la fusée Brevet demande une nouvelle charge d'huile tous les 150 à 200 kilomètres environ, une fusée à billes roule parfaitement 2 à 3000 kilomètres sans qu'on ait à se soucier d'elle.''"</ref> * '''L'abaissement du centre de gravité du châssis''' : '''1888''' - '''Pompe à incendie à vapeur de la ville de Paris (modèle 1888) par MM. Durenne & Krebs''' : "''Rapprocher le plus possible, du centre de gravité de la voiture, les masses qui la composent, afin de diminuer le moment d'inertie du véhicule dans le plan horizontal. Il en résulte pendant la traction, et, surtout dans les tournants aux grandes allures, une moindre fatigue des essieux et des roues.'''.''" <ref name=portefeuille/> '''1896-09-03''' - '''Emile LEVASSOR''' achète la licence du brevet d'automobile ([https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:1896-05-13_A.C.KREBS%3DBrevet_FR256344-%27voiture-automobile%27.pdf&page=10 '''FR'''256344], [https://worldwide.espacenet.com/patent/search/family/032536216/publication/GB189619774A?q=GB189619774A '''GB'''189619774A], [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3A1896-11-09_BE124538%3Dbrevet_belge_de_la_voiture_de_A._C._KREBS.pdf&page=1 '''BE'''124538]) de A. C. KREBS avec la boîte de vitesses électromagnétique, la suspension par 3 points, l'[[w:Géométrie_de_suspension#La_chasse|angle de chasse]] et d'autres innovations. <ref name=1896_Krebs_Levassor /> '''1896-12-22''' - '''Emile Levassor''' à '''Gottlieb Daimler''' : "''Pour la voiture avec changement de vitesses électrique'' [...] ''en voyant cette seule voiture vous pouvez être certain que vous en verrez bien plus que ce que vous avez pu voir en Angleterre dans vos différents voyages.''" <ref>'''1896-12-22''' - '''Emile Levassor''' à '''Gottlieb Daimler''' : "''Pour la voiture avec changement de vitesses électrique, je vous assure que c'est une chose à examiner. Et il est bien fâcheux qu'à votre dernier voyage vous n'ayez pu avoir le temps nécessaire pour cet examen. Nous pensons que vous pourriez traiter avec l'inventeur en donnant une somme fixe et en payant une Royalty par voiture. C'est ainsi que nous avons traité. J'espère que vous trouverez occasion de venir à Paris pour établir votre jugement et en voyant cette seule voiture vous pouvez être certain que vous en verrez bien plus que ce que vous avez pu voir en Angleterre dans vos différents voyages.''" ([https://recherche-anmt.culture.gouv.fr/archives/archives/fonds/FRANMT_IR_186_AQ_2006_47/view:fonds/n:3 Archives Nationales du monde du Travail])</ref> ==== La suspension par trois points ==== *'''1888''' - '''Pompe à incendie à vapeur de la ville de Paris (modèle 1888) par MM. Durenne & Krebs''' : "''Le mécanisme est relié au châssis par trois points avec interposition d'une matière élastique permettant la déformation des châssis sans fausser les pièces de l'ensemble. La chaudière est aussi fixée par '''trois points seulement'''.''" <ref name=portefeuille/> *'''1896''' - '''La généralisation du système de suspension par 3 points (moteur et chassis)''' sur la ''voiture système Krebs'' (voir supra). *'''1898''' - La Voiture Clément-Panhard (VCP) (voir infra). *'''1901''' - Brevet de la boîte de vitesses suspendue par trois points (voir infra). ==== Les systèmes de direction des véhicules ==== '''Catégorie''' : [[commons:Category:Steering|'''''Direction (automobile)''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Direction (automobile)|Direction (automobile)]] <br>En '''1898''' A. C. KREBS remplace '''la queue de vache de Levassor''' par '''un volant incliné''' dans les voitures de course qu'il conçoit pour la course [[W:Paris-Amsterdam-Paris|'''Paris-Amsterdam-Paris''']] qui se déroule du 7 au 13 juillet 1898. Fernand Charron gagne cette course sur une 4 cylindres Panhard & Levassor. <ref>'''1915''' - [https://archive.org/details/automobilebooka00homagoog/page/n18/mode/2up?q=lever+steering '''The Automobile Book''' : A Practical Treatise on the Construction, Operation and Care of Motor Cars] by [[w:Duryea_Motor_Wagon_Company|Charles E. Duryea]] : '''''Direction au volant et à levier''''' — "''La direction au volant est la forme la plus répandue et la plus adaptée à la vitesse ou au service en ligne droite, mais pour une utilisation en ville ou sur de courts trajets, le levier, utilisé sur pratiquement tous les véhicules électriques, est le plus pratique. L'impression que la direction à levier ne convient pas, sauf pour les véhicules les plus légers, est fausse, comme le prouve cette utilisation électrique. La maniabilité avec laquelle on peut accélérer avec un levier le place loin devant le volant, tandis que son action est plus rapide et plus sûre en ville et en conduite rapprochée. Qu'il ne faille pas le craindre pour les travaux rapides est prouvé par le fait que la voiture à vapeur Stanley qui a fait le mile le plus rapide en ligne droite il y a quelques années, à Ormond Beach, était une voiture à direction par levier.''"</ref> A cette occasion A. C. KREBS introduit [https://archive.org/details/automobileaprac00haslgoog/page/442/mode/2up?q=panhard '''la direction irréversible'''] dans la technologie automobile. <gallery> File:1896 - A. C. KREBS Steering-Systems - the electromagnetic gearbox.pdf| '''1896-1903''' - Les systèmes de direction de A. C. KREBS : La [https://www.babordnum.fr/items/show/14115 boîte de vitesse électromagnétique (p. 473)] et [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002826307/publication/US757815A?q=US757815A%20panhard le contrôle des vitesses au volant]. File:1917 Automobiles, Camions, Tracteurs - Principes et utilisation.pdf|page 77|'''1913''' - La "'''''direction irréversible à vis'''''" de A. C. KREBS (p.77). </gallery> === '''Le fourgon électrique d'incendie''' === '''Catégorie''' : [[commons:Category:Véhicule de lutte contre l'incendie|'''''Véhicule de lutte contre l'incendie''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Fourgon d'incendie|Fourgon d'incendie]], [https://en.wikipedia.org/wiki/Electric_fire_engine Camion de pompier électrique] <br>Dès le 5 juillet '''1895''' A. C. KREBS annonce au Conseil de Paris : "''L’industrie ne construit actuellement que des moteurs de 2 à 3 chevaux. Or, c’est d‘une force de 12 à 15 chevaux qu’il faut au Corps''." <ref> '''05/07/1895''' - Comptes-rendus du [https://rytmo.net/ACK/1895-07-05_Pompiers_PP-DB273_Comite-Perfectionnement.pdf "''Comité de perfectionnement''"] des sapeurs pompiers de Paris.</ref> En conséquuence il conçoit le '''fourgon électrique d'incendie des sapeurs-pompiers de Paris''' qui entrera en service en '''1899''', date de la fin du contrat avec le loueur de chevaux. <gallery> File:Le fourgon électrique (face avant).jpg|'''1899''' - [https://cnum.cnam.fr/pgi/fpage.php?4KY28.53/0321/100/532/5/416 Le fourgon électrique] (face avant) des pompiers de Paris '''conçu par A. C. KREBS'''. File:Le fourgon électrique (face arrière).jpg|'''1899''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k55325271/f21.item Le fourgon électrique] (face arrière) des pompiers de Paris '''conçu par A. C. KREBS'''. File:1899 - Pompiers de Paris - Le fourgon d'incendie électrique en reconnaissance avec des lampes à arcs.jpg|'''1899''' - Le [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k62201848/f14.image.r=sapeurs%20pompiers '''fourgon d'incendie électrique'''] conçu par A. C. KREBS '''en reconnaissance avec des lampes à arcs'''. File:1899-The Automobile MAGAZINE The Horseless Fire Engine By Captain Cordier-French Electric Fire Department Wagon.pdf |'''1899''' - "'''The Horseless Fire Engine''' By [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/btv1b53004798j.r=%22colonel%20cordier%22?rk=21459;2 Captain Cordier] - '''''French Electric Fire Department Wagon'''''". <ref>'''1899''' - [https://archive.org/details/automobilemaga1189919newy/page/234 The Automobile MAGAZINE]: "''The Horseless Fire Engine By [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/btv1b53004798j.r=%22colonel%20cordier%22?rk=21459;2 Captain Cordier]'' - French Electric Fire Department Wagon: '''French Electric Fire Department Wagon''' : "''Paris firemen have also lately been out making successful experiments with the automotor constructed especially for the fire service, after the plans of Colonel Krebs.''".</ref> </gallery> == L'ingénierie automobile chez '''[[w:Panhard|Panhard & Levassor]]''' == '''Catégorie''' : [[commons:Category:Panhard & Levassor|'''''Panhard & Levassor''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Panhard|Panhard]], [[w:Paris-Rouen (automobile)|Paris-Rouen (automobile)]], [[w:Transmission non synchronisée|Transmission non synchronisée]], [[w:Boîte de vitesses|Boîte de vitesses]], [[w:Chronologie de l'automobile|Chronologie de l'automobile]] <br>'''A. C. KREBS succède à Emile LEVASSOR''' à la direction générale de [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bd6t5333384b/f474.image.r=krebs Panhard & Levassor]. De '''1897''' à '''1916''' il transforme la société Panhard & Levassor en fabricant d'automobile le plus profitable avant la 1ère guerre mondiale. "''Au début de '''1897''' ''[en fait le '''03/09/1896'''] <ref name="1896_Krebs_Levassor" />'', je montrai ma voiture terminée et fonctionnant à M. Levassor. Il en fut vivement frappé et me demanda de lui permettre d’en mettre plusieurs en construction dans ses ateliers et de bien vouloir en suivre la fabrication. <ref name=1896_Krebs_Levassor /> Deux mois plus tard ''[le 14/03/1897],'' M. Levassor mourait subitement. Son associé, M. Panhard, transforma son association en Société Anonyme et me demanda d’en prendre la direction.''" <ref name="Krebs_1924" /> Le jour même de cette entrevue [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1896-09-03_rencontre_Levassor-Krebs%3Dprise_de_licence_sur_le_brevet_Krebs.pdf '''Emile LEVASSOR achète la licence'''] de la boîte de vitesses électromagnétique du brevet de A. C. KREBS. Cette boîte de vitesses sera construite au moins jusqu'en '''1903'''. "''L’industrie automobile était à ses débuts, son avenir n’était pas douteux et la Maison Panhard & Levassor tenait la tête. Encouragé par la réussite de mes travaux antérieurs et mes goûts personnels'', '''je n’hésitai pas à accepter et à abandonner la carrière militaire pour entrer dans l’industrie'''". <ref name="Krebs_1924" /> <ref> '''1897''' - '''Les dernières appréciations hiérarchiques''' sur A. C. KREBS lors de l'inspection générale des pompiers de Paris. '''Le chef de corps''' : "''Officier supérieur d’une grande valeur qui, sans négliger en rien son instruction militaire, continue à faire bénéficier le régiment de sapeurs-pompiers de ses connaissances scientifiques variées et très étendues en apportant au matériel d’incendie tous les perfectionnements dont il est susceptible. M. le Commandant Krebs est, en somme, un très bon militaire doublé d’un ingénieur distingué''". '''Le général de brigade''' : "''Intelligence vive. Connaissances scientifiques très étendues. Possède, au point de vue de leur application, des aptitudes remarquables. Vigoureux, actif, décidé, et très bien doué aussi, sous le rapport de l’aptitude au commandement, des qualités militaires et des connaissances professionnelles. En résumé c’est un officier d’un mérite supérieur qu’il y a intérêt à faire avancer rapidement.''"</ref> "''J'ai connu '''M. [[w:Gottlieb Daimler|Daimler]] en 1897, lorsque je suis allé lui rendre visite à Cannstadt, en Allemagne''', en octobre. Dans la maison où il habitait, il m'a montré le laboratoire et l'atelier où il avait étudié et construit son premier petit moteur, puis le premier véhicule sur lequel il a fait ses premiers essais.''" <ref name="1906_Krebs_Selden" /> === '''Voitures de course''' === '''Catégories''' : [[commons:Category:Panhard & Levassor racing automobiles|'''''Voitures de course Panhard & Levassor''''']], [[commons:Category:Compétition automobile|'''''Compétition automobile''''']], [[commons:Category:Sport automobile en France|'''''Sport automobile en France''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Compétition_automobile#Histoire|Histoire de la compétition_automobile]], [[w:Compétition automobile avant 1906|Compétition automobile avant 1906]] <br>"''Les débuts ne furent pas sans difficulté. Il fallut d’abord acquérir la sympathie d’un personnel technique très fermé et jaloux de son expérience. Quelques perfectionnements que j’introduisais de suite dans certains organes mécaniques et l’année suivante le succès des 4 voitures de la Maison dans la course "[[w:Paris-Amsterdam-Paris|Paris-Amsterdam]]" (les voitures arrivant premières à toutes les étapes), me gagnèrent la confiance du personnel.''" <ref name="Krebs_1924" /> <gallery> File:1898 A.C.KREBS Album-Courses=8cv-4cyl - Paris-Amsterdam.jpg|'''1898''' - Album de voitures de course de A. C. KREBS : '''8cv 4cyl - Paris-Amsterdam'''. <ref name=Krebs-archives /> File:1899 A.C.KREBS Album-Courses=12cv Paris-Bordeaux.jpg|'''1899''' - Album de voitures de course de A. C. KREBS : '''12cv Paris-Bordeaux'''. <ref name=Krebs-archives /> File:1899 A.C.KREBS Album-Courses=8cv-4cyl-80x120-1000rpm.jpg|'''1899''' - Album de voitures de course de A. C. KREBS : '''8cv 4cyl 80x120 1000rpm'''. <ref name=Krebs-archives /> File:1900 A.C.KREBS Album-Courses=16cv Tour de France.jpg|'''1900''' - Album de voitures de course de A. C. KREBS : '''16cv Tour de France'''. <ref name=Krebs-archives /> File:1900 A.C.KREBS Album-Courses=20cv Paris-Toulouse.jpg|'''1900''' - Album de voitures de course de A. C. KREBS : '''20cv Paris-Toulouse'''. <ref name=Krebs-archives /> File:1901 A.C.KREBS Album-Courses=10cv-légère Paris-Bordeaux.jpg|'''1901''' - Album de voitures de course de A. C. KREBS : '''10cv légère - Paris-Bordeaux'''. <ref name=Krebs-archives /> File:1901 A.C.KREBS Album-Courses=40cv Paris-Berlin-1.jpg|'''1901''' - Album de voitures de course de A. C. KREBS : '''40cv Paris-Berlin'''. <ref name=Krebs-archives /> File:1901 A.C.KREBS Album-Courses=40cv Paris-Berlin-2.jpg|'''1901''' - Album de voitures de course de A. C. KREBS : '''40cv Paris-Berlin'''. <ref name=Krebs-archives /> File:1902 A.C.KREBS Album-Courses=10cv-légère.jpg|'''1902''' - Album de voitures de course de A. C. KREBS : '''10cv légère'''. <ref name=Krebs-archives /> File:1902 A.C.KREBS Album-Courses=60cv-avec ressort AV transversal.jpg|'''1902''' - Album de voitures de course de A. C. KREBS : '''60cv with transverse front spring'''. <ref name=Krebs-archives /> File:1903 A.C.KREBS Album-Courses=70cv Paris-Madrid.jpg|'''1903''' - Album de voitures de course de A. C. KREBS : '''70cv Paris-Madrid'''. <ref name=Krebs-archives /> File:1903 A.C.KREBS Album-Courses=vue du moteur.jpg|'''1903''' - Album de voitures de course de A. C. KREBS : '''70cv Paris-Madrid - view of the engine'''. <ref name=Krebs-archives /> File:1903~A.C.KREBS Album-Courses=40cv.jpg|'''1903''' ~ Album de voitures de course de A. C. KREBS : '''40cv'''. <ref name=Krebs-archives /> </gallery> '''Catégories''' : [[commons:Category:1898_Paris-Amsterdam-Paris_race|'''''1898 course Paris-Amsterdam-Paris''''']], [[commons:Category:1904 Vanderbilt Cup|'''''1904 Coupe Vanderbilt''''']], [[commons:Category:1906 French Grand Prix (photographs)|'''''1906 Grand Prix''''']], [[commons:Category:1907 French Grand Prix|'''''1907 Grand Prix''''']], [[commons:Category:Panhard & Levassor type 120CV (1908)|'''''Panhard & Levassor type 120CV (1908)''''']] ==== '''1898''' - [[w:Paris-Amsterdam-Paris|Course '''Paris-Amsterdam-Paris''']] ==== Premiers perfectionnements : * Le volant de direction * La [https://cnum.cnam.fr/pgi/fpage.php?8DE187.2/0155/100/512/10/458 direction irréversible à vis sans fin et secteur denté] * L'[[w:Géométrie_de_suspension#La_chasse|angle de chasse]] positif sur l'essieu directeur * Les pneus * L'abaissement du centre de gravité ==== '''1904''' - 1ère [[w:Coupe Vanderbilt|'''Coupe Vanderbilt''']] ==== L'américain [[w:George Heath|George Heath]] gagne la 1ère [[w:Coupe Vanderbilt|'''Coupe Vanderbilt''']] à New York sur une [https://digitalcollections.detroitpubliclibrary.org/islandora/search/catch_all_fields_mt%3A%28vanderbilt%201904%29%20OR%20catch_all_fields_et%3A%28vanderbilt%201904%29 voiture Panhard & Levassor] à cardan conçue par A. C. KREBS. <gallery> File:Maurice Farman, vainqueur du Grand Prix du Sud-Ouest en février 1901 sur Panhard.jpg|'''1901''' - [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Maurice_Farman Maurice Farman], gagnant du Grand Prix du Sud-Ouest en février 1901 sur une Panhard. File:Maurice Farman, vainqueur du circuit du Nord en mai 1902 (sur Panhard).jpg|'''1902''' - [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Maurice_Farman Maurice Farman], gagnant du 'Circuit du Nord' en mai 1902 sur une Panhard. File:Maurice Farman sur Panhard, cinquième au Paris-Vienne 1902.jpg|'''1902''' - [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Maurice_Farman Maurice Farman], 5° sur la [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Paris-Vienna_race course Paris-Vienne] sur une Panhard. File:Pierre de Crawhez, vainqueur du Circuit des Ardennes en juin 1903.jpg|'''1903''' - Pierre de Crawhez, vainqueur du [[w:Circuit_automobile_des_Ardennes|'''Circuit des Ardennes''']] sur voiture Panhard & Levassor. File:Henri Farman, sur Panhard 100 hp en 1904.jpg|'''1904''' - La [[w:Coupe_automobile_Gordon_Bennett|'''coupe Gordon Bennett''']] : Henri Farman sur Panhard 100 hp. File:George Heath, vainqueur de la première Coupe Vanderbilt 1904 sur Panhard, au circuit de Manhattan (La Vie au Grand Air du 27 octobre 1904).jpg|'''1904''' - '''[[w:George Heath|George Heath]] (N°7), gagnant''' de la première [[w:https://fr.wikipedia.org/wiki/Coupe_Vanderbilt|'''coupe Vanderbilt]] sur une Panhard à cardan''', à Manhattan.<ref>'''1904''' - The Automobile MAGAZINE : [https://archive.org/details/sim_automobile-magazine_1904-11_6_11/page/n5/mode/2up ''"Winning of the Vanderbilt Cup"''].</ref> File:1904 Vanderbilt-Cup=Heath winner on n°7.png|'''1904''' - '''Video''' : [https://www.loc.gov/item/00564552/ Automobile race for the '''Vanderbilt Cup'''] in New-York. File:1905-01-07 - La Vie Parisienne - caricature Heath sur Panhard & Levassor.jpg|'''1905''' - Caricature du '''conducteur de voitures américain, [[w:George Heath|George Heath]]''' sur Panhard & Levassor. File:1905-01 - The AUTOMOTOR JOURNAL - The 120-h.p. Four-cylinder engine of the Panhard-Levassor Gordon-Bennett race car.pdf|'''1905''' - La voiture '''120hp Panhard-Levassor avec transmission à cardan''' de la course Gordon-Bennett. File:Principales victoires Panhard de 1894 à 1905.jpg |'''1894-1905''' - '''Histoire de l'automobile''' ([[w:Pierre_Souvestre|Pierre Souvestre]]) : ''"'''Principales victoires Panhard & Levassor'''"''. <ref>'''1907''' - [[w:Pierre_Souvestre|Pierre Souvestre]] : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5495467j/f784.item.r ''Histoire de l'automobile'']</ref> File:Henry Farman, George Heath and Henri Cissac at the 1908 French Grand Prix at Dieppe.jpg|'''1908''' - [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Henri_Farman Henry Farman], [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:George_Heath_(racing_driver) George Heath] et [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Henri_Cissac Henri Cissac] au '''Grand Prix de Dieppe''' de 1908 sur voitures de course Panhard de 120cv. File:Panhard & Levassor "Biplace Course" - 1908.jpg|'''1908''' - '''Video''' : Le moteur de [https://www.youtube.com/watch?v=JBDunOxO8IY la voiture de course Panhard du Grand Prix] '''conçu par A. C. KREBS'''. File:Paris - Retromobile 2012 - Grand Prix Panhard – Levassor 12.5 Litres - 1908 - 005.jpg|'''1908''' - '''Video''' : [https://www.youtube.com/watch?v=1CmYKxIhJU8 la voiture de course Panhard & Levassor du Grand Prix] '''conçue par A. C. KREBS'''. </gallery> "''Pendant mes 18 années de Direction, je n’ai eu qu’à me louer du concours dévoué de tous mes collaborateurs, que j’ai toujours trouvés disposés à me seconder pour mener à bien les modifications ou dispositions nouvelles introduites dans les organes mécaniques des voitures. ''Il est inutile de les rappeler ici en détail. Celles que je signale volontiers parce qu’elles m’ont procuré de grandes satisfactions personnelles sont : * ''L'[https://cnum.cnam.fr/pgi/fpage.php?8DE187.2/121/100/512/10/458 '''équilibrage des moteurs''']; * ''Le '''carburateur automatique''' permettant de faire varier la vitesse du moteur et de lui donner une souplesse que le réglage par tout ou rien ne permettait pas ; * ''Le '''frein dynamométrique''' pour l’essai des moteurs à grande vitesse de rotation, donnant la mesure du travail sur l’arbre suivant la formule de [[w:Frein de Prony|Prony]], en récupérant sous forme électrique 90% environ de l’énergie produite, etc.''" <ref name="Krebs_1924" /> === Equilibrage des moteurs === '''Catégorie''' : [[commons:Category:Mechanical vibrations|'''''Vibrations méchaniques''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Vilebrequin (moteur)|Vilebrequin (moteur)]], [[w:Vibration|Vibration]], [[w:Système bielle-manivelle|Système bielle-manivelle]], [[w:Moteur à combustion et explosion|Moteur à combustion et explosion]] <br> {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1901''' || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1901-01-08_Brevet_KREBS_pour_P%26L_FR306968_-_%27Syst%C3%A8me_d%27%C3%A9quilibrage_des_moteurs_%C3%A0_deux_cylindres%27.pdf '''FR'''306968A] || ''Système d'équilibrage des moteurs à deux cylindres'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032423830/publication/GB190114881A?q=GB190114881A '''GB'''190114881A] || ''A System of Equilibrium for Motors Having Two Cylinders'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003513025/publication/AT13992B?q=AT13992B '''AT'''13992B] || ''Device for balancing masses in engines with two adjacent cylinders'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002847027/publication/US778542A?q=US778542A '''US'''778542A] || ''System of Equilibrium For Motors'' |- |} === Le "'''''carburateur Krebs'''''" === '''Catégories''' : [[commons:Category:Carburetors|'''''Carburateurs''''']], [[commons:Category:Engine fuel system technology|'''''Systèmes d'alimentation des moteurs''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Carburateur|Carburateur]] <br>Le carburateur Krebs peut être considéré comme '''le premier [[w:Carburateur|carburateur automatique]]''' ([https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002854050/publication/US785558A?q=US785558A brevet 1902]) et '''le premier [[W:Carburateur#Carburateur_%C3%A0_d%C3%A9pression|carburateur à membrane]]''' ([https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032525523/publication/GB190912043A?q=GB190912043A brevet 1908]). '''1906''' - "''A l'heure actuelle nous ne maîtrisons pas suffisamment les facteurs qui nous permettraient de comprendre pleinement les raisons pour lesquelles il est possible de transformer en travail seulement une très petite partie de la chaleur développée dans la combustion, à partir de laquelle nous cherchons à réaliser du travail.''" <ref>'''1906''' - Le : [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:1906_Arthur_Constantin_KREBS_testimony_during_the_Selden_case.pdf&page=61 témoignade de A. C. KREBS au procès Selden à New York] : "''XQ96. Vous n'avez cité que le nom de Beau de Rochas. Connaissez-vous d'autres autorités ? R96. Tous ceux qui étudient ce sujet en vue d'en établir la théorie sont intéressants, mais nous ne possédons pas encore suffisamment les facteurs qui nous permettraient de comprendre pleinement les raisons pour lesquelles il n'est possible de transformer en travail qu'une très petite partie de la chaleur développée dans la combustion, à partir de laquelle nous cherchons à réaliser du travail.''" </ref> <gallery> File:1902-11-24 – Académie des sciences - la théorie du carburateur KREBS.jpg|'''1902-11-24''' – [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:Comptes_rendus_hebdomadaires_des_s%C3%A9ances_de_l%E2%80%99Acad%C3%A9mie_des_sciences,_tome_135,_1902.djvu&page=900 '''La théorie du carburateur Krebs''']: En permettant au moteur à combustion de développer sa puissance en fonction du nombre de tours, le carburateur Krebs lui permet en 1902 '''de gagner la bataille contre les moteurs électriques et à vapeur'''. <ref>Nous pourrions également dire que le carburateur KREBS introduit "'''l'épure de la Tour Eiffel dans la carburation automobile'''".</ref> File:1902-10-11 Krebs Automatic Carburetor (FR325241, GB190222655, US734421A).png|'''1902''' - Le "'''carburateur Krebs'''" est le premier carburateur à dépression constante automatique. File:1903-02-14. scientific-american-v88-n07=Krebs carburetor.pdf |'''1903-02-14''' - '''Scientific-American''' : "The Krebs '''automatic carbureter''' for gasoline engines". File:1910-11-24 motor-age 1910-11-24 18 21=le carburateur Krebs de 1908 est en vogue aux US.png|'''1910''' - '''Motor Age''' : Le [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032525523/publication/GB190912043A?q=GB190912043A '''carburateur Krebs de 1908'''] avec '''"metering pin"''' est "'''''en vogue'''''" en Amérique. <ref>[https://archive.org/details/sim_motor-age_1910-11-24_18_21/mode/2up?q=krebs '''1910'''-11-24 - '''Motor-Age'''] : "''Le carburateur de type Krebs est en vogue ; il est conçu pour réguler le débit d'essence au moyen d'un pointeau relié à une soupape à membrane.''."</ref> File:1915-09-02 motor-age 1915-09-02 28 10=pub carburateur Longuemare aux US 'En 1903 Krebs a joué une farce à l'industrie automobile' - Copie.png|'''1915''' - '''Motor-Age''' - Publicité [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k65121561/f66.image.r=Longuemare Longuemare] : '''En 1903 Krebs a joué une farce à l'industrie automobile'''"''. File:1912 - Brevet Panhard & Levassor FR458736A - Carburateur Krebs sans pièce mobile.pdf|page 3|'''1912''' - Brevet A. C. Krebs de '''carburateur sans pièce mobile''' : [https://worldwide.espacenet.com/patent/search/family/001498296/publication/FR458736A?q=pn%3DFR458736A '''FR'''458736A]. File:1916 Artillerie St-Chamond Règlement de manoeuvre=le carburateur double-corps.pdf|'''1913''' - Le '''carburateur double-corps''' de A. C. KREBS. </gallery> '''1903''' - '''The automobile''' : "''Le but visé est '''un degré constant de carburation à toutes les vitesses''', chaque coup de piston développant la même quantité de puissance, et '''la puissance totale du moteur étant par conséquent directement proportionnelle à sa vitesse'''. De plus, la carburation peut être maintenue à ses limites les plus basses possibles, et elle est parfaitement automatique et indépendante des variations de la température atmosphérique. La carburation est toujours bonne. Le réglage habituel du tableau de bord pour l'air supplémentaire et une alimentation spéciale en air chaud ne sont pas nécessaires : le réchauffement de la chambre de mélange avec l'eau de la chemise du moteur maintient une température constante. '''Le moteur peut fonctionner à une très faible vitesse sans diminuer son efficacité'''. Par exemple, comme le rapporte le ''Automotor Journal'', si le levier de changement de vitesse est placé sur la troisième vitesse, ce qui pourrait normalement donner une vitesse de 50 km à l'heure, et que l'on souhaite tourner à seulement un cinquième de cette vitesse, la vitesse du moteur est réduite à un cinquième, disons de 1 000 à 200 tours par minute ; Bien sûr, la puissance totale est diminuée, mais '''la puissance de chaque coup reste la même'''. '''Le nouveau carburateur Krebs répond donc largement à l'un des principaux besoins du moteur à essence : la flexibilité'''.''" <ref>'''1903''' - '''The automobile''' : [https://archive.org/details/automobileaprac00haslgoog/page/140/mode/2up?q=krebs ''The Krebs carburetter''.]</ref> '''1913-05-26''' - Comité de direction Panhard & Levassor : "'' '''Les États-Unis demandent à acheter notre brevet de carburateur 1903''', brevet qui a encore une validité de 5 ans. Nous adressons 2 propositions : 1° Vente du brevet pour 10.000 $, 2° licence pour cash 2000 $, plus 1 $ par carburateur''." <ref>'''1913-05-26''' - [http://rytmo.net/ACK/1913-1915_P&L_CR.html Comité de direction Panhard & Levassor]</ref> '''1919''' - "''Au début du XXe siècle, l'ingénieur français '''Krebs''' inventa ce que l'on peut appeler '''le premier carburateur automatique''' dans lequel le mélange était réglé automatiquement par la vitesse du moteur ; '''une souplesse''' jusqu'alors insoupçonnée était ainsi obtenue. Cette invention a ouvert la voie et inspiré un grand nombre d'autres inventions plus ou moins méritantes'' [...] '''Le type Krebs peut aujourd'hui être considéré comme la forme la plus simple de carburateur qui fonctionne de manière satisfaisante''' et il existe aujourd'hui plusieurs modèles différents fabriqués sur la base du seul principe de la soupape d'air auxiliaire. Dans ces modèles, le problème est résolu de différentes manières. ''[...]'' Bien qu'ils diffèrent tous dans les détails de la conception, ils sont néanmoins '''''basés sur le principe de la soupape d'air auxiliaire telle qu'elle a été élaborée à l'origine par Krebs'''''. <ref>'''1919''' - '''Motor truck and automobile motors and mechanism''' : "[https://archive.org/details/motortruckandau01rathgoog/page/n90/mode/2up?q=krebs ''A practical illustrated treatise on the power plant and motive parts of the modern vehicle, for owners, operators and repairmen'']."</ref> voir infra: [[w:Arthur_Constantin_Krebs#Carburateurs|Tous les brevets de carburateurs de A. C. KREBS]]. {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1902''' || [https://worldwide.espacenet.com/patent/search/family/001375413/publication/FR325241A?q=FR325241A '''FR'''325241A] || '''Le carburateur Krebs ''' ([https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=Recherche:Arthur_Constantin_KREBS_(1850-1935)_-_Pionnier_de_l%27a%C3%A9ronautique,_de_la_navigation_sous-marine,_des_services_d%27incendie,_de_l%27automobile_et_gestionnaire_de_grands_projets_technologiques&action=submit#Le_%22carburateur_Krebs%22 voir supra]) : ''Un carburateur à réglage automatique'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032155422/publication/GB190222655A?q=GB190222655A '''GB'''190222655A] || ''Improvements in Oil Engines'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/000413614/publication/DE146328C?q=DE146328 '''DE'''146328C] || ''A carburator for internal combustion engines'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002802929/publication/US734421A?q=US734421A '''US'''734421A] || ''Fuel-governor for oil-engines'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/045200425/publication/CA83889A?q=CA83889A '''CA'''778542A + '''CA'''83889A] || ''Oil Machine'' |- |} === Frein dynamométrique === '''Catégorie''' : [[commons:Category:Dynamometers|'''''Dynamomètres''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Dynamomètre|Dynamomètre]], [[w:Frein de Prony|Frein de Prony]] <br>'''1905-11-13''' - [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3AComptes_rendus_hebdomadaires_des_s%C3%A9ances_de_l%E2%80%99Acad%C3%A9mie_des_sciences%2C_tome_141%2C_1905.djvu&page=757 '''Académie des sciences''']: "''Sur un frein dynamométrique destiné à la mesure de la puissance des moteurs, qui permet l'utilisation, sous forme électrique, de la majeure partie du travail développé.''". <gallery> File:1905-12-09 La-Revue-Industrielle=le dynamo-dynamomètre de Krebs.jpg|'''1905''' - La Revue Industrielle : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k9774687p/f572.image.r=krebs '''Le dynamo-dynamomètre de A. C. KREBS''' chez Panhard & Levassor]. File:1907-1908 - Cashier's Magazine - the A. C. KREBS dynamo-dynamometer at Panhard & Levassor.png|'''1907''' - Le '''dynamo-dynamomètre''' de A. C. KREBS : "''Le moteur Panhard & Levassor 24 CV 4 cylindres [https://archive.org/details/cassiersmagazi331907newy/page/272/mode/2up?q=panhard ''connecté au frein et à la dynamo dans la salle d'essai'']". <ref>'''1906-12''' - '''The Electrician''' Vol 58 : [https://archive.org/details/the-electrician-vol-58/page/302/mode/2up?q=%22commander+krebs%22 "'''UN DYNAMOMETRE ELECTRIQUE'''"]. </ref> File:1909-09-02 MOTOR-AGE=SKETCH OF ELECTRIC CRADLE DYNAMOMETER.pdf|'''1909''' - '''MOTOR-AGE''' : [https://archive.org/details/sim_motor-age_1909-08-26_16_9/page/30/mode/2up?q=krebs Schéma d'un dynamomètre à berceau électrique]: "Le '''''commandant Krebs''''' ''semble avoir été l'un des premiers utilisateurs du dynamomètre à berceau.''". <ref>'''1909-08-26''' - '''Motor Age''' : [https://archive.org/details/sim_motor-age_1909-08-26_16_9/page/30/mode/2up?q=krebs SCHÉMA D'UN DYNAMOMÈTRE ÉLECTRIQUE À BERCEAU] [https://archive.org/details/sim_motor-age_1909-09-02_16_10/page/30/mode/2up?q=dynamometer suite] : "''Le commandant Krebs, de la société Panhard & Levassor, semble avoir été l'un des premiers utilisateurs du dynamomètre à berceau pour tester les moteurs à essence de voitures, et plusieurs membres de cette société l'ont utilisé avec succès pendant de nombreuses années.''". </ref> File:ITALTEC=5180=dynamomètre.jpg|'''Aujourd'hui''' - De nombreux [http://www.italtec.it/enemm07.htm '''freins et & couplemètres'''] utilisent les principes du frein dynamométrique de A. C. KREBS. </gallery> === La "'''''Voiture Clément-Panhard (VCP)'''''" et [[w:Adolphe_Clément-Bayard|'''Adolphe CLEMENT''']] === '''Catégorie''' : [[commons:Category:Clément-Panhard vehicles|'''''Véhicules Clément-Panhard''''']], [[commons:Category:Adolphe Clément-Bayard|'''''Adolphe Clément-Bayard''''']] '''1900''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k6230266z/f516 ''La voiturette Krebs (Panhard & Levassor)''] avec une carrosserie en [https://cnum.cnam.fr/pgi/fpage.php?8DE187.2/38/100/512/10/458 partinium]. '''1901''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/btv1b84333426/f16.item 2 VCP au stand Clément] du salon de l'auto à Paris. '''1902-05''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/btv1b84333441/f103.item une VCP exposée au Salon de l'alcool] sur le stand P&L. <gallery> File:Adolphe Clément au Tour de France auto 1899 (cropped).jpg|'''1899''' - '''Adolphe Clément-Bayard''' (1855-1928). File:1899-05-06 THE-AUTOCAR='The light Panhard car' la VCP de P&L.pdf |'''1899-05-06''' - THE-AUTOCAR: "''The light Panhard car''". La ''Voiture Clément-Panhard'' (VCP) est la version mécanique de la voiture système A. C. KREBS à boîte de vitesses électromagnétique. File:1900 VCP=Voiturette Clément créée par le commandant Krebs (Ferrus et Genty=photo du bloc-moteur.jpg |'''1900''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k322174v/f177.image.r=krebs Photo du bloc-moteur de la VCP] : "''La Voiturette Clément-Panhard créée par le Commandant Krebs possède les mêmes qualités de fond que les grosses voitures construites dans l'usine dirigée par ce savant ingénieur.''" File:1900~Clément-Panhard-on-1900~the-web=Herbert Farthing collected his Clément-Panhard from the docks at Southampton.jpg |'''1900''' - M. Herbert Farthing a récupéré sa Clément-Panhard (VCP) sur les quais de Southampton. <ref name=VCP /> File:1901 Cycles Automobiles Clément=pub VCP.jpg |'''1901''' - "''Cycles Automobiles Clément''" - Catalogue des voitures '''Clément-Panhard''' (Brevets Panhard & Levassor) conçues par A. C. KREBS. <ref>'''1901''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/btv1b52503781s/f1.item.zoom '''Cycles Automobiles Clément'''] - Publicité pour les voitures '''Clément-Panhard (VCP)''' conçues par A. C. KREBS.</ref> File:1901 - Voiture Clément-Panhard (VCP) - manuel complet et nouvelle carrosserie.pdf|'''1901''' - Voiture Clément-Panhard (VCP) : '''Manuel d'utilisation complet et nouvelle carrosserie'''. File:1901 Panhard & Levassor - advertising postcards for the Voiture Clément-Panhard (VCP).png |'''1901''' - Cartes postales publicitaires pour la '''Voiture Clément-Panhard''' (VCP) : "''Qu'attendent-ils ? Ah ! ça ne peut être qu'une ... voiture Clément-Panhard''". File:1899 Panhard et Levassor - la Voiture Clement-Panhard 'The mechanical nightmare'.webm |'''2004''' - Panhard & Levassor '''1899''' - la '''Voiture Clément-Panhard''' (VCP) de A. C. KREBS : "'''''Un cauchemard mécanique !'''''".<ref name=VCP /> File:Clement-Panhard Phaeton VGP (1900) jm63708.jpg|'''1898-1902''' - La Voiture Clément-Panhard (VCP) : [http://rbmn.free.fr/TheVoitureClement-Panhard.pdf '''''Article détaillé''''']. </gallery> {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1897''' || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1897-12-21_-_Panhard_%26_Levassor_brevet_FR273374_%27Perfectionnements_aux_embrayages%27.pdf '''FR'''273374] || '''L'embrayage Krebs à friction''' : ''Perfectionnements aux embrayages'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032139006/publication/GB189730790A?q=GB189730790A '''GB'''189730790A] || ''Improvements in Friction Couplings'' |- | '''1897''' || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1897-12-21_-_Panhard_%26_Levassor_brevet_FR273375_%27Perfectionnements_aux_transmissions_avec_changement_de_vitesse%27.pdf '''FR'''273375] || '''La boîte de vitesses mécanique Krebs [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k98043305/f235.image.r=panhard à engrenages toujours en prise]''' : ''Perfectionnements aux transmissions avec changement de vitesse'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032139007/publication/GB189730791A?q=GB189730791 '''GB'''189730791A] || ''Improvements in Speed Changing Transmission Gear'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/064173906/publication/ES22155A1?q=ES22155A1 '''ES'''22155A1] || ''A new transmission system, particularly applicable to automatic cars'' |- | '''1898''' || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1898-12-16_-_Panhard_%26_Levassor_brevet_FR284596_%27Un_syst%C3%A8me_de_voiture_l%C3%A9g%C3%A8re_%C3%A0_moteur_%C3%A0_p%C3%A9trole%27.pdf '''FR'''284596] || '''Le brevet de Voiture Clément-Panhard avec la régulation du moteur sur l'admission''' : ''Un système de voiture légère à moteur à pétrole'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032144519/publication/GB189902960A?q=GB189902960 '''GB'''189902960A] || ''Improvements in Light Motor Road Vehicles'' |- |} === La "''stabilité de route''" === '''Catégories''' : [[commons:Category:Steering|Direction]], [[commons:Category:Direction_(automobile)|'''''Direction (automobile)''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Direction_(automobile)|Direction_(automobile)]], [[w:Sécurité active|Sécurité active]], [[w:Tenue de route|Tenue de route]] <br>"''La question de la direction est une de celles que j'ai abordées vers la fin de 1897, dès que j'eus acquis une connaissance suffisante du fonctionnement et de l'organisation de la maison Panhard & Levassor. Ce nouveau dispositif de direction [[w:Panhard|P&L]] n'était autre chose qu'une adaptation de moyens déjà connus et utilisés depuis fort longtemps pour le même objet.''" <ref name="1906_Krebs_Selden" /> En ce qui concerne la direction automobile '''A. C. KREBS préconise''' : * La [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k6230266z/f389 '''direction irreversible'''] * Le [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k6476571r/f8.item '''quadrilatère Jeantaud extérieur'''] de Panhard & Levassor * '''1898''' - A. C. KREBS implémente ses solutions sur ses voitures de la [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k6230266z/f662.item.r=panhard '''course Paris-Amsterdam-Paris'''] (cf. infra). === '''L'Exposition Universelle de Paris - 1900''' === '''Catégories''' : [[commons:Category:Exposition Universelle (1900)|'''''Exposition Universelle (1900)''''']], [[commons:Category:Moving sidewalk, Exposition Universelle (1900)|'''''Trottoir roulant, Exposition Universelle (1900)''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Exposition universelle de 1900|Exposition universelle de 1900]] <gallery> File:S03 06 01 015 image 1918.jpg|'''1900''' - '''Exposition Universelle de Paris''' : Vue aérienne, Paris, France. File:Historical images of Place de la Concorde.jpg|'''1900''' - '''Exposition Universelle de Paris''' : '''Place de la Concorde'''. File:Paris Exposition rolling platform, Paris, France, 1900.jpg|'''1900''' - '''Le trottoir roulant''' à 7 mètres de hauteur, doublé par un chemin de fer électrique circulant en sens inverse. File:Plateforme_mobile,_station_du_pont_des_Invalides.jpg|'''1900''' - '''Plateforme mobile, station du pont des Invalides''' : Les deux trottoirs ne se déplacent pas à la même vitesse. File:1900 - The Paris Exposition Universelle.webm|'''1900''' - '''Video''' : Compilation de séquences de l' '''Exposition universelle de Paris''' constituées de bobines subsistantes. File:Exposition Universelle internationale de 1900 (11Fi 1289).jpg|'''1900''' - '''Hall des Machines''' : La section française. File:1900 - Pompiers de Paris - Les fourgons électriques.jpg|'''1900''' - Sapeurs-pompiers de Paris - '''Les fourgons électriques''' conçus par A. C. KREBS. <ref>'''1901''' - [https://archive.org/details/reportofcommissi05unit_0/page/n285/mode/2up Report of the Commissioner-General for the United States] to the '''International universal exposition, Paris, 1900''' : "''Les véhicules de pompiers exposés en France étaient très nombreux, mais en règle générale, ils n'étaient pas à la hauteur des normes établies par d'autres nations. La seule exception était l'exposition de la ville de Paris, qui contenait plusieurs '''bonnes machines fabriquées dans les ateliers des pompiers'''. Une nouveauté dans cette exposition était '''le véhicule de pompiers électrique'''. La pompe était entraînée électriquement et sur le fourgon se trouvait une batterie de stockage capable de fournir un courant suffisant pour faire fonctionner la pompe pendant dix minutes, après quoi on espère pouvoir établir une connexion avec des fils électriques à proximité de l'incendie et conserver un courant approprié. L'appareil fonctionnait de manière très satisfaisante et il semble à l'auteur '''que de telles pompes électriques devraient trouver un usage étendu dans les villes où les fils électriques se trouvent presque partout'''. La ville de Paris a également exposé une échelle à incendie de fabrication française qui était un modèle à bien des égards.''".</ref> File:S03 06 01 015 image 9903.jpg|'''1900''' - '''La Tour Eiffel''' illuminée. File:Les courses de ballons à Vincennes.jpg|'''1900''' - Les '''courses de ballons''' à Vincennes. File:1908 - Pierre Bonnard et Octave Mirbeau - La-628-E8.jpg|'''1905''' - '''[[w:La 628-E8|La 628-E8]]''' : Premiers raids automobiles. </gallery> ==== Pendant l'Exposition A. C. KREBS est ... ==== * Membre de la [https://archive.org/details/reportofcommissi06unit_0/page/346/mode/2up?q=krebs '''Commission scientifique d'aérostation'''] (Classe 34, Groupe VI) * Membre du comité d'études des [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k6584731t/f367.image.r=krebs '''mesures de sécurité contre l'incendie'''] * Membre des [https://digital.la84.org/digital/collection/p17103coll8/id/6432 Concours Internationaux d'exercices physiques et de sports]: [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k322174v.r=%22%20%20Les%20Automobiles%20%C3%A0%20l%27Exposition%20de%201900%22?rk=64378;0# '''Automobilisme'''] (Section VII) * Membre de la '''Commission Internationale de courses Automobiles''' * Secretaire du '''Jury de la commission de mécanique générale, des matériaux et procédés''' (Classe 20, group IV) : Panhard & Levassor standout * Membre du '''Jury des compétitions nautiques''' * Licencié du brevet de voiture [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k9395781/f113.item.r=lohner '''pétrole-electrique Lohner-Porsche'''] pour Panhard & Levassor. * Membre du [https://cnum.cnam.fr/pgi/sresrech.php?8XAE505/7/stTxt/valeur_argument_url=8XAE505%2F6%2FstTxt%2F%26&catsel1=stTxt&mot_cat1=krebs&ope5=AND&catsel5=id&mot_cat5=8XAE505&var_solr_qs=2#l-7 '''Congrès international d'automobilisme''' de 1900] et [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k1092624r/f10.image.r=krebs 1903] * Nommé '''officier de la Légion d'honneur'''. ==== La rumeur sur le moteur extra-léger du commandant Krebs ==== * '''22/07/1900''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k96060679/f3.image.r=krebs '''La Vie au grand air'''] : "''Il paraît que le commandant Krebs vient de mettre la dernière main à un moteur fort curieux, basé sur des principes tout à fait originaux. Le moteur qui pèseerait à peine le poids d'un douze chevaux ordinaire ferait cinquante bons chevaux''.[...]" * '''27/07/1901''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k560406z/f4.item '''Le Petit parisien'''] : "[...] ''Laissant aujourd'hui de côté le ballon gonflé de gaz et, partant, plus léger que l'air, le commandant Krebs adopte la théorie du plus lourd que l'air. L'aéroplane c'est tout ce que nous avons pu savoir sera composé de plans inclinés et d'hélices mues par un moteur à pétrole de grande puissance. Et, c'est la que réside la difficulté, et qui, nous assure-t-on serait résolue ce moteur extra-léger, ne pèsera que cinq kilos par cheval de force. Disons enfin que l'appareil une fois construit sera probablement piloté par Maurice Farman, bien connu déjà pour ses nombreuses ascensions en hallons libres et ses tentatives de records aéronautiques. Est-ce cette fois que l'atmosphère définitivement vaincue devra, comme les autres éléments, se plier à la volonté du génie humain ? Souhaitons-le, en attendant les expériences du nouveau navire aérien !''" * '''07/08/1901''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5381135s/f2.item '''L'Express du Midi'''] : "[...] ''En l'absence de M. Krebs, un de ses intimes ''[Ch. de Fréminville]'' a déclaré à notre confrère ''[le Figaro]'' que le commandant a complètement cessé de s'occuper de navigation aérienne, qu'il ne se soucie donc pas de prendre part à la lutte ouverte par les différentes personnalités qui travaillaient à découvrir la direction des ballons. Enfin, que le moteur dont a parlé le Figaro fonctionne déjà, mais n'est pas autre chose qu'un moteur de voiture que les aéronautes évidemment pourront, s'ils le veulent, employer''." ==== La polémique entre les ballons de Santos-Dumont et de Renard & Krebs ==== '''Catégorie''' : [[commons:Category:Alberto Santos-Dumont|'''''Alberto Santos-Dumont''''']] * '''11/06/1904''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k6508500m/f13.item '''Le Génie civil'''] - "[...] ''Laissons à chacun son mérite : à [[w:Alberto_Santos-Dumont|M. Santos-Dumont]], le sang-froid, l'agilité qui le font sortir indemne de tous les périls, et que surexite sans doute un certain amour de la renommée ; à MM. Renard et Krebs, la science réfléchie qui n'accepte que les solutions mûries sagement et ne sacrifie pas à la vaine réclame. On aura beau faire et dire, ce n'est pas ce qui leur enlèvera l'honneur d'être, et pour toujours, les véritables créateurs du ballon automobile'' [...]." * '''1905''' - [https://archive.org/details/standardlibraryo00unse/page/36/mode/2up?q=krebs '''Standard libray of knowledge'''] : "''Not only M. Santos-Dumont, but the whole body of airship inventors through¬ out the world are profoundly interested in the subject. France is the leading country in practical aerial navigation, but Germany,England and other countries are giving much attention to the subject. One of the most notable air vehicles is the balloon “ La France,” the invention of the brothers Colonel and Major Renard and of Major Krebs, of the French army. '''It is claimed that this machine in 1884 fulfilled the conditions established for the Deutsch prize, which Santos-Dumont won in Paris'''. Motors were at that time only in a rudimentary stage of develop¬ ment. Many Frenchmen declare that if “La France”could have taken part in this competition it would incontestably have won the prize of twenty thousand dollars. Colonel Renard was occupied with his military duties and was absolutely prevented from taking part''." === Recherches métallurgiques avec [[W:Charles_de_La_Poix_de_Fréminville|'''Ch. de FREMINVILLE''']] === '''Catégories''' : [[commons:Category:Fractography|'''''Fractographie''''']], [[commons:Category:Material cracks|'''''Rupture des matériaux''''']], [[commons:Category:Vanadium|'''''Vanadium''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Fragilité|Fragilité]], [[w:Faciès de rupture|Faciès de rupture]], [[w:Fatigue (matériau)|Fatigue (matériau)]], [[w:Rupture (matériau)|Rupture (matériau)]], [[w:Vanadium|Vanadium]] <br>"''En '''1898''', je pris auprès de moi, pour me seconder, mon beau-frère M. [[W:Charles_de_La_Poix_de_Fr%C3%A9minville|Charles de Fréminville]], ingénieur des Arts et Manufactures, qui s’occupa plus spécialement de la partie administrative des ateliers, de l’organisation du travail, du choix et traitement des métaux employés dans la fabrication, etc.''" <ref name="Krebs_1924" /> "''Il lui fallut faire son choix parmi des métaux alors nouveaux et dont les qualités et les défauts étaient peu connus et souvent mal compris. La construction et le fonctionnement de l'automobile firent naître une nouvelle conception de la résistance des matériaux.''." <ref> '''1926''' - '''Mechanical engineering''' : [https://archive.org/details/mechanicalengine42amer/page/72/mode/2up?q=%22commandant+krebs%22 CHARLES DE FREMINVILLE ÉLU MEMBRE HONORAIRE DE LA A.S.M.E.]</ref> <gallery> File:1909 FORD-T=publicité avec l'acier au vanadium.png|'''1905''' - '''Henry FORD''' : ''"'''Il me semblait que les voitures étrangères avaient des pièces plus petites et de meilleure qualité que ce que nous pensions.'''. Après l'accident ''['''d'une voiture de course Panhard''']'' J'ai récupéré une petite tige de soupape ''['''fabriquée avec du vanadium''']''. C'était très léger et très solide.''" <ref name=vanadium /> File:1906-12-06 Motor-Age=analyse des métaux utilisés dans les voitures P&L.png|'''1906''' - '''TEST OF A PANHARD GEAR''' : "''Il arriva bientôt que les ingénieurs automobiles américains commencèrent à se demander pourquoi, dans une voiture étrangère, une pièce donnée fonctionnait parfaitement alors que dans une voiture américaine, la même pièce de même taille, effectuant un travail identique, se déformait.''" [<small>...</small>] <ref>[https://archive.org/details/sim_motor-age_1906-12-06_10_23/page/n113/mode/2up?q=panhard '''1906'''-12-06 - '''Motor-Age'''], [https://archive.org/details/sim_motor-age_1906-12-13_10_24/page/16/mode/2up (Suite)] : "''Produits sidérurgiques étrangers pour moteurs''".</ref> File:1913-03-20 Ch-de-Fréminville=croquis de la vue de sa chambre du 12° étage de l'hôtel Belmont à New York.jpg|'''1913''' - While in the United States to study the Taylor method, '''Ch. de Fréminville''' to his wife:"'''''All these people''''' [the Packard factory in Detroit] '''''slavishly copied the parts that Arthur ''[KREBS]'' designed, and executed them with the metals that I chose'''''". [<small>...</small>] <ref name=Fréminville /> File:1919 - Charles de Fréminville=Portrait.jpg|'''1919''' - '''Charles de Fréminville''' (1856-1936) : Ce portrait a été exécuté par un photographe américain pendant son séjour aux USA dans le cadre de ses recherches sur la méthode Taylor, peu après son départ des usines '''Panhard & Levassor''' où il travaillait depuis '''1899''' avec son beau-frère '''A. C. KREBS'''. [https://archive.org/details/sim_scientific-american-supplement_1918-10-19_86_2233/page/248/mode/2up?q=freminville ''How Things Break—I - A Study of the Mechanism of Fractures in Materials By Charles Fréminville'']. File:2009 G. Quinn='A HISTORY OF THE FRACTOGRAPHY OF BRITTLE MATERIALS'=chronology with Charles de Fréminville.jpg|'''2009''' - [https://www.scientific.net/KEM.409.1 'A HISTORY OF THE FRACTOGRAPHY OF BRITTLE MATERIALS' (G. Quinn)]: Chronologie avec '''Charles de Fréminville''' quand il travaillait chez '''Panhard & Levassor''' avec son beau-frère '''A. C. KREBS'''. </gallery> '''1904''' - '''The brittleness of steel''' ([[w:Henry_Le_Chatelier|H. Le Chatelier]]) : "''M. '''de Fréminville''' a découvert cette particularité qu'après avoir été soumis à un certain traitement thermique, certains aciers spéciaux nécessitaient pour être rompus transversalement au choc, une quantité d'énergie bien supérieure à celle requise dans les essais de traction ordinaires''." <ref>'''1904''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k61950g/f9.item.r=freminville '''The brittleness of steel'''] (H. Le Chatelier)</ref> '''1913-04-04''' - '''Ch. de Fréminville à sa femme''' : "''J'ai réalisé ''''' le projet que j'avais fait de mouler le trou fait par une balle dans la glace du [https://carriagemuseumlibrary.org/wp-content/uploads/2014/06/heal16.jpg building du Général Healey]''''' [à New York]. Le [https://carriagemuseumlibrary.org/home/library-archives/carriage-manufacturers/healey-company-of-new-york/ General Healey] m'a du reste fait remarquer qu'il y en avait autant sur presque toutes les glaces de son building. Il y a un grand choix. J'avais été hier faire ma provision de plâtre chez un italien. Quel quartier ! C'est pourtant à deux pas du quartier chic et ce n'est pas un quartier mal réputé. Mon moulage a admirablement réussi. J'ai cru qu'il allait y avoir un attroupement considérable derrière la glace pendant que j'opérais en manches de chemise - comme un bon Américain. '''Et tous ces gens là ne savaient pas ce qu'ils regardaient et n'auraient jamais regardé une cassure'''. Heureusement que deux pompes à vapeur [d'incendie] ont passé coup sur coup. Tous ces admirateurs m'ont abandonné.''" <ref name=Fréminville /> '''1915''' - C. DE FREMINVILLE quitte Panhard & Levassor <ref name=CdF/> Chevalier légion d'honneur * 1899: Laboratoire de mécanique et laboratoire de chimie * 1900: Essais de résistance des aciers durs aux chocs * 1901-06-03 - L'acier au nickel * 1902: cylindres en acier forgé * L'acier au vanadium * L'acier au cobalt (stellite) {| class="wikitable" |- ! Date !! Review !! Article |- | '''1903''' || Association internationale des Méthodes d'essais des matériaux de construction || [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k6475620g/f15.image.r=FREl%20IINVILLE L'essai au choc ou choix des métaux] |- | '''1906''' || Revue de métallurgie || [https://www.metallurgical-research.org/articles/metal/abs/1906/07/metal19060307p423/metal19060307p423.html Essai d'une scie sans dents pour le sectionnement d'aciers durs ordinaires et d'aciers à outils] |- | '''1906''' || Revue de métallurgie || [https://www.metallurgical-research.org/articles/metal/abs/1906/03/metal19060303p109/metal19060303p109.html Influence des vibrations dans les phénomènes de fragilité] |- | '''1907''' || Revue de métallurgie || [https://www.metallurgical-research.org/articles/metal/abs/1907/09/metal19070409p833/metal19070409p833.html Caractères des vibrations accompagnant le choc déduits de l'examen des cassures] |- | '''1908''' || Revue de métallurgie || [https://www.metallurgical-research.org/articles/metal/abs/1908/06/metal19080506p329/metal19080506p329.html Remarques sur les rebondissements d’une bille et les renseignements qu’ils peuvent donner sur la dureté et l’élasticité des corps] |- | '''1914''' || Revue de métallurgie || [https://www.metallurgical-research.org/articles/metal/abs/1914/09/metal19141109p971/metal19141109p971.html Recherches sur la fragilité — L’Éclatement] |- |- | '''1918''' || Scientific American Supplement || [https://archive.org/details/sim_scientific-american-supplement_1918-10-19_86_2233/page/248/mode/2up?q=freminville ''How Things Break—I - A Study of the Mechanism of Fractures in Materials By Charles Fréminville''] |- |- | || || [https://archive.org/details/sim_scientific-american-supplement_1918-10-26_86_2234/page/264/mode/2up?q=freminville ''How Things Break—II - A Study of the Mechanism of Fractures in Materials By Charles Fréminville''] |} === Bateaux à moteur et bateaux de course avec [[W:Alphonse_Tellier_(constructeur_aéronautique)|'''Alphonse TELLIER''']] === '''Catégories''' : [[commons:Category:Motorboats|'''''Bateaux à moteur''''']], [[commons:Category:Hull speed|'''''Vitesse de coque''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Bateau à moteur|Bateau à moteur]], [[w:Motonautisme (sport)|Motonautisme (sport)]], [[w:Coque_(bateau)|Coque_(bateau)]], [[w:Vitesse de coque|Vitesse de coque]], [[w:Hélice#Hélice_marine|Hélice_marine]], [[w:Hélice à pas variable (marine)|Hélice à pas variable (marine)]] <br>'''1895''' - A. C. KREBS fut le principal promoteur de la navigation automobile en Europe dès '''1895'''. <ref>'''1902''' - [https://archive.org/details/lemondemoderne15pari/page/344/mode/2up?q=krebs '''Le Monde moderne''', p345]: "''Il faut attendre '''1895''' pour assister à l'entrée en scène sensationnelle d'un canot automobile dans les concours. '''Le commandant Krebs fut l'un des promoteurs les plus hardis de la navigation mécanique''' : ce fut en effet grâce à ses études et à ses encouragements que la société Panhard et Levassor construisit un moteur de 16 chevaux, capable de donner une vitesse de 18 kilomètres au canot sur lequel il était monté ; le jour où on le vit à Meulan, aux régates du "[https://fr.wikipedia.org/wiki/Cercle_de_la_voile_de_Paris Cercle de la Voile]", fut une date importante dans l'histoire de ce sport.''"</ref> '''1903-12''' - '''Automobile Magazine''' : "''Là où la vitesse prime : Prenons comme excellent exemple ce nouveau type de bateau de course, le '''Lutece'''''".<ref>'''1903-12''' - Automobile Magazine : " [https://archive.org/details/sim_automobile-magazine_1903-12_5_12/page/1128/mode/2up?q=panhard ''Là où la vitesse prime'']."</ref> '''1904''' - '''The Automobile''' : '''Auto Boats at the Sportsmen’s Show''' : '' The Panhard boat furnishes the same tune in its engines as in automobiles. When running, the four-cylinder motor throbs with that rythmic sound so soothing to the motorist.''" <gallery> File:1903 - Les usages industriels de l'alcool - le canot PHENIX à moteur Panhard & Levassor.jpg|'''1900''' - Industrial '''uses of alcohol''' : the '''''PHENIX launch''''' with Panhard & Levassor motor '''designed by A. C. KREBS'''. File:1901-11-08 - Yachting-gazette - le canot automobile "Rolla V" à moteur Panhard & Levassor.png|'''1901''' - Yachting-gazette: the motorboat "'''''Rolla V'''''" with '''Panhard & Levassor engine''' designed by A. C. KREBS. <ref>'''1902-03-01''' - Scientific American - [https://archive.org/details/sim_scientific-american_1902-03-01_86_9/page/142/mode/2up?q=panhard '''THE MARINE AUTOMOBILE''']: ''LA RÉCENTE INVENTION FRANÇAISE DU CANOT AUTOMOBILE''.</ref> File:Btv1b84333441-p094.jpg |'''1902-05-20''' - A. C. KREBS est à la barre du canot de course '''''Centaure''''' à moteur Panhard & Levassor. <ref>'''1902''' - [[w:Jules_Beau|Jules Beau]] - Photographie sportive : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/btv1b84333441/f93.item '''LUTECE'''] 60cv (Panhard & Levassor), "[https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/btv1b84333441/f92.item ''La course des bateaux automobiles.] Sont présents : MM. Rives, [[W:Louis_Pierron|Pierron]], venus en automobile avec le '''Commandant Krebs''', Famechon, [[W:Charles_Renard|Colonel Renard]] ''[en chapeau clair]'', [[W:Auguste_Trillat|Trillat]], Amiot, [[W:Gaston_Menier|Gaston Menier]] venu avec son Yacht, [[W:Henri_Paillard|Paillard]], [[W:Pierre_Lafitte|Lafitte]], [[W:Alfred_Morel-Fatio|Morel-Fatio]], etc.''"</ref> File:1902 A. C. KREBS=Hélice réversible (FR306968).jpg|'''1902''' - Le système Krebs d' '''[https://archive.org/details/sim_scientific-american-supplement_1907-12-28_64_1669/page/404/mode/2up?q=krebs hélice à pas variable] : [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002835439/publication/US766953A?q=US766953A '''US'''766953A], [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032624046/publication/GB190316555A?q=GB190316555A '''GB'''190316555A]. File:1902-03-01 - Scientific American (v86-n09) - canot Rollo à moteur Panhard & Levassor.png|'''1902''' - Scientific American : Le canot "'''Rollo'''" à moteur Panhard & Levassor. <ref>'''1902-03-01''' - '''Scientific American''' : [https://archive.org/details/sim_scientific-american_1902-03-01_86_9/page/142/mode/2up?q=panhard The Marine Automobile] : "''Il est tout à fait naturel que le sport des courses de vedettes ait été baptisé en France, berceau de l'automobile pour les Français, même si, en tant que nation, ils ne sont pas très doués en voile, mais jouissent d'une réputation bien méritée dans le domaine des embarcations légères de plaisance''.".</ref> File:1903-11 - Panhard & Levassor - Motorboat 'Vingt et Un'.jpg|'''1903''' - Four views of the motorboat '''''Vingt et Un Ist''''' in '''New-York''' while A. C. KREBS was managing the '''Panhard & Levassor''' Co. <ref>'''1903-11''' - '''''Vingt-et-un I''''' motorboat : 4 cyl. '''Panhard & Levassor''' conçu par A. C. KREBS - '''42 km à l'heure'''. Architecte : [https://hydroplanehistory.com/other/clinton_cranes_yachting_memories_1952.html#1 Clinton CRANE]. Propriétaire : [https://digitalcollections.detroitpubliclibrary.org/islandora/object/islandora%3A226649 Smith & Mabley].</ref> File:1904 the PANHARD II motor-boat plans.jpg |'''1904''' - [https://archive.org/details/sim_scientific-american_1904-03-12_90_11/page/212/mode/2up?q=panhard '''''PANHARD II''''' : "''A complete French auto boat equipment in an American hull.''"] <ref>[[W:Mystic_Seaport|'''Mystic Seaport Museum''']] : "''Le [https://store.mysticseaport.org/products/panhard-i-racing-launch canot de course Panhard de 1904] est un bateau en bois construit à la main, dont '''la coque en forme de nacelle, parfaitement arrondie, semble d'une modernité incroyable pour une construction de cette époque'''. Il illustre comment les formes nécessaires à la vitesse, fruit naturel de l'ingénierie hydrodynamique, sont devenues aussi belles que fonctionnelles. Utiliser les bateaux de la collection pour montrer l'évolution de ces formes et leur influence sur les innovations dans la conception des avions, des bus, des trains et des automobiles est une excellente façon de relier la collection au monde extérieur. Le Panhard vaut à lui seul le détour lors de cette exposition. D'une beauté à couper le souffle, il est unique en son genre parmi les vestiges de 1904. Il m'a fait reconsidérer complètement ma conception du démodé''."</ref> File:1904 Jules-Beau - La Rapée III aux courses de canots automobiles à Juvisy.jpg|'''1904''' - La '''''Rapée III''''' à '''moteurs Panhard & Levassor''' aux courses de canots automobiles à Juvisy. File:Hydroplane, comte de Lambert (essais sur la Seine) - btv1b53114139t.jpg|'''1904''' - A. C. KREBS assiste aux essais du ''' [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k46265842/f3.image.r=krebs bateau glisseur] du [[w:Charles_de_Lambert|comte de Lambert]]''' muni de son '''hélice à pas variable'''. File:1904 'Auto boat race on the Hudson'.jpg |'''1905''' - Video: The motor-boat '''''PANHARD II''''' participating in '''nautical races in America'''. <ref>'''1905''' - "[https://www.loc.gov/item/00563586/ ''Auto boat race on the hudson'']."</ref> File:1905 - AUTOMOTOR - The new 6-cylinder Panhard-Levassor petrol marine engine 150HP.png|'''1905''' - The '''6-cylinder''' Panhard-Levassor petrol '''marine engine 150HP''' for racingboats. File:1905-04-20 - La Vie Au Grand Ai - les canots "Panhard & Levassor" et "Rapière I" à Monaco.jpg|'''1905''' - La Vie Au Grand Air - The launchs "'''Panhard & Levassor'''" and [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k96066073.r=%22la%20rapi%C3%A8re%22monacoracer%20monaco%20racer?rk=21459;2# "'''Rapière I'''"] in Monaco. File:1906-01-05 - La Locomotion Automobile - le bateau de course "La Rapière I".jpg|'''1906''' - Automobile Locomotion: the racing boat [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bd6t53730474/f240.image.r=rapiere “'''La Rapière I'''”]. File:1907-01-01 Le Monde Illustré - le bateau de course Panhard-Tellier I et La Rapière II à Monaco.jpg|'''1907''' - Le Monde Illustré: the racing boats [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k4220111z/f280.image.r=rapiere '''''Panhard-Tellier I'''''] and [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k96395619.r=%22la%20rapi%C3%A8re%22monacoracer%20monaco%20racer?rk=171674;4 '''''La Rapière II'''''] in Monaco with '''Panhard & Levassor engines'''. File:1907-01-05 Le Monde illustré - la vedette Récopé avec l'hélice réversible de A. C. Krebs.jpg|'''1907''' - Le Monde illustré : "'''''La vedette lance-torpille du [[w:Edmond_Récopé|Comte Récopé]]'''''" avec '''l'hélice réversible de A. C. KREBS'''. <ref>'''1907''' - '''''Le Monde illustré''''' : "[https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k4220111z/f386.image.r=recope# La vedette lance-torpille du Comte Récopé]". '''''La Nature''''' : "[https://cnum.cnam.fr/pgi/fpage.php?4KY28.72/240/60/671/5/660 La vedette : lance-torpille]". '''''La Locomotion automobile''''' : "[https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5733956x/f13.image.r=recope La vedette Récopé en vitesse]" ; "Une application de la locomotion automobile : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5733956x/f39.image.r=recope la vedette Récopé]". '''''Scientific American Supplement''''' : "[https://archive.org/details/sim_scientific-american-supplement_1907-12-28_64_1669/page/404/mode/2up?q=krebs A torpedo-boat driven by kerozene]".</ref> File:1907-1908 - The Alphonse Tellier glider « La Rapière III » with 1 Panhard & Levassor engine.pdf|'''1907-1908''' - The Alphonse Tellier glider '''''La Rapière III''''' with a '''Panhard & Levassor engine''' designed by A. C KREBS. File:1908-04-09 - 1er tour du Panhard-Tellier (la-Rapière III) à Monaco.jpg|'''1908''' - 1st lap of the Panhard-Tellier '''''la Rapière III''''' glider in Monaco. File:1909-04-02 - Pall Mall illustration - Le Panhard & Levassor 56,250 kmh.jpg|'''1909''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k4522079j/f1.item.r=rapiere Pall Mall illustration]: The [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k98156242/f257.image.r=panhard "'''Panhard & Levassor'''"] (35 mi/h) in Monaco. File:Meeting de Reims - le constructeur Tellier - btv1b9019310s.jpg|'''1910''' - '''Alphonse Tellier''' (1879-1929). File:1913 - Monaco - l'hydroplane 'MOTOCRATIC' avec 2x8cyl. 75kmh Panhard & Levassor.jpg|'''1913''' - Monaco: the hydroplane '''''MOTOCRATIE''''' with '''2x8cyl. 75kmh Panhard & Levassor''' designed by A. C. KREBS. File:1914-04-18 - La Vi e Au Grand Air - Le canot Panhard-Tellier II à moteur 24cyl.pdf|'''1914''' - La Vie Au Grand Air : The '''''Panhard-Tellier II''''' racer. 2 Panhard & Levassor 12cyl. engines: '''24cyl''', '''1400hp'''. </gallery> '''1902''' - L' '''hélice à pas variable''' system A. C. KREBS : {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1903''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001382609/publication/FR332993A?q=FR332993A '''FR'''306968A] || The Krebs variable pitch propeller: ''Variable -to -step propeller'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032624046/publication/GB190316555A?q=GB190316555A '''GB'''190316555A] || ''Improvements in and relating to Screw Propellers'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002835439/publication/US766953A?q=US766953A '''US'''766953A] || ''Screw-Propeller'' |- |} === La voiture hybride avec [[w:Ferdinand_Porsche|'''Ferdinand PORSCHE''']] === '''Catégorie''' : [[commons:Category:Hybrid-powered vehicles|'''''Véhicules hybrides''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Véhicule hybride|Véhicule hybride]], [[w:Automobile hybride électrique|Automobile hybride électrique]], [[w:Liste d'automobiles hybrides électriques|Liste d'automobiles hybrides électriques]] <br>'''07-07-1900''' - A. C. KREBS dépose le brevt [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1900-07-07_Brevet_KREBS_pour_P%26L_FR301991_-_%27Syst%C3%A8me_de_r%C3%A9gulateur_%C3%A9lectromagn%C3%A9tique_agissant_sur_les_soupapes_d%27admission_pour_moteurs_%C3%A0_hydrocarbure%27.pdf '''FR'''301991] : "''Système de régulateur électromagnétique agissant sur les soupapes d'admission pour moteurs à hydrocarbure''" ([https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002760177/publication/US691638A?q=US691638 '''US'''691638], [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032149303/publication/GB190016291A?q=GB190016291 '''GB'''190016291]). '''10-1900''' - A l' '''Exposition Universelle de Paris''' A. C. KREBS remarque la voiture hybride "''Semper vivus''" de [https://en.wikipedia.org/wiki/Lohner%E2%80%93Porsche Lohner-Porsche] et achète la license du brevet de moteur électrique dans les roues [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032149816/publication/GB190018099A?q=pn%3DGB190018099A ('''GB'''190018099)] pour Panhard & Levassor, pour la France, la Grande-Bretagne et l'Italie. <ref>'''1903''' - Le congrès international de l'automobile de Paris : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k1092624r/f368 Rapport de M. Louis Lohner sur les voitures pétroléo-électriques].</ref> '''24/01/1903''' Scientific-american - '''La Panhard et Levassor système Lohner-Porsche''' : "''... La plus novatrice de toutes est une voiture-tonneau '''Lohner-Porsche''', de 28 chevaux, à essence et électrique, avec des moteurs électriques dans les moyeux des roues avant, qui dirigent également la machine. Un moteur à essence directement relié à une dynamo fournit l'énergie nécessaire à la production d'électricité pour faire fonctionner la voiture, tout courant superflu étant envoyé dans une batterie de stockage, qui fournit l'énergie supplémentaire en fonction des besoins. La voiture aurait 14 vitesses différentes, dont la vitesse maximale est de 77 km par heure. Ce système a connu un tel succès que la '''société Panhard''' a acheté les brevets et fabrique des machines''". <ref>'''1903-01-24''' - [https://archive.org/details/sim_scientific-american_1903-01-24_88_4/page/62/mode/2up?q=lohner Scientific American] : "''[...] La voiture posséderait 14 vitesses différentes, la vitesse maximale étant de 77 km à l'heure''."</ref> <gallery> File:Ferdinand Porsche.jpg|'''Ferdinand porsche''' (1875-1951). File:1903 Lohner-Porsche=Krebs achète la licence du brevet Lohner-Porsche.pdf |'''1900''' - The [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:GenevaMotorShow2011.jpg "''Semper Vivus''" hybrid car] seen by A. C. KREBS during the Paris Exposition Universelle. Krebs acquired the Brevet licence for Panhard & Levassor. File:1903-01 AUTOMOTOR-JOURNAL= "A 15-HP LOHNER-PORSCHE PETROL-ELECTRIC CAR" with Panhard & Levassor engine.jpg |'''1903-01''' - "''A 15-HP Lohner-Porsche petrol-electric car''" with Panhard & Levassor engine and [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002760177/publication/US691638A?q=US691638 the KREBS "''Electromagnetic regulator for admission-valves''" (Brevet '''US'''691638)]. <ref>'''1904''' - YEARBOOK OF THE AUTOMOTIVE AND MOTORBOAT INDUSTRY (Berlin) : [https://archive.org/details/bub_gb_aTpNAAAAMAAJ/page/285/mode/2up?q=panhard '''Automobiles à transmission électrique de Lohner-Porsche et Panhard & Levassor''']</ref> </gallery> === [https://archive.org/details/automobileaprac00haslgoog/page/442/mode/2up?q=panhard La '''technologie automobile'''] === '''Catégorie''' : [[commons:Category:History of technology|'''''History of technology''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Histoire de l'automobile|Histoire de l'automobile]] et [https://en.wikipedia.org/wiki/Brass_Era_car Brass Era car] ===='''A. C. KREBS perfectionne le [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bd6t5333384b/f473.image.r=panhard "Type Panhard"''']==== Émile LEVASSOR et A. C. KREBS ont déterminé [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3A1909-1914_-_L%27Auto-v%C3%A9lo_-_les_%22Vendredi%22_de_Panhard_%26_Levassor.pdf&page=49 '''l'architecture de l'automobile moderne''']. :{| class="wikitable" |- | '''Moteur vertical à l'avant''' || Levassor |- | '''Radiateur devant le moteur''' || Krebs |- | '''Transmission en ligne''' || Levassor |- | '''Propulsion arrière''' || Levassor |- | '''Embrayage dans le volant moteur''' || Levassor |- | '''Moteur équilibré''' || Krebs |- | '''Régulation sur l'admission''' || Krebs |- | '''Volant de direction''' || Krebs |- | '''Manettes au volant''' || Krebs |- | '''Direction irréversible''' || Krebs |- | '''Le retour du volant <br>(Angle de chasse)''' || Krebs |- | '''Boîte de vitesses à train baladeur''' || Levassor |- | '''Emplacement des pédales''' || Levassor |- | '''Levier de changement de vitesse et de marche''' || Levassor et Krebs |- | '''Régulateur d'allure''' || Krebs |- | '''Chassis en bois armé''' || Levassor |- | '''Roues en bois''' || Levassor |- | '''Roues d'artillerie''' || Krebs |- | '''Freins à mâchoires''' || Krebs |- | '''Carburateur automatique''' || Krebs |- | '''Joints élastiques''' || Krebs |- |} '''1899''' - A. C. KREBS introduit dans l'architecture de l'automobile '''le radiateur à l'avant, devant le moteur''' sur sa voiture de course Paris-Bordeaux. Il étend ce choix à toute la gamme Panhard & Levassor. <ref> À l'orée de la guerre de 1914 la position du radiateur n'est pas tranchée : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k9815623n/f58.image.r=radiateur 1909], [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k98059257/f289.image.r=radiateur%20a%20l 1912].</ref> <gallery> File:1899 A.C.KREBS Album-Courses=12cv Paris-Bordeaux.jpg|'''1899''' - La voiture de course Paris-Bordeaux conçue par A. C. KREBS avec '''le radiateur à l'avant'''. </gallery> '''1904''' - "[...] ''Vous faites une embardée que vous redressez très facilement si vous connaissez réellement votre machine, si, en un mot, vous faites réellement corps avec elle. Faut-il vous le dire, c'est un peu mon cas. J'ai suivi le développement de l'automobile et j'ai conduit longtemps une 6-chevaux, puis des voitures de plus en plus fortes. '''Sans fausse modestie, je connais ma voiture et j'en suis un peu l'âme'''.'' [...] ''Répétons-le constamment, soyez prudents''." <ref>'''1904-07-09''' - '''L'Auto-vélo''' : "[https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k4626643g/f3.image.r=krebs '''L'Enquête sur le pneumatique'''] : ''Vous faites une embardée que vous redressez très facilement si vous connaissez réellement votre machine, si, en un mot, vous faites réellement corps avec elle. Faut-il vous le dire, c'est un peu mon cas. J'ai suivi le développement de l'automobile et j'ai condit longtemps une 6-chevaux, puis des voitures de plus en plus fortes. Sans fausse modestie, je connais ma voiture et j'en suis un peu l'âme''. [...] Malheureusement, je dois le dire, beaucoup de chauffeurs connaissent peu ou prou leur voiture. Sur une belle route de campagne, ils cèdent à la griserie de vitesse, perdant la notion exacte des choses, virent court sans ralentir, sont ebntraînés par la force centrifuge, le pneu, cette fois, subit un travail d'échauffement et d'arrachement ausuel il semble naturel qu'il ne puisse résister. Alors, dans ce cas, c'est évident, l'homme devient encore plus affolé que sa machine, et c'est la cabriole finale qui se termine plus ou moins mal. En somme s'il n'y avait pas de pneumatiques, les imprudents ou les maladroits seraient victimes des mêmes accidents. Répétons-le constamment, soyez prudents''."</ref> '''1911''' - Panhard & Levassor introduit en France la [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3A1909-1914_-_L%27Auto-v%C3%A9lo_-_les_%22Vendredi%22_de_Panhard_%26_Levassor.pdf&page=132 '''''"voiture complète"'''''], avec [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3A1909-1914_-_L%27Auto-v%C3%A9lo_-_les_%22Vendredi%22_de_Panhard_%26_Levassor.pdf&page=159 '''carrosserie de série''']. ==== Recherches sur la régulation des moteurs à essence ==== * '''1898''' - La régulation sur l'admission : '''FR'''284596 : Sur son moteur de la Voiture Clément-Panhard A. C. KREBS ajoute sur la soupape d'admission automatique un étranglement commandé par un régulateur à boule. * '''1899''' - Le carburateur à niveau constant : '''FR'''295792 * '''1900''' - La régulation électromagnétique des soupapes d'admission : '''FR'''301991 * '''1900''' - Le carburateur Centaure à étranglement : '''GB'''190016467A * '''1902''' - Les soupapes à cames extensibles : '''FR'''322489A * '''1902''' - Le carburateur automatique : '''FR'''325241A * '''1902''' - L'avance à l'allumage au volant : '''FR'''327527A * '''1903''' - Perfectionnements au carburateur automatique : '''FR'''333127A * '''1906''' - Le régulateur hydraulique sur le carburateur * '''1908''' - Le carburateur automatique à aiguille : '''FR'''401546A * '''1909''' - Les soupapes concentriques pour l'aviation : '''FR'''414413A * '''1912''' - Le système de sans-soupapes à boisseaux : '''FR'''440438A * '''1913''' - Le carburateur automatique sans pièce mobile : '''FR'''458736A * '''1913''' - Le carburateur double-corps : cf. infra ==== [https://fra.wiki/wiki/Categoria:Motori_Panhard Moteurs] ==== '''Catégories''' : [[commons:Category:Automotive engine technologies|'''''Automotive engine technologies''''']], [[commons:Category:Internal combustion engine|'''''Internal combustion engine''''']], [[commons:Category:Automotive engine technologies|'''''Automotive engine technologies''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Moteur à combustion et explosion|Moteur à combustion et explosion]], [[w:Moteur à quatre temps|Moteur à quatre temps]] <br>In '''1900''', A. C. KREBS designed the '''''[https://it.wikipedia.org/wiki/Motore_Panhard_Centaure Centaure engine]''''' with the aim of freeing itself from the royalties owed to Mme Levassor on the Daimler engine. '''1902''' - À la demande d'une commission parlementaire, A. C. KREBS fait [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k64676929/f871.image.r=krebs '''une étude sur l'utilisation de l'alcool dans l'automobile''']. Suite à ce rapport il est décoré [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k286013f/f3.image.r=krebs chevalier du Mérite agricole]. In '''1909''', he became interested in the '''Knight Brevet''' ([[w:Soupape_(moteur)#Système_Charles_Yale_Knight|moteur sans-soupape]] engine) and was first in France to build that type of engine which Panhard et Levassor would produce during the thirty years leading up to World War II. <gallery> File:1900 - Manuel théorique et pratique de l'automobile (Lavergne) - moteur Phenix.jpg|'''1895''' - The Daimler-Maybach [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3AThe_automobile%2C_its_construction_and_management%3B_(IA_automobileitscon00lave).pdf&page=164 '''Panhard-Phenix''' engine]. <ref>'''1897''' - Scientific American: [https://archive.org/details/sim_scientific-american-supplement_1897-01-30_43_1100/page/17588/mode/2up?q=panhard Some '''New Horseless Carriages''' - "''Le Phénix de MM. Panhard & Levassor, qui, de l'avis des experts en la matière, peut être considéré comme approchant la perfection''"]. '''1904''' - [https://archive.org/details/propelledselfveh00homarich/page/306/mode/2up?q=phenix Self-propelled vehicles].</ref> File:1900 - Les automobiles à l'Exposition - Le moteur KREBS.jpg|'''1898''' - "'''[https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k9780698h/f613.image.r=krebs The KREBS engine]" with intake regulation''' before the appearance of the butterfly valve. File:1900-07-21 - Brevet du moteur "Centaure" Panhard & Levassor (FR302402, GB190200673A).png|'''1900''' - Panhard & Levassor "[https://archive.org/details/automobileaprac00haslgoog/page/214/mode/2up?q=panhard '''Centaure''']" motor Brevet ([https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3A1900-07-21_Brevet_P%26L_FR302402_du_moteur_CENTAURE_de_A._C._KREBS.pdf&page=1 '''FR'''302402] , [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032426573/publication/GB190200673A?q=GB190200673A '''GB'''190200673A] ) designed par A. C. KREBS. File:1901 - Moteur Centaure de Panhard & Levassor.jpg|'''1901''' - " [https://archive.org/details/propelledselfveh00homarich/page/320/mode/2up?q=panhard '''Centaure''']" engine from Panhard & Levassor '''designed by A. C. KREBS'''.<ref>'''1904''' - [https://archive.org/details/propelledselfveh00homarich/page/322/mode/2up?q=centaure Self-propelled vehicles]: "''La demande de voitures rapides et puissantes a très vite conduit à la production de moteurs à quatre cylindres, parmi lesquels https://archive.org/details/propelledselfveh00homarich/page/320/mode/2up?q=centaure '''''le Centaure de Panhard-Levassor est le type]'''''." </ref> File:1917 Automobiles, Camions, Tracteurs - Principes et utilisation.pdf|page 57|'''1901''' - The A. C. KREBS "'''''engine three points suspension system'''''". File:1903-1916 - Cours complet d'automobilisme - le moteur 3 cyl. Panhard & Levassor.jpg|'''1903''' - The [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5863731g/f22.item.r=panhard# Panhard & Levassor '''3 cyl. engine'''] designed by A. C. KREBS. <ref>'''1904'''-01-30- Scientific American: "''Les avantages du moteur à trois cylindres sont depuis longtemps mis en avant dans ce pays par M. '''Charles E. Duryea''', qui utilise ce type de moteur avec succès depuis sept ans ; tandis qu’en France,[https://archive.org/details/sim_scientific-american_1904-01-30_90_5/page/80/mode/2up?q=panhard '''Panhard & Levassor''' a lancé l’année dernière une voiture à trois cylindres], et '''la déclaration en faveur du moteur à trois cylindres par cette firme renommée a largement contribué à attirer l’attention des automobilistes sur ses atouts'''''."</ref> File:1905 - Les Sports Modernes - le moteur Panhard & Levassor Centaure allégé.jpg|'''1905''' - The Panhard & Levassor '''[https://it.wikipedia.org/wiki/Motore_Panhard_Centaure_all%C3%A9g%C3%A9 lightweight Centaure engine]''' designed by A. C. KREBS. File:1909 - Salon de l'Olympia - le moteur 6 cylindres de Panhard & Levassor.jpg|'''1909''' - le moteur 6 cylindres Panhard & Levassor, conçu par A. C. Krebs, au Salon de l'Olympia File:1910-07-15 - La Locomotion - Le moteur Sans-soupapes Panhard & Levassor.pdf|'''1910''' - [https://it.wikipedia.org/wiki/Motore_avalve_Panhard_a_4_cilindri The Panhard & Levassor '''valveless engine'''] chain driven designed by A. C. KREBS from the Knight Brevet. File:1917 Automobiles, Camions, Tracteurs - Principes et utilisation.pdf|page 36|'''1910''' - Panhard & Levassor valveless engine "'''''distribution plan'''''". File:1911 - FR440438A - A. C. KREBS valveless engine patent.pdf|'''1911''' - [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001481791/publication/FR440438A?q=FR440438A '''FR'''440438A]: The '''valveless engine Brevet of A. C. KREBS''' for Panhard & Levassor. File:1917 Automobiles, Camions, Tracteurs - Principes et utilisation.pdf|page 53|'''1912''' - Panhard & Levassor valveless engine "'''''splash lubrication'''''". File:1912-07 - Omnia - 18 HP 6-cyl Panhard & Levassor.jpg|'''1912''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k98059257/f42.image.r=panhard 18 HP 6-cyl.] Panhard & Levassor. File:1912-07 - Omnia - 10 HP (X19) Panhard & Levassor.jpg|'''1912''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k9805926n/f246.item.r=panhard 12 HP] the first A. C. KREBS "'''Motor block'''". File:Panhard & Levassor 6 Zyl. Motor um 1913 2.pdf|'''1913''' - [https://bibliotheques-specialisees.paris.fr/ark:/73873/pf0002119031/v0053 28-35 HP 6-cyl.] Panhard & Levassor. </gallery> {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1897''' || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1897-12-21_-_Panhard_%26_Levassor_brevet_FR273375_%27Perfectionnements_aux_transmissions_avec_changement_de_vitesse%27.pdf '''FR'''273375] || ''Improvements to transmissions with speed change '' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032139007/publication/GB189730791A?q=GB189730791 '''GB'''189730791A] || ''Improvements in Speed Changing Transmission Gear'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/064173906/publication/ES22155A1?q=ES22155A1 '''ES'''22155A1] || ''A new transmission system, particularly applicable to automatic cars'' |- | '''1898''' || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1898-12-16_-_Panhard_%26_Levassor_brevet_FR284596_%27Un_syst%C3%A8me_de_voiture_l%C3%A9g%C3%A8re_%C3%A0_moteur_%C3%A0_p%C3%A9trole%27.pdf '''FR'''284596] || '''The VCP Brevet''' (voir supra) : ''A petroleum-powered light car system'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032144519/publication/GB189902960A?q=GB189902960 '''GB'''189902960A] || ''Improvements in Light Motor Road Vehicles'' |- | '''1900''' || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1900-07-07_Brevet_KREBS_pour_P%26L_FR301991_-_%27Syst%C3%A8me_de_r%C3%A9gulateur_%C3%A9lectromagn%C3%A9tique_agissant_sur_les_soupapes_d%27admission_pour_moteurs_%C3%A0_hydrocarbure%27.pdf '''FR'''301991] || [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k57012688/f389.image.r=panhard '''Electromagnetic intake valves''']: ''Electromagnetic regulator system acting on the intake valves for hydrocarbon engines'' (voir supra) |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003503578/publication/AT9519B?q=AT9519B '''AT'''9519B] || ''Electromagnetic control device for hydrocarbon engines'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002760177/publication/US691638A?q=US691638A '''US'''691638A] || ''ELECTROMAGNETIC REGULATOR FOR ADMISSION-VALVES OF HYDROCARBON-MOTORS'' |- | '''1900''' || [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3A1900-07-21_Brevet_P%26L_FR302402_du_moteur_CENTAURE_de_A._C._KREBS.pdf&page=1 '''FR'''302402] || [https://cnum.cnam.fr/pgi/fpage.php?8DE187.2/168/100/512/10/458 '''Le moteur Centaure de A. C. KREBS'''] : ''New internal combustion engine consuming gas, petroleum gasoline or ordinary petroleum'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/035248186/publication/GB190000471A?q=GB190000471A '''FR'''325241A] || [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k17077f/f819.item.r=panhard '''The CENTAURE carburetor''']: ''voir supra'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003516552/publication/AT15838B?q=AT15838B '''AT'''15838B] || ''Valve control for explosive engines'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032149365/publication/GB190016627A?q=GB190016627A '''GB'''190016627A] || ''Improvements in Gas or Oil Motors'' |- | '''1901''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003506585/publication/AT11006B?q=AT11006B '''AT'''11006B] || '''Suspension of the gearbox by three points''' : ''Suspension of the housing enclosing the change and reversing gear of motor vehicles'' (voir supra) |- | '''1902''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032426573/publication/GB190200673A?q=GB190200673A '''GB'''190200673A] || '''Centaure engine lightened & Water-jackets''' : ''Improvements in Internal Combustion Engines'' |- | '''1902''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001372844/publication/FR322489A?q=FR322489A '''FR'''322489A] || '''Stretch cams''' :''Improvement in the construction of internal combustion engines'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003513981/publication/AT14430B?q=AT14430B '''AT'''14430B] || ''Controllable valve control for explosive engines'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032621397/publication/GB190224250A?q=GB190224250A '''GB'''190224250A] || ''Improvement in the Construction of Explosion Motors'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002801728/publication/US733220A?q=US733220A '''US'''733220A] || ''VALVE-GEAR FOR EXPLOSIVE-ENGINES'' |- | '''1902''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001376300/publication/FR326199A?q=pn%3DFR326199A '''FR'''326199A] || '''Engine cooling''' : ''A device for cooling internal combustion engines'' |- | '''1909''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001453744/publication/FR409630A?q=pn%3DFR409630A '''FR'''409630A] || '''Valve cooling''' : ''Improvement in internal combustion engines'' |- | '''1909''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001458114/publication/FR414413A?q=FR414413A '''FR'''414413A] || '''Krebs concentric valves''' : ''Device for suction and exhaust valves and their control for internal combustion engines operating on combustible gases or liquids'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/004290136/publication/CH52317A?q=pn%3DCH52317A '''CH'''52317A] || ''Arrangement and control of the inflow and outflow valves on explosion or internal combustion engines'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/008686590/publication/AT51827B?q=AT51827B '''AT'''51827B] || ''Control for combined intake and exhaust valves of internal combustion engines'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032525746/publication/GB191014278A?q=GB191014278A '''GB'''191014278A] || ''Improvements in or relating to Valves and Valve-gear for Internal-combustion Engines'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003087787/publication/US1019488A?q=US1019488A '''US'''1019488A] || ''VALVE FOR EXPLOSION-ENGINES'' |- | '''1911''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001481791/publication/FR440438A?q=FR440438A '''FR'''440438A] || '''Krebs valveless engine''' : ''Internal combustion engine distribution'' |- | '''1912''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001500505/publication/FR461176A?q=FR461176A '''FR'''461176A] || '''Helical gear transmission''' : ''Internal combustion engine transmission'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001517855/publication/FR480650A?q=FR480650A '''FR'''480650A] || ''Connection device between connecting rod and piston'' |- | '''1916''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001520866/publication/FR484035A?q=FR484035A '''FR'''484035A] || ''Valve train'' |- |} ==== Carburateurs ==== '''Catégorie''' : [[commons:Category:Carburetors|'''''Carburateurs''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Carburateur|Carburateur]], [[w:Papillon (mécanique)|Papillon (mécanique)]], [[w:Boîtier papillon|Boîtier papillon]], [[w:Théorème de Bernoulli|Théorème de Bernoulli]], [[w:Effet Venturi|Effet Venturi]] <br>Voir supra: The [https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=Recherche:Arthur_Constantin_KREBS_(1850-1935)_-_Pionnier_de_l%27a%C3%A9ronautique,_de_la_navigation_sous-marine,_des_services_d%27incendie,_de_l%27automobile_et_gestionnaire_de_grands_projets_technologiques&action=submit#Le_%22carburateur_Krebs%22 ''Krebs carburetor'']. '''1866-1890''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k39790g/f376.item.r=carburateur# Dictionnaire Larousse du XIX° siècle] : "'''Carburateur, trice adj.''' Se dit des appareils destinés à carburer certains corps et particulièrement le gaz d'éclairage." '''1900''' - Automobile Magazine: '''Alcohol in Automobile Practice''' : "''In December, at the instance of the Society for the Industrial Utilization of Alcohol, M. '''Krebs''', of the '''Panhard et Levassor''' Company, experimented with a three horse-power Phoenix auto mobile, the only alteration being the widening of the opening to the carbureter. With the Dusart alcohol 4.2 horse-power was developed, and with ordinary 95 per cent. alcohol 3.6 horse- power; with benzine at full speed, 4.4 horse-power. According to Araschaquene it would be sufficient to abolish the tax on alcohol in order to cause it to replace benzine''". <ref>'''1900-05''' - Automobile Magazine: [https://archive.org/details/sim_automobile-magazine_1900-05_2_2/page/178/mode/2up?q=krebs ''L'alcool dans la pratique automobile''].</ref> '''1916''' – Panhard & Levassor catalog: "''We have adopted on all our engines a carburetor based on '''an entirely new principle of automaticity''', which rigorously doses the mixture at all speeds and offers the advantage of no longer having any intake additional air, no moving parts. The rubber membrane of our old models is thereby eliminated. In our '''20 HP''' and '''35 HP''' engines, '''the carburetor is double''' and controlled by two accelerator pedals. The ordinary accelerator pedal ensures walking in town and at medium speeds, while the second pedal, actuated with the left foot, brings into play the second carburetor which is added to the first to provide very high speeds, and at this time to provide additional lubrication.''" {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1899''' || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1899-12-30_Brevet_KREBS_pour_Panhard_%26_Levassor_-_%22Carburateur_%C3%A0_niveau_constant%22.pdf '''FR'''295792] || ''A constant level carburettor for petrol engines'' |- | '''1900''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/035248186/publication/GB190000471A?q=GB190000471A '''FR'''325241A] || '''The CENTAURE carburetor''' : ''A self-adjusting carburetor'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/035248186/publication/GB190000471A?q=GB190000471A '''GB'''190000471A] || ''An Improved in Air Carburators for Petroleum Motors'' |- | || || voir infra: '''Alcohol in Automobile Practice''' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032420366/publication/GB190016467A?q=GB190016467A '''GB'''190016467A] || ''A Regulating Charging Valve for Gas or Oil Motors'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003500824/publication/AT8337B?q=AT8337B '''AT'''8337B] || ''Adjustable input device for explosion power machines from the controller'' |- | '''1902''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001375413/publication/FR325241A?q=FR325241A '''FR'''325241A] || '''The Krebs automatic carburetor''' : [https://archive.org/details/propelledselfveh00homarich/page/322/mode/2up?q=panhard ''A self-adjusting carburetor''] (voir supra: The [https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=Recherche:Arthur_Constantin_KREBS_(1850-1935)_-_Pionnier_de_l%27a%C3%A9ronautique,_de_la_navigation_sous-marine,_des_services_d%27incendie,_de_l%27automobile_et_gestionnaire_de_grands_projets_technologiques&action=submit#Le_%22carburateur_Krebs%22 Krebs carburetor].) |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/000413614/publication/DE146328C?q=DE146328 '''DE'''146328C] || ''A carburator for internal combustion engines'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/064172006/publication/ES30512A1?q=ES30512A1 '''ES'''30512A1] || ''A graduation and automatic action carburetor'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032155422/publication/GB190222655A?q=GB190222655A '''GB'''190222655A] || ''Improvements in Oil Engines'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002802929/publication/US734421A?q=US734421A '''US'''734421A] || ''Fuel-governor for oil-engines'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/045200425/publication/CA83889A?q=CA83889A '''CA'''83889A] || ''Oil Machine'' |- | '''1903''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001382733/publication/FR333127A?q=FR333127A '''FR'''333127A] || '''Improvements to the Krebs carburetor''' : ''Improvements to carburettors'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/000424916/publication/DE158769C?q=DE158769C '''DE'''158769C] || ''Device for automatic regulation of secondary air in mixing devices for explosive engines'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003516141/publication/AT15655B?q=AT15655B '''AT'''15655B] || ''Device for the automatic regulation of the secondary air supply in mixing devices for explosive engines'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003516518/publication/AT15822B?q=AT15822B '''AT'''15822B] || ''Device for the automatic regulation of the secondary air supply in mixing devices for explosive engines'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002854050/publication/US785558A?q=US785558A '''US'''785558A] || ''Oil-engine'' |- | '''1908''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001446345/publication/FR401546A?q=FR401546A '''FR'''401546A] || '''The Krebs metering pin carburetor''' : ''Improvements to carburettors for motors'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/064221871/publication/ES45533A1?q=ES45533A1 '''ES'''45533A1] || ''Engine Carburetor Improvements'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032525523/publication/GB190912043A?q=GB190912043A '''GB'''190912043A] || ''Improvements in Carburettors for Explosion Motors'' |- | '''1912''' || [https://worldwide.espacenet.com/patent/search/family/001498296/publication/FR458736A?q=pn%3DFR458736A '''FR'''458736A] || '''Le carburateur hydrostatique''' sans pièces mobiles : ''Perfectionnement apporté aux carburateurs pour moteurs à explosions'' |- | '''1913''' || || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1916_Artillerie_St-Chamond_R%C3%A8glement_de_manoeuvre%3Dle_carburateur_double-corps.pdf '''The double barrel Krebs carburetor'''] (voir infra : 1916–Panhard & Levassor catalog) |- | '''1916''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/008906792/publication/FR502997A?q=num%20%3D%20%22FR502997A%22%20AND%20ia%20%3D%20%22PANHARD%22 '''FR'''502997A] || '''The Krebs carburetor for airships and aiplanes''' : ''Automatic carburetion corrector for internal combustion engine operating at different altitudes.'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001522872/publication/FR486245A?q=FR486245A '''FR'''486245A ] || ''Improvement brought to the constant level of the carburettors'' |- | '''1917''' || [https://worldwide.espacenet.com/patent/search/family/001529312/publication/FR493577A?q=pn%3DFR493577A '''FR'''493577A] || '''Perfectionnement au carburateur hydrostatique''' : ''Carburateur pour moteur à explosions.'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/patent/search/family/008921858/publication/FR528180A?q=pn%3DFR528180A '''FR'''528180A] || '''Perfectionnement au carburateur hydrostatique''' : ''Carburateur pour moteur à explosions.'' |- |} ==== Allumage ==== '''Catégories''' : [[commons:Category:Ignition|Ignition]], [[commons:Category:Ignition systems|Ignition systems]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Allumage (moteur)|Allumage (moteur)]] <br>'''1903''' - "''[https://archive.org/details/automobileaprac00haslgoog/page/216/mode/2up?q=panhard Panhard & Levassor firm has a new method of distributing] or directing the current successively to the induction coils of a multicylinder motor''." {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1902''' || || '''L'allumage électrique Krebs''' : ''[https://www.babordnum.fr/items/show/14115 Allumage électrique mixte pour moteurs à explosion (p. 432)]'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032426473/publication/GB190200452A?q=GB190200452A '''GB'''190200452A] || ''An Improvement in Electrical Ignition Apparatus for Internal Combustion Engines'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003514525/publication/AT14673B?q=AT14673B '''AT'''14673B] || ''Switching device for the primary current in electric ignition devices for explosive engines'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002776582/publication/US708053A?q=US708053A '''US'''708053A] || ''Apparatus for distributing the primary current for electric ignition by coils and igniters in explosive-engines'' |- | '''1904''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/043348598/publication/FR343448A?q=FR343448A '''FR'''343448A] || '''The Krebs magneto ignition''' : ''Mixed electrical ignition for explosion motors'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001348105/publication/FR4936E?q=FR4936E '''FR'''4936E] || Addition: ''Mixed electrical ignition for explosion motors'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032626177/publication/GB190412741A?q=GB190412741A '''GB'''190412741A] || ''Improvements in Electric Ignition Apparatus for Internal Combustion Motors'' |- |} ==== Embrayages ==== '''Catégorie''' : [[commons:Category:Clutches|Embrayages]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Embrayage|Embrayage]] <br> {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1897''' || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1897-12-21_-_Panhard_%26_Levassor_brevet_FR273374_%27Perfectionnements_aux_embrayages%27.pdf '''FR'''273374] || [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k57007322/f446.image.r=panhard '''The Krebs friction clutch''']: ''Improvements in clutches'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032139006/publication/GB189730790A?q=GB189730790A '''GB'''189730790A] || '' Improvements in Friction Couplings'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002762089/publication/US693551A?q=US693551A '''US'''693551A] || ''Cone clutch'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003497343/publication/AT6940B?q=AT6940B '''AT'''6940B] || ''Friction clutch, especially for motor vehicles'' |- | '''1900''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032150677/publication/GB190022975A?q=GB190022975A '''GB'''190022975A] || ''An Improvement in Cone Clutches'' |- |'''1902''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032426525/publication/GB190200574A?q=GB190200574A '''GB'''190200574A] || [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k9782584r/f469.image.r=krebs ''Improvements in Cone Clutches''] |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002803400/publication/US734893A?q=pn%3DUS734893A '''US'''734893A] || ''CONE-CLUTCH'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003513026/publication/AT13993B?q=AT13993B '''AT'''734893A] || ''cone friction clutch'' |- |'''1904''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001389315/publication/FR340185A?q=FR340185A '''FR'''340185A] || '''Multidisk clutch''' : ''Friction washer clutch'' |- |'''1906''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001410298/publication/FR362841A?q=FR362841A '''FR'''362841A] || '''The Krebs ''Panhard type'' gearbox''' : ''Improvements to claw clutches'' |- |'''1907''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001429214/publication/FR383188A?q=FR383188A '''FR'''383188A] || '''Multidisk coupling''' : ''Clutch connecting two shafts, one of which rotates at a variable speed and the other at a constant speed'' |- |'''1911''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001485567/publication/FR444601A?q=FR444601A '''FR'''444601A] || [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k98043305/f57.image.r=panhard '''Multidisk clutches''']: ''Improvements to disc clutches'' |- |'''1912''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001490629/publication/FR450180A?q=FR450180A '''FR'''450180A] || ''Improvement brought to the construction of the clutches'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032526219/publication/GB191226137A?q=GB191226137A '''GB'''191226137A] || ''Improvements in or relating to Clutches'' |- |} ==== Boîtes de vitesses et transmission ==== '''Catégorie''' : [[commons:Category:Transmission|Transmission]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Transmission (mécanique)|Transmission (mécanique)]], [[w:Boîte de vitesses|Boîte de vitesses]] <br>The '''Panhard Type''' of Gearbox is enhanced by A. C. KREBS. <gallery> File:1901-07 - Automobile-Magazine - boite de vitesse Panhard & Levassor 'The Panhard system'.jpg| '''1901-07''' - Automobile Magazine: "''Transmission gears of some European cars - [https://archive.org/details/sim_automobile-magazine_1901-07_3_7/page/612/mode/2up?q=panhard the Panhard system]''". File:1904-1905 - L'embrayage électromagnétique Krebs sur boîte de vitesse Panhard & Levassor.jpg|'''1901''' - A. C. KREBS adapte '''l'embrayage électromagnétique''' de son brevet FR256344 sur la boîte de vitesses P&L. File:1904-1905 - La boîte de vitesses "à verrou" de A. C. KREBS sur Panhard & Levassor.pdf|'''1901''' - A. C. KREBS adapte sa boîte de vitesse de la VCP sur la '''boîte de vitesses "à verrou"''' de P&L. File:1917 Automobiles, Camions, Tracteurs - Principes et utilisation.pdf|page 61|'''1913''' - The Panhard & Levassor "'''''single-plate clutch and gearbox'''''". File:1917 Automobiles, Camions, Tracteurs - Principes et utilisation.pdf|page 67|'''1913''' - The 35HP Panhard & Levassor "'''''double disc clutch'''''". File:1917 Automobiles, Camions, Tracteurs - Principes et utilisation.pdf|page 81|'''1913''' - The Panhard & Levassor "'''''differential with bevel satellites and conical couple'''''". File:1917 Automobiles, Camions, Tracteurs - Principes et utilisation.pdf|page 83|'''1913''' - The Panhard & Levassor "'''''differential with straight satellites and conical couple'''''". File:1917 The original Panhard transmission.png|'''1917''' - [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:Study_and_test_to_confirm_automobile_drivetrain_components_to_improve_fuel_economy_-_interim_report_(IA_studytesttoconfi00hurt).pdf&page=12 The Original '''Panhard transmission''']: "''It came into nearly '''universal use''' in the United States by the '''1920's for cars, trucks and buses'''.''" </gallery> {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1897''' || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1897-12-21_-_Panhard_%26_Levassor_brevet_FR273375_%27Perfectionnements_aux_transmissions_avec_changement_de_vitesse%27.pdf '''FR'''273375] || [https://cnum.cnam.fr/pgi/fpage.php?8DE187.2/0148/100/512/10/458 '''La boîte de vitesses mécanique Krebs "à verrou" à engrenages toujours en prise''']: ''Improvements to transmissions with speed change'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032139007/publication/GB189730791A?q=GB189730791A '''GB'''189730791A] || ''Improvements in Speed Changing Transmission Gear'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/064173906/publication/ES22155A1?q=ES22155A1 '''ES'''22155A1] || ''Un nuevo sistema de transmisión, particularmente aplicable a los coches automáticos'' |- | '''1898''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032144519/publication/GB189902960A?q=GB189902960 '''GB'''189902960] || '''VCP''' : ''Improvements in Light Motor Road Vehicles'' |- | '''1899''' || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1899-11-11_Brevet_KREBS_pour_P%26L_FR294232_-_%27Syst%C3%A8me_combin%C3%A9_de_changement_de_marche_et_changement_de_vitesse_pour_voiture_automobile%27.pdf '''FR'''294232] || ''Combined shifting and gear shifting system for motor car'' <ref>'''1900''' - Revue de mécanique : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5700759q/f661.item.r=PANHARD La transmission Panhard & Levassor].</ref> |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032537942/publication/GB189923564A?q=GB189923564A '''GB'''189923564A] || ''Improvements in Driving Gear for Motor Cars''<ref>'''1902''' - The automobile: "[https://archive.org/details/automobileaprac00haslgoog/page/386/mode/2up?q=panhard ''The Panhard type'']". '''1904''' - Self-propelled vehicles: "[https://archive.org/details/propelledselfveh00homarich/page/354/mode/2up?q=panhard ''Détails du changement de vitesse Panhard-Levassor'']".</ref> |- | '''1900''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032150677/publication/GB190022975A?q=GB190022975A '''GB'''190022975A] || ''An Improvement in Cone Clutches'' |- | '''1901''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032423811/publication/GB190114824A?q=GB190114824A '''GB'''190114824A] || ''Improvements in connection with the Mechanism for Change of Speed and Direction of Motion of Motor Cars'' |- | '''1901''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002769481/publication/US700950A?q=US700950A '''US'''700950A ] || '''Change speed box''' : ''MOTOR-VEHICLE'' |- | '''1905''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search?q=pn%3DFR351743A '''FR'''351743A] || ''Automatic locking system'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003534007/publication/AT24197B?q=AT24197B '''AT'''24197B] || ''Coupling device'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032188031/publication/GB190515737A?q=GB190515737A '''GB'''190515737A] || ''Improvements in Interlocking Mechanism for Change Speed Gears and the like'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002890537/publication/US822057A?q=US822057A '''US'''822057A] || ''SYSTEM OF LOCKING'' |- | || [[w:Engrenage|'''''Harmonic gears''''']] || "''In certain cars, particularly '''Panhards''', [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:California_Digital_Library_(IA_completemotorist00youn).pdf&page=334 '''''the musical note caused by the gear wheels'''''] is itself a very fair guide to the changing of speed''." |- |'''1906''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001410298/publication/FR362841A?q=FR362841A '''FR'''362841A] || [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k98043305/f300.image.r=panhard '''The Krebs Panhard type gearbox''']: ''Improvements to claw clutches'' |- | '''1910''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001472555/publication/FR430298A?q=pn%3DFR430298A '''FR'''430298A] || ''Automobile tipping dumper with front-wheel drive and steering'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032525843/publication/GB191113942A?q=pn%3DGB191113942A '''GB'''191113942A] || ''Improvements in and relating to Tip Wagons and the like'' |- | '''1911''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001480297/publication/FR438815A?q=FR438815A '''FR'''438815A] || ''Device for shifting and declutching using a single lever'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/008695767/publication/AT62323B?q=AT62323B '''AT'''62323B] || ''Speed change gear'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032339729/publication/GB191200983A?q=GB191200983A '''GB'''191200983A] || ''Improvements in and relating to Variable Speed Transmission Mechanism'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003180995/publication/US1112810A?q=US1112810A '''US'''1112810A] || ''Clutch and Gear Shifter'' |- | '''1911''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001480878/publication/FR439445A?q=FR439445A '''FR'''439445A] || ''Direct drive device applicable to fluid gear shifting devices'' |- | '''1913''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001511415/publication/FR473344A?q=FR473344A '''FR'''473344A] || ''Improvement in motion transmissions in motor cars'' |- | '''1914''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001513323/publication/FR475432A?q=FR475432A '''FR'''475432A ] || ''Transmission system for driving and steering vehicle wheels'' |- | '''1915''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001519384/publication/FR482374A?q=FR482374A '''FR'''482374A ] || ''Cardan joint lubrication device by oil circulation'' |- | || || ''The globoïd worm gear rear axle differential'' |- |} ==== Freins ==== '''Catégories''' : [[commons:Category:Brakes|Brakes]], [[commons:Category:Automobile drum brakes|Automobile drum brakes]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Frein à tambour|Frein à tambour]], [[w:Frein moteur|Frein moteur]] <gallery> File:1900 Lavergne- Gérard Manuel théorique et pratique de l'automobile sur route='the double-acting krebs brake'p433.png|''The '''1898''' [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3AThe_automobile%2C_its_construction_and_management%3B_(IA_automobileitscon00lave).pdf&page=381 '''Krebs double-acting brake on the differential axle.'''] File:1917 Automobiles, Camions, Tracteurs - Principes et utilisation.pdf|page 91|'''1913''' - The Panhard & Levassor "'''''double brake on rear wheels'''''". </gallery> {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1898''' ||[https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3A1898-12-16_-_Panhard_%26_Levassor_brevet_FR284596_%27Un_syst%C3%A8me_de_voiture_l%C3%A9g%C3%A8re_%C3%A0_moteur_%C3%A0_p%C3%A9trole%27.pdf&page=1 '''FR'''284596] || [https://cnum.cnam.fr/pgi/fpage.php?8DE187.2/157/100/512/10/458 '''Le frein à double effet sur l'arbre du différentiel'''] : "''A two-pronged clamp fixed to the frame, which clamps a pulley mounted on the differential shaft''" |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032144519/publication/GB189902960A?q=GB189902960A '''GB'''189902960A] || ''A two armed clamp fixed to the frame which grips the periphery of a disc mounted on the shaft of the differential coupling'' |- | '''1900''' || || [https://archive.org/details/automobilemaga2151900newy/page/172/mode/2up?q=panhard "'''The water-cooled Krebs brake'''"] |- | '''1901''' ||[https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1901-01-14_Brevet_A.C.KREBS_FR307114%3Dsuspension_par_3_points_%2B_frein_sur_le_diff%C3%A9rentiel.pdf '''FR'''30714] || '''Three point suspension gearbox''' : "Improvements in shifting and running mechanisms'' (voir supra) |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002769481/publication/US700950A?q=US700950 '''US'''700950A] || ''MOTOR-VEHICLE'' |- | '''1902''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001369586/publication/FR318975A?q=FR318975 '''FR'''318975] || '''Cam brake''' : ''Brake for automobile or other car wheels'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032116936/publication/GB190304167A?q=GB190304167A '''GB'''190304167A] || ''Improvements in Brakes for Vehicles'' |- | '''1904''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001389316/publication/FR340186A?q=FR340186 '''FR'''340186] || '''Expansion brake''' : ''Brake on rear wheels'' |- | || || [https://archive.org/details/propelledselfveh00homarich/page/148/mode/2up?q=panhard Slack adjuster brake.] |- | '''1907''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001422561/publication/FR376040A?q=FR376040 '''FR'''376040] || '''Krebs motor brake''' : ''Device for obtaining the braking of a motor vehicle by the engine'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003548691/publication/AT33177B?q=AT33177B '''AT'''33177B] || ''Method and device for braking motor vehicles by means of the prime mover'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/004275048/publication/CH43817A?q=CH43817A '''CH'''43817A] || ''Device on four-stroke explosion engines for exerting a braking effect through the engine'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032117222/publication/GB190802328A?q=GB190802328A '''GB'''190802328A] || ''Improvements in and relating to Braking Means for Automobile Vehicles'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003002970/publication/US934547A?q=US934547A '''US'''934547A] || ''Braking means for automobile vehicles'' |- | '''1907''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001430057/publication/FR384090A?q=FR384090 '''FR'''384090A] || ''Brake lever'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003553988/publication/AT36868B?q=AT36868B '''AT'''36868B] || ''Device for the simultaneous activation of two brakes for all types of vehicles'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032525450/publication/GB190818853A?q=GB190818853 '''GB'''190818853] || ''Improvements in or relating to Braking Mechanism'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/004275048/publication/CH43817A?q=CH43817A '''CH'''43817A] || ''Device on four-stroke explosion engines for exerting a braking effect through the engine'' |- | '''1911''' || || [https://archive.org/details/TheAutomotorJournal2ndHalf1904/page/n643/mode/2up "''Rear-brake drums with a second pair of shoes in their interior.''"] |- |} ==== Graissage ==== '''Catégories''' : [[commons:Category:lubrication|lubrication]], [[commons:Category:Internal combustion piston engine lubrication systems|Internal combustion piston engine lubrication systems]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Lubrification|Lubrification]] <br> {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1902''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001369628/publication/FR319026A?q=FR319026A '''FR'''319026A] || [https://cnum.cnam.fr/pgi/fpage.php?8DE187.2/159/100/512/10/458 ''Système de graissage des moteurs par une pompe actionnée au moyen des gaz de l'échappement''] |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032606192/publication/GB190304379A?q=GB190304379A '''GB'''190304379A] || ''Improved Method of Lubricating Motors and Apparatus therefor'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002821059/publication/US752566A?q=US752566A '''US'''752566A] || ''Device for Lubricating Motors and Machinery Driven Thereby'' |- | '''1902''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001377157/publication/FR327150A?q=FR327150A '''FR'''327150A] || ''Lubrication system for engines and components'' |- | '''1907''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001422632/publication/FR376118A?q=FR376118A '''FR'''376118A] || ''Lubricator with adjustable flow for internal combustion engine proportioning the oil flow to the developed power'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003549848/publication/AT33929B?q=AT33929B '''AT'''33929B] || ''Device for controlling the supply of lubricant for internal combustion engines'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032117223/publication/GB190802334A?q=GB190802334A '''GB'''190802334A] || ''Improvements in and relating to the Lubrication of Internal Combustion Engines'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002995978/publication/US927552A?q=US927552A '''US'''927552A] || ''Engine-Lubricating Device'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search?q=CH42771A '''CH'''42771A] || ''Lubricator for internal combustion engine'' |- | '''1907''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001429283/publication/FR383261A?q=FR383261A '''FR'''383261A] || ''Engine lubricating oil cooling system'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032525449/publication/GB190818852A?q=GB190818852 '''GB'''190818852A] || ''Improvements in or relating to the Lubrication of Moving Parts of Engines'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/004277622/publication/CH45206A?q=CH45206A '''CH'''45206A] || ''Device for cooling the lubricating oil contained in the crankcase of an engine'' |- | '''1912''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001494995/publication/FR455065A?q=FR455065A '''FR'''455065A] || ''Improvements to engine lubrication'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032526351/publication/GB191305951A?q=GB191305951A '''GB'''191305951A] || ''Improvements in or relating to the Lubrication of Engines'' |- | '''1915''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001519141/publication/FR482110A?q=FR482110A '''FR'''482110A] || ''Automatic lubricating device by oil circulation of wheel hubs'' |- | '''1915''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001519143/publication/FR482112A?q=FR482112A '''FR'''482112A] || ''Device for lubricating the bearings of a heat engine, by oil circulation at an equal flow rate for all the bearings and at variable pressure'' |- |} ==== Direction et Suspension ==== '''Catégories''' : [[commons:Category:Automotive suspension technologies|Automotive suspension technologies]], [[commons:Category:Shock absorbers|Shock absorbers]], [[commons:Category:Vehicle dynamics|Vehicle dynamics]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Suspension de véhicule|Suspension de véhicule]], [[w:Dynamique du véhicule|Dynamique du véhicule]] <br> {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1902''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001370512/publication/FR319975A?q=FR319975A '''FR'''319975A] || '''Transversal spring suspension''' : ''Axle system and fore-carriage spring for motor vehicles'' |- | '''1902''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001377508/publication/FR327527A?q=FR327527A4 '''FR'''327527A] || '''Steering wheel controls''' : [https://archive.org/details/propelledselfveh00homarich/page/288/mode/2up?q=panhard ''A maneuvering device for the control of the motor car engines''] |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002826307/publication/US757815A?q=pn%3DUS757815A '''US'''757815A] || ''APPARATUS FOR CONTROLLING THE SPEED OF MOTOR-CAR ENGINES'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032525118/publication/GB190309077A?q=GB190309077A '''GB'''190309077A] || ''Improvements in Apparatus for Controlling the Speed of Motor Car Engines'' |- | '''1905''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001404739/publication/FR356801A?q=FR356801A '''FR'''356801A] || '''[https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k9804444j/f52.item Multidisk friction shock absorber]''' : ''Suspension brake for vehicles'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001348928/publication/FR5900E?q=FR5900E '''FR'''5900E] || Addition: ''Suspension brake for vehicles'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032198455/publication/GB190516354A?q=GB190516354A '''GB'''190516354A] || ''Improvements in the Method of Checking the Vibrations Imparted to Vehicles Suspended by Springs and in Apparatus therefor'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002928275/publication/US859822A?q=pn%3DUS859822A '''US'''859822A] || ''SHOCK-ABSORBER'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002941272/publication/US872825A?q=US872825A '''US'''872825A] || ''APPARATUS FOR CHECKING OR DEADENING THE VIBRATIONS IMPARTED TO SUSPENDED VEHICLES'' |- | '''1911''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001481137/publication/FR439730A?q=FR439730A '''FR'''439730A] || ''Screw and nut steering for motor vehicles'' |- | '''1914''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001513700/publication/FR475854A?q=FR475854A '''FR'''475854A] || ''Suspension system for four-wheel motor cars'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001513396/publication/FR475517A?q=FR475517A '''FR'''475517A] || ''Improvement in the construction of automobile steering axles'' |- | '''1915''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001519144/publication/FR482114A?q=FR482114A '''FR'''482114A] || '''Disk hub''' : ''Driving device for driving wheels of motor vehicles'' |- |} ==== '''Accouplements flexibles''' ==== '''Catégories''' : [[commons:Category:Accouplement (mécanique)|Accouplements]], [[commons:Category:Rotating shaft couplers|Accouplements d'arbres]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Accouplement (mécanique)|Accouplement (mécanique)]], [[w:Joint de transmission|Joint de transmission]] ===== Premières recherches ===== {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1900''' || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1900-04-09_Brevet_KREBS-P%26L_FR299088_-_%27Palier_%C3%A0_rotule%27.pdf '''FR'''299088] || ''Palier à rotule'' |- | '''1905''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001399995/publication/FR351702A?q=pn%3DFR351702A '''FR'''351702A] || ''Palier de butée à billes et à rotule'' |- | || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003533722/publication/AT24046B?q=AT24046B '''AT'''24046B] || ''Thrust bearing'' |- |'''1907''' || [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001429214/publication/FR383188A?q=FR383188A '''FR'''383188A] || ''Embrayage reliant deux arbres dont l'un tourne à une vitesse variable et l'autre à une vitesse constante'' |- |} ===== Le joint monodisque ===== '''Catégorie''' : [[commons:Category:Disc couplings|Accouplements à disque]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Accouplement_(mécanique)#Accouplement_à_disque|Accouplement_à_disque]] <br>'''1909''' - '''The single disc coupling''' : "''The device in question is substantially as follows: The ends of the shafts to be joined, facing each other, are provided with circular or cylindrical extended portions to which is secured alternately a membrane of suitable shape, '''of strong and flexible material such as leather, flexible fiber, suitably woven and prepared canvas''' or any other similar material. The dimensions of the said widened portions and the number of the points at which the material used for effecting the connection indicated is secured to them are in proportion to the strain to be transmitted.''" <gallery> File:1910-11-22 US976187A=device for coupling two transmission shafts=first FLECTOR invented by A.C. KREBS.png | [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003044565/publication/US976187A?q=US976187A '''1909''' - first FLECTOR Brevet '''US'''976187A "'''''Device for coupling two transmission-shafts'''''".] File:1933-10-01 La Dépêche de Brest=PEUGEOT 'le joint FLECTOR de direction'.jpg | [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k348891q/f8 '''1933''' PEUGEOT advertising: "'''''the steering FLECTOR joint'''''" invented by A. C. KREBS (Brevet 1910-11-22 US976187A).] File:1937-1938 Cours d'automobile=disc coupling+FLECTOR.jpg |'''1937''' - Automobile course'' : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k9758588f/f124.item.r=%22Cours%20d'automobile%22 "'''Deformation joints are the Flectors''']. They consist of a stack of discs made of thin sheet steel, rubberized canvas or leather, on which are bolted forks with two or three branches carried by the shafts.''" File:Single Disk Coupling (with metal disc), invented by A.C. KREBS (patent 1910-11-22 US976187A).webm|Video: '''The single Disk Coupling''' (with metal disc) invented by A.C. KREBS '''is universally used today'''. </gallery> {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1909''' || [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1909-01-04_Brevet_KREBS-P%26L_FR407594_-_%27Dispositif_de_connexion_de_deux_arbres_de_transmission%27.pdf '''FR'''407594] || '''Disc coupling''' : ''Device for connecting two transmission shafts'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032407241/publication/GB190926602A?q=GB190926602 '''GB'''190926602] || ''Improvements in or relating to Shaft Couplings'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003044565/publication/US976187A?q=pd%20%3D%20%221910-11-22%22%20AND%20ctxt%20%3D%20%22KREBS%22 '''US'''976187A] || ''Device for coupling two transmission-shafts'' |- |} ===== Le joint élastique '''FLECTOR''' ===== '''Catégorie''' : [[commons:Category:Rag joints|Rag joints]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Joint_de_transmission#Joints_à_axes_concourants|Joints à axes concourants]] <br>'''1911''' - '''Le joint FLECTOR''' : "''Dans nos modèles 10, 12 et 16 HP Tourisme, ce joint universel est constitué par l'organe élastique que nous nommons "Flector" et qui, formé de toile et de caoutchouc, permet le déplacement relatif des arbres '''sans frottement, sans usure et sans bruit'''. Son adoption donne à la voiture qui en est munie une grande douceur d'entraînement, et il ne réclame aucun entretien''." <ref>'''1916''' - [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1916_-_Panhard_%26_Levassor_-_Catalogue.pdf '''Catalogue Panhard & Levassor'''].</ref> <gallery> File:1911-09-04 Flector joint invented by A. C. KREBS (patents FR445.494, GB17.174, US1.107.315).jpg|'''1911''' - '''FLECTOR Brevet''' [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003175507/publication/US1107315A?q=US1107315 '''US'''1107315A] ''Flexible joint for coupling two transmission shafts''. |'''1911''' - '''FLECTOR Brevet''' [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003175507/publication/US1107315A?q=US1107315 '''US'''1107315A] ''Flexible joint for coupling two transmission shafts''. File:1913-02-25 La Revue Commerciale=le joint FLECTOR inventé par A. C. KREBS.pdf | [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k9805914f/f6.item '''1913''' - The '''FLECTOR joint''' on the 10hp Panhard & Levassor]: "'''''no friction, no wear, no noise, no lubrication'''''" File:Tyre-coupling.jpg |'''The flexible FLECTOR joint''' invented by A. C. KREBS (Brevet [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003175507/publication/US1107315A?q=US1107315 '''US'''1107315A]) '''is universally used today under the name of ''' [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:FLECTOR_-_Tyre-Couplings.ogg '''Tire coupling (Video)''']. </gallery> {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1911''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001486381/publication/FR445494A?q=FR445494A '''FR'''445494A] || '''Tire coupling''' : ''Flexible joint for connecting two drive shafts'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032606753/publication/GB191217174A?q=GB191217174 '''GB'''191217174A] || ''Improvements in or relating to Shaft Couplings'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003175507/publication/US1107315A?q=US1107315 '''US'''1107315A] || ''Flexible joint for coupling two transmission-shafts'' |- |} ==== Camions et moteurs industriels ==== <gallery> File:1903 - Les usages industriels de l'alcool - camion Panhard & Levassor.jpg|'''1903''' - Industrial '''uses of alcohol''' : '''Panhard & Levassor truck'''. File:1904 - Panhard & Levassor - moteur fixe 3cyl.jpg|'''1904''' - Panhard & Levassor: '''3cyl stationary engine designed by A. C. KREBS'''. File:1906 - Panhard & Levassor - Groupe moto-pompe industriel.jpg|'''1906''' - Panhard & Levassor - '''Industrial motor-pump unit'''. File:1907-01-05 Omnia - camion Panhard & Levassor au concours de véhicules industriels.jpg|'''1907''' - '''Panhard & Levassor truck''' at the industrial vehicle competition. File:1908 - Panhard & Levassor - catalogue poids lourds.pdf|'''1908''' - [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1908_-_Panhard_%26_Levassor_-_catalogue_poids_lourds.pdf Panhard & Levassor '''trucks catalog''']. File:1910 - Groupe moteur Panhard & Levassor - "Force motrice et lumière".jpg|'''1910''' - Groupe moteur Panhard & Levassor: "'''''Force motrice et lumière'''''". <ref>'''1910''' - '''Groupe moteur''' Panhard & Levassor : "'''''Force motrice et lumière'''''". "''Ville - Campagne - Atelier : MAXIMUM Rendement, Simplicité, Solidité - MINIMUM Consommation, Usure, Encombrement - FONCTIONNE SANS SURVEILLANCE au gaz de ville, à l'alcool, benzol, à l'essence de pétrole, gaz pauvre''".</ref> File:1910-07-10 - La Revue Commerciale - Le groupe électrogène et le moteur industriel Panhard & Levassor.jpg|'''1910''' - The Panhard & Levassor [https://archive.org/details/Theautomobile22/theautomobile16/page/n583/mode/2up?q=%22commandant+krebs%22 '''generator'''] and the '''industrial engine'''. File:Chatillon-Panhard heavy artillery tractor prototype 1911.jpg|'''1911''' - '''Prototype of the Châtillon-Panhard heavy artillery tractor''', all wheel drive and all wheel steering. File:1913 - Panhard & Levassor - voiture de Livraison.jpg|'''1913''' - Panhard & Levassor: '''Delivery van'''. File:1917 Automobiles, Camions, Tracteurs - Principes et utilisation.pdf|page 88|'''1913''' - The 16HP van chassis Panhard & Levassor: "'''''engine block and swing axle'''''". File:1914-1918 - Panhard & Levassor - camion K16.jpg|'''1914-1918''' - Panhard & Levassor: '''K15 truck'''. File:1919 - Panhard Motors Co - the Panhard-truck.pdf|'''1918''' - Motor-age: The [https://archive.org/details/sim_motor-age_1918-11-28_34_22/page/34/mode/2up?q=%22panhard+truck%22 '''Panhard Truck Built for Durability'''] : usurpateurs américains du nom de Panhard. <ref>'''1919''' - '''Apex''' ([https://en.wikipedia.org/wiki/Hamilton_(automobile_company) Hamilton Motors Company]) - [https://archive.org/details/saturdayeveningp1922unse/page/384/mode/2up?q=%22Panhard+Motors+Co%22 The twin-frame truck]: ''"At the request of the Panhard-Levassor Co., of Paris, France, we have relinquished the name "Panhard", and since September 1, '''1919''', our truck has been known as the "Apex". Hamilton Motors Co., formerly '''Panhard Motors Co.'''"''</ref> </gallery> ==== Machines à bois ==== '''Catégories''' : [[commons:Category:Scierie|Scierie]], [[commons:Category:Sciage|Sciage]], [[commons:Category:Scie pour le bois et l'ameublement|Scie pour le bois et l'ameublement]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Scierie|Scierie]], [[w:Sciage|Sciage]], [[w:Débit (bois)|Débit (bois)]], [[w:Usine_municipale_Pavage_de_bois|Usine municipale Pavage de bois]] <gallery> File:1889 - Panhard & Levassor Large band saw for metal cutting.pdf|'''1889''' - Panhard & Levassor: [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:Reports_of_the_United_States_Commissioners_to_the_Universal_Exposition_of_1889_at_Paris_(IA_cu31924107177085).pdf&page=364 "'''Large band saw for metal cutting'''"] at the Paris universal exposition. File:1905 - Panhard & Levassor - catalogue anniversaire-50-ans usine (cartes postales) - machines à bois.pdf|page=7|'''1905''' - '''Panhard & Levassor''' managed by A. C. KREBS - [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:1905_-_Panhard_%26_Levassor_-_catalogue_anniversaire-50-ans_usine_(cartes_postales)_-_machines_%C3%A0_bois.pdf&page=1 '''Wood working machine tools''' and '''Band Saws''']. File:1906 - Panhard & Levassor - Catalogue des machines à bois pour les roues de voitures.pdf|'''1906''' - '''Panhard & Levassor''' managed by A. C. KREBS - [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3A1906_-_Panhard_%26_Levassor_-_Catalogue_des_machines_%C3%A0_bois_pour_les_roues_de_voitures.pdf&page=1 '''Catalog of woodworking machine-tools for car wheels''']. File:1906 - Panhard & Levassor - Catalogue des machines-à-bois - scies à ruban.pdf|'''1906''' - '''Panhard & Levassor''' managed by A. C KREBS: Catalog of [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1906_-_Panhard_%26_Levassor_-_Catalogue_des_machines-%C3%A0-bois_-_scies_%C3%A0_ruban.pdf '''woodworking machine-tools - band saws''']. File:1915 - Publicité en Amérique pour les scies à ruban Périn fabriquées à Paris par les usines Panhard & Levassor dirigées par A. C. KREBS.pdf|'''1915''' - Advertisement in America for [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1915_-_Publicit%C3%A9_en_Am%C3%A9rique_pour_les_scies_%C3%A0_ruban_P%C3%A9rin_fabriqu%C3%A9es_%C3%A0_Paris_par_les_usines_Panhard_%26_Levassor_dirig%C3%A9es_par_A._C._KREBS.pdf '''Périn band-saws'''] manufactured in Paris by the '''Panhard & Levassor works''' managed by A. C. KREBS. </gallery> {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1899''' ||[https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k57012688/f243.image.r=panhard '''FR'''288849A] || ''Sharpener'' |- | '''1905''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search?q=pn%3DFR359604A '''FR'''359604A] || ''Automatic circuit breaker'' |- | '''1906''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search?q=pn%3DFR362842A '''FR'''362842A] || ''Locking system for tool trolleys and others'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search?q=pn%3DFR365473A '''FR'''365473A] || ''Automatic tool release system in trolley machines'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003539644/publication/AT27469B?q=AT27469B '''AT'''27469B] || ''Device for automatically removing the tool from the workpiece in machine tools with a reciprocating carriage'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/027826630/publication/DK10576C?q=DK10576C '''DK'''10576C] || ''Self-propelled device for putting the tool out of business in machine tools with reciprocating carriage'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search?q=pn%3DCH40671A '''CH'''40671A] || ''Machine tool carriage with device for automatically disengaging tool and work piece'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search?q=pn%3DGB190707906A '''GB'''190707906A] || ''Improvements in or relating to Machine Tools with Sliding Tables or Carriages'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002961283/publication/US892854A?q=US892854A '''US'''892854A] || ''SLIDING TABLE OR CARRIAGE FOR METAL-CUTTING MACHINES'' |- | '''1908''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001449977/publication/FR405501A?q=pn%3DFR405501A '''FR'''405501A] || ''Protective finger for sawing machines for wood or any other material'' |- | '''1911''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001485566/publication/FR444600A?q=pn%3DFR444600A '''FR'''444600A] || ''Gear Profile Checking Machine'' |- | '''1912''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032242055/publication/FR451001A?q=pn%3DFR451001A '''FR'''451001A] || ''Log sawing machine, automatic'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032799883/publication/GB191214154A?q=GB191214154A '''GB'''191214154A] || ''Automatically Acting Machine for Cutting Up Timber'' |- | '''1913''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032299533/publication/FR19438E?q=FR19438E '''FR'''19438E] || Addition: ''Log sawing machine, automatic'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032799883/publication/GB191324475A?q=GB191324475A '''GB'''191324475A] || ''Automatically Acting Machine for Cutting Up Timber'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001512578/publication/FR474617A?q=pn%3DFR474617A '''FR'''474617A] || ''Apparatus for grinding the teeth of band saw blades'' |- |} ==== Autres brevets ==== {| class="wikitable" |- ! Date !! Brevet !! Intitulé |- | '''1903''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001379309/publication/FR329471A?q=FR329471A '''FR'''329471A] || ''Silent exhaust tank'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002815022/publication/US746527A?q=US746527A '''US'''746527A] || ''EXHAUST-BOX OR SILENCER FOR EXPLOSION-ENGINES'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032541423/publication/GB190306365A?q=GB190306365A '''GB'''190306365A] || ''Improvements in Exhaust Boxes or Silencers for Explosion Engines'' |- | '''1907''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001423213/publication/FR376739A?q=pn%3DFR376739A '''FR'''376739A] || ''Detachable tire rim'' |- | ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032633977/publication/GB190715724A?q=GB190715724A '''GB'''190715724A] || ''An Improved Fitting or Attachment for the Wheels of Motor Cars and similar Vehicles'' |- | '''1913''' ||[https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001498438/publication/FR458896A?q=FR458896A '''FR'''458896A] || ''Removable wheel fixing device'' |- |} === '''Aviation''' === '''Catégories''' : [[commons:Category:Aéronautique|Aéronautique]], [[commons:Category:Activité aérienne|Activité aérienne]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Aéronautique|Aéronautique]], [[w:Aviation|Aviation]] <br>'''1910''' - [https://archive.org/details/aircraft219111912newy/page/200/mode/2up?q=%22commandant+krebs%22 '''Aircraft''']: "''On June 14th. among the visitors to the Farman School at Buc, was '''Commandant Krebs''', the director of the Panhard-Levassor firm. He was taken for a lenthy trip by Mr. '''Maurice Farman''', who afterwards carried M. Defly, an engineer of the Panhard firm.''" ==== Le moteur du monoplan Tellier ==== '''Catégories''' : [[commons:Category:Alphonse Tellier|Alphonse Tellier]], [[commons:Category:Tellier 1910 monoplane|Tellier 1910 monoplane]], [[commons:Category:Tellier aircraft|Tellier aircraft]], [[commons:Category:Émile Dubonnet|Émile Dubonnet]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Émile Dubonnet|Émile Dubonnet]] :[[W:Alphonse_Tellier_(constructeur_a%C3%A9ronautique)|Alphonse Tellier (constructeur aéronautique)]] <gallery> File:1909 - Le moteur d'aviation Panhard & Levassor à soupapes concentriques de A. C. KREBS.pdf|'''1909''' - The Panhard & Levassor '''aviation engine with concentric valves''' designed by A. C. KREBS. File:1910-04-23 - Dubonnet survole Paris sur avion Tellier à moteur Panhard & Levassor.png|'''1910''' - '''Dubonnet flies over Paris''' on a Tellier plane with a Panhard & Levassor engine designed by A. C. KREBS. File:1910-04-26 - Théodore-Roosevelt regardant voler Dubonnet à Issy.jpg|'''1910''' - '''Theodore Roosevelt watching Dubonnet fly''' to Issy on '''Tellier plane''' with '''Panhard & Levassor''' engine. File:1910-04-23 - A. C. Krebs et Emile Dubonnet à Bagatelle après la traversée de Paris sur avion Tellier.png|'''1910''' - '''A. C. KREBS''' (left) and '''Emile DUBONNET''' (1882-1950) '''after crossing Paris on a Tellier plane''' with the Panhard & Levassor engine designed by KREBS. File:1910-05-25 - Avion Tellier modifié - le moteur Panhard & Levassor de A. C. KREBS.png|'''1910''' - '''Modified Tellier aircraft''' : the Panhard & Levassor engine with concentric valves designed by A. C. KREBS. File:1910 Panhard-Levassor - Dubonnet gagne le prix de LA NATURE sur monoplan Tellier à moteur Panhard & Levassor (GAMY).jpg|'''1910''' - '''''Dubonnet wins the [[W:La_Nature|LA NATURE]] prize on a Tellier monoplane powered by Panhard & Levassor''''', whose engine is designed by A. C. KREBS (by GAMY). File:1911 - Monoplanes and biplanes - The Tellier monoplane.pdf|'''1911''' - '''Monoplanes and biplanes''' : The '''Tellier monoplane''' powered with the Panhard & Levassor concentric valves engine designed by A. C. KREBS. </gallery> ==== Moteurs d'avions ==== '''Catégorie''' : [[commons:Category:'''''Propulsion des aéronefs|Propulsion des aéronefs''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Propulsion des aéronefs|Propulsion des aéronefs]] <br>'''1902''' - '''Wilbur Wright''' to '''Octave Chanute''' : "''I also enclose a letter from France which I take to be from '''Capt. Krebs''', though my acquaintance with foreign customs of signing names leaves me in some doubt as to who it is from. Can you enlighten me?''" <ref> [https://www.loc.gov/item/wright002807/ '''1902'''-04-12 - W. Wright to O. Chanute letter]</ref> '''O. Chanute''' to '''W. Wright''' : "''I return the French letter, which is from '''Commandant Krebs''', formerly associated with [[w:Charles_Renard|Colonel Renard]].''" <ref>[https://archive.org/details/correspondenceo00chan '''1902'''-05-05 - O Chanute to W. Wright letter]</ref> <gallery> File:1909-08-13 - Biplan Obre à moteur Panhard & Levassor 60cv.png|'''1909''' - Obre biplane with '''Panhard & Levassor 60hp engine''' designed by A. C. KREBS. File:1909 - Moteur Panhard & Levassor 100cv pour l'avion Voisin-Bolotoff.png|'''1909''' - Panhard & Levassor 100hp engine designed by A. C. KREBS for the '''Voisin-Bolotoff aircraft'''. File:1909 - Moteur Panhard & Levassor 120cv sur le Biplan-Henry FARMAN.png|'''1909''' - Panhard & Levassor 120hp engine designed by A. C. KREBS on the '''Henry FARMAN biplane'''. File:1909-09-25 - 1ère Exposition de Locomotion Aérienne - le stand Panhard & Levassor.png|'''1909''' - '''1st Air Locomotion Exhibition''' : the '''concentric valve engine''' designed by A. C. KREBS on the Panhard & Levassor stand. File:1910-11-01 - La Revue de l'Aviation à Paris.jpg|'''1910-11-01''' - The '''Revue de l'Aviation in Paris''' - Exhibition of aircraft manufacturers. File:1910 - Panhard & Levassor - moteur-120HP du dirigeable Morning Post.jpg|'''1910''' - L'un des 2 moteurs Panhard & Levassor de '''120HP''' pour le dirigeable '''Morning-Post'''. File:1912 - Moteur d'aviation Panhard & Levassor V8 100HP.jpg|'''1912''' - Panhard & Levassor '''V8 100HP aviation engine''' designed by A. C. KREBS. File:1917 - Panhard & Levassor - Moteur V12J du Glisseur Tellier.jpg|'''1915''' - Panhard & Levassor [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k98100943/f220.image.r=panhard '''V12J aviation engine'''] of the '''Glisseur Tellier''' designed by A. C. KREBS. </gallery> ==== Hélicoptères avec [https://www.leonore.archives-nationales.culture.gouv.fr/ui/notice/300955 Gustave PLAISANT] ==== '''Catégorie''' : [[commons:Category:Helicopters|'''''Helicopters''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Hélicoptère|Hélicoptère]] <br>'''1912''' - Gustave PLAISANT: "''During fixed-point tensile tests that I recently carried out on a cycloidal thruster '''at the Laboratoire des Etablissements Panhard et Levassor''' with the gracious authorization of '''Commander Krebs''', I was led to study different combinations of propellers [...]''" <ref> '''1912-01-01''' - L'Aérophile: [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k6552332d/f276.image.r=krebs ''Vers l'hélicoptère''].</ref> <gallery> File:Comptes rendus hebdomadaires des séances de l’Académie des sciences, tome 155, 1912.djvu|page 1608|'''1912''' - Académie des Sciences - '''Aeronautics''' : "''On a cycloidal air attack mode by M. '''Gustave PLAISANT'''.''" File:1913-01-01 L'Aérophile=essais d'hélicoptères à l'usine P&L avec Gustave PLAISANT.jpg|'''1912''' - L'Aérophile: '''helicopter tests in the laboratory of the Panhard & Levassor factory''' by Gustave PLAISANT with the help of Arthur Constantin KREBS </gallery> === '''Le procès [https://en.wikipedia.org/wiki/George_B._Selden SELDEN]''' avec [[w:Henry_Ford|'''Henry FORD''']] === '''Catégories''' : [[commons:Category:US549160|'''''US549160''''']], [[commons:Category:Association of licenced Automobile Manufacturers|'''''Association of licenced Automobile Manufacturers''''']], [[commons:Category:Henry Ford|'''''Henry Ford''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:George_Brayton#Du_procès_Brayton_au_brevet_de_Selden|Du_procès_Brayton_au_brevet_de_Selden]] <br>En '''1906''' A. C. Krebs s'est rendu aux États-Unis pour témoigner dans l'affaire Selden, dans laquelle Panhard & Levassor était associé à Henry Ford en tant que partie adverse. Il a probablement rencontré Henry Ford lors de la présentation des preuves pour le brevet Selden ([https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/002617903/publication/US549160A?q=US549160 '''US'''549160]) les 29-30 octobre 1906 dans un garage de New York. <ref>'''1906''' [https://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=File:1906_Arthur_Constantin_KREBS_testimony_during_the_Selden_case.pdf&page=192 témoignage de A. C. Krebs au procès Selden]: "''XQ426. Vous n'aviez jamais vu les moteurs Selden, ni le moteur à trois cylindres ni le moteur à un cylindre que vous avez inspecté au garage de New York les 29 et 30 octobre, en fonctionnement, n'est-ce pas ?''" </ref> Il convient de noter les nombreuses similitudes de principe entre la '''voiture Clément-Panhard''' de '''1898''' et la [[W:Ford_T|'''Ford model T''']] of '''1908''' (voir supra). <gallery> File:1877 Brevet-Rosenwald FR116871'=système de locomotion par le gaz'.pdf|'''1877''' - '''Brevet Rosenwald''' ('''FR'''116871) : "'''''Système de locomotion par le gaz'''''" est cité dans l'affaire Selden. File:1882-1884 - Delamare Deboutteville Malandin car.pdf|'''1882-1884''' - [[w:Édouard_Delamare-Deboutteville|Édouard Delamare-Deboutteville & Malandin]]: '''La première voiture à 4 roues avec un moteur à 4 temps brevetée''' : [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Delamare-Debouttevile-et-Malandrin_vehicles Brevet '''FR'''160267 du 12-02-1884] – ( [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k9803886z/f152.image.r=deboutteville '''8cv - 10km/h avec allumage électrique et volant''']). File:1906 Arthur Constantin KREBS testimony during the Selden case (annotated transcript).pdf|'''1906''' - '''Témoignage de A. C. KREBS à New-York''' lors de l'affaire Selden ('''transcription annotée'''). File:Portrait of Henry Ford.jpg|'''1913''' - '''Henry Ford''' (1863-1947). </gallery> === L'Organisation scientifique du travail avec [[W:Charles_de_La_Poix_de_Fréminville|Ch. de Fréminville]] === '''Catégorie''' : [[commons:Category:Scientific management|'''''Scientific management]] '''Catégorie''' : [[commons:Category:Scientific management|'''''Scientific management]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Organisation scientifique du travail|Organisation scientifique du travail]] <br>'''1904''' - '''Ways to combat or prevent dust''' : [https://archive.org/details/mmoiresetcompte04unkngoog/page/716/mode/2up?q=%22commandant+krebs%22 '''Commandant Krebs''' requests the tarring of the street of the establishments on Avenue d'Ivry.]. {| class="wikitable" |- ! Date !! Review !! Article |- | '''1911''' || Revue de métallurgie || [https://www.metallurgical-research.org/articles/metal/abs/1911/10/metal19110810p786/metal19110810p786.html Le jeune ingénieur] |- | '''1914''' || Société d'économie sociale (in ''La Réforme Sociale'') || [https://archive.org/details/etudessociales6719unse/page/316/mode/2up?q=fr%C3%A9minville+panhard Le Système Taylor et l'orqanisation scientifique du travail dans les ateliers] |- |- | '''1915''' || Revue de métallurgie || [https://www.metallurgical-research.org/articles/metal/abs/1915/09/metal19151209p729/metal19151209p729.html James Hartness: Le facteur humain dans l’organisation du travail (Translation and introduction by charles de Fréminville)] |- |- | '''1917''' || Revue de métallurgie || [https://www.metallurgical-research.org/articles/metal/abs/1917/07/metal19171407p586/metal19171407p586.html L’utilisation des mutilés pour l’organisation du travail] |- |- | '''1926''' || Revue de métallurgie || [https://www.metallurgical-research.org/articles/metal/abs/1926/04/metal19262304p199/metal19262304p199.html 1-Évolution de l’organisation scientifique du travail à propos du Congrès International de Bruxelles (Octobre 1925)] |- |- | || Revue de métallurgie || [https://www.metallurgical-research.org/articles/metal/abs/1926/05/metal19262305p269/metal19262305p269.html 2-Évolution de l’organisation scientifique du travail à propos du Congrès International de Bruxelles (Octobre 1925)] |- |} === Les innovations avec le [[w:Arsène d'Arsonval|'''Pr Arsène d'ARSONVAL''']] === '''Catégorie''' : [[commons:Category:Arsène d'Arsonval|Arsène d'Arsonval]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Arsène d'Arsonval|Arsène d'Arsonval]] <br>A. C. KREBS et [[W:Ars%C3%A8ne_d%27Arsonval|Pr Arsène d'ARSONVAL]], médecin, physicien et académicien, sont amis de longue date. <gallery> File:1889~Album Course 01 'première voiture de course'.jpg | '''1891''' - '''D'Arsonval''' : "''Nous décidâmes, un beau jour de 1891, Levassor et moi, avec le chef d'atelier [[W:%C3%89mile_Mayade|MAYADE]], de disposer ce moteur '''sur un chariot mobile'''"[...] <ref>'''1937''' - [https://archive.org/details/d-arsonval-soixante-cinq-ans-a-travers-la-science/page/232/mode/2up?q=panhard "D'Arsonval - 65 ans à travers la science"], Louis Chauvois, Paris.: "''Dans les ateliers ''[[W:Panhard|Panhard & Levassor]]'' un moteur à essence '''[[W:Gottlieb_Daimler|Daimler]]''' de 2CV établi sur un bâti fixe, faisait fonctionner la scie débitant les pièces de bois. Qu'à cela ne tienne ! "Nous décidâmes, un beau jour de 1891'' [plutôt 1890]'', nous dit M. d'Arsonval, Levassor et moi, avec le chef d'atelier [[W:%C3%89mile_Mayade|MAYADE]], de disposer ce moteur '''sur un chariot mobile''' et nous construisîmes ainsi l'un des premiers engins à rouler sur le sol".</ref> File:Collège de France. M. le professeur d'Arsonval, membre de l'Institut.jpg| '''1902''' - ''A. D'Arsonval (1851-1940) prète son laboratoire au Collège de France à A. C. KREBS pour lui permettre de développer sa théorie sur le carburateur automatique pour automobiles''. File:Panhard & Levassor Break 1898 (CNAM-IMG 0624).jpg |[[W:Ars%C3%A8ne_d%27Arsonval|Arsène d'ARSONVAL]] commande cette voiture à son ami A. C. KREBS, directeur des usines '''Panhard & Levassor''' le [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3AGetty_Research_Institute_(IA_laretrospectived00expo).pdf&page=56 '''07-09-1897'''], en demandant qu'une dynamo soit ajoutée pour permettre de générer de l'électricité pour ses expériences. <ref>'''1898''' Panhard-M2F d'Arsène d'ARSONVAL presentée au [https://collections.arts-et-metiers.net/?queryId=28f7ab4d-a8b2-45e9-82f1-785523e4f7c6 musée du Cnam (Paris)].</ref> File:1905 LA-NATURE=Voiture-radiologique-Gaiffe-d'Arsonval-Panhard.jpg |'''1904''' - A. C. KREBS construit la '''voiture radiologique''' GAIFFE et d'ARSONVAL qui produit le courant alternatif et le courant continu pour les appareils médicaux. <ref>'''1905''' - [http://cnum.cnam.fr/CGI/sresrech.cgi?4KY28.64/104 La voiture radiologique Gaiffe-Panhard], ''[[W:La_Nature|LA NATURE]]'', p100, Paris]. </ref> File:1909 Institut général psychologique - Section des recherches psychiques et physiologiques = Documents sur Eusapia Palladino avec d'Arsonval Krebs (1905) Curie.pdf|page 11|'''1905''' - A. C. Krebs participe à des '''séances de spiritisme scientifique''' organisées par [[W:Ars%C3%A8ne_d%27Arsonval|A. d'Arsonval]], aux côtés de personnalités scientifiques comme [[W:Marie_Curie|Mme Curie]]. <ref>'''1909''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k57730276/f82.image.r=krebs Institut général psychologique]: Section des recherches psychiques et physiologiques : documents sur [[w:Eusapia Palladino|Eusapia Palladino]] : "''[https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3A1909_Institut_g%C3%A9n%C3%A9ral_psychologique_-_Section_des_recherches_psychiques_et_physiologiques_%3D_Documents_sur_Eusapia_Palladino_avec_d%27Arsonval_Krebs_(1905)_Curie.pdf&page=83 J'ai senti une pression faite sur mon bras gauche, comme avec une boule de coton]''".</ref> </gallery> '''1891''' : Pr s'Arsonval aide Levassor pour son brevet [https://bases-brevets19e.inpi.fr/brevets?detail=719065&positionResult=20&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bmode%5D=simple&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bop%5D=AND&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409ada8d6374%5D%5Bop%5D=AND&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409ada8d6374%5D%5Bq%5D%5B0%5D=&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409ada8d6374%5D%5Bextras%5D%5Bmode%5D=input&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_698c4792c3dc7%5D%5Bop%5D=AND&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_698c4792c3dc7%5D%5Bq%5D%5B0%5D=levassor&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_698c4792c3dc7%5D%5Bextras%5D%5Bmode%5D=input&arko_default_63f395e1547dd--from=0&arko_default_63f395e1547dd--resultSize=50&arko_default_63f395e1547dd--contenuIds%5B0%5D=838591&arko_default_63f395e1547dd--modeRestit=arko_default_63f397c19a653#visionneuse-manual|/_recherche-api/visionneuse-infos/arko_default_63f395e1547dd/arko_fiche_64afdc541dd82/arko_default_63f47e41d68c8/image/700691|0|2 '''FR'''215695] du 21-08-'''1891''' : "'''Perfectionnements aux moteurs à gaz'''". '''1894''' - [https://archive.org/details/sancesdelasocit19physgoog/page/n104/mode/2up?q=arsonval '''Société Française de Physique''']: Pr d'Arsonval demonstrates that the Panhard & Levassor petroleum engine is "''the real engine applicable to road traction''". <ref>[https://archive.org/details/sancesdelasocit19physgoog/page/n104/mode/2up?q=panhard '''1894-03-02''' - '''Société française de physique''']: "''M. d'Arsonval operates in front of the Company a petroleum engine built by the Panhard and Levassor Cy on the data of M. [[W:Gottlieb_Daimler|Daimler]].''"</ref> '''1901-1905''' - A. d'ARSONVAL ayant prouvé que le [[w:benzol|benzol]] ne présentait pas de risque d'explosion dans un environnement confiné, la Marine commande des '''moteurs au benzol''' à A. C. KREBS pour ses sous-marins de la [[w:Classe Naïade|classe Naïade]] (voir infra). '''1902''' - A. d'ARSONVAL prète son laboratoire au '''Collège de France''' à A. C. KREBS pour effectuer ses expériences sur son '''carburateur automatique'''. '''1905''' - A. d'Arsonval présente à l'Académie des sciences la note d'A. C. KREBS sur son '''frein dynamométrique électrique''' (voir ci-dessus) permettant de mesurer précisément la puissance des moteurs à pétrole. <ref>'''1905-11-13''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k3095m/f757.item.r=krebs Comptes rendus hebdomadaires des séances de l'Académie des sciences]: ''MÉCANIQUE APPLIQUÉE. Sur un frein dynamométrique destiné à la mesure de la puissance des moteurs, qui permet l'utilisation, sous forme électrique, de la majeure partie du travail développé. Note de M. A. Krebs, presentée par M. d'Arsonval''. </ref> '''1905''' - A. C. KREBS a participé à des séances de spiritualisme scientifique organisées par l'académicien A. d'ARSONVAL dans le cadre de l' '''Institut Général de psychologie'''. <ref>'''1909''' - Séances de spiritualisme organisées par l'académicien Arsène d'Arsonval dans le cadre de l' [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1909_Institut_g%C3%A9n%C3%A9ral_psychologique_-_Section_des_recherches_psychiques_et_physiologiques_%3D_Documents_sur_Eusapia_Palladino_avec_d%27Arsonval_Krebs_(1905)_Curie.pdf "'''Institut général psychologique - Section des recherches psychiques et physiologiques'''"].</ref> === Le '''Rhéomètre''' de A. C. KREBS === '''Voir aussi''' : [[w:Rhéomètre|Rhéomètre]], [[w:Viscosimètre|Viscosimètre]], [[w:Rhéologie|Rhéologie]], [[w:Fluide (matière)|Fluide (matière)]] <gallery> File:1907-04-20 Génie-Civil - le rhéomètre de A. C. KREBS.jpg|''''1907''' - '''Le Génie Civil''' : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k6488843c/f12.image.r=krebs "''Appareil pour la mesure de l'écoulement des liquides''"] (rhéomètre). File:1909-01-15 La Technique Automobile - le voluliquimètre (rhéomètre) de Krebs.jpg|'''1909''' - '''La technique Automobile''' : "''[https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k9804447s/f77.image.r=krebs Le voluliquimètre de Krebs]''" (rhéomètre). </gallery> '''1907''' - '''Communication à l'académie des Sciences''' de A. C. KREBS (cf. infra) : [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3AComptes_rendus_hebdomadaires_des_s%C3%A9ances_de_l%E2%80%99Acad%C3%A9mie_des_sciences%2C_tome_144%2C_1907.djvu&page=747 "''Appareil pour la mesure de l'écoulement des liquides''"]. '''1909''' - '''La Technique automobile''' : "''[https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k9804447s/f77.image.r=krebs Le voluliquimètre de Krebs]''". === A. C. KREBS et [[w:Ettore Bugatti|'''Ettore BUGATTI''']] === '''Catégories''' : [[commons:Category:Ettore Bugatti|'''''Ettore Bugatti''''']], [[commons:Category:Bugatti|'''''Bugatti''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Ettore Bugatti|Ettore Bugatti]] <br>'''1913-01-24''' : '''Panhard & Levassor board''' - "Mr. Director [A. C. KREBS] reports '''on the visit he made to Mr. Bugatti in his factory''' in Molsheim [Alsace] where he was able to test the cars built by Mr. Bugatti and engines on dynamometric break. Mr. Director noticed different '''very interesting construction processes'''; However, he thinks that Mr. Bugatti, to achieve this result, '''makes the material work at its greatest limit of resistance''', which is contrary to the ways of proceeding in our company which always tend to keep a fairly large margin in the resistance of the metal". === Les '''véhicules militaires''' === Krebs utilized his former military membership to supply the French Army with engines and vehicles including the '''1904''' Genty [[w:Automitrailleuse|Automitrailleuse]], the '''1911''' Châtillon-Panhard 4x4 truck, the [[w:Saint-Chamond (char)|'''1916''' char Saint-Chamond]], and others. ==== Les automobiles à Madagascar pour le '''Général Galliéni''' ==== '''Catégories''' : [[commons:Category:Joseph Gallieni|'''''Joseph Gallieni''''']], [[commons:Category:French Madagascar|'''''French Madagascar''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Joseph Gallieni|Joseph Gallieni]] <br>'''1899''' - General Gallieni, governor of Madagascar, brought three Panhard & Levassor cars from Paris, two 12hp cars and one 6hp car. <ref>'''1908''' - Neuf ans à Madagascar (General Galliéni) : "''[https://archive.org/details/neufansmadagas00gall/page/170/mode/2up?q=panhard Le premier essai d'automobilisme en pays malgache]'' [...] ''Une voiturette six-chevaux et deux voitures douze-chevaux Panhard-Levassor, essayées sur les deux routes de Tamatave et de Majunga, donnèrent [https://archive.org/details/neufansmadagas00gall/page/n371/mode/2up?q=panhard des résultats aussi satisfaisants que je pouvais l'espérer]''". </ref> <gallery> File:Gallieni.jpg|'''1897''' - '''Gallieni''' (1849-1916) (seated) and his staff in Madagascar: Hubert '''Lyautey''' (left) and Jean-Noël '''Savelli''' (center). File:1900 - Panhard & Levassor - Construction d'une route avec une rampe à 15% à Madagascar.jpg|'''1900''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5687124k/f2.item '''Construction of a road'''] with a 15% ramp in Madagascar. File:1900 - Panhard & Levassor - Arrivée des officiels à Tananarive.jpg|'''1900''' - Arrival of General Galliéni in Tananarive with the '''6cv Panhard & Levassor'''. File:1901 - Panhard & Levassor sur la route de l'est.jpg|'''1901''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k104768j/f80.image.r=panhard '''Panhard & Levassor 12hp car'''] supplied by A. C. KREBS to General Galliéni on the eastern route. File:1902 - Panhard & Levassor - Personnel et matériel à Madagascar.jpg|'''1902''' - [https://archive.org/details/sim_industrial-management-1916_engineering-magazine_1905-03_28_6/page/910/mode/2up?q=panhard '''Panhard & Levassor vehicles'''] supplied by A. C. KREBS to General Galliéni in Madagascar. File:1902 - Panhard & Levassor - Service de la Poste à Madagascar.jpg|'''1902''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5737277x/f119.image.r=panhard Postal service in Madagascar] with a '''Panhard & Levassor break 15hp adapted to high temperatures'''. </gallery> ==== Les moteurs pour '''les dirigeables [[w:Lebaudy Frères|Lebaudy]]''' & [[w:Société Astra|Astra]] ==== '''Catégorie''' : [[commons:Category:Lebaudy airships|'''''Lebaudy airships''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Lebaudy Frères|Lebaudy Frères]] A. C. KREBS built all the '''engines for Lebaudy military airships'''. <gallery> File:Lebaudy airship RAE-O426.jpg|'''1910''' - The Lebaudy airship [http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k65639070/f565.image "'''''Morning Post '''''"], with '''2 Panhard & Levassor engines''', in flight. File:1968 Chitty-Chitty-Bang-Bang dirigible inspired by the French Lebaudy dirigible.pdf|'''1968''' - '''A. C. KREBS''' will provide all the '''Panhard & Levassor engines''' for the '''Lebaudy-type french military airships'''. </gallery> {| class="wikitable" |- ! Year !! Airship !! Comments |- | '''1905''' || '''Jaune III''' || '''Lebaudy''', 2950m3, '''50HP Panhard & Levassor''', 33km/h |- | '''1906''' || '''Jaune IV''' || '''Lebaudy''', 3300m3, '''50HP Panhard & Levassor''', 36km/h |- | '''1906''' || [[w:Patrie (dirigeable)|'''Patrie''']] || '''Lebaudy''', 61m, 10m30 diam., 3250m3, '''70HP Panhard & Levassor''', 41km/h |- | '''1908''' || [[w:République (dirigeable)|'''République''']] || '''Lebaudy''', 61m, 10m80 diam., 3700m3, '''70HP Panhard & Levassor''', 42km/h |- | '''1909''' || '''Russie''' || '''Lebaudy''', 61m, 10m80 diam., 3700m3, '''70HP Panhard & Levassor''' |- | '''1909''' || '''Liberté''' || '''Lebaudy''', 65m80, 11m45 diam., 4600m3, '''120HP Panhard & Levassor''', 41km/h |- | '''1909''' || '''Colonel Renard''' || '''Astra''', 65m50, 10m80 diam., 4200m3, '''120HP Panhard & Levassor''', 38km/h |- | '''1909''' || '''España''' || '''Astra''', 65m50, 12m66 diam., 4200m3, '''120HP Panhard & Levassor''', 40km/h |- | '''1910''' || [[w:Lebaudy Morning Post|'''Morning Post''']] || '''Lebaudy''', 103m, 12m diam., 10000m3, '''2x135HP Panhard & Levassor''' |- | '''1910''' || '''Lebedi''' || '''Lebaudy''', 61m, 11m diam., 3700m3, '''2x70HP Panhard & Levassor''' |- | '''1911''' || '''Capitaine Marchal''' || '''Lebaudy''', 85m, 12m80 diam., 7200m3, '''2x70HP Panhard & Levassor''', 45km/h |- | '''1911''' || '''Lieutenant Selle de Beauchamp''' || '''Lebaudy''', 89m, 14m60 diam., 10000m3, '''2x80HP Panhard & Levassor''', 45km/h |- | '''1912''' || '''Adjudant Réau''' || '''Astra''', 80m, 14m diam., 88500m3, '''2x110HP Panhard & Levassor''', 50km/h |- | '''1912''' || '''Lieutenant Chauré''' || '''Astra''', 80m, 14m diam., 88500m3, '''2x110HP Panhard & Levassor''', 50km/h |- |} ==== Les moteurs pour '''sous-marins''' au benzol ==== '''Catégorie''' : [[commons:Category:Naiade class submarine (1903)|Naiade class submarine (1903)]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Classe Naïade|Classe Naïade]] <br>A. C. KREBS built all the engines for the '''Naïade class submarines'''. <gallery> File:Sous-marin Thon.JPG|'''1908''' - Naïade-class submarine '''Thon'''. </gallery> '''1901-1905''' - A. d'ARSONVAL having proved that [[w:benzol|benzol]] presented no risk of explosion in a confined environment, the French navy ordered '''benzol engines''' from A. C. KREBS for its [[w:Classe Naïade|Classe Naïade]] sous-marins. {| class="wikitable nowraplinks" |+ '''''Naïade''-class submarines equiped with Panhard & Levassor benzol engines''' ! Name !! Pennant number !! Namesake !! Builder !! Launched !! Comments |- | [[w:Alose (sous-marin)|Alose]] || Q33 || "[[w:Shad]]" || [[w:Arsenal de Toulon]] || 12 October 1904 || [[w:Navy List|Stricken]] May 1914; preserved as museum ship |- | [https://pl.wikipedia.org/wiki/Anguille_(1904) Anguille] || Q32 || "[[w:Eel]]" || Arsenal de Toulon || 8 August 1904 || Stricken May 1914 |- | [https://pl.wikipedia.org/wiki/Bonite_(1904) Bonite] || Q19 || "[[w:Bonito]]" || Arsenal de Toulon || 6 February 1904 || Stricken May 1914 |- | [https://pl.wikipedia.org/wiki/Castor_(1903) Castor] || Q26 || "[[w:Castor (genus)|Beaver]]" || [[w:Arsenal de Rochefort]] || 5 November 1903 || Stricken May 1914 |- | [https://pl.wikipedia.org/wiki/Dorade_(1903) Dorade] || Q22 || "[[w:Dolphinfish|Dorado]]" || Arsenal de Toulon || 5 November 1903 || Stricken May 1914 |- | [https://pl.wikipedia.org/wiki/Esturgeon_(1904) Esturgeon] || Q18 || "[[w:Sturgeon]]" || Arsenal de Toulon || 8 January 1904 || Stricken 1912 |- | [https://pl.wikipedia.org/wiki/Grondin_(1904) Grondin] || Q31 || "[[w:Sea robin|Gurnard]]" || Arsenal de Toulon || 15 July 1904 || Stricken 1913 |- | [https://pl.wikipedia.org/wiki/Loutre_(1903) Loutre] || Q25 || "[[w:Otter]]" || Arsenal de Rochefort || 25 August 1903 || Stricken May 1914 |- | [https://pl.wikipedia.org/wiki/Ludion_(1904) Ludion] || Q24 || "[[w:Cartesian diver|Diver]]" || Arsenal de Toulon || 18 March 1904 || Stricken May 1914 |- | [https://pl.wikipedia.org/wiki/Lynx_(1903) Lynx] || Q23 || "[[w:Lynx]]" || [[w:Arsenal de Cherbourg]] || 24 November 1903 || Stricken May 1914 |- | [https://pl.wikipedia.org/wiki/M%C3%A9duse_(1904) Méduse] || Q29 || "[[w:Medusa (biology)|Jellyfish]]" || Arsenal de Rochefort || 15 June 1904 || Stricken May 1914 |- | [[w:Naïade (1904)|Naïade]] || Q15 || "[[w:Naiad]]" || Arsenal de Cherbourg || 20 February 1904 || Stricken May 1914 |- | [https://pl.wikipedia.org/wiki/Otarie_(1904) Otarie] || Q28 || "[[w:Sea lion|Sealion]]" || Arsenal de Rochefort || 16 April 1904 || Stricken May 1914 |- | [https://pl.wikipedia.org/wiki/Oursin_(1904) Oursin] || Q30 || "[[w:Sea urchin|Urchin]]" || Arsenal de Rochefort || 26 September 1904 || Stricken May 1914 |- | [https://pl.wikipedia.org/wiki/Perle_(1903) Perle]|| Q17 || "[[w:Pearl]]" || Arsenal de Toulon || 1 November 1903 || Stricken May 1914 |- | [https://pl.wikipedia.org/wiki/Phoque_(1904) Phoque] || Q27 || "[[w:Pinniped|Seal]]" || Arsenal de Rochefort || 16 March 1904 || Stricken May 1914 |- | [https://pl.wikipedia.org/wiki/Prot%C3%A9e_(1903) Protée] || Q16 || "[[w:Proteus]]" || Arsenal de Cherbourg || 8 October 1903 || Stricken May 1914 |- | [https://pl.wikipedia.org/wiki/Souffleur_(1903) Souffleur] || Q21 || "[[Common bottlenose dolphin|Dolphin]]" (lit. "Blower") || Arsenal de Toulon || 20 April 1903 || Stricken May 1914 |- | [https://pl.wikipedia.org/wiki/Thon_(1904) Thon] || Q20 || "[[w:Tuna]]" || Arsenal de Toulon || 18 March 1904 || Stricken May 1914 |- | [https://pl.wikipedia.org/wiki/Truite_(1905) Truite] || Q34 || "[[w:Trout]]" || Arsenal de Toulon || 14 April 1905 || Stricken May 1914 |- | [https://pl.wikipedia.org/wiki/X_(1904) X (Dauphin)]|| Q35 || "[[w:Dolphin]]" || Arsenal de Toulon || 15 November 1904 || '''First french submarine equipped with two propellers'''. Stricken May 1914 |- |} ==== L'automitrailleuse '''Genty''' pour le '''Général Lyautey''' au Maroc ==== '''Catégories''' : [[commons:Category:Panhard-Genty 24 HP|Panhard-Genty 24 HP]], [[commons:Category:Henri Genty|Henri Genty]], [[commons:Category:Automitrailleuse|Automitrailleuse]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Automitrailleuse|Automitrailleuse]] <br>A. C. KREBS construit les automitrailleuses Genty. <gallery> File:De la Touloubre (au volant d'une Bayard-Clément) - btv1b53225700r.jpg|'''1906''' - '''Henri Genty De la Touloubre''' racing driver on Bayard-Clément. File:Иллюстрация к статье «Автомобиль». Фиг. № 8. Военная энциклопедия Сытина. Том 1 (СПб., 1911—1915).jpg|'''1906''' - [[W:Panhard-Genty_24_HP|The Panhard 24 HP Automitrailleuse]] '''built by A. C. KREBS''' at the Panhard & Levassor factory '''as a former officer'''. File:1907-12-21 - La Vie Au Grand Air - auto-mitrailleuse Panhard & Levassor du Cap. Genty.jpg| '''1907''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k97968382/f9.image.r=genty La Vie Au Grand Air] - '''Panhard & Levassor Automitrailleuse of Cap. Genty''' in operation '''in Morocco'''. File:1907 - Général Lyautey - Commandant général d'Algérie.png|'''1907''' - '''[[w:Hubert Lyautey|General Lyautey]]''' (1854-1934) : General Commander of [[w:Algérie française|Algerie]]. File:Photos-General-Dalbiez-Boite-4-008.jpg|'''1912-07''' - Appointed Resident General of Morocco '''General Lyautey''' visited Fez and Meknes with the '''Genty automobile'''. File:Lyautey reaches Marrakesh in armored car (1912, Le Petit Journal).jpg|'''1912-10''' - "'''General Lyautey''' went to Marrakech in '''an auto-machine gun'''". </gallery> '''1913''' - [https://armoredcars-ww-one.blogspot.com/2012/04/panhard-genty-machine-gun-car.html L'automitrailleuse Panhard-Genty]: "''Modification de '''1912''' sur le modèle Panhard 24 HP '''1907'''.''" Une [[W:Panhard-Genty_24_HP|Panhard 24 HP]] fut acquise par le ministère de la Guerre en '''1904''' afin d'expérimenter les capacités militaires des automobiles, notamment pour la reconnaissance. Suite aux manœuvres militaires de septembre '''1905''', Le [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Henri_Genty Capitaine Genty] fut autorisé à installer des affûts de mitrailleuses sur la Panhard 24 HP, dont il était le pilote. Après transformation en '''1906''', la Panhard 24 HP fut envoyée en décembre '''1907''' au Maroc et mise en service à la frontière algéro-marocaine. Le général Maurice Bailloud, du 19e corps d'armée algérien, réclama de nouveaux véhicules. Des voitures [[w:Adolphe_Clément-Bayard|Clément-Bayard]] furent expédiées en '''1908''' et '''1910''', mais se révélèrent inadaptées. '''Trois Panhard 24 HP''' furent alors livrées à nouveau en '''1912'''. En '''1903''', Le [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Henri_Genty Capitaine Genty] proposa, conjointement avec A. C. KREBS, de modifier un châssis Panhard & Levassor pour en faire '''une automitrailleuse opérationnelle'''. Il surélève la garde au sol du châssis de 32 cm grâce à des ressorts de 0,90 m à l'avant et de 1,30 m à l'arrière. L'essence est répartie dans deux réservoirs cylindriques indépendants de 45 litres formant les sièges, offrant une autonomie de 400 km sur route en bon état et de 250 km sur route en mauvais état. Le moteur de 35 ch permet au véhicule d'atteindre 65 km/h en vitesse de pointe. Il est équipé d'un carburateur automatique Krebs, d'un double allumage (batterie et magnéto), d'une lubrification automatique, d'un refroidissement par pompe et radiateur avec réservoir isolé, d'un échappement libre "à la demande", d'un embrayage à cône de cuir, d'une boîte de vitesses à baladeur et d'une transmission par chaîne. La direction est irréversible, avec un angle de braquage de 25°. Le freinage est assuré par des freins à mâchoires sur le différentiel et des freins à ruban sur les roues arrière. Les roues sont équipées de jantes démontables, système Michelin, permettant un changement de pneu en 4 minutes maximum. Le risque de crevaison est réduit grâce au choix de pneus 920 x 120 à semelle renforcée, résistants aux pierres et aux épines. Deux roues de secours sont fixées à droite du véhicule. L'armement du véhicule comprenait '''2 mitrailleuses Hotchkiss''' : une sur son affût et une de rechange sur ses supports, à droite du véhicule. La mitrailleuse utilisée pouvait être placée sur l'un des deux supports situés à l'arrière et au centre du véhicule. Les munitions étaient réparties dans neuf caisses d'une capacité totale de '''20.000 cartouches''', dont 3.600 dans les coffres du véhicule. ==== Le tracteur d'artillerie '''Châtillon-Panhard''' ==== '''Catégorie''' : [[commons:Category:Tracteur Panhard-Châtillon|'''''Tracteur Châtillon-Panhard''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Châtillon-Panhard|Châtillon-Panhard]] <br>En '''1911''' - A. C. KREBS conçoit, conjointement avec la Sté Chatillon, un '''véhicule tout terrain''' à quatre roues motrices et directrices ["'''''à adhérence totale'''''", '''avec un seul différentiel'''. Ce camion destiné à des fins militaires et civiles, a été utilisé pendant la Première Guerre mondiale comme '''tracteur d'artillerie'''. <gallery> File:Artillery Tractor Chatillon-Panhard 1914.jpg|Le [[w:Châtillon-Panhard|'''tracteur d'artillerie Châtillon-Panhard''' à quatre roues motrices et directrices]]. File:1913 Tracteur-Chatillon-Panhard=plans.jpg|'''1911''' - Le [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k6470719m/f282.image '''tracteur 4X4 Châtillon-Panhard''' à "adhérence totale"]. <ref>'''1914''' - '''The Field Artillery Journal''' : [https://archive.org/details/sim_field-artillery_october-december-1914_4_4/page/526/mode/2up?q=%22chatillon-panhard%22 "The Châtillon-Panhard traction-motor of total adhesion"], par le Commandant L. Ferrus.</ref> File:1917 Automobiles, Camions, Tracteurs - Principes et utilisation.pdf|page 109|'''1913''' - La "'''''transmission à vis'''''" du Châtillon-Panhard. File:1914-1918 Tracteur-Chatillon-Panhard - Artillerie lourde, un groupe de 120 long.ogg|'''Video''' : '''1916''' - Tracteur Châtillon-Panhard : [https://imagesdefense.gouv.fr/fr/artillerie-lourde-un-groupe-de-120-long-a-tracteur.html# "'''''Artillerie lourde, un groupe de 120 long'''''"]. File:WWI French army Panhard truck.jpg|'''1916''' - '''Tracteur d'artillerie Châtillon-Panhard''' : 35HP K11. File:1917 Automobiles, Camions, Tracteurs - Principes et utilisation.pdf|page 16|'''1917''' - Tracteur Châtillon-Panhard : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k6470719m/f313.image.r=panhard# "'''''Transmission par vis sans fin et engrenages coniques'''''"]. </gallery> ==== Le char '''Saint-Chamond''' ==== '''Catégorie''' : [[commons:Category:Saint_Chamond_tank|'''''Char Saint-Chamond''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Saint-Chamond (char)|Saint-Chamond (char)]] <br>A. C. KREBS construit les moteurs sans soupapes des chars Saint-Chamond. <gallery> File:1916 Artillerie St-Chamond Règlement de manœuvre - gravure.jpg|'''1916''' - Le '''Char Saint-Chamond''' à [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k65523451/f13.item.r=Artillerie%20St-Chamond '''moteur Panhard & Levassor sans-soupape''']. File:1914-1918 - P&L- Char-Saint-Chamond.pdf|'''1916-1918''' - Le [[w:Saint-Chamond (char)|'''Char Saint-Chamond''']] à [https://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:1914-1918_-_P%26L-_Char-Saint-Chamond.pdf moteur '''Panhard & Levassor''']. File:St. Chamond.jpg|'''1917''' ~ '''chars St. Chamond''' à l'exercice. </gallery> ==== Les '''treuils de ballons captifs''' à moteurs à essence ==== '''Catégorie''' : [[commons:Category:Tethered balloons|'''''Ballons captifs''''']] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Ballon captif|Ballon captif]] <br>'''1916''' - A. C. Krebs transpose son treuil à vapeur hippomobile de '''1882''' sur ses camions Panhard & Levassor, en ajoutant un bloc-moteur et un poste de manœuvre du ballon afin de permettre au dispositif de rester opérationnel au cours du déplacement. <ref name=treuil-Krebs/> <ref name=treuil-Krebs>. '''1921''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k6555734j/f22.item.r=panhard# '''Treuils de ballons captifs'''] : toutes les variantes de treuils basées sur le système Krebs de touage à 2 tambours parallèles. [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k6555735z/f45.image.r=treuil (Suite)].</ref> '''1921''' - "''Avant la guerre il était couramment admis que, seule la machine à vapeur possédait l'élasticité de puissance nécessaire pour manœuvrer un ballon captif''." <ref name=treuil-Krebs/> <gallery> File:1916 - Poste d'aérostation=Treuil A. C.KREBS à vapeur modèle 1882.jpg|'''1916''' - Poste d'aérostation : [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1914-1918_-_A.C.KREBS_-_Treuil_%C3%A0_vapeur.pdf '''Le '''treuil à vapeur système KREBS 1882 en opération'''] en France (voir supra). File:Aérostation - la voiture-treuil permettant de monter et descendre le ballon captif, avec le générateur d'hydrogène pour le gonfler - Marasesti - Médiathèque de l'architecture et du patrimoine - AP62T122957.jpg|'''1917''' - Le '''treuil à vapeur système KREBS 1882''' (voir supra) '''en opération en Roumanie'''. File:1916-07-24 Près de La Neuville-au-Pont=un camion treuil Panhard K19 SS camouflé de l'aérostation sort de son abri=treuil Krebs.jpg|'''1916''' - Près de La Neuville-au-Pont, un '''camion treuil''' d'aérostation ('''treuil système KREBS''') '''PANHARD K19 SS''' camouflé, sort de son abri. File:1916 Treuil d'aérostation KREBS modèle 1882 sur camion T4 RKV de P&L.jpg|'''1916''' - [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1914-1918_-_A.C.KREBS_-_Treuil_Panhard_%26_Levassor.pdf '''Treuil d'aérostation''' KREBS modèle 1882 à essence adapté par lui-même] sur son camion T4 RKV '''Panhard & Levassor'''. File:1916 Treuil d'aérostation KREBS modèle 1882 sur camion T4 RKV de P&L en opération.png|'''1916''' - '''Treuil d'aérostation''' KREBS modèle 1882 à essence '''sur son camion T4 RKV Panhard & Levassor''' en operation. </gallery> ==== La '''locomotive automotrice''' Leroux ==== '''Voir aussi''' : [[w:Crochat|Crochat]] <br>A. C. KREBS poursuit l'orientation initiée par Levassor vers '''le petit matériel ferroviaire''' dès '''1896'''. <br>'''1898''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5711501d/f6.item '''Notes sur les voitures automobile'''] : Le "''camion à marchandises''", et l' "''automobile postale du Nord''" avec son schéma. <br>'''1913''' - A. C. KREBS construit la [https://www.musee-du-genie-angers.fr/fpdb/202922-42-locotracteurblindecrochattypelc81916.pdf '''locomotive automotrice pétroléo-électrique'''] Leroux destinée au ministère de la guerre : moteur de 150 cv et transmission électrique. <ref>'''1913''' - '''Comité de direction P&L''' - '''1913-13-01''' - "''Monsieur Krebs donne connaissance d’un projet de contrat entre la Sté P&L et M. Leroux de Valenciennes pour la construction de locomotives automotrices. Les clauses de ce projet de contrat sont analogues à celles du projet de contrat relatif aux accumulateurs Edison''". '''1913-12-22''' - "''La locomotive pour la Guerre étudiée avec le concours de M. Leroux (agent Fives) est commandée. Cette locomotive doit être livrée le 22 juin. On prendra, pour arriver à faire la livraison en temps voulu, l’un des moteurs [de canot de course] de 150 chevaux en construction pour M. Despujols. Malicet et Blin pourrait se charger de la taille des engrenages de la boîte''". '''1914-05-12''' - '''État de Production''' : "''Locomotive BT4N²-BT4 - Commande des ventilateurs de radiateurs avec débrayage automatique. Boîte BT4 - Dessins d’exécution terminés. BT4N² - Hausse pour essai du moteur sur VIMA. BS3-4MF - Groupe électrogène dynamo [https://fr.wikipedia.org/wiki/Compagnie_fran%C3%A7aise_pour_l'exploitation_des_proc%C3%A9d%C3%A9s_Thomson-Houston Thomson Houston]''". '''1914-07-22''' - "''M. Leroux nous demande de presser la construction des locomotives militaires. Il aurait voulu voir devancer la date de livraison en vue des manoeuvres d’Epinal.''" [...] "''On nous demande de faire des propositions pour une automotrice pour voie de 0,60 m pour le Maroc. Le prix de revient d’une pareille automotrice serait de 15.629 frs. Nous demanderons 20.000 frs. Nous n’avons pas un grand intérêt à nous lancer dans cette voie nouvelle''". </ref> <gallery> File:1899 - Panhard & Levassor - catalogue avec bateau, draisine postale et tramway.pdf|page=42|'''1897''' - La '''draisine postale''' P&L pour la [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5527474m/f5.item Compagnie du chemin de fer du Nord]. File:1899_-_Panhard_%26_Levassor_-_catalogue_avec_bateau,_draisine_postale_et_tramway.pdf|page=41|'''1899''' - '''Tramway à 24 places''' de Panhard & Levassor. File:1901-01-19 - Scientific-American-v84-n03 - la draisine à pétrole Panhard & Levassor.png|'''1901''' - Une '''draisine postale à pétrole''' conçue par A. C. KREBS. File:Crochat Type L.jpg|'''1913''' - Cette [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k6244610g/f49# '''locomotive Crochat'''] est de la même année et de la même technologie que la '''locomotive Leroux''' à transmission électrique construite par A. C. KREBS. </gallery> == '''Gestionnaire de grands projets technologiques (1876-1916)''' == '''Catégorie''' : [[commons:Category:Panhard & Levassor|'''''Panhard & Levassor''''']] <br>'''Voir aussi''' : [https://de.wikipedia.org/wiki/Panhard_%26_Levassor Panhard & Levassor] (Deutsch), [https://de.wikipedia.org/wiki/Kategorie:Panhard%26Levassor-Pkw liste des types]. <br>'''1871''' - "''Après la guerre, j'ai été détaché à l'école de Saint-Cyr, où je suis resté un an ''[18 mois]'' pour compléter mon éducation militaire. Depuis lors, je me suis continuellement occupé de questions mécaniques et '''je me suis consacré à des études me permettant de me former en tant qu'ingénieur, par mes propres efforts, en me tenant au courant des nouveaux développements dans les arts mécaniques'''.''" <ref> '''1906''' - [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3A1906_Arthur_Constantin_KREBS_testimony_during_the_Selden_case_(annotated_transcript).pdf&page=11 Témoignage de A. C. KREBS au procès Selden] : "''After the war I was transferred to St. Cyr School, where I remained for one year in order to complete my military education. Since then I have continually been occupied with mechanical matters, and I applied myself to studies to equip myself as engineer, by my own efforts, keeping myself in close touch with new developments in the mechanical arts''."</ref> '''1877''' - '''A. C. KREBS (27 ans)''' à '''Ch. Renard (30 ans)''' : "''Il faut que nous causions absolument au sujet du moteur. Il y a plusieurs difficultés pratiques déjà tentées par des prédécesseurs et auxquelles il ne faut pas perdre notre temps'' [...]". <ref>'''Fin 1877''' - '''A. C. KREBS''' à '''Ch. Renard''' : "''Mon cher capitaine, Venez demain à Poissy ''[où stationne le régiment de A. C. KREBS]'' dans la soirée dîner avec moi, parce qu'il faut que nous causions absolument au sujet du moteur. '''Il y a plusieurs difficultés pratiques déjà tentées par des prédécesseurs et auxquelles il ne faut pas perdre notre temps'''. C’est pourquoi, si vous pouviez venir demain, nous arrêterions définitivement la forme du moteur à exécuter immédiatement, puis les études seront poursuivies ensuite. J’ai complètement fini la chaudière. Je vous ferai voir les tentatives et les résultats des derniers essais, soit de distribution, soit de dispositifs de machines, et '''les avantages et inconvénients''' qui en résultent. Ceci est très important à savoir '''pour ne pas recommencer inutilement des choses déjà faites'''. C’est surtout comme distribution par robinet que l’on est exposé à des consommations de vapeur énormes ou à des usures prématurées. Pour moi, en ce moment, l’idéal comme machine est celle fonctionnant avec une vapeur légèrement surchauffée pour éviter à l’intérieur du cylindre toute espèce de condensation et obtenir ainsi une économie de combustible. Il ne faudrait pas dépasser, comme température, 200°. On aurait à craindre aucun grippement, et '''en équilibrant par des ressorts les masses en mouvement on pourrait atteindre de grandes vitesses de rotation, en faisant vibrer pour ainsi dire à l’unissons toutes les pièces en mouvement'''. Enfin, à demain. Tout à vous. Venez avec de la Haye.''"</ref> '''1888-04-17''' - '''A. C. KREBS''' : "''La réussite en pareille matière dépend en grande partie des rapports qui existent entre toutes les dimensions et grandeurs des éléments qui sont réunis.''" '''1902-02''' - '''Automobile Magazine''' : "''L'attitude du constructeur britannique a en effet été bien décrite comme celle d'un '''marché aux portes de Panhard''', une position également avantageuse pour le constructeur américain''." <ref>'''1902-02''' - '''Automobile Magazine''' : ''Indeed the attitude of the British maker has been well described as [https://archive.org/details/sim_automobile-magazine_1902-02_4_2/page/n3/mode/2up?q=panhard 'sitting on '''Panhard''''s doorstep'], a good place also for the American maker''".</ref> '''1902-04''' - '''Automobile Magazine''' : "''L'automobile française est le fruit d'une longue expérimentation et d'une réflexion approfondie consacrée à chaque pièce, de l'axe, du boulon de blocage et de la rondelle, jusqu'au moulage du cylindre et aux segments de piston''". <ref>'''1902-04''' - '''Automobile Magazine''' : [https://archive.org/details/sim_automobile-magazine_1902-04_4_4/page/320/mode/2up?q=panhard "''Le soin du travail français''"] By C. R. Mabley.</ref> <gallery> File:Commemorative portrait of balloonists Charles Renard, Dupuy de Lôme, and Arthur Krebs, inventors and military officers who were charged with developing a navigable balloon during the Siege of Paris LCCN2002724814.tif|'''Portait commémoratif''' des aéronautes '''Ch. Renard''', '''H. Dupuy de Lôme''' et '''A. C. Krebs''', inventeurs et officiers qui ont collaboré au premier vol pleinement contrôlé le '''9 août 1884''' à Chalais-Meudon près de Paris. File:1886 Renard & Krebs plan du parc aérostatique de Chalais-Meudon.jpg |'''1886''' - Renard & Krebs : plan du [[W:Chalais-Meudon|'''Parc de recherche aérostatique de Chalais-Meudon''']]. 1889-02-28 Pompiers PP-DB273 Comite-Perfectionnement=carte des 24 périmètres d'intervention prévus dans le plan KREBS de réorganisation des secours contre l'incendie à Paris.png|'''1889''' - Comité de perfectionnement des Pompiers de Paris : carte des '''24 périmètres d'intervention''' prévus dans le '''plan KREBS de réorganisation des secours contre l'incendie à Paris'''. File:1900~Pompiers depart-attele.jpg| '''1895''' - '''Pompiers de Paris''' : Le départ attelé de la réorganisation de A. C. KREBS avec la '''pompe à vapeur Durenne & Krebs''' (modèle 1888) visible en arrière plan. File:1895 - Les sous-marins Gymnote et Gustave Zédé en cale sèche à Toulon (France).jpg|'''1895''' - Après le succès du sous-marin expérimental "'''''Gymnote'''''" (à gauche), le grand sous-marin "'''''Gustave Zédé'''''" (à droite) est construit par la Marine française. File:1895 - Panhard & Levassor - 'The first Petrol car introduced into England' by Hon. Evelyn Ellis.png|'''1895''' - Panhard & Levassor - "'''''La première voiture à essence introduite en Angleterre'''''" par l'honorable Evelyn Ellis. <ref>'''1902''' - [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3AMotors_and_motor-driving_(IA_motorsmotordrivi00nortiala).pdf&page=45 Motors and motor-driving]: "'''''The first Petrol car introduced into England", the Hon. Evelyn Ellis's 4HP Panhard & Levassor Car'''''".</ref> File:1896-09-03 rencontre Levassor-Krebs=prise de licence sur le brevet Krebs.pdf |'''1896-09-03''' - Lettre de prise de licence de '''Émile LEVASSOR''' adressée à Arthur C. KREBS pour son brevet d'automobile '''FR'''256344. File:Panhard & Levassor catalogue 1896-7.pdf|'''1897''' - catalogue des voitures [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Panhard_%26_Levassor_catalogue_1896-7.pdf '''Panhard & Levassor''']. File:Automotive diagrams 01 En.png|'''1898''' - A. C. KREBS complète le "[[W:Moteur_%C3%A0_l%27avant_et_roues_arri%C3%A8re_motrices|'''système panhard''']]". File:1898-04-16 - La France Automobile - 'The first car in Japan'.pdf|'''1898''' - La France Automobile : '''''[https://ja.wikipedia.org/wiki/%E6%97%A5%E6%9C%AC%E3%81%B8%E3%81%AE%E8%87%AA%E5%8B%95%E8%BB%8A%E3%81%AE%E6%B8%A1%E6%9D%A5 La première voiture à pétrole au Japon]''''', une Panhard & Levassor type M2E, n°941, livrée le 11-08-'''1897'''. File:Panhard & Levassor catalogue 1898.pdf|'''1898''' - Catalogue des [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Panhard_%26_Levassor_catalogue_1898.pdf voitures '''Panhard & Levassor'''] alors que A.C. KREBS dirige la société. File:1898-Panhard race car=The first car in Britain fitted with wheel steering.png |'''1898''' - La '''voiture de course Paris-Amsterdam-Paris''' Panhard & Levassor 6HP exportée de France par Henry Rolls : "'''''Première voiture en Grande-Bretagne équipée d'un volant'''''". <ref name=Rolls /> File:1899_-_Panhard_%26_Levassor_-_catalogue_avec_bateau,_draisine_postale_et_tramway.pdf|'''1899''' - Catalogue des voitures Panhard & Levassor avec '''bateau''', '''draisine postale''' et '''tramway'''. File:1899-10 - Horseless age - Steinway Daimler-Panhard Phenix advertisement.png|'''1899''' - [https://en.wikipedia.org/wiki/William_Steinway#Daimler_cars '''Steinway'''] : publicité '''Daimler-Panhard Phénix''' : "'''''Le standard automobile mondial'''''". File:Les usines Panhard d'Ivry en 1900.jpg |'''1900-05-27''' - La Vie au Grand Air: "'''les usines Panhard'''". File:1900 VCP=1° en Espagne (PM-1 + PM-2 + PM-5).jpg|'''1900''' - La [https://en.wikipedia.org/wiki/Cl%C3%A9ment-Panhard '''Voiture Clément-Panhard (VCP)'''] est la 1ère voiture à pétrole à [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1900_VCP%3D1%C2%B0_en_Espagne_(PM-1_%2B_PM-2_%2B_PM-5).jpg Palma de Majorque], au [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Santa_Casa_de_Miseric%C3%B3rdia_Salvador_Bahia_VCP_Voiture_Cl%C3%A9ment_Panhard_1898-0553.jpg Brésil], en [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1902_P%26L_VCP_Capitaine_Fjodorovi_1%C2%B0-Tallin_Estonie.jpg Estonie] etc. File:1904 - Self-propelled vehicles - Panhard & Levassor - "the foremost in the automobile world".jpg|'''1901''' - [https://archive.org/details/sim_scientific-american-supplement_1901-02-16_51_1311/page/21014/mode/2up?q=panhard Scientific American] : "'''''L'automobile Panhard & Levassor'''''". '''1904''' - [https://archive.org/details/propelledselfveh00homarich/page/350/mode/2up?q=panhard Véhicules automoteurs] : "'''''Le leader du monde automobile'''''". 1901-04-13 The Autocar='A visit to the Panhard works'.pdf |'''1901-04-13''' - The Autocar: [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1901-04-13_The_Autocar%3D%27A_visit_to_the_Panhard_works%27.pdf "'''Une visite aux usines Panhard''']: ''Il ne faut pas s'imaginer que nous désespérons de l'industrie anglaise ; loin de là, car il existe chez nous des entreprises qui produisent un travail au moins égal à celui de '''Panhard and Levassor''', mais '''aucune entreprise n'est comparable à elle en termes d'ampleur'''.''" File:1902 Fiat 12-16 HP Museo Nazionale dell'Automobile di Torino 01.jpg|'''1901-06-21''' - [[W:Fiat|'''FIAT''']] prend la décision '''de copier la voiture légère Panhard & Levassor''', ainsi l'ingénieur [https://it.wikipedia.org/wiki/Giovanni_Enrico Giovanni Enrico] conçoit la [[W:Fiat|'''FIAT 12HP''']]. <ref>[https://www.byterfly.eu/islandora/object/librib%3A632795#page/166/mode/2up '''Procès-verbaux du conseil d'administration FIAT (1899-1915)''']. '''1900-10-09''' - <small>"[L'ingénieur Marchesi] ''estime qu'il serait judicieux d'acheter une bonne voiture française, et peut-être même une Panhard Levassor de dernier modèle, afin de pouvoir les étudier, notamment les détails de leur construction''". '''1900-10-16''' - "''Faccioli dit que bien que le système actuel fonctionne correctement, il estime qu'il y aurait d'énormes avantages à placer le moteur à l'avant, tant pour des raisons de facilité que pour des raisons de perfectionnement de la construction, et pour standardiser les modèles. Il affirme avoir déjà étudié un projet qui répondrait aux besoins actuels. Agnelli propose de conserver le type Panhard Levassor. Après une longue et animée discussion, le Président demande l'avis du Conseil sur les deux propositions''". La proposition de Faccioli est approuvée. '''1901-11-12''' - "''Goria Gatti partageait l'avis de Ceriana, mais après avoir étudié la question en profondeur, il était convaincu de la validité des arguments du Président. Notre usine, occupée à produire 100 Fiat cette année, ne serait absolument pas en mesure de fabriquer la petite voiture. Or, les petites voitures étant très recherchées et le marché saturé de voitures étrangères, il est nécessaire de leur proposer un modèle tout aussi performant et moins cher, afin d'attirer une nouvelle clientèle, qui serait alors peut-être disposée à acheter une Fiat. Il fut donc judicieux de faire construire pour nous, par une usine étrangère, une voiture équipée d'une boîte de vitesses de type Darracq et d'un moteur De Dion de 4,2 CV. C'est une question d'opportunité, et il estime qu'il n'est pas pertinent de parler du caractère italien de l'usine ni de la simple revente de voitures. Même le grand constructeur français, Panhard-Levassor, avait une petite voiture anglaise, la Krebs, fabriquée par les ateliers Clément''[pour ce faux bruit voir la Voiture Clément-Panhard supra]''. Quoi qu'il en soit, puisque nous n'abandonnerons pas le modèle Fiat, mais le limiterons aux grandes voitures, personne ne pourra dire que nous avons renié notre propre moteur. Il conseille de ne pas engager plus de 50 petites voitures.''". '''1901-06-21''' - "''Le président informe le Conseil que le conseiller Agnelli et l'ingénieur Enrico, s'étant rendus à Paris, ont examiné un véhicule léger qu'ils comptaient acquérir auprès de l'usine comme modèle pour l'année suivante. Cependant, faute d'explications de la part du fournisseur, l'achat n'a pu être effectué. Il demande à M. Agnelli de s'expliquer. ''[[W:Giovanni_Agnelli_(1866-1945)|'''M. Agnelli''']] explique que, lors de son séjour à Paris en compagnie de l'ingénieur Enrico, envoyé par l'usine sur ordre du président, ils ont examiné un nouveau véhicule léger provenant de l'une des meilleures usines parisiennes (Panhard & Levassor). Ce véhicule, très simple, économique, pratique et facile à construire, leur a semblé opportun. Ils ont donc jugé bon de proposer son acquisition par télégramme au Conseil. Cette proposition visait à mettre fin à des études interminables et coûteuses, et à pouvoir entreprendre sans délai une production sérieuse, productive tant en quantité qu'en qualité. Il se souvient avoir déjà formulé une proposition similaire à plusieurs reprises, notamment en juin et septembre de l'année dernière et en mars de cette année. Il estime cependant qu'il n'appartient pas au Conseil de délibérer sur le fond de la question, cette décision relevant de la compétence exclusive de la Direction technique''".</small></ref> File:1902 Catalogue Panhard & Levassor.pdf|'''1902''' - [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1902_Catalogue_Panhard_%26_Levassor.pdf '''catalogue''' Panhard & Levassor]. File:1902-03-01 - Scientific American supplement - "THE NEW LIGHT PANHARD & LEVASSOR AUTOMOBILE".pdf|'''1902''' - Scientific American : [https://archive.org/details/sim_scientific-american-supplement_1902-03-01_53_1365/page/21873/mode/1up?q=panhard "'''THE NEW LIGHT PANHARD & LEVASSOR AUTOMOBILE'''"]. File:1902 - The Panhard & Levassor car of Dr-LEHWESS for his word tour.png|'''1902''' - La voiture Panhard & Levassor du Dr LEHWESS pour son '''tour du monde''' : "[https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:The_Enterprise_1902-10-04_(IA_cssf_000378).pdf&page=2 '''''La voiture doit être capable de bien grimper les côtes pour franchir les Rocheuses !''''']". File:1903-04-09 - Counterfeiting by Mercedes of the Panhard & Levassor Centaure carburetor transaction between the parties.pdf|'''1903''' - '''contrefaçon par Mercedes''' du '''carburateur Centaure''' de Panhard & Levassor (transaction). File:1912 - Panhard & Levassor - usine de Reims.jpg|'''1904''' - A. C KREBS fonde '''l'[[W:Usine_Panhard-Levassor_de_Reims|usine Panhard & Levassor de Reims]]'''. File:1909 NYPL=P&L agence-New-York american-branch-Broadway+62°rue-NW US-01.jpg|'''1904''' - A. C. KREBS crée '''''l'American Branch''''' située '''sur Broadway à New York'''. File:1905 - Panhard & Levassor - Manuel de conduite et d'entretien Phénix, Centaure, modèle 1904.pdf|'''1905''' - Manuel de conduite et d'entretien '''''Phénix''''', '''''Centaure''''', '''''Type 1904'''''. File:1905-08-04 The-Engineer=The Panhard & Levassor Motor Car Works.jpg|'''1905''' - The Engineer : [https://archive.org/details/sim_engineer_july-7-december-29-1905_100/page/108/mode/2up "'''''Quelques usines automobiles françaises'''''"] - PANHARD AND LEVASSOR. <ref>'''1905-08-04''' - [https://archive.org/details/sim_engineer_july-7-december-29-1905_100/page/108/mode/2up?q=panhard '''The Engineer'''] : "''L'industrie automobile s'est donc développée très lentement jusqu'à ce qu'il soit constaté que le '''type Panhard original''' de '''moteur vertical''' et de '''boîte de vitesses''' représentait véritablement '''une norme de conception permanente'''.''"</ref> File:1905 P&L catalogue anniversaire-50-ans usine.pdf|'''1905''' - Panhard & Levassor : ''' catalogue anniversaire des 50 ans de l'usine''' dirigée par A. C. KREBS. <ref>'''1905''' - [https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/7/7e/The_Engineering_and_Mining_Journal_1905-05-25-_Vol_79_Iss_21_%28IA_sim_engineering-and-mining-journal_1905-05-25_79_21%29.pdf The Engineering and Mining Journal]: "''La machine à vapeur a été utilisée pour le transport de marchandises sur les vastes plaines du Sud-Ouest, notamment pour le commerce du borax. Plus récemment, l'automobile a été mise en service au Nevada, et l'un de nos confrères nous a confié effectuer le trajet de 160 kilomètres (100 miles) entre Tonopah et Bullfrog en sept heures. Cela nous rappelle les voyages d'inspection de plusieurs centaines de kilomètres (plusieurs centaines de miles) que MM. H. C. Hoover et J. H. Curie ont effectués l'an dernier '''à bord d'une Panhard, sur le plateau désertique d'Australie-Occidentale'''. L'idée même d'un tel confort de déplacement adoucira les mauvais souvenirs de ceux qui ont dû chevaucher le chameau à bascule ou la mule récalcitrante sur le sable et les spinifex d'Australie-Occidentale, ou encore sur les terres alcalines et les armoises du Grand Bassin.''".</ref> File:1905 P&L catalogue anniversaire-50-ans usine.pdf|page 23|'''1905''' - A. C. KREBS introduit '''l'entrée latérale dans la carrosserie automobile'''. <ref>'''1906''' – [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:1906-01-06_-_OMNIA_-_Standardisation_des_carrosseries_%C3%A0_entr%C3%A9e_lat%C3%A9rale_demand%C3%A9e_par_A._C._KREBS_en_1904.pdf&page=4 OMNIA] : "''À l’heure actuelle, on peut dire que toute carrosserie, de route ou de ville, couverte ou découverte, doit être à entrée latérale. Cette disposition présente de tels agréments pour le voyageur, que l’on se demande comment on a pu s’en passer si longtemps ! ''". '''01/1933''' - '''Le carrossier Labourdette''' : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k3067216z/f38.image.r=krebs "''L'entrée latérale fut réalisée sur l'insistance de plusieurs constructeurs. Je me souviens des conversations que mon père eut alors, sur ce sujet, avec le commandant Krebs de la maison Panhard''"]. Notons qu'au XXI° siècle l'entrée latérale avec échancrure sur le passage de roues arrière reste le standard de la carrosserie automobile.</ref> File:1905 - Palais de l'Automobile - catalogue Panhard & Levassor (New-York).pdf|thumb|'''1905''' - '''Palais de l'Automobile''' : catalogue Panhard & Levassor à ('''New-York'''). File:1905-11-18 – The AUTOMOTOR JOURNAL - The 50-h.p. Panhard-Levassor car with a Six-cylinder engine.pdf|'''1905''' – The AUTOMOTOR JOURNAL: [https://archive.org/details/AutomotorJournalSecondHalf1905/page/n665/mode/2up?q=panhard voiture Panhard-Levassor 50-h.p. 6 cyl.]. File:1906_Arthur_Constantin_KREBS_testimony_during_the_Selden_case.pdf|page 2|'''1906''' - A. C. KREBS se rend '''à New York''' pour témoigner en tant qu'expert dans le cadre du procès Selden qui oppose les propriétaires du '''brevet Selden''' et conjointement '''Ford''' et '''Panhard & Levassor''' ([https://hal.science/hal-05527435 transcription traduite et annotée]). File:1910 Le jeune premier de l'Europe=caricature du roi Alphonse XIII d'Espagne qui vient de visiter les usines P&L avec KREBS.jpg|'''1905-11''' - Caricature du jeune [https://en.wikipedia.org/wiki/Alfonso_XIII '''roi Alphonse XIII d'Espagne'''] qui vient de visiter les '''usines Panhard & Levassor''' guidé par '''A. C. KREBS'''. <ref>'''1905-11-22''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k46271521/f1.image.r=krebs '''L'Auto-vélo''']: "''Le '''nouvel amortisseur progressif''' que la maison Panhard adapte sur ses véhicules de '''1906''' intéresse particulièrement le Roi'' ['''[[W:Alphonse_XIII|Alfonse XIII]] d'Espagne''']. ''À deux reprises il sollicite du commandant Krebs le nom de l'inventeur de cet ingénieux dispositif, mais le commandant - dont la modestie bien connue a durci l'oreille - néglige de répondre...''"</ref> File:1905 - P&L catalogue-Harvey-du-Cros GB - 'HINTS and Advice for Owners of PANHARD CARS'.pdf|'''1905''' - Catalogue Panhard & Levassor de '''Harvey-du-Cros - [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1905_-_P%26L_catalogue-Harvey-du-Cros_GB_-_%27HINTS_and_Advice_for_Owners_of_PANHARD_CARS%27.pdf "''HINTS and Advice for Owners of PANHARD CARS''"] au Royaume-Uni''' quand A. C. KREBS dirige la société. File:1906 - Panhard & Levassor - Catalogue des machines à bois pour les roues de voitures.pdf|'''1906''' - Panhard & Levassor : "[https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1906_-_Panhard_%26_Levassor_-_Catalogue_des_machines_%C3%A0_bois_pour_les_roues_de_voitures.pdf '''Catalogue des machines à bois pour les roues de voitures''']". File:1906-04-22 La Stampa Sportiva=leçon d'automobilisme chez P&L.jpg|'''1906''' - "''L' [https://www.byterfly.eu/islandora/object/libria%3A37036#mode/2up '''école moderne de l'automobiliste''']: Une leçon pratique donnée aux élèves de '''l'école du mécanicien et du conducteur d'automobile de Paris''', visitant [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k46272650/f1.image.r=%22nos%20cours%20d# '''l'usine Panhard and Levassor''']" dirigée par '''A. C. KREBS'''. File:1907 - Panhard & Levassor catalogue in New-York.pdf|'''1907''' - La gamme des '''voitures Panhard & Levassor''' proposée par A. C. Krebs '''à New York'''. File:1907 The Highland Association Bazaar - Panhard advertisement.pdf|'''1907''' - [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3ASouvenir_and_handbook_of_Feill_a%27_Chomuinn_Ghaidhealaich_(The_Highland_Association_Bazaar)_1907_(IA_souvenirhandbook00comu).pdf&page=12 Publicité à Glasgow] : "'''''PANHARD—Best French Car. Runs well after 120,000 miles'''''". File:1908 - Panhard & Levassor- catalogue.pdf|'''1908''' - [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1908_-_Panhard_%26_Levassor-_catalogue.pdf '''catalogue''' Panhard & Levassor]. File:1908 - Panhard & Levassor - catalogue poids lourds.pdf|'''1908''' - [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1908_-_Panhard_%26_Levassor_-_catalogue_poids_lourds.pdf '''catalogue des poids lourds'''] Panhard & Levassor. File:1909 - Panhard & Levassor - catalogue.pdf|'''1909''' - [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1909_-_Panhard_%26_Levassor_-_catalogue.pdf '''catalogue''' Panhard & Levassor]. File:1909-Panhard & Levassor automobile catalogue for the 'American Branch' in Broadway in NewYork.pdf|'''1909''' - Panhard & Levassor : Catalogue de [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1909-Panhard_%26_Levassor_automobile_catalogue_for_the_%27American_Branch%27_in_Broadway_in_NewYork.pdf '''l'American Branch''']. File:1909-1914 - L'Auto-vélo - les "Vendredi" de Panhard & Levassor.pdf|'''1909-1914''' - L'auto-Vélo : '''''Les 284 "Vendredi" de Panhard & Levassor'''''. File:1910 Salon-de-l'Automobile-de-Paris=le nouveau moteur sans-soupapes au stand Panhard&Levassor.jpg|'''1910''' - '''Salon de l'auto de Paris''' : présentation du '''nouveau moteur sans soupapes''' au stand Panhard & Levassor. Ce moteur est '''conçu par A. C. KREBS sous licence Knight'''. File:1910 Panhard-Levassor - Dubonnet gagne le prix de LA NATURE sur monoplan Tellier à moteur Panhard & Levassor (GAMY).jpg|'''1910''' - [[w:Émile Dubonne|Émile Dubonnet]] gagne le prix de [[W:La_Nature|LA NATURE]] sur un avion monoplan [[W:Alphonse_Tellier_(constructeur_a%C3%A9ronautique)|Tellier]] à moteur Panhard & Levassor conçu par A. C. KREBS (GAMY). File:1910 - Usine Panhard & Levassor vue depuis un ballon à 700m d'altitude.png|'''1910''' - '''L'usine Panhard & Levassor''' vue depuis un ballon à 700m d'altitude. File:1910 - Panhard & Levassor - Catalogue de pièces de rechange.pdf|'''1910''' - [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1910_-_Panhard_%26_Levassor_-_Catalogue_de_pi%C3%A8ces_de_rechange.pdf '''Catalogue de pièces de rechange'''] Panhard & Levassor. File:1911 - Life Magazine - The Silent-Knight.pdf|'''1911''' - '''A. C. KREBS''' developpe la version Panhard & Levassor du brevet '''Knight : [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/001404174/publication/FR356196A?q=FR356196 '''FR'''356196], [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/032197949/publication/GB190514729A?q=GB190514729 '''GB'''190514729], [https://worldwide.espacenet.com/Brevet/search/family/003159208/publication/US1090991A?q=pn%3DUS1090991A '''US'''1090991A]'''. File:1911 - Exposition de Turin - catalogue Panhard & Levassor.pdf|'''1911''' - '''Catalogue Panhard & Levassor''' pour [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1911_-_Exposition_de_Turin_-_catalogue_Panhard_%26_Levassor.pdf '''l'Exposition de Turin''']. File:Dassault Marcel.jpg|'''1911''' - '''[[w:Marcel_Dassault|Marcel DASSAULT]]''' (1892-1986) décide de faire un stage dans l'usine '''Panhard & Levassor'''. <ref>'''1911''' - '''[[w:Marcel_Dassault|Marcel DASSAULT]]''' décide de faire un stage chez '''Panhard''', et note : "''Pendant les grandes vacances suivantes, je fis un stage comme ouvrier chez Panhard. Après être passé par les différents ateliers, j'arrivai au stade de la mise au point des voitures 24CV sans soupapes. Ce travail consistait, après réglage du moteur, à faire un essai sur route du châssis, le siège étant composé d'une simple caisse à outils. J'ai ainsi appris à connaître l'organisation d'une grande usine de mécanique. J'ai aussi apprécié le travail des ouvriers, leur esprit d'équipe, leur joie quand la firme gagnait une course ou battait un record, ou lors de la sortie d'un nouveau type de voiture particulièrement réussi.''" ([https://archive.org/details/talismanautobiog0000dass/page/n3/mode/2up 'Le Talisman'], [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1970_Marcel-DASSAULT%3D%27Le_Talisman%27_(ed._J%27ai_Lu).jpg Paris, 1970, ed. J'ai Lu]).</ref> File:1912 Panhard & Levassor - Arthur Constantin KREBS entouré de Charles de Fréminville de Paul Panhard et de ses directeurs.jpg|'''1912''' - Panhard & Levassor : '''A. C. KREBS''' entouré de [[W:Charles_de_La_Poix_de_Fr%C3%A9minville|'''Charles de Fréminville''']] (à sa droite), par '''Paul Panhard''' (à sa gauche) et d'autres directeurs. <ref>[https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1912_Usine-Panhard_et_Levassor_-_les_ateliers_et_le_personnel_de_Paris.pdf '''1912''' - '''Usines Panhard & Levassor''' dirigées par A. C. KREBS]: les ateliers et le personnel de Paris (Paris : 2000 ouvriers) (Reims : 800 ouvriers).</ref> File:1912 Usine-Panhard et Levassor - les ateliers et le personnel de Paris.pdf|'''1912''' - Les usines Panhard & Levassor dirigées par A. C. KREBS : [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1912_Usine-Panhard_et_Levassor_-_les_ateliers_et_le_personnel_de_Paris.pdf '''Les ateliers et le personnel de Paris'''] (Paris : 2000 ouvriers) (Reims : 800 ouvriers). File:1912 - Panhard & Levassor - Catalogue couleur.pdf|'''1912''' - [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1912_-_Panhard_%26_Levassor_-_Catalogue_couleur.pdf '''Catalogue Panhard & Levassor''']. File:1912 - Panhard & Levassor - Catalogue-luxe.pdf|'''1912''' - [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1912_-_Panhard_%26_Levassor_-_Catalogue-luxe.pdf ''' Catalogue de luxe Panhard & Levassor''']. File:1913 - Panhard & Levassor - catalogue de luxe.pdf|'''1913''' - Catalogue de luxe Panhard & Levassor : [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1913_-_Panhard_%26_Levassor_-_catalogue_de_luxe.pdf '''"''S'ils avaient eu l'automobile !''"''']. File:1914 - Panhard & Levassor - Catalogue de luxe.pdf|'''1914''' - [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1914_-_Panhard_%26_Levassor_-_Catalogue_de_luxe.pdf '''Catalogue de luxe Panhard & Levassor''']. File:Gazette du Bon Ton, 1914 - No. 7, Le Péché d'Envie ou La Panhard Convoitée (titel op object), RP-P-2009-1940-12.jpg|'''1914''' - Publicité Panhard & Levassor : "''Le Péché d'Envie ou La Panhard Convoitée''". File:1914 - Panhard & Levassor - Tracteur d'artillerie (aquarelle Gamy).jpg|'''1914''' - Le '''tracteur d'artillerie Châtillon-Panhard''' (aquarelle Gamy) conçu A. C. KREBS. File:Panhard Oil-Motoring Magazine-1915-031.jpg|'''1915''' - Publicité : '''L'huile Panhard pour cylindres'''", "'''''La logique d'une bonne huile pour cylindres'''''". File:1916 - Panhard & Levassor - Catalogue.pdf|'''1916''' - [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1916_-_Panhard_%26_Levassor_-_Catalogue.pdf '''Catalogue Panhard & Levassor''']. File:Panhard Levassor rail motor no. 14.tif|'''1918''' - [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:StateLibQld_2_78638_Viscount_Chelmsford_joins_the_Automobile_Club%27s_day_out,_9_May_1908.jpg Une voiture Panhard & Levassor 24HP de 1908] est transformée en '''véhicule ferroviaire''' pour le transport de personnes et de marchandises sur la ligne [https://collections.qm.qld.gov.au/objects/RM11530/panhard-railmotor-rm-14 Normanton-Croydon en northern Queensland] ('''[[w:Australie|Australie]]''') jusqu'en '''1929'''. File:1915-1917 - Panhard & Levassor - usine en guerre.pdf|'''1914-1918''' - '''WWI''' : Panhard & Levassor: [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1915-1917_-_Panhard_%26_Levassor_-_usine_en_guerre.pdf?uselang=fr '''Usine en guerre dirigée par A. C. Krebs''']. File:1917-05-17 - Automotive-industries - The Chatillon-Panhard truck in Italy.jpg|'''1917''' - Automotive-industries : '''Le [https://archive.org/details/sim_country-life_1915-06-26_37_964/page/n293/mode/2up?q=%22chatillon-panhard%22 camion Châtillon-Panhard] en Italie'''. File:Panhard & Levassor enamel advert sign at the den hartog ford museum pic-099.JPG|'''1920''' ~ Le logo Panhard & Levassor. File:1914-1918 - WWI - voiture Panhard & Levassor.webm|Video: '''1918''' - '''WWI''' : Une '''voiture Panhard & Levassor démarre'''. File:Ant-pen-map-Danco.PNG|'''1960''' - Le [[w:Krebs Glacier|'''Glacier Krebs''']] : s'écoulant dans [[w:Charlotte Bay|Charlotte Bay]], nommé d'après [[w:Arthur Constantin Krebs|A. C. Krebs]], "''qui a construit et piloté le premier [[w:Ballon dirigeable|dirigeable]] capable d'un vol stable et contrôlé, en '''1884'''"''. File:Alose french submarine 1907 02.jpg|'''1975''' - Sous-marin [[w:Alose (sous-marin)|'''Alose''']] (1904), '''renfloué et restauré''' (France). File:Saint-Chamond.Saumur.0004fq2z.jpg|'''2006''' - '''Tank Saint-Chamond''' exposé au ''[[w:Musée des Blindés de Saumur|Musée des Blindés]]'' de [[w:Saumur|Saumur]]. File:Panhard & Levassor Type E im Museum Valencay.JPG|'''2011''' - '''Panhard & Levassor Type E''' au [[w:Musée de l'automobile de Valençay|'''Musée de l'automobile''']] de [[w:Valençay|Valençay]]. File:Panhard & Levassor Type X 25 1914.JPG|'''2011''' - '''Véhicule d'incendie Panhard & Levassor Type X 25''' (1914) au [http://www.musee-sapeurs-pompiers.org/ '''Musée des Sapeurs-Pompiers'''] à Montville. File:1901 Panhard & Levassor type B2 in Toyota Automobile Museum (6817203419).jpg|'''2012''' - '''Panhard & Levassor type B2''' (1901) au [https://toyota-automobile-museum.jp/en/ '''Toyota Automobile Museum'''], Nagakute, Aichi Prefecture (Japon). File:Panhard & Levassor Type X19 at Den Haag Louwman Museum 061.jpg|'''2015''' - '''Panhard & Levassor X19''' (1912) Labourdette Skiff-Torpedo au [https://www.louwmanmuseum.nl/en/ '''Louwman Museum'''] (Pays-bas). File:1900 Clement-Panhard Phaeton VCP, 765cc 3,5cv 35kmh (inv 1901) photo 2.jpg|'''2016''' - '''Clement-Panhard (VCP)''' Phaeton (1900) au [https://www.musee-automobile.fr/ '''Musée National de l'Automobile'''] à Mulhouse (France). File:Panhard & Levassor Type U2 1907 at Monaco Top Cars Collection 2016-537.jpg|'''2016''' - '''Panhard & Levassor Type U2''' (1907) dans la [https://www.mtcc.mc/galerie-automobile/#* '''Collection de voitures anciennes'''] de Monaco. File:2017 - Durenne & Krebs 1888 lightweight fire steam pump at the fire headquarters in Paris.png|'''2017''' - '''Pompe à vapeur d'incendie légère Durenne & Krebs''' (1888) exposée à [[w:Caserne_Champerret|'''l'état-major des pompiers de Paris''']. File:Panhard-Levassor Biplace Course (1908) jm64358.jpg|'''2018''' - '''Panhard-Levassor biplace de course''' (1908) au [https://www.musee-automobile.fr/ '''Musée National de l'Automobile'''] à Mulhouse. File:Panhard & Levassor Landaulet Type A1 (1898) jm63748.jpg|'''2018''' - '''Panhard & Levassor type A2''' (1899) tonneau fermé au [https://www.musee-automobile.fr/ '''Musée National de l'Automobile'''], Mulhouse (France). File:Panhard & Levassor Coupé Chauffeur Type X8 (1912) jm63952.jpg|'''2018''' - '''Panhard & Levassor type X8 coupé chauffeur''' (1911) au [https://www.musee-automobile.fr/ '''Musée National de l'Automobile'''] à Mulhouse. File:1899 - Panhard-Levassor owned by C. S. Rolls restored.jpg|'''2019''' La '''Panhard-Levassor''' (1899) '''de C. S. Rolls''' est au [https://www.museums.norfolk.gov.uk/gressenhall-farm-and-workhouse '''Gressenhall Farm and Workhouse Museum''']. <ref name=Rolls-1899/> File:Hangar Y mai 2023 (27).jpg|'''2023''' - Le [[w:Hangar Y|'''Hangar Y''']] du dirigeable '''''[[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]''''' est '''restauré et ouvert au public''' à Meudon. File:Balloon winch vehicule, Musee de l'Air et de l'Espace, Le Bourget, Paris. (8127530854).jpg|'''2024''' - '''Voiture treuil à ballons (WWI)''' ([[w:Musée_de_l'Air_et_de_l'Espace|Musée de l'Air et de l'Espace]], Le Bourget, Paris) utilisant le '''système de touage à 2 tambours parallèles de A. C. KREBS'''. File:Panhard & Levassor, BL 539, London to Brighton Veteran Car Run 2011, 15 CV 1904 (6323222535).jpg|'''2026''' - Video : "[https://www.youtube.com/watch?v=t2Ygu-IsLeg '''Comment se servir d'une Panhard & Levassor 1904''']". </gallery> == Communications à '''l'Académie des sciences''' == <br>'''1886''' - [https://fr.wikipedia.org/wiki/Famille_Lefebvre_de_Laboulaye#XIXe_si%C3%A8cle Charles-Pierre Lefebvre de LABOULAYE (1813-1886)], membre de la parentèle de Fréminville ([https://bases-brevets19e.inpi.fr/brevets?arko_default_63f395e1547dd--ficheFocus=&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bmode%5D=simple&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bop%5D=AND&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409ada8d6374%5D%5Bop%5D=AND&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409ada8d6374%5D%5Bq%5D%5B%5D=&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409ada8d6374%5D%5Bq%5D%5B%5D=LEFEBVRE-LABOULAYE&arko_default_63f395e1547dd--filtreGroupes%5Bgroupes%5D%5B0%5D%5Barko_default_6409ada8d6374%5D%5Bextras%5D%5Bmode%5D=input&arko_default_63f395e1547dd--from=0&arko_default_63f395e1547dd--resultSize=50&arko_default_63f395e1547dd--contenuIds%5B%5D=838591&arko_default_63f395e1547dd--modeRestit=arko_default_63f397c19a653 brevets]) : "'''''LA SCIENCE ET L'ART SONT LES DEUX BASES DE L'INDUSTRIE'''''". <ref>'''1886''' - Charles LABOULAYE - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k3041024d/f1131.item.r= '''Dictionnaire des arts et manufactures'''].</ref> <br>'''1898''' - [[w:Henry_Le_Chatelier|Henri Le Chatelier]] (collaborateur de Charles de Fréminville pour la recherche sur la chimie des métaux) et la '''''Science industrielle''''' : "'''''En fait il n'y a pas de différence essentielle entre les besoins de la science pure et ceux de la science étudiée en vue de ses applications'''''." <br>'''1901''' - "''Les préoccupations d'ordre pratique, en maintenant forcément l'attention tournée vers l'observation des phénomènes naturels, obligent l'homme, en quelque sorte malgré lui, à voir les lois du monde matériel et à ne pas laisser son esprit se concentrer exclusivement, comme il est porté à le faire, sur ses propres imaginations''." <ref>'''1898''' - Henri Le Chatelier : "[https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k170732/f102.image.r=le%20chatelier '''L'enseignement scientifique général dans ses rapports avec l'industrie''']". '''1901''' - "[https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k170763/f1103.image.r=le%20chatelier '''Du rôle des préoccupations industrielles dans les progès de la science pure''']."</ref> * 1884-08-18 – A. C. KREBS & Ch. RENARD : [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3AComptes_rendus_hebdomadaires_des_s%C3%A9ances_de_l%E2%80%99Acad%C3%A9mie_des_sciences%2C_tome_099%2C_1884.djvu&page=316 "''On an airship''"]. Au sujet du dirigeable "[[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]" . * 1884-08-25 - M. DUPUY de LÔME : [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:Comptes_rendus_hebdomadaires_des_s%C3%A9ances_de_l%E2%80%99Acad%C3%A9mie_des_sciences,_tome_099,_1884.djvu&page=341 "''Note sur les aérostats dirigeables''"]. * 1884-08-31 - M. A. LAUSSEDAT : [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3AComptes_rendus_hebdomadaires_des_s%C3%A9ances_de_l%E2%80%99Acad%C3%A9mie_des_sciences%2C_tome_099%2C_1884.djvu&page=413 "''Sur les tentatives effectuées à diverses époques pour la direction des aérostats''"]. * 1884-11-10 - M. Hervé MANGON : [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3AComptes_rendus_hebdomadaires_des_s%C3%A9ances_de_l%E2%80%99Acad%C3%A9mie_des_sciences%2C_tome_099%2C_1884.djvu&page=772 "''Note sur l'aérostat dirigeable de MM. Renard et Krebs''"]. * 1886 - Prix PONTI : [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3AComptes_rendus_hebdomadaires_des_s%C3%A9ances_de_l%E2%80%99Acad%C3%A9mie_des_sciences%2C_tome_103%2C_1886.djvu&page=1395 "''pour les progrès accomplis dans la navigation aérienne.''"] * 1886-04-05 - M. ZEDE : [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3AComptes_rendus_hebdomadaires_des_s%C3%A9ances_de_l%E2%80%99Acad%C3%A9mie_des_sciences%2C_tome_102%2C_1886.djvu&page=808 "''Sur les navires sous-marins''"]. * 1888-07-30 – A. C. KREBS : [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3AComptes_rendus_hebdomadaires_des_s%C3%A9ances_de_l%E2%80%99Acad%C3%A9mie_des_sciences%2C_tome_107%2C_1888.djvu&page=325 "''Sur un téléphone à champ magnétique fermé, avec plaque à sections cylindriques, concentriques égales''"]. * 1888-03-26 – A. C. KREBS : [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3AComptes_rendus_hebdomadaires_des_s%C3%A9ances_de_l%E2%80%99Acad%C3%A9mie_des_sciences%2C_tome_106%2C_1888.djvu&page=932 "''Essai d'un moteur électrique alimenté par des accumulateurs destinés à un bateau sous-marin''"]. * 1890-09-15 – MM. Dumoulin-Froment and Dubois: [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3AComptes_rendus_hebdomadaires_des_s%C3%A9ances_de_l%E2%80%99Acad%C3%A9mie_des_sciences%2C_tome_111%2C_1890.djvu&page=428 Sur le premier gyrocompas électrique pour le sous-marin Gymnote conçu par A. C. KREBS]. * 1902-11-24 – A. C. KREBS : [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:Comptes_rendus_hebdomadaires_des_s%C3%A9ances_de_l%E2%80%99Acad%C3%A9mie_des_sciences,_tome_135,_1902.djvu&page=900 "''Sur un carburateur automatique pour moteurs à explosions''"]. * 1905-11-13 – A. C. KREBS : [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3AComptes_rendus_hebdomadaires_des_s%C3%A9ances_de_l%E2%80%99Acad%C3%A9mie_des_sciences%2C_tome_141%2C_1905.djvu&page=757 "''Sur un frein dynamométrique destiné à la mesure de la puissance des moteurs, qui permet l'utilisation, sous forme électrique, de la majeure partie du travail développé''"]. * 1906-01-15 – A. C. KREBS : [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3AComptes_rendus_hebdomadaires_des_s%C3%A9ances_de_l%E2%80%99Acad%C3%A9mie_des_sciences%2C_tome_142%2C_1906.djvu&page=143 "''Conditions d'établissement d'un amortisseur progressif à la suspension des véhicules sur route''"]. * 1907-04-08 – A. C. KREBS : [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3AComptes_rendus_hebdomadaires_des_s%C3%A9ances_de_l%E2%80%99Acad%C3%A9mie_des_sciences%2C_tome_144%2C_1907.djvu&page=747 "''Appareil pour la mesure de l'écoulement des liquides''"]. * 1931-12-07 - M. Jean Rey : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k3146s/f1142.item# "''De l'invention du périscope''], au sujet du périscope commandé par A. C. KREBS pour le sous-marin '''''Gymnote'''''. == Retraite == '''Catégorie''' : [[commons:Category:Retirement by country|Retraite par pays]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Retraite|Retraite]] <br>"''En '''1916''', arrivé à l’âge où le besoin de repos commence à se faire sentir et où on ne peut plus développer la même activité physique, je résiliai mes fonctions de Directeur en conservant celles d’ingénieur conseil. ''L’année précédente M. de Fréminville devait quitter la Maison Panhard & Levassor pour entrer au Creusot.''" <ref name="Krebs_1924" /> === A. C. KREBS et [[w:André Citroën|André CITROËN]] === '''Catégorie''' : [[commons:Category:André Citroën|André Citroën]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:André Citroën|André Citroën]] <br>A la demande des banques, A. C. KREBS établit un rapport sur le projet de première automobile construite à la chaîne par André Citroën après la Première Guerre mondiale. A. C. KREBS établit un rapport favorable et André Citroën a pu lancer la fabrication de son '''Type A'''. <gallery> File:Citroen1921typeA.jpg|'''1921''' - André Citroën construit sa '''type A''' avec l'aide de A. C. KREBS. File:André Citroën 1932.jpg|'''1932''' - '''André CITROËN''' (1878-1935). </gallery> === Administrateur de la société '''Savary-Rivière''' === Dans les années 1920, A. C. KREBS est administrateur de la société Savary-Rivière, dont il est actionnaire, et qui est un fabricant de machines agricoles et de mobilier scolaire à Quimperlé, où il prend sa retraite. Sous sa direction, la compagnie diversifie ses activités vers la fabrication de matériel ferroviaire, de matériel militaire, de postes et télégraphes.<ref>'''1935-03-26''' - Lettre de '''Georges Rivière''' à Marie Krebs veuve de A. C. Krebs : "''Le colonel Krebs avait accepté de présider aux destinées des Ets Savary-Rivière pendant plusieurs années et j'ai eu l'honneur de pouvoir apprécier '''ses exceptionnelles qualités d'intelligence'''. Sa vie restera l'exemple parfait de droiture et de dignité dans toutes leurs manifestations.''"</ref> <gallery> File:1901 Savary Gautier=Machines agricoles (Quimperlé).jpg|'''1901''' - Savary et Gautier - '''Machines Agricoles''' (Quimperlé). File:1925~Sté Savary et Rivière.pdf|'''1925''' ~ '''A. C. KREBS''' dirige la société '''Savary-Rivière''' pendant plusieurs années pendant sa retraite à '''Quimperlé'''. File:1928 Savary-Rivière=catalogue mobilier scolaire.pdf|'''1928''' - Savary et Rivière - '''Catalogue de mobiliers scolaires''' (Quimperlé). </gallery> === La commémoration des '''50 ans du dirigeable "[[w:La France (ballon dirigeable)|'''''La France''''']]"''' === '''Catégories''' : [[commons:Category:Legion of Honour|Légion d'honneur]], [[commons:Category:Ordre national de la Légion d'honneur|Ordre national de la Légion d'honneur]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Ordre national de la Légion d'honneur|Ordre national de la Légion d'honneur]] <br>'''1934''' - À 83 ans, A. C. KREBS voyage de Quimperlé (Bretagne) à Paris pour assister à la commémoration du 50ème anniversaire du dirigeable [[w:La France (ballon dirigeable)|La France]] en '''1884'''. Il est alors le seul survivant de cette épopée technologique historique. <gallery> File:1934 - 50 ans du dirigeable La France en présence de A. C. KREBS à Meudon.jpg|'''1934''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k4610494z/f1.image.r=krebs Les 50 ans du dirigeable ''[[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]''] en présence de '''A. C. KREBS, à Meudon'''. File:Chevalier légion d'honneur 2.png | '''1935''' - A. C. KREBS est [https://www.leonore.archives-nationales.culture.gouv.fr/ui/notice/201840 '''décoré Commandeur de la Légion d'honneur''']. File:1935~Arthur-Constantin-KREBS=portrait à Quimperlé.jpg|'''1935''' ~ Arthur Constantin KREBS: '''Portrait à Quimperlé'''. </gallery> '''1935''' - Deux mois avant son décès, A. C. KREBS est nommé '''Commandeur de la [[w:Ordre national de la Légion d'honneur|Légion d'honneur]]''' : "''Pour son travail en Aéronautique et pour sa contribution à l'industrie automobile''". === Le glacier Krebs === '''Catégories''' : [[commons:Category:Antarctica|Antarctique]], [[commons:Category:Peninsulas of Antarctica|Péninsule Antarctique]] <br>'''Voir aussi''' : [[w:Côte de Danco|Côte de Danco]], [https://archive.org/details/GeographicNamesOfTheAntarctic2ndEdition/page/n405/mode/2up?q=%22krebs+glacier%22 Geographic Names of the Antarctic], [https://en.wikipedia.org/wiki/UK_Antarctic_Place-Names_Committee UK Antarctic Place-Names Committee], [https://en.wikipedia.org/wiki/Charlotte_Bay Charlotte Bay] <br>'''1960''' - Le '''United Kingdom Antarctic Place-Names Committee''' (UK-APC) nomme "[https://en.wikipedia.org/wiki/Krebs_Glacier glacier Krebs]" un glacier s'écoulant vers l'ouest, à la pointe de la '''[https://en.wikipedia.org/wiki/Charlotte_Bay baie de Charlotte]''' sur la côte ouest de la '''Terre de Graham''' sur le continent '''Antarctique''', d'après le nom de "'''''Arthur C. Krebs qui a construit et piloté, avec [[w:Charles Renard|Charles Renard]], le premier dirigeable capable d'un vol stable et contrôlé, en 1884'''''". == Famille == <gallery> File:Konstantinpaulowrussland(crop).jpg|'''1812''' - '''Nicolas Krebs''' (grand-père de A. C. KREBS) est précepteur des enfants du '''[[W:Constantin_Pavlovitch_de_Russie Grand|Duc Constantin de Russie]]''' à '''Saint Pétersbourg'''. File:1894-07-07 Cmdt-Léonce-Krebs chalet-Bellevue St-Gervais-les-bains Haute-Savoie Paul-Lancrenon.jpg |'''1894-07-07''' Silhouette du '''Commandant Léonce KREBS''' (1849-1922), frère aîné de A. C. KREBS, au chalet de Bellevue à Saint-Gervais-les-Bains (Haute-Savoie) [https://www.pop.culture.gouv.fr/notice/memoire/APLCR03619?auteur=%5B%22Lancrenon%2C%20Paul%20%281857-1922%29%22%5D&mainSearch=%22krebs%22&last_view=%22list%22&idQuery=%22c46e1b2-f281-ddf4-f145-3300fbc003%22 par Paul LANCRENON] File:1915-1916 Jean-KREBS+Georges GUYNEMER EN.pdf |'''1914-1916''' - '''Jean KREBS''' et '''[[W:Georges_GuynemerGeorges|Georges GUYNEMER]]''' amis de collège : [https://archive.org/details/cu31924027834732/page/n47/mode/2up?q=krebs "''Jean Krebs a cristallisé la vocation de Georges GUYNEMER''"]. File:1918-05-30 Motor-Age='France's Greatest Aviator Georges Guynemer'+Jean-KREBS.jpg|'''1918-05-30''' - Motor-Age: "''France's Greatest Aviator '''Georges GUYNEMER'''" and '''Jean KREBS''', son of A. C. KREBS''". File:1939-04 - Revue générale du froid - La chambre froide Krebs & Alliot (1931) pour la conservation du poisson sur les thoniers.jpg|'''1939-04''' - Revue générale du froid - La '''chambre froide Krebs & Alliot (1931)''' pour la conservation du poisson sur les thoniers. File:Marie Chamming's.jpg|'''Marie Krebs-Chamming's''', fille de Louis Krebs, résistante et autrice. File:Thon Germon.jpg|Le logo de la boîte [[W:Petit_Navire|'''Petit Navire''']], d'après l'aquarelle de '''Marguerite Paulet''', fille de A. C. Krebs. File:Manureva StMalo 1978-11 2.jpeg|'''Dominique Paulet''' dirige les CAP du '''chantier naval La Perrière''' de 1960 à 1971, qui conçoit et construit les '''Pen Duick''' d''''Eric Tabarly'''. </gallery> === '''Nicolas Krebs''' (1786-1839) === [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k3050419f/f462.image.r=krebs Nicolas KREBS] est un grand-père de A. C. KREBS. Né à [[W:Boppard|Boppard]] sur la rive gauche du [[W:Rhin|Rhin]] en '''1786''', il s'engage dans la garde impériale de [[W:Napoléon Ier|Napoléon]] et prend part à ses [[W:Guerres napoléoniennes|campagnes]] militaires. Blessé à [[W:Vilnius|Wilna]] en '''1812''', il est recueilli et retenu prisonnier par le [[W:Constantin_Pavlovitch_de_Russie|Grand Duc Constantin de Russie]], et devient le précepteur de ses enfants pendant 2 ans à [[W:Saint-Pétersbourg|Saint-Pétersbourg]]. De retour en [[W:France|France]] en '''1814''' il se marie avec Elisa Marie [[W:Liste_des_maires_d%27%C3%89vreux#XIXe_si%C3%A8cle|Dureau de la Buffardière]]. Il a été décoré de la [https://www.leonore.archives-nationales.culture.gouv.fr/ui/notice/201850#show ''Legion d'honneur''] le 05/06/'''1809'''. === [https://catalogue.bnf.fr/ark:/12148/cb13204050f '''Commandant Léonce Krebs'''] (1849-1922) === * '''1878''' - Officier d'état-major * '''1891''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k9608718v.r=%22l%C3%A9once%20krebs%22?rk=21459;2 '''Campagnes dans les Alpes pendant la Révolution'''], d'après les archives des états-majors français et austro-sarde, avec Henri Moris. <ref>[[w:Armée d'Italie|Armée d'Italie]].</ref> * '''1898''' - [https://bmvr.nice.fr/Default/search.aspx?SC=DEFAULT&QUERY=Authority_id_idx%3a72405&QUERY_LABEL=Krebs%2c+Leonce.+Auteur#/Search/(query:(InitialSearch:!t,Page:0,PageRange:3,QueryString:'Authority_id_idx:72405',ResultSize:-1,ScenarioCode:DEFAULT,SearchContext:0,SearchLabel:'Krebs,%20Leonce.%20Auteur')) Archiviste de la ville de Nice] * '''1909''' - [https://www.leonore.archives-nationales.culture.gouv.fr/ui/notice/201854 Commandeur de la Légion d'honneur]. === '''Jean Krebs''' (1896-1916) et [[w:Georges_Guynemer|'''Georges GUYNEMER''']] (1894-1917) === '''Catégorie''' : [[commons:Category:Georges Guynemer|Georges Guynemer]] '''1918''' - '''Henry Bordeaux''' : “'''''Jean Krebs''''' ''a orienté la vocation de [[W:Georges_Guynemer|'''Georges Guynemer''']]. Il a précisé et développé le goût de celui-ci pour la mécanique. Il l'a sorti des vagues abstractions pour le précipiter vers les réalisations matérielles, pour lui faire désirer l'élargissement de vie qu'elles procurent. Il méritait d'être cité dans une biographie de Guynemer. Avant de le quitter, ne convient-il pas de déplorer sa perte prématurée ? Aviateur estimé au cours de la guerre, il trouva dans l'observation l'emploi de ses facultés solides et sûres. La chasse ne l'attirait pas, mais il savait regarder. Il fut tué d'un accident d'atterrissage presque dans le même temps que disparaissait Guynemer. Un de ses compagnons d'escadrille le juge ainsi : — D'une intelligence remarquable, d'un caractère toujours égal, il avait su s'imposer à ses chefs par son sang-froid, son coup d'oeil, la connaissance exacte des services qu'il pouvait rendre. Toutes les fois qu'on lui confiait une mission, on était sûr qu'il revenait l'ayant remplie, quelles que fussent les conditions dans lesquelles il la fallait accomplir. Il avait eu souvent à tenir tête à des avions ennemis mieux armés que lui, et avait même été blessé au cours d'un vol par éclat d'obus à la cuisse. Il n'en avait pas moins continué à voler et n'était rentré que longtemps après et seulement sa tâche terminée. Sa mort a fait un grand vide dans cette escadrille. Des hommes comme celui-là sont difficiles à remplacer...''" <ref>'''1918''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k9807613m/f50.image.r=krebs# '''Henry Bordeaux''']: "''Jean Krebs a orienté la vocation de Georges Guynemer''".</ref> === [[W:Louis_Krebs|'''Louis Krebs''']] (1886-1944) : le chantier naval à Concarneau === '''Voir aussi''' : [[w:Construction navale|Construction navale]] <br>'''1911''' - Louis krebs presente une thèse en droit pour laquelle il est aidé par son oncle, Charles de Fréminville, intitulée [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5521697f/f6.item.r=KREBS "Le rendement du travail dans les arsenaux"]. En '''1933''', Louis Krebs rachète le chantier ''Le Roy Frères'' à Concarneau, qu'il nomme [https://studiolemerdy-collection.com/?s=krebs&post_type=product "Chantier Krebs"]. Nous lui devons [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k97160383/f123.image.r=krebs en '''1931''', avec le spécialiste de la réfrigération Henri Alliot], l'idée et la conception [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k348885w/f7.image.r=KREBS de la chambre froide des thoniers], de même que la création du concept de chalutiers-thoniers, ces "bateaux mixtes" qui pratiquaient la pêche au chalut pendant l'hiver et la pêche au thon en été. <ref> ['''1933'''-08-02 - L'Ouest-Éclair : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k659358k/f10.image.r=KREBS "A propos de la conservation du thon à bord"]. ''1936''-11-07 - Le Génie civil : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k64923180/f3.image.r=krebs "Installation d'une chambre froide sur un bateau thonier"].</ref> '''1943'''-'''1944''' : Il est élu maire de [[W:Lanriec|Lanriec]]. '''Marie Krebs-Chamming's''' : "''Il a un rôle très actif dans la résistance dès le début de la guerre en étant en liaison avec Alex, l'agent du réseau Notre-Dame Castille du Colonel Rémy pour les départs clandestins en Angleterre par bateau, allant jusqu'à faire des cachettes dans deux thoniers, et fournissant tous les renseignements qu'il peut obtenir. Et il remplace le Docteur Nicolas à la tête de Libération-Nord à Concarneau, quand celui-ci est fusillé par les Allemands, devenant Monsieur Charles. Avec le professeur Legendre, il discute inlassablement avec le Capitaine Otto, commandant de la place, pour épargner des vies et éviter des destructions qui auraient pu être catastrophiques; s'occupant sans relâche des populations, en particulier de celles de Lanriec et de Douric-ar-Zin, et restant en liaison avec Quimper. Il était appelé à jouer un rôle important dans toute la région après la libération, qu'il n'a pas connue, ayant été tué chez lui par une balle de fusil-mitrailleur dirigé sur sa maison, le matin où les Allemands sont partis par mer pour Lorient le 24 août 1944.''" <ref>'''1945'''-04-01 - Le Yacht : [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k83719510/f12.image.r=krebs "La mort tragique de Mr. Louis krebs"]</ref> '''1962''' - Vidéo de la construction d'un thonier en bois au Passage-Lanriec au chantier Krebs : [https://www.youtube.com/watch?v=CGRF0d8Mo4k le Porsguir], thonier canneur à l'appât vivant, commandé par l'armement Dhellemmes de Concarneau. === [[w:Marie Chamming's|'''Marie Krebs-Chamming's''']] (1923-2022) : résistante et autrice === '''Marie Krebs-Chamming's''', fille de Louis Krebs, décrit ses années au service de la [[w:Résistance intérieure française|Résistance intérieure française]] pendant la [[w:Seconde Guerre mondiale|Seconde Guerre mondiale]] dans son livre [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k3384299k.r=%22louis%20krebs%22?rk=1502153;2 "J'ai choisi la tempête"] qui recevra le prix Vérité en '''1964'''. === [http://mp.forumfamilia.net/Biographie-de-Marguerite-Paulet-b1.html '''Marguerite Paulet''', née Krebs (1900-1979)] : les œuvres remarquables === * [http://mp.forumfamilia.net/Les-oeuvres-de-Marguerite-Paulet-periode-jeunesse-jusqu-en-1920-p1.html Jeunesse, jusqu'en 1920] * [http://mp.forumfamilia.net/Les-oeuvres-de-Marguerite-Paulet-periode-port-de-bouc-sous-le-soleil-mediterranee-p2.html Port de Bouc, sous le soleil méditerranéen, 1920/1922] * [http://mp.forumfamilia.net/Les-oeuvres-de-Marguerite-Paulet-periode-quimperle-et-un-peu-nantes-23-30-p3.html Quimperlé (et un peu Nantes), 1923/1930] * [http://mp.forumfamilia.net/Les-oeuvres-de-Marguerite-Paulet-periode-douarnenez-essentiellement-les-beaux-bat-p4.html Douarnenez essentiellement, les beaux bateaux, 1930/1940] * [http://mp.forumfamilia.net/Les-oeuvres-de-Marguerite-Paulet-periode-l-apres-guerre-40-55-p5.html L'après-guerre 1940/1955] * [http://mp.forumfamilia.net/Les-oeuvres-de-Marguerite-Paulet-periode-fleurs-et-arbres-56-79-p6.html Fleurs et arbres ... 1956/1979] === [https://www.ouest-france.fr/bretagne/lorient-56100/d-paulet-architecte-naval-et-humaniste-5174463 '''Dominique Paulet''' (1931-2017)] : architecte naval pour '''Éric Tabarly''' === Petit-fils d'Arthur Constantin KREBS, Dominique Paulet est un architecte naval et ingénieur de formation. Il a été responsable de la conception de navires au sein de plusieurs chantiers navals dont [[w:Chantiers_et_ateliers_de_la_Perrière|La Perriere]] à [[w:Lorient|Lorient]] et [[W:Chantiers_Dubigeon|Dubigeon-Normandie]]. Il a enseigné à l'Ecole centrale de Nantes et à l'Ecole nationale supérieure des techniques avancées de Paris. Il a notamment travaillé pour la marine et les [[w:Pen_Duick_III|'''Pen Duick III''']] (aluminium), [[w:Pen_Duick_IV|'''Pen Duick IV''']] (multicoque en aluminium) et [[w:Pen_Duick_V|'''Pen Duick V''']] (avec ballasts) d'[[W:Éric_Tabarly|'''Éric Tabarly''']]. <ref>Dominique Paulet : [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:2007_-_Dominique_PAULET_-_%22Tabarly_et_Lorient%22_aux_chantiers_La_Perri%C3%A8re.pdf#%7B%7Bint%3Afiledesc%7D%7D '''Tabarly et Lorient'''] </ref> <ref>La cité de la voile à Lorient : [https://www.citevoile-tabarly.com/fr/pen-duick "''Trois des Pen Duick furent construits aux Chantiers de la Perrière à Lorient''"]</ref> Il a développé une méthode universelle de calcul des navires à partir d'un ensemble restreint de variables : '''''Architecture navale - Connaissance et pratique''''' <ref>'''2023''' - Dunod : [https://www.dunod.com/sciences-techniques/architecture-navale-connaissance-et-pratique-1 "''C’est la bible de l’architecture navale. Un ouvrage complet, pointu, écrit par des architectes aussi reconnus pour leur talent que pour leur pédagogie''"].</ref> * '''1998''' : [https://www.eyrolles.com/Sciences/Livre/architecture-navale-9782903539467/ 1ère édition chez Eyrolles] * '''2023''' : [https://www.dunod.com/sciences-techniques/architecture-navale-connaissance-et-pratique-1 2nde édition chez Dunod] '''Voir aussi''' : * '''1971''' - '''Dominique Paulet''' : [https://03c7d5f4-b82d-47fb-af48-cbbdfcd3d2e9.filesusr.com/ugd/4f0a4d_aca70bb3be0f4a6fb05f5edcb49ba7ba.pdf l'architecte naval aux chantiers La perrière] * '''Dominique Paulet''' : [https://fr.wikipedia.org/w/index.php?search=%22dominique+paulet%22&title=Sp%C3%A9cial:Recherche&profile=advanced&fulltext=1&ns0=1 dans Wikipedia] == Voir aussi == * [[w:Dirigeable fantôme|Dirigeable fantôme]] * [[w:Blimp|Blimp]] * [[w:Charles Renard|Charles Renard]] * [[w:Pierre Jules César Janssen|Pierre Jules César Janssen]] * [[w:XIXe siècle en aéronautique|XIXe siècle en aéronautique]] * [[w:Panhard|Panhard et Levassor]] * [[w:Saint-Chamond (char)|Saint-Chamond (char)]] * [[w:Chronologie des technologies de l'hydrogène|Chronologie des technologies de l'hydrogène]] == References == <ref name=Krebs-archives>Archives de la famille Krebs déposées au [https://www.servicehistorique.sga.defense.gouv.fr/ark/1643327 Service historique de la Défense (DE 2014 PA 40 1)].</ref> <ref name=1884_ACAD-Krebs> '''1884-08''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k3055h/f316 '''Académie des sciences'''] : NAVIGATION AÉRIENNE. ''Sur un aérostat dirigeable''. Note de MM. CH. RENARD and A. C. KREBS, presentée par M. Hervé Mangon.</ref> <ref name=portefeuille> '''1892''' - '''Portefeuille économique des machines''' : [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:1892_Portefeuille-%C3%A9conomique%3DPompe_Durenne_%26_Krebs_1888.pdf "''Pompe à incendie à vapeur de la ville de Paris ('''modèle de 1888''')''] - ''Chaudière à vapeur multitubulaire à tubes curvilignes à circulation automatique et dilatation libre de MM. Durenne & Krebs''".</ref> <ref name=1889_Comité> '''28/02/1889''' - Comptes-rendus du [http://rytmo.net/ACK/1889-02-28_Pompiers_PP-DB273_Comite-Perfectionnement.pdf "''Comité de perfectionnement''"] des Pompiers de Paris.</ref> <ref name=1896_Krebs_Levassor> '''1896-09-03''' - [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1896-09-03_rencontre_Levassor-Krebs%3Dprise_de_licence_sur_le_brevet_Krebs.pdf Lettre de prise de license d''''Émile LEVASSOR'''] adressée à Arthur C. KREBS pour son '''Brevet d'automobile''' : [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:1896-05-13_A.C.KREBS%3DBrevet_FR256344-%27voiture-automobile%27.pdf&page=10 '''FR'''256344], [https://worldwide.espacenet.com/patent/search/family/032536216/publication/GB189619774A?q=GB189619774A '''GB'''189619774A], [https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File%3A1896-11-09_BE124538%3Dbrevet_belge_de_la_voiture_de_A._C._KREBS.pdf&page=1 '''BE'''124538].</ref> <ref name=1896_voiturette_Krebs> "'''LA VOITURETTE KREBS'''" par Louis Lockaert, ingénieur École Centrale de Paris, LA FRANCE AUTOMOBILE, p.305, Paris, '''1896'''.</ref> <ref name=Rolls> Site: [https://www.scienceandsociety.co.uk/results.asp?search=1&screenwidth=1600&pixperpage=50&searchtxtkeys=Panhard&lastsearchtxtkeys=&withinresults=&searchphotographer=&wwwflag=&lstformats=&lstorients=All+Orientations&captions= '''Science & Society''' - Picture Library:] ''C. S. ROLLS et ses voitures de course Panhard & Levassor''.</ref> <ref name=Rolls-1899>Photos de 1900 de la voiture de C. S. Rolls de 1899 conçue par A. C. KREBS sur [https://www.scienceandsociety.co.uk/results.asp?search=1&screenwidth=1600&pixperpage=50&searchtxtkeys=Panhard&lastsearchtxtkeys=&withinresults=&searchphotographer=&wwwflag=&lstformats=&lstorients=All+Orientations&captions science and society].</ref> <ref name=1906_Krebs_Selden> '''1906''' - [https://hal.science/hal-05527435 Témoignage d'Arthur Constantin KREBS] lors du procès Selden à New-York. </ref> <ref name=1884_de-Grilleau> '''1884''' - [https://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:De_Grilleau_-_btv1b531494061.jpg '''De Grilleau'''] - ''[http://cnum.cnam.fr/CGI/fpage.cgi?12CA313/1/100/218/0004/0217 Les aérostats dirigeables : leur passé, leur présent, leur avenir] - Le [[w:La France (ballon dirigeable)|ballon de Meudon]] et les progrès les plus récents de l'aéronautique''. Un regard critique sur "[[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]": "''Le capitaine Krebs forme, avec le capitaine Renard, '''un contraste frappant'''. Il est aussi blond que son collègue est brun, aussi froid que l'autre est enthousiaste. Le capitaine Krebs a plutôt la tournure d'un officier que celle d'un savant. [...] '''La qualité prédominante du capitaine Krebs est le sens pratique. Il ne fait exécuter une machine qu'après en avoir étudié à fond chaque organe. [...] Contrairement à son collègue Mr. Renard, '''il se défend d'être inventeur'''. Dans les travaux dont il est chargé, le capitaine Krebs ne donne aucune part à l'imagination, et base tous ses calculs sur des chiffres certains, et vérifiés par l'expérience'''.''"</ref> '''1884''' - [https://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:De_Grilleau_-_btv1b531494061.jpg '''De Grilleau'''] - ''[http://cnum.cnam.fr/CGI/fpage.cgi?12CA313/1/100/218/0004/0217 Les aérostats dirigeables : leur passé, leur présent, leur avenir] - Le [[w:La France (ballon dirigeable)|ballon de Meudon]] et les progrès les plus récents de l'aéronautique''. Un regard critique sur "[[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]": "''Le capitaine Krebs forme, avec le capitaine Renard, '''un contraste frappant'''. Il est aussi blond que son collègue est brun, aussi froid que l'autre est enthousiaste. Le capitaine Krebs a plutôt la tournure d'un officier que celle d'un savant. [...] '''La qualité prédominante du capitaine Krebs est le sens pratique. Il ne fait exécuter une machine qu'après en avoir étudié à fond chaque organe. [...] Contrairement à son collègue Mr. Renard, '''il se défend d'être inventeur'''. Dans les travaux dont il est chargé, le capitaine Krebs ne donne aucune part à l'imagination, et base tous ses calculs sur des chiffres certains, et vérifiés par l'expérience'''.''"</ref> <ref name=Fréminville>'''2001''' - Voyages de Charles de Fréminville aux Etats-Unis: 1885-1898-1913-1919 (Yves Le Quesne).</ref> <ref name=vanadium>[https://archive.org/details/mylifeandwork00crowgoog/page/n78/mode/2up?q=vanadium '''1923''' - '''Henry Ford''' "''Ma vie et mon œuvre"]: "''En '''1905''', j'assistais à une course automobile à Palm Beach. Un grave carambolage se produisit et une voiture française [une voiture de course Panhard] fut détruite. Nous avions engagé notre "[https://fr.wikipedia.org/wiki/Ford_Model_K Modèle K]" — la six cylindres à grande puissance. Je pensais que les voitures étrangères avaient des pièces plus petites et de meilleure qualité que celles que nous connaissions. Après l'accident, je ramassai une petite tige de soupape. Elle était très légère et très résistante. Je demandai de quoi elle était faite. Personne ne le savait. Je confiai la tige à mon assistant. 'Renseignez-vous sur ce matériau', lui dis-je. 'C'est le genre de matériau que nous devrions utiliser dans nos voitures.' Il finit par découvrir qu'il s'agissait d'un acier français contenant du vanadium. Nous avons contacté tous les aciéristes américains — aucun n'était capable de produire de l'acier au vanadium. J'ai fait venir d'Angleterre un homme qui savait comment fabriquer cet acier à l'échelle industrielle. L'étape suivante consistait à trouver une usine'' ['''la [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:A_kr%C3%B3m-van%C3%A1diumac%C3%A9l_sz%C3%BClet%C3%A9se.jpg United Alloy Steel de Canton, Ohio'''] ]'' pour le produire.''"</ref> <ref name=Krebs_1924> '''1924-06''' - [https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1924-06_SHD-DE-2014-PA-40_Lettre-Arthur-KREBS_au_G%C3%A9n%C3%A9ral_de_Montluisant.pdf Lettre autobiographique] d'Arthur Constantin KREBS à son cousin le Général de Montluisant (SHD-DE-2014-PA-40) lui demandant d'expliquer sa carrière, suite à l'article de Paul Renard dans la "Revue Aéronautique" à l'occasion des 40 ans du dirigeable "'''''[[w:La France (ballon dirigeable)|La France]]'''''" (Arch. Krebs).</ref> <ref name=1935_Dépêche_de_Brest> '''1935-02-03''' - [https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k3478635/f3.image.r=krebs ''La Dépêche de Brest'']: "Une visite à M. Arthur Krebs, qui vient d'être promu commandeur de la Légion d'honneur".</ref> <ref name=VCP> Site: [https://oldauto.wixsite.com/clement-panhard Clément-Panhard on the web].</ref> <ref name=CdF>'''1915-11-11''' - Lettre de [[w:Charles_de_La_Poix_de_Fréminville|'''Ch. de Fréminville''']] à [[w:René_de_Knyff|René_de_Knyff]] (administrateur de Panhard & Levassor).</ref> == Liens externes == * Charles Renard and Arthur Krebs in the [https://web.archive.org/web/20100528024835/http://www.centennialofflight.gov/essay/Lighter_than_air/Beginning_of_the_Dirigible/LTA6.htm US Centennial of Flight Commission] * [http://rbmn.free.fr/Krebs_EN.html The site dedicated to Arthur KREBS (in English)] * [https://oldauto.wixsite.com/clement-panhard Clément-Panhard on the web] * Hydroplane History: [http://www.lesliefield.com/other_history/development_of_the_high.htm The Development of the High-Speed Launch or Automobile Boat – 1904] * Jules Verne: [http://www.gutenberg.org/ebooks/3808 ''Robur The Conqueror''] * ([[w:Musée_de_l%27air_et_de_l%27espace|Air and Space Museum]], Le Bourget, Paris) : [http://www.pyperpote.tonsite.biz/listinmae/index.php/les-appareils-exposes/halls-1-et-2-la-grande-galerie/328-dirigeable-renard-et-kreps-la-france museum reserves-1], [http://www.pyperpote.tonsite.biz/listinmae/index.php/les-appareils-exposes/halls-1-et-2-la-grande-galerie/53-equipements-d-aerostation-militaire-renard museum reserves-2] == Autres categories == [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Births_in_Vesoul Births_in_Vesoul] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Deaths_in_Quimperlé Deaths_in_Quimperlé] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Alumni_of_the_Special_military_school_of_Saint-Cyr Alumni_of_the_Special_military_school_of_Saint-Cyr] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Knights_of_the_Legion_of_Honour_Knights_of_the_Legion_of_Honour] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Henri_Dupuy_de_L%C3%B4me Henri Dupuy de Lôme] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Gustave_Z%C3%A9d%C3%A9 Gustave zédé] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Charles_Renard_(aviation_pioneer) Charles_Renard_(aviation_pioneer)] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:La_France_(airship) La France (airship)] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Forges_et_Chantiers_de_la_Méditerranée Forges_et_Chantiers_de_la_Méditerranée] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Société_Nouvelle_des_Forges_et_Chantiers_de_la_Méditerranée Société_Nouvelle_des_Forges_et_Chantiers_de_la_Méditerranée] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Canet_artillery Canet_artillery] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Gymnote_(submarine,_1888) Gymnote_(submarine,_1888)] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Brigade_de_sapeurs-pompiers_de_Paris_people Brigade_de_sapeurs-pompiers_de_Paris_people] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Brigade_de_sapeurs-pompiers_de_Paris_equipment Brigade_de_sapeurs-pompiers_de_Paris_equipment] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Steam_engine_inventors Steam_engine_inventors] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Jean-François_Durenne Jean-François_Durenne] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Automobile_industry_entrepreneurs Automobile_industry_entrepreneurs] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:People_associated_with_the_automotive_industry People_associated_with_the_automotive_industry] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Designers_of_automobiles Designers_of_automobiles] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:People_associated_with_automobile_racing People_associated_with_automobile_racing] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Émile_Levassor Émile_Levassor] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Monument_à_Émile_Levassor Monument à Émile Levassor] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:René_Panhard René_Panhard] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Hippolyte_Panhard Hippolyte Panhard] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Émile_Mayade Émile Mayade] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Panhard_&_Levassor Panhard_&_Levassor] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:History_of_automobiles History of automobiles] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Panhard_&_Levassor_automobiles Panhard_&_Levassor_automobiles] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Anciennes_usines_Panhard_et_Levassor Anciennes usines Panhard et Levassor] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Panhard_&_Levassor_vehicles Panhard_&_Levassor_vehicles] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Clément-Panhard_vehicles Clément-Panhard_vehicles] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Panhard_&_Levassor_automobile_engines Panhard_&_Levassor_automobile_engines] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Panhard_&_Levassor_racing_automobiles Panhard_&_Levassor_racing_automobiles] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:1898_Paris_Amsterdam-Paris_race 1898 Paris-Amsterdam-Paris race] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:1898_racing_automobiles 1898 racing automobiles] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Panhard_&_Levassor_Type_U3 Panhard & Levassor Type U3] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Auto_shows_in_Paris Auto shows in Paris] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Charles_de_Fréminville Charles de Fréminville] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Adolphe_Clément-Bayard Adolphe Clément-Bayard] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:George_Baldwin_Selden George Baldwin Selden] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:La_République_(airship) La République (airship)] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Saint_Chamond_tank Saint Chamond tank] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Georges_Guynemer Georges Guynemer] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Arsène_d'Arsonval Arsène d'Arsonval] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Ettore_Bugatti Ettore Bugatti] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:André_Citroën André Citroën] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Georges_Guynemer Georges Guynemer] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Maurice_Farman Maurice Farman] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Henri_Farman Henri Farman] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:George_Heath_(racing_driver) George Heath (racing driver)] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Henri_Cissac Henri Cissac] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Robert_de_Vogüé_1870-1936) Robert de Vogüé (1870-1936)] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Antarctica Antarctica] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Steering_wheels Steering_wheels] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Sleeve_valve_engines Sleeve valve engines] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Gyrocompasses Gyrocompasses] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Differentials Differentials] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Worm_gears Worm gears] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Couplings Couplings] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Rag_joints Rag joints] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Giubo Giubo] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Rotating_shaft_couplers Rotating shaft couplers] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Transmissions Transmissions] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Final_drives Final drives] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Automobile_axles Automobile axles] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Mechanisms_(engineering) Mechanisms (engineering)] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Glaciers Glaciers] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Hydrogen_technologies Hydrogen technologies] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Vélizy-Villacoublay Vélizy-Villacoublay] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Alberto_Santos-Dumont Alberto Santos-Dumont] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Santos_Dumont_Collection Santos Dumont Collection] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Early_aircraft Early aircraft] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Historical_gas_balloons Historical gas balloons] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Internal_combustion_engines Internal combustion engines] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Combustion_engine_inventors Combustion engine inventors] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Chalais-Meudon Chalais-Meudon] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Type_ou_modèle_de_dirigeable Type ou modèle de dirigeable] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Dirigeable Dirigeable] [https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Office_national_d'études_et_de_recherches_aérospatiales_in_Meudon_Office national d'études et de recherches aérospatiales in Meudon] <!-- Commentaire [[Catégorie:19th-century French inventors]] [[Catégorie:20th-century French inventors]] [[Catégorie:French automotive pioneers]] [[Catégorie:French inventors]] [[Catégorie:1850 births]] [[Catégorie:People from Vesoul]] [[Catégorie:1935 deaths]] [[Catégorie:Aéronaute]] [[Catégorie:Dirigeable]] [[Catégorie:Pilote de dirigeable]] [[Catégorie:Aviation pioneers]] [[Catégorie:Automotive pioneers]] [[Catégorie:French automotive engineers]] [[Catégorie:French automotive pioneers]] [[Catégorie:École Spéciale Militaire de Saint-Cyr alumni]] [[Catégorie:Officers of the Legion of Honour]] [[Catégorie:Knights of the Legion of Honour]] [[Catégorie:Commanders of the Legion of Honour]] [[Catégorie:Ballooning]] [[Catégorie:Parc aérostatique de Chalais-Meudon]] [[Catégorie:Jules Verne]] [[Catégorie:Automotive engineers]] [[Catégorie:Car layouts]] [[Catégorie:Ferdinand Porsche]] [[Catégorie:Henry Ford]] --> nq4ctspol6fixf5imc2oma39blm63jb